Estrutura das Imunoglobulinas

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Estrutura das Imunoglobulinas 
Imunoglobulinas (Ig) são moléculas glicoproteicas são produzidas pelos plasmócitos 
em resposta a um antígeno e que funcionam como anticorpos. São as moléculas de 
reconhecimento de antígenos das células B. 
O nome imunoglobulina deriva do fato de que elas migram com as proteínas globulares 
quando colocadas em um campo elétrico. 
São produzidas pelas células B com uma ampla variedade especificidade a antígenos. 
As células B são especializadas em reconhecer antígenos de superfície nos patógenos 
extracelulares e se diferenciam em células plasmáticas efetoras que secretam anticorpos 
contra esses alvos patogênicos. 
As Ig ligadas à membrana das células B atuam como receptores celulares para 
antígenos e são chamadas por receptores de células B (BCR). Uma Ig com a mesma 
especificidade para um antígeno é secretada como anticorpo por células B diferenciadas – 
plasmócitos. 
A secreção de anticorpos, que se ligam a patógenos ou a seus produtos tóxicos no 
espaço extracelular do organismo, é a principal função efetora das células B na imunidade 
adaptativa. 
A molécula de anticorpo tem 2 funções específicas: 1. Ligar-se especificamente ao 
patógeno que gerou a resposta imunológica e, 2. Recrutar outras células e moléculas a fim de 
destruir o patógeno. 
Embora diferentes imunoglobulinas possam diferir estruturalmente elas possuem os 
mesmos elementos básicos. 
Todas as imunoglobulinas têm uma estrutura de quatro cadeias como unidade básica. 
Elas são compostas de duas cadeias leves ( ou ) idênticas (23kD) e duas cadeias pesadas 
(, , ,  ou ) idênticas (50-70kD). 
Uma Ig sempre apresenta ambas as cadeias  ou , nunca uma de cada. A relação 
entrre os dois tipos de cadeias leves varia de espécie para espécie, mas em humanos é de 2:1, 
ou seja 2 cadeias  para 1 cadeia . A razão dessa variação ainda não é conhecida. 
 
As cadeias pesada e leve e as duas cadeias pesadas são mantidas juntas por pontes 
dissulfeto intercadeia e por interações não covalentes. O número de pontes dissulfeto varia 
entre as diferentes moléculas de imunoglobulinas. 
Depois que as sequências de aminoácidos de muitas cadeias pesadas e leves 
diferentes foram comparadas, ficou claro que ambas as cadeias pesadas e leves poderiam ser 
divididas em duas regiões baseando-se na variabilidade da seqüência de aminoácidos. Elas 
são: 1. Cadeia leve - VL (110 aminoácidos) e CL (110 aminoácidos) e, 2. Cadeia Pesada - 
VH (110 aminoácidos) e CH (330-440 aminoácidos) 
1. Domínios de Cadeia Leve - VL e CL 
2. Domínios de Cadeia Pesada - VH, CH1 - CH3 (ou CH4) 
Esta é a região com a qual os braços da molécula de anticorpo formam um Y. É 
chamada de região da dobradiça porque há uma flexibilidade na molécula nesse ponto. 
O reconhecimento e as funções efetoras estão estruturalmente separadas na molécula 
de anticorpo; uma parte reconhece especificamente o antígeno, que varia amplamente entre os 
anticorpos (região variável ou V) e, uma parte que envolve vários mecanismos de eliminação 
(região constante ou C). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Classes de Ig: 
De acordo com o tipo de cadeia pesadas as Ig estão divididas em classes: 
 
As propriedades funcionais distintas são determinadas pela região carboxiterminal da 
cadeia pesada, onde não há associação com a cadeia leve.