Resuminho de água, aminoácidos, peptídeos e proteínas

Esta é uma pré-visualização de arquivo. Entre para ver o arquivo original

Água
- Pontes de hidrogênio são formadas a partir de um átomo eletronegativo e um átomo de hidrogênio ligado covalentemente a outro átomo eletronegativo. Sua função é manter duas moléculas ou grupos ligados em um arranjo geométrico específico.
- O pH é muito importante na bioquímica, pois é capaz de afetar tanto a estrutura como a atividade das macromoléculas biológicas.
- Tampões são sistemas aquosos que resistem às variações do pH quando quantidades relativamente pequenas de ácido ou base são adicionadas à solução. Um sistema-tampão consiste de um ácido fraco(o doador de prótons) e sua base conjugada(o aceptor de prótons).
- Quatro tipos de interações fracas ocorrem dentro e entre biomoléculas em um solvente aquoso: interações iônicas, hidrofóbicas e de van der Walls e pontes de hidrogênio. Embora individualmente fracas, coletivamente criam fortes forças estabilizadoras para as proteínas, os ácidos nucléicos e as membranas.
 Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
- As proteínas são macromoléculas mais abundantes nas células vivas.
- As células podem produzir proteínas com propriedades e atividades diferentes, pela reunião dos mesmo 20 aminoácidos em muitas combinações e seqüência diversas.
- As proteínas são polímeros resultantes da desidratação de aminoácidos, e cada resíduo de aminoácido liga-se a seu vizinho por um tipo específico de ligação covalente.
- Todos os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas são alfa aminoácidos. Eles têm um grupo carboxila e um grupo amino, ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono alfa). Diferem entre si por suas cadeias laterais ou grupos R, os quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica e influenciam a solubilidade do aminoácido em água.
- Para todos os aminoácidos primários, exceto a glicina, o carbono alfa liga-se a quatro grupos substituintes diferentes: um grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio.
- Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L- estereoisômeros. Os D- aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídeos da parede de células bacterianas e em alguns peptídeos que agem como antibióticos.
- As células podem sintetizar específicamente os isômeros L dos aminoácidos, porque os sítios ativos das enzimas são assimétricos, o que leva à estereoespecificidade das reações por eles catalisadas.
- Um aminoácido quando dissolvido em água, ele existe na solução como um íon dipolar, ou zwitterion(agir tanto como ácido ou base). As substâncias que exibem essa dupla natureza são ditas anfóteras.
- a titulação ácido-base consiste na adição ou na remoção gradual de prótons.
- o pKa é uma medida da tendência do grupo para ceder o próton.
- Os aminoácidos com grupo R ionizável têm curvas de titulação mais complexas, exibindo três estágios correspondentes aos três passos de ionizações possíveis; portanto, eles possuem três valores de pKa.
- Os peptídeos são cadeias de aminoácidos: duas moléculas de aminoácidos podem ser unidas covalentemente por meio de uma ligação amida substituída, chamada de ligação peptídica, para formar um dipeptídeo. Tal ligação é formada por remoção dos elementos de água(desidratação) de um grupo alfa carboxila de um aminoácido e de um grupo alfa amino de outro.
- Três aminoácidos podem ser reunidos por duas ligações peptídicas para formar um tripeptídeo, da mesma maneira os aminoácidos podem ser reunidos para formar tetra e pentapeptídeos. Quando um pequeno número de aminoácidos é reunido dessa forma, a estrutura é chamada de oligopeptídeo e, quando muitos aminoácidos são reunidos, o produto é chamado de polipeptídeo. As proteínas podem ter milhares de unidades de aminoácidos.
- As unidades de aminoácidos de um peptídeo são geralmente chamadas de resíduos(pois cada um deles perdeu um átomo de hidrogênio de seu grupo amino e a parte hidroxila do seu grupo carboxila). Em um peptídeo, o resíduo de aminoácido presente na extremidade que exibe um grupo alfa amino é o resíduo aminoterminal; o resíduo na outra extremidade, a que exibe um grupo carboxila livre, é o resíduo carboxiterminal.
- Os peptídeos contêm apenas um grupo alfa amino livre e um grupo alfa carboxila livre, um em cada extremidade de cadeia. Esses grupos se ionizam da mesma forma que o fazem nos aminoácidos livres, embora as constantes de ionização sejam de valores numéricos diferentes, o que é devido à ausência, no carbono alfa, do grupo de carga oposta.
- Algumas proteínas consistem de uma única cadeia polipeptídica, mas outras, denominadas proteínas multissubunitárias, possuem dois ou mais polipeptídeos associados de forma não covalente. As cadeias polipeptídicas individuais em uma proteína multissubunitária podem ser idênticas ou diferentes. Se pelo menos duas forem idênticas, a proteína é denominada oligomérica, e as unidades idênticas são os protômeros.