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Estrutura das Imunoglobulinas Imunoglobulinas (Ig) são moléculas glicoproteicas são produzidas pelos plasmócitos em resposta a um antígeno e que funcionam como anticorpos. São as moléculas de reconhecimento de antígenos das células B. O nome imunoglobulina deriva do fato de que elas migram com as proteínas globulares quando colocadas em um campo elétrico. São produzidas pelas células B com uma ampla variedade especificidade a antígenos. As células B são especializadas em reconhecer antígenos de superfície nos patógenos extracelulares e se diferenciam em células plasmáticas efetoras que secretam anticorpos contra esses alvos patogênicos. As Ig ligadas à membrana das células B atuam como receptores celulares para antígenos e são chamadas por receptores de células B (BCR). Uma Ig com a mesma especificidade para um antígeno é secretada como anticorpo por células B diferenciadas – plasmócitos. A secreção de anticorpos, que se ligam a patógenos ou a seus produtos tóxicos no espaço extracelular do organismo, é a principal função efetora das células B na imunidade adaptativa. A molécula de anticorpo tem 2 funções específicas: 1. Ligar-se especificamente ao patógeno que gerou a resposta imunológica e, 2. Recrutar outras células e moléculas a fim de destruir o patógeno. Embora diferentes imunoglobulinas possam diferir estruturalmente elas possuem os mesmos elementos básicos. Todas as imunoglobulinas têm uma estrutura de quatro cadeias como unidade básica. Elas são compostas de duas cadeias leves ( ou ) idênticas (23kD) e duas cadeias pesadas (, , , ou ) idênticas (50-70kD). Uma Ig sempre apresenta ambas as cadeias ou , nunca uma de cada. A relação entrre os dois tipos de cadeias leves varia de espécie para espécie, mas em humanos é de 2:1, ou seja 2 cadeias para 1 cadeia . A razão dessa variação ainda não é conhecida. As cadeias pesada e leve e as duas cadeias pesadas são mantidas juntas por pontes dissulfeto intercadeia e por interações não covalentes. O número de pontes dissulfeto varia entre as diferentes moléculas de imunoglobulinas. Depois que as sequências de aminoácidos de muitas cadeias pesadas e leves diferentes foram comparadas, ficou claro que ambas as cadeias pesadas e leves poderiam ser divididas em duas regiões baseando-se na variabilidade da seqüência de aminoácidos. Elas são: 1. Cadeia leve - VL (110 aminoácidos) e CL (110 aminoácidos) e, 2. Cadeia Pesada - VH (110 aminoácidos) e CH (330-440 aminoácidos) 1. Domínios de Cadeia Leve - VL e CL 2. Domínios de Cadeia Pesada - VH, CH1 - CH3 (ou CH4) Esta é a região com a qual os braços da molécula de anticorpo formam um Y. É chamada de região da dobradiça porque há uma flexibilidade na molécula nesse ponto. O reconhecimento e as funções efetoras estão estruturalmente separadas na molécula de anticorpo; uma parte reconhece especificamente o antígeno, que varia amplamente entre os anticorpos (região variável ou V) e, uma parte que envolve vários mecanismos de eliminação (região constante ou C). Classes de Ig: De acordo com o tipo de cadeia pesadas as Ig estão divididas em classes: As propriedades funcionais distintas são determinadas pela região carboxiterminal da cadeia pesada, onde não há associação com a cadeia leve.
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