Proteínas estrutura e metabolismo 2017

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Proteínas
Profa. Fernanda de Oliveira
contato: ferdeol@Hotmail.com
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Proteínas
Macromoléculas (monômeros) constituídas por unidades chamadas de aminoácidos.
As proteínas são formadas por 20 aminoácidos.
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Tabela 1. Os 20 aminoácidos encontrados na natureza.
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Estrutura dos amino acidos
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Ligação peptídica
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Ligação peptídica
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Proteínas
As proteínas diferem uma das outras pela:
Ordem dos aminoácidos
Tipo dos aminoácidos
Número do aminoácidos
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Peso Molecular das Proteínas
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Níveis de organização
Primário
Secundário
Terciário
Quaternário
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Estrutura proteica
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Estrutura primária
É a sequência de a.a. ao longo da cadeia polipeptídica. 
É determinada geneticamente e é específica para cada proteína.
Anemia falciforme: a composição da hemácia é diferente em um a.a. da sequência. Impossível ligar eficientemente ao oxigênio.
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Estrutura secundária
Descreve as estrutura regulares bidimensionais formadas pelas cadeias laterais: 
 hélice 
 folha pregueada ( sheet)
São estabilizadas por pontes de hidrogênio entre N-O (-NH-C=O)
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Estrutura terciária
Descreve o dobramento final da cadeia.
Forma compacta e globular
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Estrutura quaternária
Descreve a associação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) para compor uma proteína funcional oligomérica.
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 Estrutura protéica
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Classificação de acordo com a forma
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Globulares
Proteínas com uma ou mais cadeia polipeptídica organizadas em forma final quase esférica. 
São solúveis em água e sofrem desnaturação. 
Apresentam estrutura terciária ou quartenária. 
Ex. miosina, caseína, hormônios, anticorpos, hemoglobina, enzimas.
Fibrosas
Apresentam forma alongada, são insolúveis
Não sofrem desnaturação 
Desempenham papel estrutural. 
Apresentam estrutura secundária (hélice ou folha pregueada). Ex:
Queratinas da pele, cabelo, unhas
Tropomiosina, da miofibrila
Colágeno e elastina.
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Funções Biológicas
Estrutural
Enzimática
Defesa
Reguladora
Transporte
Contrátil
Nutritiva e Reserva
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Desnaturação da proteína
Acarreta na perda de sua estrutura original, desdobramento da estrutura globular.
Desnaturação é a quebra das ligações que estabilizam a estrutura terciária.
Fatores desnaturantes:
Temperatura
pH
Solventes orgânicos. Ex. Uréia
Forças iônicas
Detergentes
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Desnaturação da proteína
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Desnaturação
A desnaturação pode ser irreversível: algumas proteínas tornam-se insolúveis. Albumina do ovo.
Perdem as propriedades biológicas.
Reversível:Renaturação ao serem retiradas as condições desnaturantes.
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Desnaturação protéica
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Agentes desnaturantes
Temperatura
Pós secos mais estáveis 
a desnaturação térmica
 pH
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ENZIMAS
São proteínas com atividade biológica e catalítica.
Aceleram a velocidade de uma reação.
As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.
As enzimas são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular 
Reação catalisada por enzima: Aumentam o curso da reação de 103 a 1011 vezes.
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Sítio ativo
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Catalisadores das reações químicas.
Ex. Hidrolases, transferases, isomerases.
Enzimática
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Atividade Enzimática
Catalizador biológico
Fatores que interferem na atividade enzimática
pH
Temperatura
Concentração de substrato
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pH ÓTIMO
Ideal para a catálise
Acima ou abaixo desse valor, a atividade enzimática é diminuída
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TEMPERATURA ÓTIMA
Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a TEMPERATURA ÓTIMA; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula. 
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Transaminação 
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Transferência do grupo α-amino do aminoácido para o α-cetoglutarato. produzindo α-cetoácido e glutamato; 
O α-cetoácido corresponde ao esqueleto de carbono sem o grupamento amino e o glutamato é a união do α-cetoglutarato com o grupo α-amino;
 Todo esse processo de transferência é realizado pela aminotransferase (transaminase).
Principais tecidos onde ocorre desaminação: fígado e rins
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OXIDAÇÃO DAS PROTEÍNAS
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Ciclo de Krebs
Ocorre no citoplasma (procariotos) e nas mitocôndrias (eucariotos).
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Cadeia respiratória (sistema de transporte de elétrons)
Ocorre ao nível da membrana das mitocôndrias (eucariotos) e na membrana citoplasmática (procariotos)
Os prótons e elétrons recolhidos na glicólise pelo NAD e no Ciclo de Krebs pelo NAD e FAD são transportados ao longo de uma cadeia de citocromos em níveis sucessivamente mais baixos de energia de modo que seja melhor aproveitada na formação de ATP.
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