Relatório Enzimas

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ANA VITÓRIA CRUZ - 356181058 
BÁRBARA SOUSA - 323151079 
RAFAEL BRASILEIRO - 306131103 
THIARA GUSMÃO - 321180014 
ZENITA MOLITERNO – 356181047 
 
 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULA PRÁTICA: ENZIMAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Feira de Santana 
2018 
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ANA VITÓRIA CRUZ - 356181058 
BÁRBARA SOUSA - 323151079 
RAFAEL BRASILEIRO - 306131103 
THIARA GUSMÃO - 321180014 
ZENITA MOLITERNO – 356181047 
 
 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULA PRÁTICA: ENZIMAS 
 
 
 
Relatório de prática apresentado para disciplina de 
Processos Biológicos do curso de Nutrição da 
Universidade Salvador, como um dos pré-requisitos 
avaliativos. 
 
Profª. Sâmia Paula Santos Neves Oliveira 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Feira de Santana 
2018 
 
 
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SUMÁRIO 
 
 
 
1. INTRODUÇÃO .......................................................................... 03 
2. OBJETIVO ................................................................................ 03 
3. MATERIAIS E MÉTODOS ........................................................ 04 
3.1 Materiais ............................................................................ 04 
3.2 Procedimentos .................................................................. 04 
4. RESULTADOS ......................................................................... 04 
5. CONCLUSÃO ........................................................................... 07 
REFERÊNCIAS ........................................................................ 08 
APÊNDICE ............................................................................... 09 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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1 INTRODUÇÃO 
 
A maioria das enzimas são proteínas, com exceção de um pequeno grupo de 
moléculas de RNA. Elas têm um papel importante nos processos bioquímicos agindo 
em séries organizadas, onde catalisam cada reação das muitas etapas que degradam 
as moléculas dos nutrientes, conservando e transformando as energias químicas das 
macromoléculas biológicas a partir de percussores elementares. A atividade catalítica 
depende da integridade das suas conformações nativas (NELSON; COX, 2011). 
As enzimas são substâncias sólidas, contudo difíceis de serem cristalizadas 
devido à complexidade de suas estruturas químicas. Com algumas exceções, são 
solúveis em água e álcool, e quando em solução são precipitadas pela adição de 
sulfato de amônio, álcool ou ácido tricloroacético. São inativas pelo calor e esta, talvez, 
seja a propriedade mais importante desses compostos em relação à tecnologia de 
alimentos (KIELING, 2002). 
A propriedade característica das reações catalisadas por enzimas é que a 
reação ocorre confinada em um bolsão da enzima denominada sítio ativo. A molécula 
que liga no sítio ativo e sobre a qual a enzima age é denominado substrato, a sua 
concentração é diretamente proporcional a velocidade da reação catálise enzimática. 
Resultando uma convenção chave-fechadura (NELSON; COX, 2011). 
Embora as enzimas sejam catalisadores eficientes em sistemas biológicos, sua 
atividade é influenciada por outros fatores como: pré-tratamento do alimento, pH e 
comprimento do trato gastrointestinal (CYSNEIROS et al., 2013). 
No caso, o pH é capaz de alterar a atividade das enzimas e, 
consequentemente, a velocidade das reações por elas catalisadas. Assim, cada 
enzima possui um pH ótimo de atividade, onde sua atividade é máxima, e para a 
maioria das enzimas ele está entre 4,5 e 8,0 (NELSON; COX, 2011). 
 
2 OBJETIVO 
 
 Analisar, observar e identificar a partir do laboratório virtual, o efeito da reação 
controlada por enzimas. 
 
 
 
4 
 
3 MATERIAIS E MÉTODOS 
 
Foi acessado o Virtual Lab para realização do experimento (reação controlada 
por enzimas). A temperatura foi mantida constante em 37ºC, e variando as 
concentrações do substrato e teor de pH. 
3.1 Materiais 
 Tubos de ensaio; 
 Enzimas; 
 pH diferentes; 
 Substratos diferentes. 
3.2 Procedimento 
Foram dispostos 5 tubos de ensaio, para cada tubo foi atribuído um pH 
diferente: tubo 1 (pH3), tubo 2 (pH5), tubo 3 (pH7), tubo 4 (pH9), tubo 5 (pH11). 
Foram realizadas cinco analises com concentrações de substrato diferente. As 
concentrações utilizadas foram respectivamente: 0,5g; 1,0g; 2,0g; 4,0g e 8,0g. 
Em cada analise foi gerada uma tabela informando a quantidade de moléculas 
formadas por minuto na reação. Em seguida, foi gerada uma tabela síntese para 
comparar a quantidade de moléculas em relação ao substrato, gerando o gráfico sob 
análise do pH. 
 
4. RESULTADOS 
 
Para cada quantidade de substrato, foi gerado um resultado diferente na 
quantidade de moléculas, descrito nas tabelas abaixo, para melhor entendimento, foi 
respondido alguns questionamentos (apêndice 1). Na tabela 1 foi utilizado 0,5g de 
amostra de substrato onde foi observado que no tubo três (pH7) obteve um maior 
número de moléculas. 
 
 
 
 
 
5 
 
Tabela 1. Reação enzimática com substrato 0,5g. 
Número do tubo de 
ensaio 
Quantidade de 
substrato (g) 
Número de moléculas 
de produto 
formado/min (x106) 
1 0,5 19 
2 0,5 39 
3 0,5 72 
4 0,5 45 
5 0,5 24 
 
 
Na tabela 2 foi utilizado 1g de amostra de substrato onde foi observado que no 
tubo três (pH7) obteve um maior número de moléculas. 
 
Tabela 2. Reação enzimática com substrato 1,0g. 
Número do tubo de 
ensaio 
Quantidade de 
substrato (g) 
Número de moléculas 
de produto 
formado/min (x106) 
1 1,0 39 
2 1,0 81 
3 1,0 145 
4 1,0 91 
5 1,0 49 
 
 
Na tabela 3 foi utilizado 2g de amostra de substrato onde foi observado que no 
tubo três (pH7) obteve um maior número de moléculas. 
 
Tabela 3. Reação enzimática com substrato 2,0g. 
Número do tubo de 
ensaio 
Quantidade de 
substrato (g) 
Número de moléculas 
de produto 
formado/min (x106) 
1 2,0 82 
2 2,0 168 
3 2,0 300 
4 2,0 189 
5 2,0 103 
 
 
Na tabela 4 foi utilizado 4g de amostra de substrato onde foi observado que no 
tubo três (pH7) obteve um maior número de moléculas. 
 
6 
 
Tabela 4. Reação enzimática com substrato 4,0g. 
Número do tubo de 
ensaio 
Quantidade de 
substrato (g) 
Número de moléculas 
de produto 
formado/min (x106) 
1 4,0 96 
2 4,0 198 
3 4,0 350 
4 4,0 223 
5 4,0 121 
 
Na tabela 5 foi utilizado 8g de amostra de substrato onde foi observado que no 
tubo três (pH7) obteve um maior número de moléculas. 
 
Tabela 5. Reação enzimática com substrato 8,0g. 
Número do tubo de 
ensaio 
Quantidade de 
substrato (g) 
Número de moléculas 
de produto 
formado/min (x106) 
1 8,0 96 
2 8,0 198 
3 8,0 350 
4 8,0 223 
5 8,0 121 
 
No gráfico foi observado que a partir da concentração de 4,0g do substrato 
chega ao seu ponto ótimo, mantendo-se constante o número de moléculas. 
Gráfico 1. Reação enzimática da relação entre número de moléculas e concentração de 
substrato. 
 
7 
 
5 CONCLUSÃO 
Conclui-se que a reação ao chegar no ponto ótimo, mantem-se constante onde 
não é mais importante a concentração de substrato, uma vez que o número de 
moléculas produzidas não aumentará. Isso significa que todas as enzimas encontram-
se ligadas às moléculas de substrato, ou seja, ocorreu uma saturação enzimática. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
8 
 
REFERENCIA 
 
CYSNEIROS, C.S.S. et al. Produção, caracterização e avaliação de enzimas 
Fibrolíticas na digestibilidade da forragemde Milho Cienc. anim. bras., Goiânia, 
v.14, n.4, p. 426-435, out./dez. 2013. 
 
KIELING, D. D. ENZIMAS: ASPECTOS GERAIS. 2002. Disponível em 
<http://files.andreonetm.webnode.com.br/200000631-844068539f/Enzimas.pdf>. 
Acessado em 25 de março de 2018. 
 
NELSON, D. L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5ª Edição, 
Porto Alegre: Artmed, 2011. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
9 
 
APÊNDICE 
 
Apêndice 1 – Questões norteadoras 
1. Descreva a relação entre a concentração de substrato e a taxa de reação 
inicial de uma reação catalisada pela enzima. Isso é um relacionamento 
linear? O que acontece com a taxa de reação inicial à medida que a 
concentração do substrato aumenta? 
R- Ao chegar ao ponto ótimo, essa relação fica inversamente proporcional. A 
concentração do substrato aumenta e a concentração da substância diminui. Não é 
um relacionamento linear. A reação aumenta até chegar ao ponto ótimo e depois de 
um tempo essa reação decresce. 
2. Qual é a taxa máxima de reação inicial para esta enzima em pH7? 
R- A taxa é de 72x106 por minuto. 
3. Explique porque a taxa máxima de reação inicial não pode ser alcançada em 
baixas concentrações de substrato. 
R- A velocidade da reação é diretamente proporcional da enzima. 
4. O que seus dados indicam sobre o nível ótimo de pH para essa reação 
catalisada por enzimas? 
R- Indicam que na reação independentemente da quantidade de substrato, o nível 
ótimo será sempre pH7 (neutro). 
5. As enzimas funcionam mais eficientemente a temperatura de uma célula 
típica que é de 37ºC. Aumentos ou diminuições de temperatura podem 
diminuir significativamente a taxa de reação. O que isso sugere sobre a 
importância dos mecanismos reguladores da temperatura nos organismos? 
Explique. 
R- Se não houver uma temperatura adequada, as enzimas podem desnaturar, ou seja, 
não haverá ligação com o substrato.