Fotossintese 2

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Material Didático de apoio à disciplina BVE 270 
Professor Marcelo Ehlers Loureiro 
Professor Carlos Martinez 
 
 
 
5) Fase Fotoquímica da Fotossíntese 
A fotossíntese pode ser representada pela seguinte equação: 
 
 
 
A síntese de carboidratos ((CH2O)n) a partir de dióxido de carbono e água requer 
um grande consumo de energia. A energia livre para a redução de um mol de CO2 até o nível 
de glicose é de 478 kJ mol-1, sendo utilizada a energia luminosa para promover essa reação. 
A fotossíntese pode ser dividida em duas fases que ocorrem simultaneamente 
(Fig. 1): 1) fase fotoquímica, onde a energia luminosa é transformada em energia química 
presente nas moléculas de ATP e de NADPH, e 2) fase bioquímica, na qual essa energia 
produzida nas reações fotoquímicas é utilizada para a fixação do CO2. Anteriormente, essas 
fases eram denominadas erroneamente de fase clara e fase escura da fotossíntese. O erro do 
uso desses termos para definir as diferentes fases da fotossíntese, consiste em que ambas as 
fases só ocorrem na presença de luz, visto que muitas das enzimas participantes nas reações 
bioquímicas de fixação de CO2 só estão ativas na presença da luz (ver fig. 25). 
Na fase fotoquímica da fotossíntese participam 4 grandes complexos protéicos 
principais: 1) fotossistema II (PSII), onde ocorre a decomposição da molécula de água; 2) 
complexo citocromo b6-f, o qual participa no transporte de elétrons entre o fotossistema I e 
II; 3) fotossistema I (PSI), onde os elétrons provenientes da água são utilizados para a 
redução do NADP+; 4) complexo ATP sintase, onde a energia química potencial presente no 
gradiente protônico entre o lúmen do tilacóide e o estroma é utilizada para a síntese de ATP. 
Participação na editoração e processamento de imagens:
Marcelo Francisco Pompelli, Leonardo Carnevalli Dias 
CO2 + 2n H2O + Energia Luminosa (CH2O)n + n O2 + n H2O 
 
Figura 13: Esquema geral das reações fotoquímicas, apresentando os quatro grandes complexos protéicos 
envolvidos nas reações fotoquímicas (Adaptado de Buchanan et al., 2000). 
 
No Fotossistema II (PSII), ocorre perda de um elétron da clorofila do centro de 
reação. A perda desse elétron está associada também a atuação do complexo de evolução do 
oxigênio (CEO), o qual retira 4 elétrons de duas moléculas de água de uma só vez. Cada 
elétron oriundo da água será usado para restituir aqueles perdidos pelas moléculas de clorofila 
do centro de reação, re-estabelecendo a capacidade de doação de elétrons daquelas moléculas. 
As plastoquinonas (PQ) receberão esses elétrons e, ao recebê-los, captarão dois prótons do 
estroma, liberando-os no lúmen, quando da liberação dos mesmos elétrons ao complexo 
citocromo b6f (Cit. b6f). Esses elétrons serão então doados à plastocianina, a qual os 
transportará ao fotossistema I (PSI) , repondo os elétrons perdidos pelas clorofilas do centro 
de reação desse fotossistema, quando excitadas pela luz. Esses elétrons são doados pelo PSI à 
ferredoxina (Fdx), a qual então, através da enzima Ferredoxina-NADP+ oxidoredutase (FNR), 
fará a redução do NADP+ a NADPH. A decomposição da água liberará 4 prótons no lúmen, 
que, somados a mais quatro prótons transportados pelas plastoquinonas (quando do transporte 
de 4 elétrons advindos da quebra daquelas moléculas), gera uma energia química potencial 
presente neste gradiente eletroquímico de prótons. O gradiente de prótons será utilizado pela 
ATP sintase, podendo gerar 3 ATP a partir desses 8 prótons liberados no lúmen. Assim, a 
decomposição de duas moléculas de água, e o transporte de seus quatro prótons, envolvendo 
os dois fotossistemas, poderão gerar 2 moléculas de NADPH e 3 moléculas de ATP. 
 
5.1 Estrutura dos Complexos Protéicos Envolvidos nas Reações Fotoquímicas 
Em resumo, a etapa fotoquímica começa com a absorção de energia luminosa 
pelos dois sistemas coletores antena LHCII e LHCI, associados respectivamente aos 
fotossistemas II (PSII) e I (PSI). A captura da energia luminosa possibilita a transferência de 
elétrons da molécula de água até o NADP+ , com a formação de NADPH. A foto-oxidação da 
molécula de água e o transporte de elétrons permitem a criação de um gradiente de prótons 
entre o lúmen do tilacóide e o estroma do cloroplasto. Esse gradiente eletroquímico de prótons 
permite a síntese de ATP, via complexo ATP-sintase. A etapa fotoquímica resulta então, em 
produção de poder redutor (NADPH), liberação de oxigênio (subproduto da dissociação da 
molécula da água), e formação de ATP por meio do complexo ATP-sintase. O ATP e 
NADPH são utilizados no Ciclo de Calvin, onde o CO2 será fixado e reduzido. 
Como pode ser observado na fig. 13, são quatro os complexos protéicos 
envolvidos nas reações fotoquímicas da fotossíntese. Esses complexos diferem quanto as 
proteínas que os compõem, bem como sua função. 
 
5.1.1 Fotossistema II (PSII) 
Fotossistema II é um complexo composto de mais de 15 polipeptídeos. Entre os 
seus principais componentes, poderíamos destacar: 
a) O centro de reação P680 , o qual contém uma molécula especial de clorofila a 
que atua como doador primário de elétrons; 
b) A feofitina, que é uma molécula de clorofila a modificada (2 átomos de H ao 
invés do átomo central de Mg), e que atua como aceptor primário de elétrons; 
c) A plastoquinona QB, quinona especial de plastídeo, que transporta elétrons da 
QA até o complexo citocromo b6 /f ; 
d) O doador secundário de elétrons Z (resíduo de tirosina da proteína D1), que 
transfere elétrons da molécula da água até o P680. 
e) A proteína D2 mantém ligada à sua estrutura a plastoquinona QA, que transfere 
elétrons da feofitina até a QB. Recentes evidências mostram que o heterodímero D1 / D2 
também mantém ligado o complexo de oxidação da molécula de água (complexo que evolui 
oxigênio, CEO) (Figura 14). 
 
Figura 14: Estrutura do fotossistema II, apresentando as suas proteínas constituintes, centro de reação e o 
complexo de evolução de oxigênio (CEO), indicado no esquema pelas letras MSP. 
Ligados às proteínas do CEO, existem quatro átomos de manganês, os quais 
servem como “fontes” temporárias de elétrons. A reação de decomposição da água por esse 
complexo, utiliza como substrato, duas moléculas de água simultaneamente, retirando os 
quatro elétrons de uma só vez, os quais vão repor as perdas dos átomos de manganês. Esses 
elétrons irão, posteriormente, recompor os elétrons perdidos pela clorofila do centro de reação 
do fotossistema II. Somente após a retirada dos quatro elétrons do CEO, é que uma nova foto-
oxidação da água pode ocorrer. Esse processo é dependente da perda de elétrons pela clorofila 
e, sendo assim, ocorre somente na presença de luz. 
Em resumo, no Fotossistema II, a molécula de água é oxidada liberando oxigênio 
e os elétrons gerados permitem a redução da plastoquinona. Na oxidação de duas moléculas 
de água, são removidos 4 elétrons, gerando-se uma molécula de oxigênio molecular(O2) e 4 
íons hidrogênio. 
 
5.1.2 Complexo Citocromo b6/f 
O complexo citocromo b6 /f é formado por quatro diferentes polipeptídeos, o 
citocromo b6 , o citocromo f, uma proteína que contém ferro-enxofre (2Fe-2S) e um quarto 
polipeptídeo chamado de polipeptídeo IV, de função ainda desconhecida. Em resumo, o 
complexo citocromo b6 / f transfere elétrons da quinona reduzida (PQH2) até a plastocianina, 
que é uma proteína periférica móvel que contém cobre e que tem como principal função 
transferir elétrons do citocromo b6/f até o P700 ,centro de reação do Fotossistema I. O 
citocromo b6/f também participa no transporte cíclico de elétrons, um fenômeno denominado 
de Ciclo Q (Q de quinona), doando e recebendo os elétrons da plastoquinona. Esse processo 
também ocorre na cadeia de transporte de elétrons mitocondrial, no entanto nesta há outro 
complexo protéico envolvido. 
5.1.3Fotossistema I (PSI) 
O Fotossistema I é formado por um complexo multiproteíco que mantém ligados 
vários transportadores de elétrons. O centro de reação é energizado por um complexo 
"antena" de aproximadamente 200 moléculas de clorofila a. A energia é transferida ao P700, 
dímero de clorofila a. Associados ao PSI se encontram o A0 , monômero de clorofila a, 
centros Ferro-Enxofre (Fx , FA, FB), que transportam elétrons até a ferredoxina (Fig. 15). O 
complexo Fotossistema I catalisa a oxidação da plastocianina e a redução da ferredoxina. 
 
Figura 15: Estrutura do 
fotossistema I, mostrando o 
transporte de elétrons pela
plastocianina (doador de 
elétrons para o PSI) e pela 
ferredoxina. 
5.1.4. Complexo ATP-sintase e síntese de ATP 
O complexo ATP-sintase é formado de duas partes, o F0 e o F1 . O F0 é composto 
de 3 tipos de subunidades em diferente número, as proteínas a(1), b(2) e c(9-12). Esses 
polipeptídeos se encontram inseridos na membrana tilacoidal, formando no seu interior um 
canal protônico, através do qual ocorre o fluxo de prótons do lúmen até o estroma (fig. 8). O 
F1 é composto de, pelo menos, 5 polipeptídeos extrínsecos (α, β, γ, δ, ε ), formando uma 
estrutura esférica, que contém sítios catalíticos para a síntese de ATP (fig. 16). A energia do 
gradiente eletroquímico de prótons, criado durante o transporte de elétrons entre os 
fotossistemas, é utilizada para a síntese de ATP, por meio do mecanismo quimiosmótico 
proposto por Peter Mitchell em 1960. 
ADP-3 + Pi-2 + H+ =========> ATP-4 + H2O 
 
Figura 16: Esquema da ATP Sintase e suas subunidades (adaptado de Buchanan et al., 2000) 
 
Segundo esse mecanismo, que valeu o Prêmio Nobel de Química a Mitchel, em 
1976, a diferença de concentração de íons e a diferença de potencial eletroquímico através da 
membrana são as fontes de energia livre utilizada para sintetizar ATP. Mitchell propôs que a 
energia total disponível para a síntese de ATP, chamada de força próton motora (∆p), resulta 
da soma do potencial químico de prótons (∆ pH) e do potencial elétrico transmembrana (∆ψ ): 
∆ p = ∆ pH + ∆ ψ 
A elucidação do mecanismo enzimático da síntese do ATP foi realizada por Paul 
Boyer e John Walker, da Universidade de California (EUA) e do Laboratório de Biologia 
Molecular, Cambridge (Reino Unido), respectivamente. Estes pesquisadores obtiveram o 
prêmio Nobel de Química em 1997 por esta descoberta. Boyer e colaboradores decifraram a 
estrutura tridimensional da ATP sintase. 
Em resumo, a etapa fotoquímica começa com a absorção de energia luminosa 
pelos dois sistemas coletores antena LHCII e LHCI, associados respectivamente aos 
fotossistemas II (PSII) e I (PSI). A captura da energia luminosa possibilita a transferência de 
elétrons da molécula de água até o NADP+, com redução de NADPH. A foto-oxidação da 
molécula de água e o transporte de elétrons permitem a criação de um gradiente de prótons 
entre o lúmen do tilacóide e o estroma do cloroplasto. Esse gradiente eletroquímico de prótons 
permite a síntese de ATP, via complexo ATP-sintase. A etapa fotoquímica resulta em: 
• Produção de forte agente redutor, o NADPH; 
• Liberação de oxigênio como subproduto da dissociação da molécula da água; 
• Formação de ATP, por meio do complexo ATP-sintase; 
O ATP e NADPH são utilizados no Ciclo de Calvin. 
 
5.2. Transporte Cíclico de Elétrons nas Membranas dos Tilacóides 
Até agora apresentamos o transporte acíclico, através do qual os elétrons são 
retirados da água (fonte dos elétrons), no CEO do PSII, e transportados ao receptor final de 
elétrons (NADP+), resultando na síntese de NADPH. Os elétrons, quando chegam ao NADP+, 
não voltam mais à membrana do tilacóide, uma vez que formam NADPH, inexistindo então a 
possibilidade de um transporte cíclico a partir dessa molécula. 
No entanto, pode haver um transporte cíclico de elétrons nas reações 
fotoquímicas. Especialmente sob estresse, o funcionamento do PSII pode ser prejudicado, 
levando a uma ativação do transporte cíclico de elétrons envolvendo o Fotossistema I. 
O transporte cíclico de elétrons, que pode ser denominado de “Fotofosforilação 
cíclica”, não deve ser confundido com o “Ciclo Q” (Q de quinona), assim denominado em 
analogia a um ciclo semelhante que ocorre nas reações de transporte de elétrons na cadeia de 
transporte mitocondrial de elétrons, envolvendo ubiquinona. Este Ciclo Q faz parte normal e 
obrigatória do fluxo de elétrons pelo complexo Citocromo b6f. 
O ciclo Q envolve o transporte cíclico de elétrons entre a plastoquinona reduzida 
(ou plastoquinol, ou PQH2) e o complexo citocromo b6f (Fig 17). No sítio de ligação do 
quinol (Qp), uma molécula de plastoquinol é oxidada e dois prótons são liberados no lúmen. 
Durante o primeiro desvio de elétrons pelo complexo (A), um elétron liberado do plastoquinol 
é passado para carregadores de alto potencial para o transporte de elétrons (proteína FeS de 
Rieske e o citocromo f), chegando então à plastocianina (PC). O outro elétron é desviado 
dessa rota normal (transporte acíclico), passando para dois tipos de citocromos b (b1 e bh), 
chegando, finalmente ao sítio de ligação da quinona PQ, denominado na figura como Qn, que 
reduz uma molécula de quinona para formar uma plastosemiquinona (PQ-2). Durante a 
oxidação de uma segunda molécula de plastoquinol (B), a rota de transferência de elétrons é 
idêntica, exceto que o segundo elétron reduz a plastosemiquinona no síton Qn a uma molécula 
de plastoquinol totalmente reduzida (PQ-2), a qual captura dois prótons do estroma, estando 
novamente apta para doar elétrons para o mesmo complexo, transportando também prótons 
para o lúmen. Este ciclo é obrigatório e faz parte normal do transporte acíclico de elétrons, 
pois ele representa a maneira pela qual o complexo citocromo b6f recebe os elétrons da 
plastoquinona reduzida (PQH2) e os repassa para a plastocianina. 
 
Figura 17: Esquema de um ciclo Q, o qual pode ser dividido em duas fases: (A) desvio de um elétron de uma 
primeira plastoquinona doadora, e (B) desvio de outro elétron de uma segunda molécula doadora de 
plastoquinona, resultando na produção de outra plastoquinona reduzida. 
 
O ciclo Q aumenta o rendimento quântico das reações fotossintéticas, ou seja, 
mais prótons são transportados, para um mesmo número de elétrons gerados da foto-oxidação 
da água. 
No transporte cíclico de elétrons, às vezes denominado de “Foto-fosforilação 
cíclica”, a ferredoxina não cede os seus elétrons para o NADP+ através da enzima Ferredoxina 
NADP Redutase. Ao invés disso, a ferredoxina desloca-se até o fotosistema II e cede seus 
elétrons para a enzima oxidoredutase da ferredoxina-plastoquinona. Essa enzima só está 
presente no PSII, e pega os elétrons da ferredoxina e os transfere à plastoquinona. Esta, então, 
abandona o PSII, captura mais dois prótons do estroma e os “aporta” ao complexo citocromo 
b6f, descarregando seus elétrons nesse complexo e, dessa forma, permitindo com que mais 
dois prótons sejam transportados para cada dois elétrons recebidos da ferredoxina. Esse 
transporte garante a formação de um gradiente protônico, o que permite a síntese de ATP no 
tilacóide, apesar de não ser produzido NADPH. Para que o transporte cíclico de elétrons 
resulte em formação de gradiente eletroquímico de prótons, é essencial a participação do 
Ciclo Q, anteriormente descrito, uma vez que ele envolve a participação do complexo 
citocromo b6f. 
 
 
Figura 18: Fototransporte cíclico de elétrons. A enzima Fed-PQ oxidoredutase está localizada no fotossistema 
II, próxima ao sítio de ligação da plastoquinona 
A importância deste transporte cíclico de elétrons, sob condições fisiológicas 
normais ainda é um assunto controverso. Contudo há evidências de que a fotofosforilação 
cíclica deve operar a altas taxas nos cloroplastos das células da bainha de certas plantasC4. A 
função desse transporte cíclico é, provavelmente, ajustar as taxas de síntese de ATP e 
NADPH de acordo com a demanda, especialmente aumentando a produção de ATP. 
 
 
6) Herbicidas que Afetam as Reações Fotoquímicas 
Vários herbicidas afetam as reações fotoquímicas e estão disponíveis 
comercialmente. Muitos desses compostos apresentam semelhança estrutural com moléculas 
transportadoras de elétrons dos fotossistemas, como mostra a Fig. 18. 
 
Figura 19: Classes de herbicidas que afetam a fase fotoquímica da fotossíntese. A) Estrutura da Plastoquinona 
B. B) Herbicidas que afetam o transporte entre a QA e QB (DCMU e Bentazona) ou afetam o transporte de 
elétrons entre FS1 e Fd (Paraquat). 
 
Esses herbicidas apresentam como mecanismo de ação, sua ligação a um dos 
componentes dos fotossistemas, impedindo o transporte normal dos elétrons, como 
esquematiza a figura 20. 
 
Figura 20: Esquema do modo de ação dos herbicidas que afetam as reações fotoquímicas 
 
Esses herbicidas podem apresentar certa seletividade, como por exemplo, as 
atrazinas, as quais não afetam plantas como o milho e o sorgo. A razão para esta seletividade 
baseia-se em pequenas diferenças na seqüência de aminoácidos da proteína D1, na região 
peptídica a qual liga a quinona B e a atrazina. Nessas plantas a quinona B liga-se 
normalmente, mas não ao herbicida. O uso contínuo (por várias décadas) desse produto no 
cultivo de milho no cinturão do milho nos EUA (Corn Belt) tem levado a uma pressão 
evolutiva que resultou na seleção de mutantes em alguns aminoácidos das proteínas D1, em 
várias plantas daninhas, resultando na seleção de populações resistentes nesta área de plantio. 
Com exceção do paraquat, a maioria dos herbicidas afeta o transporte entre o PSII 
e o complexo citocromo b6/f. O paraquat retira os elétrons do fotossistema I, competindo com 
a ferredoxina. O efeito herbicida do paraquat se deve a este levar a uma rápida produção de 
radicais superóxido (O2-). A produção desse radical é tão rápida, que esse herbicida é utilizado 
inclusive como dessecante, de forma, por exemplo, a antecipar a colheita de alguns produtos 
agrícolas. 
 
7) Ciclo de Calvin (redução do CO2) 
 
A segunda fase da fotossíntese é a fase bioquímica, composta pelo Ciclo de 
Calvin, o qual pode ser subdividido em três fases: 1) fixação do C02 pela Rubisco, gerando 
duas moléculas de ácido 3-fosfoglicérico, a partir de uma molécula de ribulose 1,5-bisfosfato 
(Fig. 20); 2) redução, envolvendo duas reações químicas, pelas quais as duas moléculas de 
ácido 3-fosfoglicérico serão transformadas em duas trioses (gliceraldeído 3-fosfato) (Fig. 21) 
e, 3) regeneração, na qual serão envolvidas 5 moléculas de trioses para regenerar três 
moléculas de ribulose 1,5-bisfosfato (RuBp), dando continuidade ao ciclo (Fig. 22). 
 
Figura 20: Primeira fase do Ciclo de Calvin. A enzima Rubisco (Carboxilase da ribulose 1,5 bisfosfato), enzima 
mais abundante na natureza, pode promover dois tipos de reação: a reação carboxilativa, normalmente 
predominante, e a reação de oxigenação. 
 
A enzima Rubisco é uma proteína abundante nas folhas (praticamente 50% da 
proteína solúvel total das folhas) sendo a enzima mais abundante do planeta, e composta de 8 
subunidades grandes e 8 subunidades pequenas. O gene que codifica as subunidades grandes 
está localizado no DNA do cloroplasto, enquanto o gene que codifica as subunidades 
pequenas está localizado no DNA do núcleo. A Rubisco, além de atuar como uma carboxilase, 
também apresenta atividade de oxigenação. Quando atua com o oxigênio, o aceptor ribulose 
1,5-bisfosfato (RuBP) produz um PGA e uma molécula de fosfoglicolato. Esse processo é a 
primeira etapa da rota metabólica denominada de fotorrespiração. 
Quando se considera a riqueza relativa de O2 na atmosfera terrestre (21% de O2 
contra somente 0,036% de C02), pode-se primeiramente pensar que a reação de oxigenação 
predomina. Contudo a afinidade da Rubisco pelo C02 é cerca de 100 vezes maior do que pelo 
oxigênio, razão pela qual a reação de carboxilação predomina sobre a de oxigenação. 
 
 
 
Figura 21: Esquema das reações componentes da fase de redução do ciclo de Calvin. É nessa fase que a energia 
gerada na fase fotoquímica é utilizada, produzindo trioses ricas em energia (3-fosfogliceraldeído). 
 
 
Para que ocorra uma fase de regeneração, serão necessárias seis moléculas de 
trioses, as quais serão sucessivamente condensadas em moléculas intermediárias, de número 
variável de carbonos, até que sejam formadas três moléculas de RuBP (fig. 22). 
Considerando a ocorrência de 3 reações de carboxilação, 6 reduções serão 
necessárias, gerando então 6 trioses (fig. 22). Dessas 6 trioses geradas, 5 serão utilizadas na 
fase da regeneração do Ciclo de Calvin, enquanto que uma triose poderá então ser utilizada 
para a síntese de sacarose e de amido (fig. 23). Essa “sexta” molécula de triose (a qual contém 
3 carbonos), representa então o produto líquido da fixação de três moléculas de CO2. 
 
 
Figura 22: Esquema simplificado do Ciclo de Calvin, considerando a ocorrência de três carboxilações. ATP e 
NADPH são consumidos na fase de redução e ATP também é utilizado ao final da fase de regeneração. 
 
 
 
Figura 23: Síntese de sacarose e amido. A triose fosfato pode ser desviada para o citosol, onde será utilizada 
para a síntese de sacarose, ou permanecer no cloroplasto, sendo utilizada na síntese de amido primário. Tais 
desvios dependerão do funcionamento do trocador triose / Pi, presente na membrana interna do cloroplasto. 
 
 
 
 
 
8) Regulação do Ciclo de Calvin 
A regulação do ciclo de Calvin tem como uma de suas funções evitar a formação 
de ciclos fúteis, como por exemplo, a síntese e degradação da frutose-1,6-bisfosfato, que 
resultaria em um gasto adicional de ATP. Uma outra função é a manutenção de concentrações 
adequadas de intermediários, como eritrose e sedoheptulose, que devem ser suficientes para 
garantir a regeneração da Ribulose-1,5-bisfosfato. O esquema abaixo mostra detalhes da 
ativação da rubisco. 
 
Figura 25: Esquema da regulaçao da Rubisco pela enzima Ativase da Rubisco e pela carbamilação associada 
aos sinais fotoquímicos. 
 
Durante a noite a RuBP se encontra em alta concentração dentro do cloroplasto, e 
liga-se a um sítio regulatório da Rubisco (sítio esse diferente do sítio catalítico da enzima). A 
ligação da RuBP nesse sítio evita a ativação da Rubisco pelo processo de carbamilação. O 
papel da enzima Ativase da Rubisco, é retirar essa molécula RuBP desse sítio alostérico, 
permitindo então que a carbamilação prossiga. As reações de carbamilação só ocorrem 
Figura 24: Esquema mostrando 
simplificademente as diversas fases do 
Ciclo de Calvin. Somente duas entre doze 
trioses formadas estarão disponíveis para 
a célula utilizar em suas reações 
biossintéticas, para formar um açúcar de 
seis carbonos, resultando em ganho de 
matéria orgânica. Para a fixação de 6 CO2 
são necessários 12 NADPH e 18 ATP. 
durante o dia e são uma forma pela qual sinais da ocorrência de níveis significantes das 
reações fotoquímicas regulam a ativação do Ciclo de Calvin. Assim, nas reações 
fotoquímicas, ocorrerá um grande transporte de prótons do estroma para o lúmen do tilacóide. 
Isso levará a uma redução da concentração de prótons no estroma (e a 1ª reação da 
carbamilação), onde o grupo amino do resíduo aminoácido da serina da Rubisco é 
desprotonado. Paralela ao intenso transporte de prótons para dentro do lúmen, um transporte 
de Mg+2 em direção contrária ocorrerá, do lúmen para o estroma, duplicando a concentração 
de magnésio no estroma. O aumento da concentração de íons magnésio permite então a 
carboxilação do grupo amino do resíduo de serina, ligando-se o magnésio a esse novo carbono 
introduzido. Note que a carbamilaçãoocorre em um aminoácido diferente daqueles do sítio 
ativo da Rubisco. 
Com a ocorrência das reações fotoquímicas um alto nível de ferredoxina reduzida 
é encontrado no estroma, permitindo a transferência de seus elétrons para a tiorredoxina, e 
finalmente, para as enzimas alvo, as quais após sua redução, podem ser ativadas ou 
inativadas. Entre as enzimas ativadas por esse sistema, encontra-se a ativase da rubisco, a 
fosfatase da frutose 1,6-bisfosfato, a fosfatase da sedoheptulose-1,7-bisfosfato, a 
fosforibulocinase, e a desidrogenase do 3-PGA. Assim, essas enzimas também só estarão 
ativas durante o dia. A função dessa ativação das enzimas somente durante o dia, tem como 
objetivo evitar a ocorrência de ciclos fúteis de síntese e degradação de alguns intermediários 
do Ciclo de Calvin (p.ex., síntese e degradação da Frutose 1,6 bisfosfato, o que levaria ao 
desperdício de ATP). 
 
Figura 26: Sistema ferredoxina-tioredoxina de regulação da atividade de algumas das enzimas 
do Ciclo de Calvin. 
 
A ação em conjunto desses diferentes mecanismos de regulação do Ciclo de 
Calvin pela luz resulta na atividade de várias enzimas, somente durante o período diurno. 
Assim não ocorre carboxilação, mas também não ocorre redução nem regeneração, 
preservando-se à noite razoável quantidade de intermediários desse ciclo, de forma que ele, 
quando do início de um novo período diurno, possa rapidamente ocorrer em altos níveis.