Resumo BIOCEL Aulas 1 25

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SEGUNDO PERÍODO 
DISCIPLINA: BIOLOGIA CELULAR 1 
 
Resumo: Aula 1 - Microscopia Óptica 
 
O microscópio óptico é composto pelas seguintes partes: 
 Lente ocular; 
 Objetiva; 
 Platina; 
 Lente condensadora; 
 Fonte de iluminação; 
 Foco micromático e macromático. 
 
 O aumento final é obtido pela multiplicação da lente objetiva pela ocular. 
 Limite de resolução é o limite máximo que uma imagem pode ser aumentada sem perda de nitidez. 
 
Características que dificultam a visualização da célula: 
 São pequenas; 
 Em geral transparentes; 
 Muito hidratadas e frágeis; 
 Em órgãos e tecidos precisam ser cortadas em lâminas. 
 
Etapas do preparo de amostras para o microscópio óptico de campo: 
1. Fixação: tratamento da amostra com substâncias químicas, como o formol. 
2. Desidratação: substituição da água no interior da célula por solventes como o etanol ou metanol. 
3. Microtomia: embebição em parafina de tecidos espessos como o fígado e músculos para posterior corte 
de lâminas após a solidificação da parafina. 
4. Coloração: objetiva facilitar a identificação dos compartimentos celulares, sendo o azul de metileno um 
dos corantes utilizados. 
 
Tipos de microscópios ópticos: 
1. De campo claro: é o microscópio padrão. Normalmente a amostra precisa ser fixada e corada para correta 
visualização. No entanto, ao fechar mais a passagem de luz pela condensadora, é possível observar 
amostras sem coloração. 
2. De contraste de fase: dispensa o uso de corantes por utilizar um sistema de filtros que interfere no trajeto 
da luz, criando um contorno claro e escuro. 
3. De contraste interferêncial: Também utiliza filtros para criar contrastes a partir de diferenças no trajeto 
da luz. No entanto as imagens amostradas ao contrário do microscópio de contraste de fase, amostram 
também relevos. 
4. De fluorescência: utiliza luz ultravioleta e requer o uso de corantes fluorescentes. 
5. Confocal de varredura: utilização em conjunto de uma fonte de luz visível, uma de ultravioleta e uma 
fonte de raio laser. 
 
 
 
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SEGUNDO PERÍODO 
DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Resumo: Aula 2 – Princípios de funcionamento dos microscópios eletrônicos 
 
 
 A descoberta da natureza ondulatória dos elétrons propiciou o invento de vários equipamentos, como 
a televisão e o microscópio. 
 Em 1931 uma equipe liderada por Ernst Ruska iniciou a criação do primeiro microscópio eletrônico. Em 
1936 a empresa Siemens já construía o primeiro modelo comercial. 
 Os microscópios eletrônicos são de dois tipos: 
 De transmissão: o feixe de elétrons atravessa as áreas da amostra onde átomos mais leves estão 
presentes. 
 De varredura: Diferente do modelo anterior, o feixe não atravessa a amostra, apenas incide e interage 
com sua superfície, gerando sinais que formar uma imagem no monitor. 
 A Biologia Celular de um grande salto devido ao alto poder de resolução das imagens reproduzidas por 
estes instrumentos. 
 Diferenças do microscópio eletrônico de transmissão par o óptico: 
 A fonte: luz visível no MO e feixe de elétrons no MET. 
 O vácuo: presente na coluna do MET. 
 As lentes: e vidro no MO e eletromagnetos no MET. 
 A espessura da amostra: micrômetros no MO e nanômetros no MET. 
 
Passos do preparo de amostras para o microscópio eletrônico. 
1. Fixação: imersão de células ou tecidos em soluções que preservem o máximo possível os constituintes 
celulares. Para tanto utiliza-se formol e mais comumente o glutaraldeído por ser mais eficaz. Estas 
substâncias são utilizadas em conjunto com soluções tampão para preservar o pH e evitar o 
rompimento de estruturas celulares. 
2. Pós-fixação e contrastação: devido ao fato dos serem vivos serem compostos basicamente por átomos 
leves, é necessário a utilização de soluções de metais pesados para aumentar o contraste das amostras 
além de ajudar a preservação das mesmas. 
3. Desidratação, inclusão e microtomia: Devido a sua espessura, as células precisam ser desidratas para 
que o feixe de elétrons possa atravessa-la. Para isso se utiliza álcool etílico ou acetona. Em seguida é 
utilizada uma resina liquida que ao ser aquecida, endurece, permitindo o corte das amostras em fatias 
finas o suficiente para que os elétrons possam passar nas áreas não impregnadas de metais pesados. 
 
Preparo das amostras para a microscopia de varredura: neste caso as amostras não são cortadas, pois 
geralmente se quer observar a forma externa das mesmas. 
 
 Além dos citados acima, existem ainda outros tipos de microscópios eletrônicos, vejamos: 
 
De Alta Voltagem: este microscópio permite a observação de células de até 2 micrômetros de 
espessura. 
De Microanálise: de acordo com a natureza dos átomos presentes nas amostras, a colisão do feixe de 
elétrons gera raios-X e outras radiações, que após serem captadas, podem dar informações sobre a 
composição química da amostra. 
Varredura de Alta Resolução: Devido ao fino feixe emitido, o mesmo consegue varrer áreas muito 
menores. Propiciando a visualização por exemplo de organelas e filamentos do citoesqueleto que não 
são vistos no MET. 
Varredura de Pressão Variável: Devido a pressão variável na coluna, amostras frescas podem ser 
observadas sem tratamento químico e sem processo de secagem, no entanto, o poder de resolução é 
bem limitado. 
 
 
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DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Resumo: Aula 3 - Moléculas fundamentais 
 
 Nos seres vivos os elementos químicos em maior quantidade são: hidrogênio, carbono, oxigênio e 
nitrogênio. 
 Na crosta terrestre em maior quantidade estão o oxigênio e silício. 
 Os átomos podem efetuar dois tipos de ligações: 
 Covalente: quando elétrons são compartilhados. 
 Iônica: quando um átomo mais eletronegativo atrai para si o elétron de outro átomo. O átomo que doa 
fica positivo e o que recebe negativo, ficando ambos ionizados e próximos. 
 A molécula de agua é composto por dois átomos de hidrogênio (polo positivo) e um de oxigênio(polo 
negativo. Desta forma, esta é uma molécula. 
 As moléculas de água se atraem, ocorrendo a ligação de um átomo de hidrogênio de uma molécula com 
o átomo de oxigênio da outra molécula. Essa força de atração é a responsável pela tensão superficial da 
água. 
 Quando algumas substâncias são dissolvidas em água, como o cloreto de sódio, as moléculas de água são 
atraídas pela carga dos íons, amentando seu raio molecular e criando uma camada de solvatação. 
 As células são compostas por 70 % de água e os 30% restante por grupos de substâncias como açucares, 
ácidos graxos, aminoácidos e nucleotídeos. 
 A sacarose é formada por uma molécula de glicose e uma de frutose. 
 A maltose é formada por duas moléculas de glicose encontrada no malte. 
 Para formação de uma molécula de maltose é necessário uma reação de hidrólise. 
 As membranas celulares são formadas por lipídeos. Esta classe de moléculas incluem os óleos e as 
gorduras. Como água e óleo não se misturam, os lipídeos que formam a bi-camada lipídica (fosfolipídeos) 
das células estabelecem um limite celular entre o meio interno e externo. 
 Os fosfolípideos são formados por três moléculas: glicerol, ácidos graxos e fosfato. 
 Os fosfolípideos tem característica anfipática, ou seja, sua cadeia de ácidos graxos é hidrofóbica e a parte 
formada pelo glicerol é hidrofílica. 
 Os aminoácidos são pequenas moléculas compostas por um carbono ligado a um grupo amino e um grupo 
carboxila. São eles os responsáveis por formar as macromoléculas de proteínas. 
 A ligação de dois aminoácidos forma a chamada ligação peptídica. 
 O nucleotídeo é composto por uma pentose, uma base nitrogenada e um radical fosfato. 
 Os nucleotídeos servem de basepara a síntese de RNA que servira por sua vez de base para síntese de 
proteínas. Além deste, os nucleotídeos também possuem o papel de armazenadores de energia. 
 Existem dois tipos de ácidos nucleicos, o RNA e o DNA. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Resumo: Aula 4 - Cultura de células 
 
 Cultivar células consiste em manter células vivas retiradas de um organismo. 
 Quando as células são preparadas diretamente de tecidos retirados de um animal, são chamadas de 
cultura primária. 
 Culturas secundárias são aquelas em que células são retiradas de culturas primárias e continuam a 
crescer em outro meio de cultura. 
 Para sobreviver em um meio de cultura uma célula precisa: 
a. Temperatura e umidade adequada, semelhante ao organismo de onde foi retirada. 
b. Meio livre de bactérias, fungos, etc. 
c. Nutrição. 
d. Substituição periódica do meio devido as excreções produzidas pelas células. 
 
 Meio de cultura é uma mistura de moléculas necessárias à nutrição da célula. 
 O meio de cultura de ter osmoralidade e pH adequados para o tipo celular em estudo. 
 Uma linhagem celular é formada a partir de um grupo de células extraídas de um organismo, que 
embora sejam semelhantes, não são idênticas. 
 Clone é uma cultura derivada da multiplicação de uma única célula. 
 As células que possuem em seu núcleo DNA de duas células são chamadas de heterocários. No entanto, 
quando dois núcleos se fundem, se forma um hibridoma. 
 Célula tronco é uma célula capaz de se multiplicar e se diferenciar em qualquer tipo celular, é uma célula 
pluripotente. 
 Quando uma célula pluripotente se divide e dá origem a uma célula mais diferenciada, esta é chamada 
de multipotente. 
 
 
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Resumo: Aula 5 - Métodos bioquímicos para o estudo da célula 
 
Preparando a amostra 
 Para obter preparações de organelas isoladas e purificadas, é preciso romper as células. 
 São realizados diferentes procedimentos para adquirir uma amostra homogenia de acordo com tipo de 
célula que se quer estudar. 
 Exemplo 1: Amostra de exsudato peritoneal - A separação dos macrófagos de outras células que foram 
obtidas com a extração da amostra do exsudato peritoneal é realizada através de cultura primária 
explorando a atividade biológica natural dos macrófagos devido a sua adesão a substratos como vidro e 
plástico. 
 Exemplo 2: Separação de células do sangue - As hemácias e os leucócitos circulantes podem ser separados 
por diferença de densidade. Para agilizar o processo a amostra contido em um tubo de vidro é 
centrifugada. Assim, devida a densidade, as hemácias ficarão no fundo, sobre ela uma fina camada 
esbranquiçada contendo os leucócitos, e no sobredante o plasma sem células. 
 Precipitado é o material que se depositou no fundo do tubo que foi centrifugado e sobredante (pellet) é 
o material que não se depositou. 
 Exemplo 3: Separação de diferentes classes de linfócitos - A separação das diferentes classes de linfócitos 
é possível devido as diferenças das moléculas de sua membrana plasmática exposta ao meio extracelular 
que são incubadas com anticorpos fluorescentes. A separação é realizada por um aparelho chamado 
citômero de fluxo ou FACS que faz a leitura da fluorescência e intensidade de fluorescência das células. 
Este mesmo aparelho possui um sistema que coloca carga negativa nas gotas que contém uma célula 
fluorescente. Todas as gotas passarão por um campo elétrico que desviara as células com carga negativa 
para um recipiente, positiva para outro e gotas sem células para outro, separando finalmente os 
linfócitos. 
 Exemplo 4: Preparação homogênea de hepatócitos - O primeiro passo é realizar o rompimento das células 
unidas entre si e a matriz celular. Para isso é necessário retirar o cálcio utilizando quelantes como EDTA 
ou EGTA, além de quebrar as ligações proteicas usando enzimas proteolíticas como a tripsina. Depois de 
soltar as mesmas podem ser separadas por diferença de densidade por centrifugação obtendo uma 
preparação homogênea para iniciar o fracionamento. 
 
Rompimento celular 
 O objetivo do fracionamento celular é romper a membrana plasmática sem romper as membranas das 
organelas. Por ser um processo difícil existem diferentes métodos de rompimento para cada tipo celular. 
Dentre os mais usados estão: 
a. Choque osmótico: as células são colocadas e meio hiposmótico, aumentando de volume até arrebentar. 
É o método de escolha para romper hemácias por exemplo. 
b. Choque térmico: as células são congeladas e descongelas rapidamente, alternando-se, por exemplo, a 
imersão em nitrogênio líquido (-196ºC) e banho a 37ºC. 
c. Maceração: Pode ser realizada com homogeneizadores, parecidos a um liquidificador, ou com 
homogeneizadores de vidro, que se parecem com um copo onde entra justo um êmbolo, forçando as 
células s sofrer atrito entre os vidros. 
d. Sonicação: São utilizados aparelhos chamados sonicadores que emitem ultrassom e realizam o 
rompimento das células. 
e. Tratamento com detergente não iônico: Devido as moléculas do detergente não iônico serem anfipáticas, 
elas conseguem substituir as moléculas de fosfolípideos da membrana plasmática, causando o 
rompimento. 
 
Centrifugação diferencial 
 Através da centrifugação diferencial o conteúdo celular é separado em várias frações, explorando as 
diferenças de densidade entre os componentes celulares. 
Velocidade de centrifugação do homogeneizado e subsequente utilização do sobredante para novas 
centrifugações: 
 1.000g,10min: células não rompidas e núcleos. 
 10.000g, 10min: mitocôndrias, peroxisossomo, lisossomos e (clorolpastos). 
 20.000g, 30min: membrana plasmática, retículo endoplasmático, complexo de Golgi e endossomos. 
 2000.000g,várias horas: ribossomos, partícuals virais (se houver), macromoléculas como DNA e grandes 
complexos enzimáticos. 
 Somente com a centrifugação diferencial não é possível obter organelas totalmente isoladas das demais, 
devido por exemplo a baixa diferença de densidade entre lisossomos e peroxisossomo, além de nem 
todas as organelas do mesmo tipo possuírem a mesma densidade, ocorrendo pequenas variações. 
 Para contornar essa dificuldade, se utiliza em conjunto com a centrifugação, diferentes gradientes de 
densidades do meio em que as organelas são centrifugadas. 
 Neste tipo de centrifugação, o material que está a caminho do fundo do tubo encontra densidades cada 
vez maiores do líquido. Quando um componente da mistura de organelas encontra uma região do 
gradiente que tenha densidade igual à sua, entra em equilíbrio, formando uma "banda". 
 O sucesso do protocolo de fracionamento pode ser avaliado de duas maneiras: 
a. Por microscopia eletrônica: observando em cada etapa os componentes da célula presentes na respectiva 
fração e sua respectiva integridade. 
b. Pela dosagem de enzimas marcadoras em todas as frações: para uma enzima ser considerada marcadora 
de uma organela, é preciso que ela esteja presente apenas na respectiva organela e em nenhum outro 
luar da célula e que seja encontrada nessa organela em todos tipos celulares. 
 
Cromatografia de partição 
 A cromatografia por partição é adequada para separação de moléculas pequenas, como lipídeos e 
aminoácidos. Pode ser feita em papel ou numa fina camada de material inerte, como celulose ou sílica, 
aplicada sobre uma superfície de vidro. 
 
Cromatografias em coluna 
 Neste tipo usa-se uma coluna de vidro, plástico ou metal que foi preenchida com uma resina que exercerá 
um efeito de separação na amostra que a percorrer. 
 Os efeitos de separação numa cromatografia dependem da naturezada resina e podem ser de três tipos: 
1. Filtração em gel: a resina é formada por esferas muito pequenas perfuradas por poros de tamanho 
definido. Conforme o líquido vai escoando, os componentes da amostra com diâmetro maior que os poros 
da resina passam direto e saem da coluna, ficando os menores presos, fazendo-se assim a separação por 
tamanho. 
2. Troca iônica: A amostra percorre uma resina sem poros, mas que possui carga em sua superfície, ficando 
presa a mesma os componentes da amostra com carga contrária. 
3. De afinidade: a resina é revestida com um ligante especifico para o componente que se deseja separar. 
(Tipo o esquema chave-fechadura). Este é o método mais eficaz para purificar a proteína que se deseja e 
geralmente é utilizado após terem sido realizadas as outras duas cromatografias para "limpar" a amostra. 
 
Eletroforese 
 É a técnica mais usada em Biologia Celular. Se baseia no estudo do comportamento de uma molécula 
num campo elétrico. 
 A eletroforese em condições desnaturantes e redutoras é uma técnica que separa proteínas de acordo 
com seu tamanho ou massa molecular. 
 Uma das aplicações da eletroforese (SDS-PAGE), pode ser procurar quantas proteínas fazem parte de uma 
amostra. 
 Com a técnica de eletro-transferência (Western blot) é possível testar se uma proteína que foi separada 
num gel é reconhecida por um anticorpo específico, seja produzido no laboratório ou mesmo no soro de 
um paciente. 
 
 
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Resumo: Aula 6 - Os anticorpos na pesquisa 
 
 Anticorpos, também chamados de imunoglobulinas, são uma classe de proteínas produzidas pelo sistema 
imune em resposta a presença de uma molécula estranha ao organismo. 
 Antígeno é qualquer molécula estranha, contra a qual o organismo de um indivíduo passa a produzir 
anticorpos. 
 As moléculas capazes de estimular a produção de anticorpos são chamadas antígenos. 
 Nos mamíferos os linfócitos são do tipo B, se formando a amadurecendo na medula óssea. 
 O soro com anticorpos pode ser produzido em laboratório após ser inoculado um antígeno específico em 
um animal. Os linfócitos B deste animal produzirá anticorpos em grande quantidade. Este sangue então 
é aspirado e o soro estará enriquecido com anticorpos contra o respectivo antígeno. 
 A produção contínua de um anticorpo é possível a partir do cultivo de hibridomas. Por serem originados 
de um clone celular, estes anticorpos são chamados de monoclonais. 
 Por serem provindos de linhagens celulares podem ser mantidos permanentemente em cultivo, e 
produção por tempo indeterminado. 
 A desvantagem deste processo é que nem todos hibridomas secretam anticorpos interessantes, tornando 
trabalhosa a seleção de linhagens. 
 A produção de anticorpos monoclonais depende de hibridomas que conjuguem a capacidade de 
multiplicação infinda de células tumorais à secreção de anticorpos específicos. 
 Os anticorpos produzidos em laboratório são utilizados para mostrar a distribuição de moléculas dentro 
e fora da célula, ou seja, são utilizados como marcadores celulares. 
 Quando uma determinada molécula que um anticorpo específico se liga encontra-se na superfície da 
célula, os anticorpos provocam uma aglutinação das mesmas, pois cada braço do ípsilon poderá se ligar 
a uma molécula de cada célula, estabelecendo uma ligação cruzada. 
 A ligação antígeno-anticorpo pode ser visualizada quando a molécula da qual o anticorpo se liga possuir 
capacidade de emitir cor. Essa visualização é realizada através do microscópio óptico de fluorescência ou 
elo microscópio confocal a laser. 
 Caso estes anticorpos sejam a partículas eletrodensas, a visualização poderá ser feita com microscópio 
eletrônico de transmissão. 
 Fluorocrômos são corantes que podem ser conjugados a anticorpos ou outras moléculas funcionando 
como marcadores moleculares, utilizados na microscopia de fluorescência para detectar componentes 
específicos como proteínas ou açucares. 
 Os anticorpos também podem ser associados às partículas de resina de uma coluna de cromatografia. Na 
técnica de cromatografia de afinidade. 
 Os anticorpos podem ser utilizados para purificar uma molécula, como no método de imunopreciptação. 
 Os anticorpos que são produzidos a partir de um antígeno de outra espécie, são chamados de anticorpos 
secundários. 
 Além dos anticorpos outras moléculas podem ser utilizadas como marcadores, como as lectinas, que se 
ligam a determinadas moléculas de açucares na superfície celular. 
 
 
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Resumo: Aula 7 – Estrutura da membrana plasmática 
 
Introdução 
 Uma organela comum a todos as células é a membrana plasmática, que separa o meio interior do 
exterior. 
 
Dados históricos 
 Ao observar que as células poderiam inchar ou murchar de acordo com a composição do meio em que 
se encontrava, Overton propôs a natureza lipídica da membrana. 
 Em 1917, Langmuir além de demonstrar que as membranas eram formadas por lipídeos, demonstrou 
que eles possuíam natureza anfipática, isto é, possuindo uma região hidrofílica e a outra hidrofóbica. 
 Estudando hemácias, em 1925 Gorter e Grendel descobriram que a membrana era constituída por uma 
bicamada, formada por um folheto interno e outro externo. 
 Em 1930, R. Chambers comparando a tensão superficial de bicamadas artificiais e naturais, conclui que 
as biológicas não eram compostas apenas por lipídeos. 
 O modelo chamado mosaico fluido foi proposto em 1972 peso pesquisadores Singer e Nicolson 
 
Os lipídeos da membrana 
 Em média a membrana é composta por 50% de lipídeos e 50% de proteínas, com algumas exceções. 
 Os lipídeos são responsei pela fluidez e permeabilidade da membrana. 
 As membranas celulares são formadas por três tipos principais de lipídeos: 
a. Fosfolipídeos. 
b. Esteróis. 
c. Glicolipídeos. 
 
 A parte hidrofílica do lipídeo é polar, e a parte hidrofóbica é apolar. 
 Em meio aquoso os lipídeos podem formar micelas (camada simples), ou lipossomas (dupla camada). 
 
Fosfolípideos 
 São formados por um grupo hidrofílico, composto por um esqueleto de glicerol com um radical 
fosfatado e uma cauda hidrofóbica, composta por duas cadeias de ácidos graxos, podendo uma ser 
saturada(uma ligação) e a outra insaturada (duas ligações). 
 Nas membranas celulares de mamíferos predominam quatro tipos de fosfolípideos: 
1. Fosfatidilcolina. 
2. Fosfatidilserina.(única carregada negativamente) 
3. Esfingomielina. 
4. Fosfatidiletanolamina. 
 
 O fosfatidilinositol serve de âncora para proteínas. 
 A distribuição diferenciada dos fosfolípideos é uma das causas da assimetria da membrana. 
 
 
 
 
 
 
 
Fluidez da bicamada lipídica 
 
 A fluidez da membrana deve-se a movimentação de rotação e translocação dos lipídeos. 
 No entanto, é raro um lipídeo mudar de camada. (movimento flip-flop). 
 Em uma membrana artificial pode ocorrer a fase de transição, quando um lipídeo passa do estado 
líquido(fluido) para cristalizado(gel) em determinadas temperaturas. 
 Em membranas naturais isso não ocorre devido a composição de vários lipídeos. 
 A fluidez dos lipídeos da membrana varia de acordo com o comprimento e número de ligações da 
cadeia de ácidos graxos. 
 Quanto mais longas as cadeias carbônicas, menos fluida é a membrana. 
 
Esteróis 
 O colesterol é o esterol mais importante nas membranas biológicas. 
 Na maioria das membranas dos eucariontes há praticamente uma molécula de colesterol para cada 
molécula de fosfolipídio. 
 Ao se dispor entre os fosfolipídeos, a molécula de colesterol confere mais rigidez a membrana, 
aumento sua resistênciaà deformação. Por isso, quanto mais ricas em colesterol, menos fluida será a 
membrana. 
 Por outro lado, a presença do colesterol dificulta a cristalização dos fosfolípideos em baixas 
temperaturas por estar entre eles. Este é um importante fator de proteção para organismos sujeitos a 
grandes variações de temperaturas. 
 
Os glicolipídeos 
 Os glicolipídeos são compostos por uma molécula de glicerol e duas cadeias de ácidos graxos. 
 Os glicolipídeos estão presentes apenas no folheto externo da membrana, ou seja, voltados para fora 
da célula. 
 Devido sua tendência de associação a pontes de hidrogênio em moléculas de açucares e também da 
cadeia de van der Waals entre as causas lipídicas, contribuem para a assimetria da membrana entre os 
dois folhetos. 
 Os glicolipídeos mais complexos são os gangliosídeos. 
 A célula que expõe muitos glicolipídeos na superfície de sua membrana fica mais protegida do ataque 
de ácidos ou enzimas que possam atingir sua superfície. 
 Por outro lado, a bactéria causadora da cólera reconhece e só penetra em células que exponham um 
determinado tipo de glicolipídeo em sua superfície. 
 
Domínios lipídicos 
 Dentre os vários tipos celulares, cada região da membrana pode ter composição, forma e funções 
diferentes, e em essência, essas características formam o conceito chamado domínio de membrana. 
 A menor fluidez em partes da bicamada lipídica deve-se a presença de fosfolípideos com cadeias longas 
associados a colesterol. 
 O maior comprimento das cadeias de ácidos graxos desses lipídeos aumenta a espessura da bicamada 
nessas regiões, formando verdadeiras plataformas lipídicas. 
 
 
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DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Resumo: Aula 8 – Proteínas da membrana 
 
 São as proteínas que conferem individualidade e especificidade às membranas celulares. 
 As funções desempenhadas por cada membrana, como, transporte, reconhecimento e adesão, 
dependem primariamente de suas proteínas constituintes. 
 As proteínas são classificadas como transmembrana quando atravessa a matriz lipídica, e periféricas 
quando se encontram associadas a outras proteínas integrais ou lipídeos da membrana. 
 As proteínas que atravessam a bicamada uma vez são chamadas de unipasso, enquanto as que 
atravessam mais de uma são chamadas de multipasso. 
 As proteínas periféricas ligam-se a proteínas inseridas na bicamada, seja pelo lado intracelular ou pelo 
lado extracelular. 
 As proteínas ancoradas se prendem a bicamada a um dos lipídeos da membrana. 
 A separação de proteínas dos folhetos da membrana pode ser feita através de detergentes no caso da 
transmembrana, soluções que alternam o pH no caso da periférica e com enzimas especificas no caso das 
ancoradas. 
 As proteínas podem ser classificadas também quanto a dificuldade de extração da membrana plasmática. 
As do tipo 1(transmembrana) e tipo 3 (ancoradas) são chamadas de proteínas integrais, enquanto as do 
tipo 2 (periféricas). 
 Geralmente, as proteínas unipasso são as que atuam como receptores. Já as multipasso, por criarem um 
ambiente hidrofílico na membrana, atuam como transportadoras. 
 As proteínas se associam e formam complexos proteicos, formando uma área hidrofílica. Essa associação 
pode ser de proteínas idênticas ou não. 
 Como os lipídeos, as proteínas também podem girar em seu eixo (rotação) e deslocar-se no plano da 
membrana (difusão lateral). No entanto não efetuam o movimento (flip-flop), que significa mudar de 
folheto. 
 Frye e Edidin, descobriram em 1970 que as proteínas podiam se movimentar no plano da membrana. 
 Muitas proteínas não se difundem livremente no plano da membrana. 
 Os mecanismos básicos que restringem a mobilidade das proteínas no plano da membrana são: 
1. Formação de complexos: são formados pelas próprias proteínas. 
2. Associação ao citoesqueleto ou à matriz celular: a mobilidade lateral da proteína fica limitada por estarem 
associadas a macromoléculas e a o citoesqueleto. 
3. Ligação entre proteínas: ligação entre duas proteínas de células adjacentes, limitando a mobilidade de 
ambas. 
 Os domínios são formados pela delimitação de barreiras, que por sua vez são as associações de proteínas. 
Essas barreiras impedem a livre difusão de outras proteínas ou lipídeos entre elas. 
 Os lipídeos e as proteínas voltados para o meio extracelular podem se ligar a carboidratos formando 
glicoproteínas ou glicolipídeos. 
 O conjunto de carboidratos da membrana forma o chamado glicocálix (cell-coat). Quanto mais 
carboidratos tiver uma membrana, mais espesso o glicocálix. 
 Os açucares da membrana estão sempre voltados para o meio extracelular. 
 Os açucares da superfície celular possui funções como proteger a bicamada lipídica, conferir carga 
negativa a superfície celular, atuar em processo de adesão celular, e etc. 
 O tecido conjuntivo e a cartilagem também possuem grandes quantidades de carboidratos, as 
proteoglicanas. As proteoglicanas são moléculas muito longas e ramificadas que atuam como verdadeiras 
“esponjas” ajudando na retenção de água por esses tecidos. 
 Proteoglicanas diferem de glicoproteínas em algumas características: as glicoproteínas têm uma cadeia 
ramificada de monossacarídeos diferentes ligados a uma proteína. Já as proteoglicanas têm longas 
cadeias lineares de dissacarídeos repetidos ligados a uma proteína. A relação em massa entre a cadeia de 
açúcares e a cadeia proteica também é diferente: enquanto na glicoproteína a parte proteica é muito 
maior, na proteoglicana, a parte glicídica predomina. 
 
 
 
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SEGUNDO PERÍODO 
DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Resumo: Aula 9 – Permeabilidade da membrana 
 
A permeabilidade seletiva da membrana 
• A "seleção" das moléculas que atravessam a bicamada lipídica é feita em função de seu tamanho, 
polaridade e carga. 
• As moléculas menores e as com cargas apolares atravessam mais facilmente a bicamada, haja visto a 
natureza polar da bicamada. 
• Moléculas pequenas, mas dotadas de carga, como os íons, embora pequenas não atravessam a 
bicamada. 
• Como os três fatores atuam em conjunto, as moléculas que mais facilmente travessam a camada são as 
bem pequenas, apolares e sem carga. 
• O quarto fator que exerce influência quanto a passagem de moléculas pela bicamada é a concentração. 
 
Difusão simples 
• É o processo de passagem de substâncias através da bicamada lipídica. 
 
Osmose 
• Quando a água presente no meio intracelular e extracelular se comporta como soluto. 
 
 
 
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SEGUNDO PERÍODO 
DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Resumo: Aula 10 – As proteínas transportadoras 
 
• As proteínas transportadoras permitem a passagem das moléculas que não são capazes de atravessar a 
bicamada lipídica por si só. 
• As proteínas transportadoras possuem as seguintes características: 
1. Atravessam a bicamada totalmente, são proteínas transmembrana. 
2. São do tipo multipasso, isto é, sua sequência de aminoácidos atravessa muitas vezes a bicamada. 
3. São específicas para um tipo de molécula. 
 
Como atua uma proteína transportadora 
• As proteínas transportadoras se dividem em duas grandes categorias de acordo com seu modo de 
atuação: carreadoras e canais. 
• Carreadoras: se ligam à molécula a ser transportada em um dos lados da membrana e a liberam do outro 
lado. Do momento em que captam o soluto até sua liberação, elas modificam sua forma, no entanto, não 
modificam o soluto. Velocidade de transporte não varia, assim, quando há necessidade de transportar 
um número maior de solutos, são necessárias mais proteínas transportadoras. 
• De canal: Atuam como comportas. Ao se abrirem,foram um poro e passa uma grande quantidade de 
moléculas. No entanto, os canais são específicos para um dado íon. Também é conhecido por canal iônico 
devido a maioria transportar íons. 
 
As aquaporinas 
• As aquaporinas formam uma família de proteínas de membrana especificas para a passagem de moléculas 
de água. 
• Ao contrário dos canais iônicos, as aquaporinas permanecem abertas o tempo todo, permitindo a 
passagem da água do meio mais diluído para o mais concentrado. 
 
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DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Resumo: Aula 11 – Transporte passivo 
 
 
Os canais iônicos e o transporte passivo 
• Ao contrário dos carreadores, cuja atividade de transporte é relativamente lenta e constante, os canais 
iônicos permanecem em geral abertos apenas por algumas frações de segundo. 
• Uma vez aberto o canal, não há dispêndio de energia para que os íons passem. Por isso mesmo, esse tipo 
de transporte é chamado de passivo. 
• Cada canal iônico se abre devido a um estimulo. Este pode ser um ligante, uma sensibilidade do canal a 
alteração de voltagens ou estímulo mecânico. 
• Nos canais ativados por ligante, uma molécula se liga ao canal e induz uma mudança no formato da 
molécula que abre a comporta. O ligante pode vir tanto do meio intracelular quanto extracelular. 
• Canais sensíveis a estímulos elétricos em células musculares responde por exemplo a um choque, 
contraindo a musculatura. 
• Algumas plantas insetívoras possuem pelos que, ao serem pressionados por uma presa em potencial, 
disparam a abertura de canais iônicos sensíveis a estímulos mecânicos, levando a folha a fechar-se, 
aprisionando o inseto. 
• Os canais iônicos permanecem fechados no estado de repouso. Uma vez abertos, rapidamente passam 
para um estado inativo, ou refratário. Nesse estágio, mesmo que sejam estimulados, não se abrirão. 
• A existência do período refratário impede que o estímulo "volte", reativando antes do tempo, e sem 
necessidade, trechos da membrana já percorridos. 
• Duas condições definem o transporte passivo: 
1. Sempre ocorre a favor do gradiente (do lado onde o soluto está mais concentrado para o lado onde 
está menos concentrado). 
2. Não há dispêndio de energia. 
• Além dos canais, algumas proteínas carreadoras também efetuam o transporte passivo, como por 
exemplo as proteínas carreadoras de glicose. 
 
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DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Resumo: Aula 12 – Transporte ativo 
 
• O transporte ativo contrapõe-se ao passivo em seus dois postulados básicos: 
1. dá-se sempre contra o gradiente de concentração do soluto que está sendo transportado; 
2. requer gasto energético (ATP) por parte da célula. 
• Apenas proteínas do tipo carreador são capazes de realizar transporte ativo. 
• A expulsão seletiva de íons por transporte ativo traz duas consequências: 
1. equilíbrio da tonicidade do meio intracelular, impedindo a absorção excessiva de água por osmose 
(controle do volume celular) 
2. estabelecimento de uma distribuição diferenciada de íons (gradiente) entre os meios intra e 
extracelular. 
• A absorção excessiva de água é evitada por vários mecanismos: (a) a presença de uma parede celular 
semirrígida nos vegetais, (b) vacúolos contráteis em protozoários e (c) a expulsão ativa de íons nas células 
eucariontes em geral. 
• Numa membrana em repouso, o meio externo é positivo em relação ao meio interno, pois há mais cátions 
no meio extracelular. Com essa configuração é dito que a membrana plasmática é polarizada. Quando os 
canais são abertos e ocorre a entrada de íons, passa a ocorrer a despolarização da membrana. 
• A despolarização sinaliza uma alteração no estado funcional da célula. Por exemplo, se for uma célula 
muscular, a consequência dessa mudança de sinal será a contração muscular. No caso de uma glândula, 
pode ser esse o sinal para a secreção de um hormônio, e assim por diante. 
• O papel do transporte ativo será fazer com que a célula retorne ao estado de repouso, e essa 
repolarização é feita por um sistema de transporte ativo chamado de bomba de sódio/potássio. 
 
Uniporte, Semiporte e Antiporte 
• Tipo de proteínas: 
1. Uniporte: transportam apenas um tipo de molécula; 
2. Semiporte: transportam simultaneamente molécula e íon. 
3. Antiporte: transportam moléculas distintas em sentidos opostos 
 
Transporte intracelular e transporte transcelular 
• Transporte transcelular: ocorre quando da passagem da glicose e todos os nutrientes do epitélio intestinal 
para a circulação. 
• Transporte intracelular: quando moléculas são levadas de um compartimento celular para outro. (Ex: do 
núcleo para o citosol). 
• Transporte celular: Quando as moléculas são transportadas para dentro ou fora da célula através 
bicamada ou das proteínas das membranas. 
 
Outros tipos de transporte ativo: 
• Transportador ativo de Ca++ 
• Bomba de prótons. 
• Transportadores ABC. 
 
• Nem todo antiporte é feito com gasto de energia. 
• Um sistema antiporte aumenta a eficiência do transporte de Co2 retirado das células pelas hemácias. 
 
 
 
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 Estudo complementar: 
Livro: Biologia molecular da célula, cap.11 
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DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
 
Aula 13: Receptores da membrana e princípios da sinalização celular I 
 
Introdução 
• Célula sinalizadora: lança a informação. 
• Ligante: leva a informação. 
• Célula alvo: recebe a informação. 
 
Tipos de sinalização 
a. Parácrina: a molécula sinalizadora tem vida curta e os receptores estão nas células próximas. 
b. Autócrina: a molécula sinalizadora tem vida curta e o receptor está na própria célula que emitiu o sinal. 
c. Dependente de contato: a molécula sinalizadora não é secretada, ficando exposta na superfície da célula 
sinalizadora, e a célula-alvo precisa fazer contato para que o receptor possa se ligar. 
d. Endócrina: a molécula sinalizadora tem vida longa, é lançada na corrente sanguínea e vai atingir células-
alvo em locais distantes. Estas moléculas são os hormônios. 
e. Neuronal: esta molécula viaja grande distância dentro de prolongamentos celulares dos neurônios, os 
axônios, indo atingir a célula-alvo longe do corpo celular do neurônio que emitiu o sinal, mas próximo do 
axônio de onde foi secretada. 
 
Um sinal pode gerar muitas respostas diferentes 
• Na corrente sanguínea circulam muitos hormônios, secretados por diferentes células, que atingirão várias 
células, mas só algumas expõem o receptor adequado. 
• Do mesmo modo, um neurônio possui diferentes prolongamentos para alcançar as células que possuem 
os receptores capazes de reconhecer o neurotransmissor. 
 
Célula que não se comunica, se "trumbica" 
• Se a célula não recebesse nenhum sinal morreria. 
• Para se dividir, a célula precisa dos sinais de sobrevivência e proliferação. 
• Para a célula se diferenciar, ou seja, especializar-se, é preciso que os sinais de proliferação estejam 
ausentes, e que ao mesmo tempo, apareçam sinais de diferenciação apareçam. 
• O soro utilizado em meio de cultura possui sinais de proliferação conhecidos e desconhecidos. 
 
Tipos de receptores 
a. Se a molécula sinalizadora for pequena e/ou hidrofóbica o suficiente para atravessar a membrana, o 
receptor deve ser intracelular; 
b. Se a molécula sinalizadora não puder atravessar a membrana, o receptor terá de estar obrigatoriamente 
na membrana plasmática, exposto na superfície celular. 
• Os receptores para moléculas hidrofílicas ficam voltados para o meio extracelular (a) enquanto os 
receptores para sinalizadores pequenos e hidrofóbicossão intracelulares 
 
Sinalização por ligantes hidrofílicos 
• Tipos de receptores de sinalização: 
a. Canal: Controlados por ligantes. (Aula 10 e11) 
b. Ligados a proteína G: são proteínas transmembranas multipasso. As proteínas G funcionam como 
interruptores: com GTP estão “ligadas” e com GDP estão “desligadas”. 
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c. Receptores enzimáticos: Elas têm em comum, além de serem ativadas por proteína G, claro, o fato de sua 
ação enzimática gerar produtos pequenos e de curta duração, os mensageiros secundários. Vamos 
estudar uma de cada vez na aula seguinte. 
• Em comum eles possuem o fato de serem proteínas transmembrana e não entrarem na célula, a não ser 
que sejam degradados. 
Vídeos de reforço: 
https://www.youtube.com/watch?v=LHBtXwLCLS8 
https://www.youtube.com/watch?v=lFhSEA2kFfc 
 
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DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Aula 14: Receptores da membrana e princípios da sinalização celular II 
 
 
Adenilciclase 
• A adenilciclase, uma vez ativada por proteína G, hidrolisa ATP de um modo especial, retirando dois 
fosfatos de uma vez só. O que sobra, o AMP (adenosina monofosfato), torna-se uma molécula cíclica, 
sendo chamado AMP cíclico (AMPc) 
 
E o AMPc? Faz o quê? 
• O AMPc dispara uma enorme diversidade de eventos, ativando enzimas, abrindo canais iônicos etc. 
• Uma das enzimas mais importantes ativadas por AMPc é a proteína quinase A (PKA). Uma proteína 
quinase é uma enzima que fosforila outras proteínas. 
• 
 
 
E que diferença faz uma proteína ser fosforilada? 
• Muita! Proteínas que podem ser fosforiladas alternam entre um estado ativado e outro inativo, um deles 
com fosfato e outro sem. 
• Essa mudança de estado das proteínas é que vai mudar finalmente o comportamento da célula, em 
resposta àquela mensagem que ela recebeu do ligante lá na membrana. 
• A sequência de eventos entre o receptor e a mudança de comportamento da célula é chamada cascata 
de sinalização. 
• Uma das funções mais interessantes do AMPc é servir de mensageiro em neurônios olfativos. Esses 
neurônios possuem centenas de receptores acoplados à proteína G (cada neurônio tem receptores para 
apenas um tipo de odor). 
 
Fosfolipase C, outra enzima ativada por proteína G 
• Outra enzima frequentemente ativada por proteína G é fosfolipase C. Como seu nome está dizendo, essa 
enzima hidrolisa um fosfolipídio. 
Receptores Enzimáticos 
• Um receptor desse tipo passa a informação recebida por meio de atividade enzimática, e para fazê-lo tem 
de ter dois domínios especiais: o que reconhece o ligante, exposto na superfície da célula, e o sítio 
catalítico, voltado para o citoplasma. 
• Depois de receber o ligante, receptores disparam uma cascata de sinalização celular que amplifica o sinal 
e acaba por modificar o comportamento celular. 
 
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Tirosinas quinase, receptores enzimáticos da maior importância 
• O principal tipo de receptor enzimático são os receptores tirosina 
quinase. 
• Estes são enzimas que fosforilam (adicionam um radical fosfato) ao aminoácido tirosina em cadeias 
laterais de proteínas. 
• Depois que um receptor fosforila o outro, várias proteínas são recrutadas do citoplasma pelas 
fosfotirosinas dos receptores. 
• As proteínas recrutadas passam a estar ativas e vão, assim, passar o sinal adiante. 
 
 
 
Um exemplo de sinalização por tirosina quinase: a proteína Ras 
• Algumas das proteínas recrutadas pelas tirosinas fosforiladas não têm atividade enzimática, são apenas 
adaptadoras que vão permitir o encaixe com outras proteínas. A mais importante dessas proteínas é a 
Ras, uma proteína associada ao folheto interno da membrana capaz de hidrolisar uma molécula de GTP 
a GDP. 
 
Ras defeituosa? Desastre à vista 
• Justamente por induzir mudanças celulares tão importantes, quando as vias de sinalização mediadas por 
Ras têm defeitos, as consequências são muito graves. 
• De fato, cerca de 30% dos tumores possuem células com Ras defeituosa. 
 
A fosforilação de outros aminoácidos também é sinalizadora 
• Além dos receptores com atividade tirosina quinase, há os que têm atividade de fosforilação dos 
aminoácidos serina ou treonina (receptores serina/treonina quinases). A ativação desses receptores leva 
à ativação de proteínas reguladoras de expressão gênica. 
 
Amplificação de sinais 
• Qual é a vantagem de existirem cascatas de sinalização intracelular? R: É a enorme amplificação do sinal 
inicial. 
 Vídeos de reforço: 
https://www.youtube.com/watch?v=LHBtXwLCLS8 
https://www.youtube.com/watch?v=lFhSEA2kFfc 
https://www.youtube.com/watch?v=p1G7Nm2K54M 
 
 
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DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Aula 15: Introdução às organelas 
 
Organização geral das células eucariontes 
• Possuem dos compartimentos, o meio intracelular e o extracelular. 
 
Diferentes compartimentos, diferentes funções 
• Os principais compartimentos intracelulares de uma célula eucarionte são: 
• Núcleo, citosol, retículo endoplasmático (liso e rugoso), complexo de Golgi, mitocôndrias, plastídios 
(cloroplastos), lisossomos, endossomas e peroxissomas. 
• Os diversos compartimentos celulares enviam e recebem informações através das moléculas utilizando 
três mecanismos: 
1. Transporte através de comportas. 
2. Transporte transmembrana. 
3. Transporte vesicular. 
 
• Principais características dos compartimentos celulares: 
 
Núcleo 
• Contém o genoma e é o local de síntese dos ácidos nucléicos (DNA e RNA). 
• Envoltório nuclear duplo com presença de poros, funcionando como comportas regulando a passagem 
de moléculas para dentro e para fora. 
• Tipo de transporte: através de comportas. 
 
Citoplasma 
• Maior compartimento celular. 
• Ocorre a síntese e degradação de proteínas. 
 
Retículo endoplasmático 
• Possui a maior parte de membranas da célula. 
• Síntese e secreção de proteínas. 
• Síntese de lipídeos (retículo liso) 
• Ancoragem de ribossomos (retículo rugoso) 
• Tipo de transporte: proteínas translocadoras. 
 
Complexo de Golgi 
• Finalização das proteínas com incorporação de resíduos de açúcar às cadeias proteicas, conferindo 
identidade as mesmas. 
• Ao saírem desta organela, se fundem nas membranas das organelas as quais se destinam. 
• A sequência sinal, garante o correto direcionamento das inúmeras proteínas sintetizadas pela célula. 
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SEGUNDO PERÍODO 
DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Aula 16: Retículo endoplasmático 
 
 
 
Introdução 
• Funções: síntese de proteínas de membrana, proteínas para secreção, montagem da bicamada lipídica 
dentre outras. 
• Na região chamada de retículo rugoso, é onde os ribossomos se aderem e onde é realizada a síntese 
proteica. 
• A biogênese (montagem a partir de moléculas precursoras) de membranas ocorre em regiões desprovidas 
de ribossomos; esta região do retículo é chamada de retículo liso. 
 
Todas as proteínas são sintetizadas no retículo? 
• A constituição de todos os ribossomos é a mesma. No entanto, quanto a síntese de proteínas existe os 
ribossomos livres e os aderidos ao retículo rugoso. Abaixo as respectivas sínteses: 
• Ribossomos livres: solúveis no citosol, direcionadas ao núcleo, mitocôndrias/cloroplastos. 
• Ribossomos do retículo rugoso: de membrana plasmática, do próprio retículo, complexo de Golgi, 
secretada pela célula, estocadas nos lisossomos. 
• Quando a síntese de uma proteína que precisa passar pelo retículo se inicia, os primeiros aminoácidos 
expostos fora do ribossomo constituemuma sequência sinal. Essa sequência então se liga a uma partícula 
reconhecedora do sinal ou SRP (do inglês Signal Recognition Particle). 
• São sintetizadas no retículo proteínas transmembrana. 
 
Como uma proteína que está sendo sintetizada chega à luz do retículo? 
• Conforme a proteína vai crescendo, vai penetrando diretamente na luz do retículo. A sequência sina 
hidrofóbica, já livre da ligação à SRP, mantém a cadeia proteica ancorada à parte interna do translocon. 
Terminada a síntese da proteína, a sequência sinal é cortada enzimaticamente e a proteína fica livre no 
lúmen do retículo, a partir de onde terá início um processo de acabamento e endereçamento ao seu 
destino final. 
 
 
 
 
 
 
 
 
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 Como as proteínas transmembrana atravessam a bicamada lipídica? 
• Além da sequência sinal inicial, que prende a proteína nascente ao translocon, uma segunda sequência 
hidrofóbica impedirá que a cadeia penetre integralmente através do poro aquoso, fazendo com que uma 
parte da proteína se projete para o citossol. 
 
• As proteínas multipasso possuem sequências de início e interrupção da transferência que se alternam ao 
longo da cadeia em crescimento. 
 
 
• Terminada a síntese da cadeia polipeptídica primária, a proteína ainda não pode ser considerada pronta. 
Esse processo de finalização da proteína envolve várias proteínas auxiliares, responsáveis pelo correto 
dobramento da cadeia, a adição de açúcares e outros processos 
 
O retículo liso e a biogênese da bicamada lipídica 
• Os termos liso e rugoso se referem a estados funcionais transitórios das membranas do retículo. O 
compartimento delimitado por essas membranas é único. Assim, podemos dizer que um retículo não é 
rugoso, ele está rugoso (a mesma coisa se aplica ao estado liso). 
• Novos lipídeos são adicionados sempre do lado da membrana do retículo voltado para o citossol. Com 
isso, só esse folheto tenderia a crescer. A distribuição de lipídeos entre os dois folhetos é equilibrada pela 
enzima scramblase, que os distribui pelos dois folhetos da bicamada lipídica. A assimetria da bicamada 
resulta de uma outra classe de enzimas, as flipases. 
• A incorporação de colesterol à membrana também ocorre no retículo liso. A maioria do colesterol vem 
pronto na dieta e só precisa ser disponibilizado (aguarde a Aula 20). Ele é sintetizado em apenas algumas 
células animais, principalmente hepatócitos. 
 
Como o material sintetizado sai do retículo endoplasmático? 
• As novas proteínas, solúveis no lúmen do retículo ou as transmembrana, inseridas na membrana do 
retículo, saem dessa organela em vesículas. 
Vídeos de reforço: 
https://www.youtube.com/watch?v=OCDYw4TeqT0 
https://www.youtube.com/watch?v=ZJpN422A_XE 
https://www.youtube.com/watch?v=6K1-gso43js 
 
 
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DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Aula 17: Complexo de Golgi 
 
 
Organização morfológica 
• É formado por lamelas, que se arranjam umas sobre as outras. 
• A configuração mínima é formada por: 
• Rede cis, ou CGN. 
• Lamela cis. 
• Lamela medial. 
• Lamela trans. 
• Rede trans, ou TGN. 
 
• As vesículas provindas do retículo se incorporaram no Golgi sempre pela lamela cis (entrada), e saem pela 
outra extremidade pela lamela trans. 
• O Golgi, sempre fica na região central da célula, próximo ao envoltório nuclear. 
 
Funções 
• Existem tem funções principais: 
a. Realizar a glicosilação, isto é, adicionar açucares a proteínas e lipídeos que foram sintetizados no retículo 
endoplasmático, assim modificando-os. 
b. Adicionar grupamentos sulfato a proteínas, participando da síntese de proteoglicanas. 
c. Distribuir as macromoléculas provenientes do retículo endoplasmático e que percorreram o complexo de 
Golgi entre três possíveis destinos. 
 
1. A membrana plasmática, onde tais moléculas se incorporarão ou serão secretadas; 
2. Vesículas de secreção que se acumulam no citoplasma esperando um sinal para exocitarem seu conteúdo; 
3. Lisossomos, onde farão a própria membrana da organela ou terão papel na digestão intracelular. 
 
Glicosilação 
• É o processo de acrescentar monômeros de açúcar a proteínas e lipídeos, formando glicoproteínas e 
glicolipídeos, apesar dos monômeros adicionados não serem apenas glicoses. 
• Existem dois tipos de glicosilação de proteínas, o tipo N e o tipo O. 
 
 
 
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Por que adicionar açucares a proteínas? 
 
• Por atuar na conformação da proteína, ficando a aspargina por exemplo após a adição não ficará voltada 
para dentro da cadeia de conformação final. 
• Por conferir maior proteção a uma glicoproteína, seja do tipo N ou O, contra a ação de proteases do que 
uma proteína não glicosilada. 
• Conferir proteção "secundariamente" a membrana plasmática, pois as proteínas glicosiladas ficam 
expostas na superfície. 
• Diferentemente de uma cadeia de proteína, DNA ou RNA, a cadeia de açucares ou (árvore de açucares), 
não é montada através de mecanismos de cópia, embora também seja montada a partir de monômeros. 
 
Glicosilação do tipo N 
• Já que a árvore de açucares não é montada a partir de um molde, para evitar possíveis erros, a mesma é 
pré-montada. 
• A pré-montagem da árvore no retículo endoplasmático funciona como uma linha de montagem de 
fábrica: a enzima que acrescenta o primeiro açúcar reconhece o fosfolipídio, a que coloca o segundo 
açúcar reconhece o fosfolipídio mais o primeiro açúcar, a enzima que coloca o terceiro só reconhece como 
substrato o conjunto fosfolipídio mais o primeiro e o segundo açúcares e assim por diante. 
• O mecanismo de copiar um molde usado na replicação, na transcrição e na tradução, nesse caso, é 
substituído pelo mecanismo da glicosilação, em que cada enzima só reconhece como substrato o produto 
da enzima anterior. 
 
 
• Quando aparece uma aspargina (Asn) na cadeia proteica nascente, a árvore inteira é transferida para a 
proteína em apenas uma reação enzimática. 
 
 
• Estes processos ocorrem no retículo endoplasmático. Só após tudo corretamente montado, as cadeias 
proteicas e glicídicas passarão para o Complexo de Golgi. 
 
 O processamento da glicoproteína continua no Golgi 
• Imediatamente antes de sair do retículo, a árvore de açúcares, que deu tanto trabalho para fazer, vai ser 
podada! Para que a proteína saia do complexo de Golgi, as três glicoses terminais serão sucessivamente 
cortadas por enzimas, e além delas uma das manoses também será retirada. 
• Há pouco tempo os cientistas descobriram que este corte tem a ver com o controle de qualidade da 
síntese da proteína e da própria montagem da árvore de açúcares. 
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• Para passar ao complexo de Golgi, as glicoproteínas (e todas as moléculas que sejam transportadas entre 
retículo e Golgi) são colocadas em vesículas que brotam da região dos elementos de transição do retículo 
e seguirão em direção à rede cis do Golgi. 
 
Açúcares: uns são cortados, outros adicionados 
• Chegando à rede cis do Golgi, a glicoproteína já tem pronta a cadeia proteica, claro, mas a porção glicídica 
ainda está em construção. Essa construção ocorre em várias etapas e é, como você poderá notar, bastante 
complexa. 
 
 
• A glicoproteína sairá, assim, da lamela cis e, contida numa vesícula, será levada à lamela medial. Lá, vai 
encontrar enzimas que farão um balanço entre colocar e retirar açúcares, de modo que a cadeia ainda 
não vai crescer, mas vai ficar diferente. 
• Na lamela trans, mais açúcares serão acrescentados, e aí a árvore glicídica vai finalmente crescer de novo. 
 
• A árvore glicídica que acabamos de ver não mostra todos os açúcares de uma glicoproteína. Até porque, 
se fosse assim, você chegariaà conclusão (incorreta) de que todas as glicoproteínas têm a porção glicídica 
igual. 
• Apesar das variações nos ramos laterais, no ramo principal, os dois últimos açúcares são sempre os 
mesmos: galactose e ácido siálico. Isso é muito importante porque alguns mecanismos da fisiologia celular 
estão baseados nesse arranjo. 
 
 
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SEGUNDO PERÍODO 
DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Aula 18: Controle de qualidade da síntese proteica 
 
• As chaperonas são proteínas auxiliares que utilizando ATP desnovelam proteínas enoveladas 
incorretamente para posterior enovelamento correto. 
• Comparando as diferentes proteínas de choque térmico, ou chaperonas, elas puderam ser classificadas 
em dois grupos: o das hsp60 e o das hsp70, com modos de ação ligeiramente diferentes. 
 
• A chaperona hsp70 tem duas tarefas importantes: 
1. Ajudar o enovelamento. 
2. Impedir que várias proteínas malformadas, com sequências hidrofóbicas expostas, formem agregados, 
que além de inúteis podem ser muito nocivos. 
 
• A chaperona hsp70, além de atuar no processo de síntese de proteínas, também atua quando as mesmas 
já estão prontas, como no caso de uma proteína que precisa entrar na mitocôndria. Antes de entrar, ela 
é desnovelada e após, renovelada. Comparativamente, é como passar um novelo de lã pelo buraco da 
fechadura de uma porta. 
 
As hsp60 e o controle de qualidade 
• As chaperonas do grupo hsp60 agem sempre sobre uma proteína já pronta que tenha um erro na 
configuração terciária. Uma vez detectado o erro, as hsp60 se ligam à proteína, aprisionando-a dentro de 
uma reentrância da própria chaperona, formando um ambiente separado do citossol, propício para que 
a energia do ATP, que a chaperona hidrolisou, consiga modificar o enovelamento da proteína. 
 
 
 
Proteassomas: trituradores de proteínas 
• Quando as chaperonas hsp70 após várias tentativas não conseguem consertar as proteínas mal 
enoveladas, elas enviam a mesma para degradação. 
• Esta degradação é realizada por enzimas proteolíticas, os proteassomas. 
• O proteassoma só vai digerir as proteínas que entrarem nele, chegando ao alcance do sítio ativo das 
enzimas. E uma proteína não entra no proteassoma por acaso. Ela precisa ser reconhecida nas bordas do 
proteassoma. É como se a proteína que vai ser destruída recebesse uma etiqueta que pudesse ser lida 
pelo proteassoma, que, mediante a identificação, vai puxá-la para dentro. Essa “etiqueta” é uma pequena 
proteína que recebeu o nome de ubiquitina 
 
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Controle de qualidade no retículo endoplasmático 
• Quanto a pergunta da aula passada, do por quê da glicoproteína do tipo N ter as glicoses da ponta da 
árvore de açucares cortada antes de sair do retículo endoplasmático, a resposta é que o corte, funciona 
como um sinal de que a respectiva glicoproteína está corretamente sintetizada. 
• Caso não esteja perfeita, o corte não é efetuado e ela não sai. Elas serão reconhecidas pelas chaperonas 
que reconhecem um açúcar específico, fazendo então as correções. 
• Se após várias tentativas elas não conseguem reparar a proteína, ela é enviada para degradação no 
citoplasma, mas antes ela desenovelada pela chaperona. O transporte para o citoplasma é realizado pelo 
translocon. 
 
 
 
• Além da vantagem óbvia de evitar o acúmulo de proteínas malformadas e, portanto, inúteis, importância 
do trabalho das chaperonas e dos proteassomas fica mais evidente quando examinamos as 
conseqüências do acúmulo de proteínas malformadas. 
• Proteínas malformadas podem provocar a morte celular ou causar prejuízo a tecidos caso a célula consiga 
expeli-lo. 
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Aula 19: Endocitose 
 
• Alguns nutrientes que são constituídos por moléculas grandes, não conseguem passar pelas proteínas 
transmembranas, para contornar esta situação, a célula faz uma invaginação para poder englobar a 
mesma numa vesícula. O mesmo pode acontecer com bactérias e proteínas diversas que são muito 
grandes e só são absorvidas por este mecanismo. 
 
Para onde vai a vesícula e seu conteúdo? 
• A vesícula que se forma na membrana plasmática funde-se mais adiante com a membrana de um 
compartimento intracelular, liberando a partícula internalizada nesse novo espaço. Para se fundir, as 
membranas desses dois compartimentos se aproximam tanto que nenhuma molécula de água 
citoplasmática fica entre elas. 
• Nestes compartimentos é realizada a digestão quebrando a partícula em partes menores que 
posteriormente será transportada para o citosol. 
 
A endocitose pode ser visualizada? 
• A internalização de uma bactéria por um macrófago pode ser observada ao microscópio óptico. Já a 
endocitose de macromoléculas só é observável ao microscópio eletrônico. 
• A entrada de moléculas muito pequenas, como um íon, não pode ser observada por microscopia, só por 
métodos indiretos. 
• Quando uma célula endocita algo grande, como uma bactéria, ao invés de invaginar sua membrana 
plasmática, ela emite projeções em direção à bactéria que acabarão por englobá-la. Essas projeções são 
chamadas de pseudópodos. 
• Quando um pseudópodos envolve uma bactéria, este compartimento por ser maior que uma vesícula, é 
chamado de vacúolo. 
 
Tamanho é documento (pelo menos para endocitose!) 
• A endocitose de líquido extracelular e seus solutos é chamada de pinocitose (o radical pinos significa 
beber), ou de endocitose de fase fluida. A vesícula formada geralmente é menor que 150 nm e é chamada 
vesícula endocítica. 
• Quando a célula endocita materiais maiores, ao invés de invaginar, a membrana emite pseudópodos; ela 
está fazendo fagocitose (o radical fagos significa comer). O vacúolo formado tem tamanho maior e é 
chamado vacúolo fagocítico ou fagossomo. 
• Muitas vezes, uma célula fagocita outra com objetivo de defesa, e não de nutrição. É o que acontece com 
as células de defesa do sistema imune, principalmente macrófagos e neutrófilos (são tipos de leucócitos 
ou glóbulos brancos),que fagocitam invasores. A fagocitose específica mediada por anticorpos é chamada 
fagocitose imunológica. 
• Se uma molécula estiver dispersa no fluido extracelular em quantidades muito pequenas, a célula pode 
lidar com ela de duas formas: 
a) endocitar junto com o líquido, de maneira não específica, de modo que as quantidades captadas serão 
muito pequenas, quase desprezíveis; 
b) endocitar de modo específico, isto é, antes de endocitar, concentrar e separar das demais as moléculas 
de interesse. As células fazem isso expondo para o meio extracelular receptores que reconhecem e ligam 
as moléculas que a célula precisa endocitar. Temos assim dois tipos de endocitose: do tipo (a), chamada 
endocitose de fase fluida que é inespecífica; e a do tipo (b), que é específica e foi denominada endocitose 
mediada por receptor. 
 
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Fagocitose específica 
Macropinocitose: A membrana do fagócito se ajusta em torno da bactéria à medida que ela é 
internalizada, lembrando o fechamento de um zíper. 
Macropinocitose: Células que se deslocam num substrato podem emitir projeções de membrana para o 
dorso da célula, vindo a englobar grande quantidade de fluido extracelular. 
 
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SEGUNDO PERÍODO 
DISCIPLINA: Biologia Celular 1 
 
Aula 20: Compartimentos endocíticos 
 
O que significa endocitar com mais eficiência? 
• Uma endocitose será mais eficiente quando o ligante estiver em concentração muito maior dentro da 
vesícula endocítica do que no meio extracelular. 
 
Clatrinae a formação da vesícula endocítica 
• Cada molécula de clatrina é formada por três pernas (cada uma formada por duas subunidades) 
arranjadas de tal maneira que, ao se aproximarem, se associam formando um polímero peculiar por ser 
tridimensional. 
• O mais importante com relação ao revestimento de clatrina é que ele aumenta a eficiência da endocitose 
mediada por receptor porque: 
a) Agrupa o maior número possível de complexos receptor-ligante na pequena região da membrana que 
vai formar a vesícula; 
b) Exclui dessa região moléculas que não devem ser endocitadas, como por exemplo as que devem 
permanecer na membrana plasmática sempre (você conhece várias: canais iônicos, bomba de sódio e 
potássio etc.) ou receptores que ainda não receberam o ligante e, portanto, perderiam a função se fossem 
endocitados. 
• Até hoje permanece a dúvida se a formação da rede de clatrina é que “puxa” a membrana, provocando a 
invaginação que se aprofunda e forma a vesícula. Há argumentos a favor e contra essa ideia. 
 
A vesícula endocítica se solta da membrana 
A maior importância do revestimento de clatrina é a formação da vesícula com altas concentrações de 
complexos receptor-ligante. Assim que a vesícula revestida se destaca, por ação da dinamina, o 
revestimento de clatrina se desfaz. O resultado é uma vesícula não revestida, cheia de complexos 
receptor-ligante. A única diferença entre essa vesícula e uma outra resultante de endocitose de fase fluida 
é a concentração do conteúdo, que na vesícula formada por fase fluida é igual àquela em que as moléculas 
se encontram no meio extracelular. 
 
 
As vesículas endocíticas se fundem 
• Uma vez desfeito o revestimento de clatrina, ou mesmo se a vesícula nunca teve revestimento porque 
resultou de endocitose não mediada, o próximo passo é a fusão da vesícula com um compartimento que, 
por ser o primeiro compartimento que recebe as macromoléculas endocitadas, é chamado endossoma 
inicial. 
 
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Ligantes e receptores se separam 
• Quando chegam ao endossoma inicial e encontram o pH ligeiramente ácido, tanto o receptor quanto o 
ligante mudam de conformação, causando o desacoplamento dos complexos. A partir daí, ligante e 
receptor seguirão caminhos diferentes: enquanto o ligante prosseguirá na via endocítica, a maioria dos 
receptores passará a outro compartimento, as vesículas de reciclagem (ou endossoma de reciclagem), 
que retornam à membrana plasmática, tornando a expor os receptores na superfície, onde poderão 
participar de novo evento endocítico. 
 
• No entanto, existem casos que receptores e ligantes não se separam no meio intracelular, como é o caso 
do receptor e apotransferrina, que seguem de volta para a superfície da membrana plasmática, onde aí 
sim, se desligam. 
 
O endossoma tardio 
• Os ligantes, agora já desligados dos receptores, sairão do endossoma inicial em vesículas carreadoras 
pequenas e ácidas, que só se fundem com o próximo compartimento da via endocítica, o endossoma 
tardio. 
• Além de receber as vesículas do endossoma inicial que trazem o material endocitado, o endossoma tardio 
também recebe as enzimas lisossomais que chegam do complexo de Golgi em vesículas transportadoras. 
• As enzimas lisossomais marcadas por manose-6P são reconhecidas por receptores de manose-6P e 
levadas ao endossoma tardio acopladas a eles. Lá chegando, encontram o pH ácido, o que provoca o 
desacoplamento. O receptor desocupado retorna ao Golgi, enquanto a enzima tem o fosfato retirado. 
 
O lisossoma 
• Tanto as enzimas como as moléculas endocitadas serão finalmente levadas por vesículas ao último 
compartimento da via endocítica, o Lisossoma. 
• Os lisossomas têm enzimas capazes de hidrolisar praticamente todos os tipos de macromolécula e essas 
enzimas têm funcionamento ótimo em pH ácido. 
 
 
Afinal, os nutrientes chegam ao citoplasma 
• A ação das enzimas lisossomais reduz as macromoléculas a seus componentes mais simples, ou seja, 
reduz proteínas a aminoácidos, nucleotídeos a bases nitrogenadas e açúcares etc. Os produtos da 
digestão lisossomal são transportados para o citoplasma por translocadores específicos e então 
aproveitados pelas células. Mas existem moléculas que os lisossomas não conseguem digerir. Essas 
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moléculas podem ter dois destinos: a) serem excretadas; para isso, o lisossoma faz exocitose 
descarregando o conteúdo no meio extracelular e incorporando sua membrana à membrana plasmática; 
b) ficarem acumuladas dentro do lisossoma, o que diminui sua capacidade funcional, podendo até mesmo 
deixar de funcionar de tão entupido; um lisossoma carregado de material não-digerível é chamado corpo 
residual. 
 
Por que os lisossomos não se autodigerem? 
• As proteínas da membrana lisossomal voltadas para o lúmen são fortemente glicosiladas e suas árvores 
glicídicas terminam em ácido siálico. A enzima capaz de retirar o ácido siálico, a sialidase (ou 
neuraminidase) é a única glicosidase que não está presente no lisossoma. Assim, as outras enzimas, 
capazes de danificar a membrana lisossomal, simplesmente não têm acesso a ela. 
 
Os lisossomas e o estado funcional de uma célula 
• Os lisossomas também servem para degradar organelas inteiras que tenham envelhecido ou estejam 
sobrando. 
 
 
 
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LICENCIATURA EM CIÊNCIAS BIOLÓGICAS – CEDERJ – UENF / 2º PERÍODO 
DISCIPLINA: Biologia Celular 1 - Aula 21: Organização geral do citoesqueleto 
 
 
• O citoesqueleto não apenas confere a forma característica às células, mas também é responsável por 
todos os seus movimentos. 
 
Forma, sustentação e movimento 
• O citoesqueleto determina a distribuição das estruturas intracelulares e impede que as células desabem 
sob seu próprio peso. 
• Além de manter a forma das células, o citoesqueleto é responsável pela capacidade das células se 
deslocarem no meio em que vivem, seja através da emissão de projeções, como as amebas e as células 
do tecido conjuntivo, seja por cílios e flagelos, como vários protozoários ou os espermatozóides. 
 
Os componentes do citoesqueleto 
• Três tipos de filamentos compõem o citoesqueleto das células eucariontes: 
1. Microfilamentos: são os mais finos. 
2. Microtúbulos: muito mais rígidos que os microfilamentos. Partem sempre do centrossomo. 
3. Filamentos intermediários: são os mais estáveis e conferem a célula resistência mecânica. 
 
Por que três tipos de filamento? 
• Cada um possui características próprias de resistência a tensões, flexibilidade e estabilidade. 
• Todos os filamentos do citoesqueleto são formados através da polimerização de proteínas. Todos podem 
se polimerizar se despolimerizar rapidamente. 
• Os microtúbulos determinam a forma geral da célula e a disposição de suas organelas. 
• A disposição dos filamentos intermediários também acompanha a dos microtúbulos. Os microfilamentos 
se distribuem por todo o citoplasma, mas principalmente nas regiões periféricas, o chamado córtex 
celular. 
• Os movimentos celulares são feitos através da reorganização dos filamentos do citoesqueleto. 
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DISCIPLINA: Biologia Celular 1 - Aula 22: Os filamentos intermediários 
 
 
• Os filamentos intermediários conferem às células resistência mecânica ao esticamento. Essa propriedade 
é importante para os tecidos de modo geral e particularmente para aqueles que normalmente são 
submetidos a tensão e compressão, como as células musculares, cardíacas e a pele. 
 
Caracterização 
• Quando comparados aos demais elementos do citoesqueleto (microtúbulos e microfilamentos), são os 
mais resistentes e duráveis. 
• Os filamentos intermediários são encontrados no citoplasma de quase todas as células eucariontes, 
embora haja exceções, como ashemácias. 
• Há também um tipo de filamento intermediário que se distribui na face interna do envoltório nuclear, 
formando a lâmina nuclear. 
 
Estrutura 
• Os filamentos intermediários são formados por proteínas fibrilares. 
• Ao mesmo tempo que podem ser dobrados ou enrolados com facilidade, são muito resistentes e difíceis 
de arrebentar quando puxados. 
 
Diversidade 
• Diferentemente dos microtúbulos e do microfilamentos, formados pelas proteínas tubulina e actina 
respectivamente, cada tipo celular possui filamentos intermediários específicos. Dentre os tipos de 
proteínas que formam os filamentos intermediários, as queratinas formam o maior grupo. 
 
Neutrofilamentos 
• Enquanto os filamentos de queratina são característicos de células epiteliais, os neurofilamentos são 
tipicamente encontrados nos neurônios. 
• Os neurofilamentos se distribuem ao longo dos axônios, contribuindo tanto para a sustentação destes 
quanto para o transporte axonal. 
• O axônio é um prolongamento do corpo celular do neurônio através do qual são transportadas as 
vesículas contendo os neurotransmissores. Alguns podem chegar a medir 1m ou mais, dependendo do 
tamanho do animal. 
 
• Quando o axônio termina seu crescimento e se conecta a uma célula efetora, seu diâmetro ainda pode 
aumentar cerca de cinco vezes, aumentando a velocidade com que os estímulos elétricos serão 
transmitidos. 
• Célula efetora é aquela que efetivamente responde a um estímulo. 
 
As laminas nucleares 
• Essa rede de filamentos intermediários reforça o envoltório nuclear e se despolimeriza a cada divisão 
celular, refazendo-se depois, assim como o próprio envoltório. 
 
 
 
 
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DISCIPLINA: Biologia Celular 1 - Aula 23: Microtúbulos 
 
 
 
• Os microtúbulos são filamentos longos e ocos, responsáveis pela formação de estruturas transitórias, 
como o fuso miótico, ou permanentes, como os flagelos. A forma geral e a disposição do núcleo e das 
organelas celulares também são determinadas pela distribuição desses filamentos. 
 
Organização geral dos microtúbulos 
• Como os microfilamentos, os microtúbulos também se formam pela polimerização de uma proteína 
globular. Porém, enquanto os microfilamentos são homopolímero de actina, os microtúbulos são 
heteropolímeros de duas formas da proteína tubulina, a α e a β-tubulinas . 
 
• Treze protofilamentos formam a circunferência dos microtúbulos. Cada protofilamento, por sua vez, é 
formado por dímeros de α e β- tubulinas alternadamente dispostos. 
 
 
Dinâmica de polimerização dos microtúbulos 
• Na maioria das células, os microtúbulos são estruturas extremamente lábeis e dinâmicas, desaparecendo 
e reorganizando-se rapidamente. 
• O período de nucleação ocorre quando são formados os primeiros protofilamentos. 
• Condições de polimerização de microtúbulos: 
1. Presença da concentração mínima necessária de dímeros de tubulina α-β (concentração crítica); 
2. Temperatura adequada (37ºC),; 
3. Presença de GTP e Mg++. 
• Correspondentemente, existem condições de despolimerização: 
1. Temperatura baixa (4ºC); 
2. Falta de GTP; 
3. Presença de íons Ca++ (mais uma razão para a concentração citoplasmática de cálcio se manter baixa). 
4. Concentração de tubulina não polimerizada abaixo da crítica. 
• In vivo, as células possuem um centro organizador de microtúbulos ou centrossoma, de onde partem 
todos os seus microtúbulos. Em geral, os microtúbulos se orientam com a extremidade minus voltada 
para o centro organizador e a extremidade plus voltada para periferia celular. 
 
O centro organizador dos microtúbulos 
• O que define o centro organizador de microtúbulos não é a presença do centríolo, e sim uma forma 
específica de tubulina, a γ-tubulina, que se distribui no material pericentriolar (em torno dos centríolos). 
 
 
 
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A polimerização e a despolimerização de microtúbulos são contínuas 
• Os microtúbulos de uma célula típica estão constantemente se alongando e encurtando, num processo 
conhecido como instabilidade dinâmica. 
• Essa instabilidade dinâmica resulta da hidrólise espontânea da molécula de GTP ligada à subunidade β da 
tubulina em GDP. 
 
Os microtúbulos organizam a forma das células 
• A forma geral das células depende da distribuição dos microtúbulos a partir do centrossomo, que, por sua 
vez, está sempre próximo ao núcleo, exceto durante a divisão celular 
• Se, por um estímulo natural (ver box) ou por micromanipulação, o centrossoma de uma célula for 
deslocado de sua posição, todas as organelas celulares se reposicionarão em relação a ela, inclusive o 
núcleo. Por essas evidências, considera-se que o centro organizador de microtúbulos corresponde ao 
centro da célula. 
 
Notas do resumo 
• Os microtúbulos podem estar associados a proteínas acessórios que aumentam sua estabilidade através 
da formação de pontes entre as subunidades de tubulina. 
• As cinesinas e dineínas são proteínas que se associam aos microtúbulos e são capazes de promover o 
deslizamento entre eles ou o transporte de organela e vesículas através do citoplasma, utilizando-os como 
trilhos. 
• Cílios e flagelos são estruturas motoras de protozoários e tipos celulares como espermatozóides e 
epitélios ciliados que conjugam em sua estrutura microtúbulos e proteínas acessórias estruturais e 
motoras. 
• Várias drogas interferem na dinâmica de polimerização e despolimerização dos microtúbulos e muitas 
delas são usadas na pesquisa e no tratamento de doenças como câncer e a gota. 
 
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DISCIPLINA: Biologia Celular 1 - Aula 24: Microfilamentos 
 
 
 
Introdução 
• Como vimos na aula 21, todos os microfilamentos são formados pela proteína actina. Os microfilamentos 
estão associados a vários fenômenos celulares. O mais conhecido talvez seja a contração muscular, mas 
também dependem destes filamentos a adesão das células à matriz extracelular ou a substratos, a 
separação das células-filhas ao final da divisão celular, a preservação da estrutura das microvilosidades 
intestinais, os movimentos amebóides e muitos outros processos celulares. 
 
Estrutura dos microfilamentos 
• Os microfilamentos são formados pela ligação de várias moléculas de actina, formando longos filamentos, 
ou seja, os microfilamentos também são polímeros. 
• Dois monômeros de actina só se encaixam em uma determinada posição. O resultado disso é que o 
filamento de actina se torna polarizado, isto é, as extremidades são diferentes. 
 
 
 
Muitos movimentos celulares dependem da actina 
• Os microtúbulos também são responsáveis por guiar os cromossomas para as células filhas durante a 
divisão celular e pela distribuição de organelas celulares, como retículo, complexo de Golgi e 
mitocôndrias. Por outro lado, a contração muscular, o movimento amebóide e o estrangulamento final 
que separa as duas células filhas após a divisão, dependem da participação de microfilamentos. 
• Ao se deslocar numa determinada direção, as células emitem prolongamentos de seu citoplasma que 
podem ser lobulares (lobopódios), lamelares (lamelipódios) ou filamentosos (filopódios). 
 
Do resumo 
• A incorporação de um monômero de actina a um microfilamento em crescimento leva à hidrólise de uma 
molécula de ATP aprisionada no monômero de actina. 
• Os microfilamentos são dotados de instabilidade dinâmica, crescendo e encolhendo a todo momento, 
redirecionando, assim, a forma e o deslocamento da célula. 
• Os microfilamentos podem estar associados a proteínas acessórias que aumentam sua estabilidade 
através da formação de pontes entre