Aula 3 e 4 Estrutura de AA e Proteinas

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Estrutura e função de proteínas
Aula 3 e 4
Profa. Maria de Lourdes Borba Magalhaes
Funções das proteínas
Enzimas catalistas 
Transporte (ex: oxigenio)
Estrutural (tecidos cartilaginoso, cutaneo etc)
Hormônios
Estruturas contrateis (musculos)
A estrutura das proteínas determina sua função 
Para exercer determinada função, as proteínas precisam de estruturas 3D especificas.
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Algumas proteínas são flexíveis e sofrem mudanças conformacionais.
Outras são rígidas e não flexíveis. 
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As proteínas são construídas a partir de um repertorio de 20 aminoácidos.
aminoácido
Oque modifica entre os aminoacidos e a cadeia lateral (R)
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Estrutura = Sequencia de aminoacidos
Proteinas sao feitas de 20 tipos de aminoacidos unidos por ligacoes peptidicas
A cadeia polipeptidica e a repeticao de N-C-C-N-C-C… na cadeia
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Amino Acidos
Hidrofilicos
Hidrofobicos
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A informação para sua estrutura 3D esta contida na estrutura primara das proteínas. Esta informação e passada através dos 4 graus de organização ate a formação de um estrutura definida que permita uma função especifica. 
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Ligacoes nao covalentes em proteinas
Pontes de hidrogenio
H-bonds form between 1) atoms involved in the peptide bond; 2) peptide bond atoms and R groups; 3) R groups
Estrutura das Proteinas
Proteinas Globulares
A cadeia lateral auxiliara na conformacao em solucao aquosa
Sete dos vinte aminoácidos tem cadeias laterais facilmente ionizáveis. Estes sete são capazes de doar ou aceitar prótons para facilitar reações .
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Os aminoácidos aromáticos conferem capacidade das proteínas de absorver radiação UV na região de 280 nm. 
Este perfil de absorção e característico das proteínas
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Pares de sulfidrilas foram pontes dissulfeto que são particularmente importantes na estabilização de proteínas. 
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As pontes dissulfeto podem ser intramolecular ou intermolecular
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Formação da ligação peptídica
Estrutura primaria: os aminoácidos se unem para formar ligações peptídicas, formando cadeias peptídicas
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Ligação peptídica
As proteínas são polímeros lineares formados pela união de uma carboxila de um aminoácido a amina de outro
Por convenção a cadeia começa com a amina
Uma cadeia peptidica e contituida de uma parte que se repete regularmente chamada de cadeia principal, e uma parte variavel que corresponde as cadeias laterais.
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Um padrão regular de pontes de hidrogênio formam estruturas regulares como as alfa hélices e folhas beta pregueadas. 
Tais segmentos dobrados são chamados de estrutura secundaria. 
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alfa hélices. 
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As folhas beta pregueadas são o segundo tipo de estrutura secundaria.
Nas folhas beta pregueadas, as cadeias laterais apontam para lados opostos.
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Folhas beta 
antiparalelas
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Folhas beta 
paralelas
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Como a cadeia peptídica pode mudar de direção?
Através da presença de voltas reversas
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A estrutura de uma volta reversa
O grupamento CO do aminoácido 1 faz ponte de hidrogênio com NH do aminoácido 3
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Proteínas fibrosas : Queratina e Colágeno, fornecem apoio estrutural para células e tecidos
Super helice de helices
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A estrutura do colágeno e um pouco diferente. Nesse caso não existe pontes de hidrogênio dentro da mesma cadeia. A sequencia especifica torna a molécula helicoidal pois os resíduos de prolina se dirigem para fora da cadeia. 
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A trajetória global da cadeia polipeptídica de uma proteína e referida como sua estrutura terciaria.
O interior e constituído de radicais apolares , e radicais com carga elétrica estão ausentes no interior e presentes no exterior.
Em meio aquoso, o enovelamento das proteínas e impulsionado pela forte tendência de os radicais hidrófobos serem excluídos de agua. 
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Distribuição ao avesso da aquaporina
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O tema helice-volta-helice e um elemento comum em proteinas que ligam-se ao DNA.
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Estrutura quaternária
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Como desestabilizar a estrutura 3D das proteinas?
O uso destes agentes rompem interações não covalentes entre os resíduos. O BME reduz as pontes dissulfeto.
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Como ocorre o enovelamento de proteinas?
Regiões locais com suficiente preferencia estrutural tendem a adotar inicialmente estruturas estáveis. 
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