Aula 1 Introdução à Bioquímica

Prévia do material em texto

Aula 1 - Introdução à Bioquímica, Água e Aminoácidos 
● 1ª parte da aula: 
Conceitos importantes da biologia para o estudo da bioquímica: 
- Diferença de célula procariótica X eucariótica 
- Membranas celulares 
- Funções da organelas 
- Sinalização celular (hormônios, funções dos hormônios,órgãos…) 
 
Conceitos importantes da química para o estudo da bioquímica: 
- Tipos de ligações químicas (iônica, covalente e metálica) 
- Polaridade e Eletronegatividade (F,O,N mais eletronegativos) 
- Grupos funcionais 
- Forças intermoleculares 
- Configuração e Isomeria (trans e cis) 
- Conceitos de Ácido e Base [Arrhenius (Ácido libera H+ e Base libera OH-), 
Bronsted- Lowry ( DoAReBaH+) e Lewis (ReADoBe- ) ] 
 
Polaridade: 
Moléculas Polares: possui vários grupamentos polares (OH.. ) ou com carga (ex: 
Aminoácidos) 
Moléculas Apolares: grande quantidade de hidrocarbonetos (só C e H) 
Moléculas Anfipáticas: tem características tanto polares, quanto apolares que se equivalem; é 
ambígua como o anfíbio que vive na terra e na água. 
 
 
 
 
 
Forças Intermoleculares: 
- Dita toda a bioquímica 
- Interação não covalente e mais fraca que as ligações covalentes, sendo, portanto, 
reversível. 
Entre moléculas apolares: Interações de Van de Waals e Interações hidrofóbicas. 
Entre moléculas polares: Ligações de Hidrogênio (tipo de Dipolo-dipolo) e Interações 
eletrostáticas ou iônicas. 
 
1. Interações de Van de Waals: 
- Entre moléculas apolares que estão em contato muito próximo 
- A princípio a molécula não tem nenhum polo 
- No entanto, pode acontecer, de forma momentânea, de os elétrons tenderem mais para 
um lado do que para o outro. 
- Assim, essa molécula que gerou um “polo” momentâneo pode induzir uma molécula 
vizinha a fazer a mesma coisa. Sua carga parcial positiva puxa os elétrons mais para o 
seu lado, gerando uma carga parcial negativa desse 
lado da outra molécula. 
- Interações muito fracas, mas que são essenciais 
para diversas interações dentro da célula. 
- Acontecem em um número muito grande, o que lhes confere certa “força”. 
- Sempre acontece quando tenho moléculas apolares próximas. 
 
 
2. Dipolo- Dipolo permanente 
- A molécula já possui um polo permanente, 
pois toda vez que observamos a molécula 
ela está com o polo e pode atrair uma outra. 
- Um tipo particular de dipolo-dipolo 
permanente é a ligação ou ponte de 
Hidrogênio 
 
2.1 Ligações de Hidrogênio 
- Acontece quando uma molécula com o H 
ligado covalentemente à um átomo 
eletronegativo (F,O,N) encontra outra 
molécula na mesma situação. 
- Ocorre então uma ponte entre o átomo 
eletronegativo de uma duas moléculas com 
o H da outra. 
 
 
 
 
 
 
3. Interações eletrostáticas ou iônicas: 
- Força de atração entre moléculas e grupos polares 
- Atração entre grupos verdadeiramente carregados e não com carga parcial (resultante 
da distribuição diferente dos elétrons na molécula), a interação ocorre com moléculas 
que têm cargas reais, ou seja, é um íon. 
 
4. Interações Hidrofóbicas: 
- Ocorre quando há moléculas apolares em meio á um solvente polar (normalmente, 
meio aquoso) 
- Exemplo: Óleo jogado na água com o tempo as gotas de óleo vão se unindo 
- Então a interação hidrofóbica é a força que faz essas gotas de óleo se unirem, pois as 
moléculas apolares tem vontade de não estar em contato com o solvente polar, pois 
não tem nenhuma afinidade entre eles. Logo, as moléculas apolares se unem para 
reduzir a superfície de contato com o solvente polar. (o que é mais favorável 
energeticamente. 
Obs: Comparadas à ligação covalente todas as 4 são consideradas “fracas” 
 
 
 
 
Bioquímica 
 
O que existe em comum entre todas as áreas que estudam a bioquímica? A vida e as células. 
Independente, do tipo de vida, todos são formados pelos mesmos constituintes. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Divisão da Bioquímica: 
1. Bioquímica Estrutura 
- Estuda a estrutura das biomoléculas e suas funções. 
2. Bioquímica Metabólica 
- Estuda as principais reações que faz com que as moléculas sejam transformadas 
dentro da célula. 
 
Macromoléculas biológicas: 
- Proteínas 
- Carboidratos 
- Ácidos Nucleicos 
- Lipídios 
 
Todas essas moléculas estão dentro de um contexto na célula, e nela o principal componente 
é a água. Então a molécula de água vai influenciar nas macromoléculas e suas interações, 
sendo necessário estudá-la. 
 
 
 
 
 
 
Água 
 
 
 
 
- Influência no ph 
- A molécula de água forma um dipolo, por conta da diferença de eletronegatividade 
entre o O e o H, o que permite a formação das pontes de hidrogênio (tanto entre sí, 
quanto com outros grupos). 
- Força de atração H2O - H2O 
- E essa formação de dipolo, pode levar à ionização da água. 
- Uma pequena parte da água pode ionizar, embora ela seja uma molécula covalente. 
H2O ⇆ H⁺ + OH⁻ 
- Reação em equilíbrio e portanto tem uma constante de equilíbrio: Produtos sobre 
Reagente 
Keq = [H+] . [OH-]/ [H2O] 
- Como a [H2O] é constante, pode ser passada para o outro lado e a multiplicação entre 
Keq e [H2O] é igual ao Kw. 
Kw = [H⁺]. [OH-] 
- Kw vale 10 elevado a -14 
- Ao invés de escrever potência, aplicou-se o log 
 
 
log ([H+].[OH-]) = log (10 elevado a -14) 
log [H+] + log [OH-] = -14 
(-log [H+]) + (- log [OH-]) = 14 
pH + pOH = 14 
- Na água pura o pH é 7 assim como o pOH é igual a 7, pois nela as concentrações de 
H+ e OH- são iguais e somando daria o 14. 
 
 
Ácido Neutro Básico 
0 7 14 
↑ [H+] ↓[H+] 
↓[OH-] ↓[OH-] 
 
 
- HCl é um ácido forte por dissociar muito, praticamente 100% 
HCl → H⁺ + Cl⁻ 
 
- Enquanto o CH3COOH é um ácido fraco, por não dissociar muito, então sua 
ionização também é uma equação de equilíbrio. É chamado de ácido por ser uma 
molécula capaz de doar H+ (conceito de Bronsted- Lowry). 
CH3COOH ​ ⇆ H⁺ +​ CH3COO⁻ 
 ácido fraco ​base conjugada ​(por receber o H⁺) 
Obs: Base conjugada: só existe se existir previamente o ácido 
 
- Escrevendo de forma genérica: HA ⇆ H⁺ + A⁻ 
- Como calcular o pH de uma solução de um ácido fraco? 
Ka (constante de ionização de um ácido fraco) = [H⁺] . [A⁻] / [HA] 
- Ao invés de escrever potência, aplicou-se o log: 
log (Ka) = log ([H⁺] . [A⁻]/[HA]) 
 log (Ka) = log ([H⁺] ) + log ([A⁻]/[HA]) ​ x(-1) 
-log Ka = -log [H+] - log [A⁻]/[HA] 
 
- O -log Ka é chamado de pKa, assim como o -log [H+] é chamado de pH 
- Então… pKa = pH - log [A⁻]/[HA] 
pH = pKa + log [A⁻]/[HA] 
- Essa fórmula nos informa que para calcular o pH de uma solução de ácido fraco é 
preciso levar em consideração a constante de equilíbrio desse ácido (pois ela vai me 
mostrar o quanto ele ionizou, o quanto ele liberou H+ e qual a força desse ácido) e as 
concentrações das espécies A-(base conjugada) e HA (ácido fraco). Só assim sabemos 
a [H+] na solução que, indiretamente, é o que diz o pH. 
 
 
 
- Tendo dois ácidos fracos com pKas diferentes: 
 
Quem dissocia mais é o mais forte. Logo, quem tem o maior Ka terá maior [H+] e portanto 
será mais forte. Porém seu pKa é o inverso, então, quanto menor o valor de pKa, maior o 
valor de Ka e mais forte é o ácido. 
 
↑Ka​ = ​↑[H+]​ . [A⁻] / [HA] 
↓pKa​ = -log ​Ka↑↑Ka ↑[H+] ↓pKa Ácido mais forte 
↓Ka ↓[H+] ↑pKa Ácido mais fraco 
 
 
- E quem tem o pKa menor é o que vai liberar o H+ primeiro, pois é o mais forte, e tem 
mais tendência a liberar esse H+ 
 
- pKa se relaciona com a constante de equilíbrio. Então se estou no valor de pka, 
significa que o valor da [HA] e [A⁻] é igual. 
 
 
 
Titulação 
 
- Temos o NaOH na bureta e CH3COOH no erlenmeyer 
 
- O CH3COOH reage com o NaOH formando CH3COO⁻Na⁺ 
(Acetato de Sódio) e H2O. 
 
- Então o NaOH está forçando a ionização desse ácido, já que 
CH3COO⁻Na⁺ por ser um sal orgânico, fica separado em CH3COO⁻ e 
Na⁺. 
 
- Vai-se pingando gotas de NaOH e medindo o pH, criando uma curva 
de titulação ao final 
 
 
 
 
 
 
- No começo: temos mais ácido que a base conjugada, já que acabamos de começa a 
pingar o NaOH no ácido, portanto o pH está bem baixo. 
 
- Com o passar do tempo a [A-] vai aumentando, até chegar o momento em que [A-] e 
[HA] ficam iguais. 
 
- Continuando pingando, o pH continua aumentando, até chegar um ponto onde tem 
mais [A-] que [HA]. 
 
- O pka mostra quando está exatamente no equilíbrio [A-] = [HA]. Então, esse ponto no 
gráfico, o ponto de inflexão da curva ( quando a curva muda de direção), representa o 
valor de pKa, ou seja, é o valor de pH onde eu tenho a concentração do ácido igual a 
concentração da base conjugada. 
 
- Região onde o pH não está variando muito, mesmo eu forçando o pH a mudar 
(representada em rosa) é nessa região , ou seja, próxima e/ou no valor de pKa, que 
essa solução de ácido fraco vai funcionar como um Tampão (solução que não permite 
alterações bruscas no valor de pH). 
 
 
 
- Na região do valor de pKa estamos no equilíbrio ( [A-] = [HA]) e por isso quando 
tento diminuir um lado, a reação de equilíbrio consegue se deslocar, se adaptar para 
que essa concentração de H+ não se altere muito. 
 
- Então, para ter uma solução tampão precisamos de um ácido fraco e sua base 
conjugada, preferencialmente na região do valor de pKa, pois é onde o pH vai variar 
menos. 
 
● 2ª parte da aula: 
 
- Por que o pH é importante? pode mudar o tipo de interações que acontecem, por 
exemplo, interferindo até na função que a molécula exerce. Ou até gerando 
acidose/alcalose metabólica (mudança de pH dos líquidos biológicos). 
 
- Sistemas Tampão, então, são importantes para o organismo manter seu pH variando o 
mínimo possível. Têm-se um ácido fraco e sua base conjugada e eles estando em 
equilíbrio é possível evitar variações na [H+] (que é medido através do pH). 
 
- A eficiência do sistema tampão fica restrita a uma faixa de pH (região de 
tamponamento ou faixa de tamponamento) que é a região próxima ao valor de pKa 
(englobando o valor de pKa menos uma unidade, passando pelo pKa em si e indo até 
o valor de pKa mais uma unidade) ex; 3,76 - 4,76 (pka) - 5,76 
 
- Sendo que o ponto mais eficiente é exatamente no valor de pKa 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Estrutura e função de Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
 
 
- Proteínas são polímeros de aminoácidos. Sendo que polímeros são formados por 
unidades repetidas de uma mesma classe de moléculas, que são os aminoácidos. 
- Temos apenas 20 AA, mas eles podem se combinar em quantidades e formas tão 
diferentes que geram inúmeras proteínas. 
 
 
O Aminoácido: 
 
 
- Formado por um grupamento “Amino” (NH3+) e um grupamento Carboxila (COOH) 
ligados no mesmo carbono (chamada carbono alfa), com um radical variável sendo o 
quarto ligante do carbono. 
 
- Os AA são divididos em classes de acordo com a cadeia lateral, como tabela abaixo 
ressaltando que essa classificação foi feita em ph 7, já que com a mudança de ph é 
possível mudar como a cadeia lateral se apresenta. 
 
Obs: Alifático significa que a molécula não é aromática, ou seja, são hidrocarbonetos de 
cadeia aberta que não contém o grupo benzênico ou anel benzênico. 
 
Obs2: A prolina é o único aminoácido que o grupo R está fazendo uma ligação com o 
grupamento amino. 
 
Obs3: Os que possuem anel aromático, por conta da ressonância do anel, tem a propriedade 
de absorver a luz ultravioleta, o que é muito usado quando quero saber o quanto de proteína 
tem na amostra. 
 
 
 
 
 
 
Obs4: No ser humano, todos os AA possuem o grupamento amino voltado para a esquerda, 
sendo chamados de L-Aminoácidos. Porém, algumas bactérias, por exemplo, podem ter o 
grupamento amino voltado para a direita, chamados de D-aminoácidos. O que é importante, 
pois reações enzimáticas são estereoespecíficas (consideram até o posicionamento dos grupos 
 
 
das moléculas). Então o ser humano evoluiu para que nossas enzimas trabalhassem com AA 
do tipo L. 
Alguns desses AA constituem a parede celular bacteriana, motivo pelo qual algumas dessas 
bactérias conseguem até escapar do nosso sistema de defesa, já que nosso organismo não 
reconhece os D-AA. 
 
- Temos 20 AA padrão 
- Porém, depois que o AA já está constituindo uma proteína ele pode ser modificado e 
temos os chamados “Aminoácidos incomuns” que são justamente os que sofreram 
modificações depois que já constituíam proteínas. (modificações pós-traducionais). 
Exemplo: Colágeno, Protrombina… 
 
- Os grupamentos Amino e Carboxila do aminoácido podem funcionar como ácido ou 
base seguindo o conceito de Bronsted- Lowry. 
 
 
 
 
- No valor de pKa1 os valores das concentrações da molécula 1 e da 2 são iguais, assim 
como no pKa2 os da molecula 2 e 3 também são iguais. 
 
Obs: Ácido diprótico é aquele que tem 2H+ para liberar 
 
- No ponto exatamente entre os dois valores de pKa, a forma predominante é a 
molécula 2, aquela que já perdeu o H do COOH, mas ainda tem o H do NH3+. 
 
Cálculo da carga líquida: 
 
 
 
 
- Molécula 1: CL= +1 
- pKa1: momento em que as concentrações da molécula 1 e da 2 são iguais, então a 
carga líquida vai ser a média da carga das duas. 
 CL= +1+1-1 /2 = +½ 
- Molécula 2: CL= +1 - 1 = 0​* 
- pKa2: momento em que as concentrações da molécula 2 e da 3 são iguais, então a 
carga líquida vai ser a média da carga das duas. 
 CL= +1-1-1 /2 = -½ 
- Molécula 3: CL= - 1 
 
*​ PI (ponto isoelétrico) é o pH onde a carga elétrica líquida da molécula é igual a zero. 
Ele é importante, pois ao estar em pH menores que o valor de PI, a CL da molécula é 
positiva. Já em valores de pH maiores que o valor de PI, a CL da molécula é negativa. O que 
é importante para quem trabalha com proteínas, por exemplo, pois permite prever como a 
molécula se comporta nos diversos valores de pH. 
 
PI = pKa1 + pKa2 / 2 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Obs: Diferença entre pKa e Pi 
 
 
Valores abaixo do pKa Em cima do pKa Valores acima do pKa 
Predomina a forma não 
ionizada (protonada) 
ainda não perdeu o H+ 
Equilíbrio entre a forma 
protonada e desprotonada 
Predomina a forma ionizada 
(não protonada) 
já perdeu o H+ 
 
 
Valores abaixo do Pi Em cima do Pi Valores acima do Pi 
Molécula com carga líquida 
positiva 
Molécula com cargalíquida 
zero 
Molécula com carga líquida 
negativa 
 
 
- O Pi leva em conta a carga elétrica líquida geral da molécula e isso não vai ser 
alterado, independente da molécula que estamos tratando. 
 
- Quando a molécula está no Pi é chama zwitterion, ou seja, é uma molécula dipolar, 
que tem tanto cargas positivas, quanto negativas, que se anulam e deixam a molécula 
com carga elétrica líquida igual a zero. 
 
Obs: Para saber qual grupo vai ionizar primeiro basta olhar os valores de pKa, sendo que o 
que tiver o menor pKa vai primeiro e assim em diante, até chegar a que tem o maior pKa. 
 
Obs: Para saber quando eu fico com a carga líquida igual a zero, basta olhar em que momento 
houve a transição dos valores negativos para os positivos e aí o valor de Pi será a média 
desses dois. 
Exemplo: 
 Se tenho 3 pKas e quero calcular o Pi: 
- Vejo qual a carga líquida que as moléculas vão ter em cada pKa 
- Vejo a partir de qual deles a CL passou de valores positivos para valores negativos 
- O Pi será a média entre esses dois pKas 
 
Glutamato: no pKa1 o valor de CL é +1, no pKa o valor de CL é -½ , então o Pi é a média 
desses dois valores de pKa que vai dar: 
 
Pi = pKa1 + pKar / 2 = 2,19 + 4,25/2 = 3,22 
 
 
 
 
Ligações Peptídicas: 
 
- Reação de desidratação (libera uma 
molécula de água) entre o 
grupamento carboxila de um AA e 
o grupamento amino do próximo, 
formando uma amida. Ou seja, a 
ligação peptídica é do tipo amida. 
 
- Representa-se primeiro quem ficou 
com o grupamento amino livre 
(N-terminal ou aminoterminal) e 
por último quem está com o 
grupamento carboxila livre 
(C-terminal ou carboxiterminal). 
 
Obs: Os átomos participantes da lig. 
peptídica podem fazer pontes de hidrogênio. 
 
 
 
 
- A ligação também possui ressonância (caráter de dupla). Podendo estar entre o C=O 
ou entre o C=N deixando o O com carga negativa 
 
Características da Ligação Peptídica: 
- Amida 
- Caráter de dupla por conta da ressonância 
- Configuração trans 
- Rígida, ou seja, não gira (por causa do seu caráter de dupla) 
- Planar 
 
 
 
Proteínas: 
- É uma sequência de AA unidos por ligações peptídicas 
- Cada proteína é uma ​sequência​, ou seja, duas proteínas podem ter os mesmos AA, na 
mesma quantidade, mudando apenas a posição deles, que serão proteínas totalmente 
diferentes. 
- Elas não são lineares, apenas quando estão desnaturadas, e nesse caso, não exercem 
função. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Níveis de Organização da Proteína: 
 
 
1. Estrutura Primária: ​sequência de AA com as ligações covalentes peptídicas (não 
exerce função) 
Obs: essa sequência que vai determinar como que esse AA vão interagir nos próximos níveis 
de organização. 
 
2. Estrutura Secundária​: é interação entre os átomos envolvidos na ligação peptídicas, 
através de pontes de hidrogênio. 
 
 
 
2.1 - ​Alfa- hélice: ​resultado das pontes de H 
entre os átomos participantes da ligação 
peptídica, ligando o primeiro AA da sequência 
com o quarto, o quinto com o oitavo e assim 
por diante. 
Obs: Os grupos R ficam para fora da 
alfa-hélice 
 
 
 
 
2.2 - Folha Beta: ​é uma alfa-hélice esticada. Pontes de hidrogênio entre ​segmentos 
das cadeia de AA. 
Existem dois tipos: Antiparalela (uma no sentido N-C e outra no sentido C-N) ou 
Paralela (as duas no mesmo sentido). 
 
 
 
 
Obs: Voltas ou Alças ​são ​regiões que unem elementos de estrutura secundária. Não estão 
formando nem a alfa-hélice, nem a folha beta, apenas unem as estruturas que as fazem. 
 
3. Estrutura Terciária: 
 
4. Estrutura Quaternária: