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Resumo de Enzimas

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Enzimas
Enzimas são proteínas que agem como catalisadores biológicos. São catalisadores poderosos e específicos que fazem as reações ocorrerem mais rápido.
Exceto um pequeno grupo de moléculas de RNA catalíticas , todas as enzimas são proteínas .A atividade catalítica depende da integridade das suas conformações nativas . Se uma enzima for desnaturada ou dissociada sua atividade catalítica é perdida.
As estruturas proteicas primaria,secundaria,terciaria e quaternária das enzimas são essenciais para a atividade catalítica .
Algumas enzimas dependem de um componente químico adicional denominado cofator, que pode ser um ou mais íons inorgânicos como Fe,Mg,Mn ou Zn, ou uma molécula orgânica complexa chamada de coenzima. 
Uma coenzima ou um íon metálico que se ligue muito firmemente ,ou mesmo , covalentemente a uma enzima é chamado de grupo prostético .
Grupo prostético : metal,cofator ou coenzima
Uma enzima completa cataliticamente ativa junto com a sua coenzima e/ou íons metálicos é denominada Haloenzima. 
Apoenzima ou apoproteína : é a parte proteica da enzima .
A enzima só com a parte proteica é inativa .
As reações não catalisadas tendem a ser lentas , a maioria das moléculas biológicas é muito estável nas condições internas das células com pH neutro ,temperaturas amenas e ambiente aquoso. As reações necessárias para digerir alimentos ,enviar sinais nervosos ou contrair os músculos simplesmente não ocorreriam em velocidades adequadas sem catálise .
Propriedade característica das reações catalisadas por enzimas : é que a reação ocorre confinada em um bolsão da enzima denominado Sitio ativo ( região onde ocorre a atividade catalítica ).
A superfície do sitio ativo é delimitada por resíduos de aminoácidos com grupos nas cadeias laterais que ligam o substrato e que catalisam sua transformação química. O sitio ativo engloba o substrato , sequestrando o da solução. O complexo enzima substrato é fundamental para a catalise enzimática .Ele define o comportamento cinético das reações catalisadas por enzimas e para a descrição dos mecanismos das enzimas.
Substrato : é a molécula que se liga no sitio ativo e sobre a qual a enzima age.
Teoria da catálise 
A + B ↔ C
No equilíbrio da reação, as velocidades das reações se igualam V1=V-1
As concentrações dos reagentes não se alteram mais, pode-se dizer que a reação terminou .
Catalisador acelera as velocidades em ambos os lados das reações . Aumentam a velocidade das reações por diminuírem as energias de ativação .
O ponto de equilíbrio é atingido mais rápido e não se altera ,ou seja, as concentrações de P e R no final da reação são as mesmas da reação não catalisada .A termodinâmica da reação não se altera .
O catalisador não é consumido na reação.
Energia de ativação ou barreira energética: quantidade de energia que é preciso fornecer aos reagentes para a reação ocorrer. 
Estado de transição ou complexo ativado : forma molecular intermediaria entre o reagente e o produto ,existe somente no alto da barreira energética. É altamente instável. É o momento molecular transitório no qual eventos como a quebra de ligação , a formação de ligação ou o desenvolvimento de carga ocorrem com a mesma probabilidade de seguirem tanto para formar novamente o subtrato como para formar o produto. É o curto período de tempo em que o substrato esta no topo da curva de energia.
O ponto de partida tanto da reação direta quanto da reversa é denominado Estado fundamental. A contribuição que uma molécula medica (S ou P) dá para a energia livre do sistema.
Um catalisador diminuí a barreira energética criando percursos alternativos da reação para formação do estado de transição .
O papel da enzima é acelerar a interconversão entre S e P. A enzima não é gasta no processo e o ponto de equilíbrio não é afetado.
A energia de ativação é uma barreira energética para as reações químicas. A velocidade na qual uma molécula sofre uma determinada reação diminui á medida que a barreira da reação aumenta .Sem estas barreiras energéticas as macromoléculas complexas poderiam reverter espontaneamente para formas moleculares mais simples e as estruturas complexas e altamente ordenadas poderiam não existir .Durante o curso da evolução ,as enzimas desenvolveram-se para diminuir seletivamente as energias de ativação das reações necessárias para a sobrevivência celular.
Equação geral de uma reação enzimática :
E + S ES P + E
ES representa o estado de transição ;
Que diferenças existem entre catalisadores inorgânicos, como íons metálicos, e as enzimas ? 
 enzimas são mais eficientes: podem acelerar reações até 1014 vezes contra 102 – 103 vezes dos catalisadores inorgânicos;
 enzimas são específicas: catalisam reações envolvendo às vezes apenas um único tipo de reagente;
 enzimas são estereo-específicas e não produzem sub-produtos reacionais;
 enzimas operam em condições amenas de temperatura, pressão e pH;
 enzimas podem ser altamente reguladas através de fatores extrínsecos à reação, tanto por ativadores como por inibidores.
Porque a catalise por enzimas é mais eficiente ?
Aumento da concentração dos reagentes na superfície da enzima: “atração” dos reagentes para interação com a enzima).
Orientação correta dos reagentes (substratos): parte da energia de ativação representa o posicionamento adequado dos reagentes para que haja contacto entre os átomos corretos. O sitio ativo da enzima favorece o posicionamento correto dos reagentes.
Aumento da reatividade dos reagentes: as cadeias laterais (R) dos aminoácidos da enzima ou co-fatores e coenzimas podem interagir diretamente com os substratos, dando-lhes carga elétrica ou polarizando-os, tornando-os quimicamente mais reativos, ou ainda cedendo ou transferindo certas funções químicas.
Indução de deformação física no substrato, por contacto com as cadeias laterais (R) dos aminoácidos das enzimas, que desestabilizam a molécula do substrato e facilitam o rompimento de laços covalentes
Coenzimas participam do ciclo catalítico das enzimas recebendo ou fornecendo grupos químicos para a reação;
Classificação das Enzimas:
1.Oxido- redutases (reação de oxido redução) : Tranferência de elétrons . Se uma molécula se oxida a outra se reduz .
2.Transferases (transferência de grupos funcionais ) :Grupos aldeídos, acila, glucosil , fosfatos (quinase)
3.Hidrolases (reações de hidrolise) : transformam polímeros em monômeros. Atuam sobre: ligação éster ,glicosídicas ,peptídicas e C-N.
4.Isomerases (reações de isomerização )
5.ligases (formação de laços covalentes com gastos de ATP) : entre C e : O,S,N,C
O modelo Chave-fechadura não explica as interações da enzima com seu com inibidores e análogos de substratos .
Então descobriu-se o Modelo do encaixe induzido : no qual o contato com a molécula do substrato induz mudanças conformacionais na enzima, que otimizam as interações com os resíduos do sítio ativo. Esse é o modelo aceito hoje em dia. O sitio Ativo da enzima é complementar ao substrato em todos os estágios do subtrato , até a formação do produto o que é mais favorável energeticamente .
Em geral a enzima também sofre uma mudança na sua conformação quando o substrato se liga induzindo múltiplas interações fracas com o substrato chamado de ajuste induzido .
Serino Proteinase : Tríade catalítica : Ser-His-Asp
A mesma energia de ligação que fornece energia para a catalise também da as enzimas sua especificidade, isto é , a capacidade de discriminar entre um subtrato e uma molécula competidora . Se o sitio ativo de uma enzima tiver grupos funcionais organizados otimamente de modo a formar uma grande variedade de interações fracas com um determinado substrato no correspondente estado de transição a enzima não será capaz de interagir com a mesma intensidade com nenhuma outra molécula .De uma maneira geral ,a especificidade deriva da formação de muitas interações fracas entre a enzima e a molécula do substrato especifico .
Fatores que afetam a atividade enzimática :
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