aminoacidos, proteinas, porfirinas, bases nitrogenadas

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UNIVERSIDADE DE SANTO AMARO
RAYNNA STEPHANY BOSCATTI SILVA
AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS, PORFIRINAS E BASES NITROGENADAS.
SÃO PAULO
 2018
UNIVERSIDADE DE SANTO AMARO
RAYNNA STEPHANY BOSCATTI SILVA
AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS, PORFIRINAS E BASES NITROGENADAS.
Trabalho realizado para a disciplina de 
Bioquímica básica e fisiológica II ministrada e orientada pelo docente Luiz Rosa
, referente ao curso de Biomedicina da Universidade de Santo Amaro.
SÃO PAULO
2018
INDICE
INTRODUÇÃO_______________________________________________________03
AMINOÁCIDOS______________________________________________________04
PROTEÍNAS_________________________________________________________05
PORFIRINAS________________________________________________________07
BASES NITROGENADAS _____________________________________________10
CONCLUSÃO _______________________________________________________12
BIBLIOGRAFIA______________________________________________________14
INTRODUÇÃO
Nesta realização falaremos sobre os aminoácidos, proteínas, porfirinas e bases nitrogenadas, sobre a propriedade, estrutura, divisões e características de cada uma delas. Como cada uma delas se interligam e estão presentes nas outras como por exemplo as proteínas que são formadas pelos aminoácidos ou os ácidos nucléicos que necessitam das bases nitrogenadas, e o transporte de oxigênio que também precisa das porfirinas para as ligações. 
AMINOÁCIDOS
Chamados também de monopeptídeos, os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por cadeias de carbono, ligadas a átomos de hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, às vezes, enxofre. Contendo um grupo carboxila (COOH) e um grupo amina (NH2). São fundamentais para a formação de proteínas.
Existem na natureza vinte tipos de aminoácidos, diferidos por um grupamento chamado “R” radical, que determinará as características de um aminoácido e que diferenciará um do outro, sendo classificados conforme suas propriedades químicas: os que apresentam cadeia polar, outros com cadeia apolar e os que podem adquirir carga elétrica.
Todos os seres vivos utilizam desses aminoácidos para sintetizarem suas proteínas, Existem dezenas de tipos na natureza sendo combinados de variadas formas possíveis. Mas apenas vinte aparecem no código genético, os quais nove desses aminoácidos são considerados essenciais e os demais naturais. Essenciais porque o nosso organismo não os sintetiza, e por meio da alimentação suprimos esse déficit complementando os naturais.
 Os aminoácidos sofre a divisão, segundo o “Radical” de cada um deles Aminoácidos apolares: o grupo “R” é uma cadeia lateral apolar, ou seja, são hidrofóbicos. É o caso da alanina, leucina, valina, cisteína, glicina, prolina, isoleucina, metionanina, triptofano e fenilalanina.
Aminoácidos polares neutros: o grupo “R” é uma cadeia lateral polar sem carga elétrica, ou seja, neutra. São hidrofílicos e geralmente contêm hidroxilias, sulfidrilas e aminas. São os: Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina, Asparagina e Glutamina.
Aminoácidos polares ácidos: São hidrofílicos e o grupo “R” é uma cadeia lateral com carga negativa, normalmente possuem grupo carboxila, além daquela da estrutura geral. É o ácido glutâmico e ácido aspártico.
Aminoácidos polares básicos: São hidrofílicos e o grupo “R” é uma cadeia lateral básica, carregada positivamente, possuem grupo amina. São eles: Histidina, lisina e arginina.
PROTEÍNAS 
O termo proteína significa ‘ O mais importante’, fazendo jus ao nome a proteína é essencial para a vida, está presente em todo ser vivo é a mais importante das macromoléculas biológicas, e tem as mais variadas funções.
Ela é um polímero de aminoácidos  e ao longo de bilhões de anos cada proteína foi se especializando em uma função distinta, o que depende da sua estrutura e forma.
Enzimas: As enzimas são catalisadores biológicas com alta especificidade. É o grupo mais variado de proteínas. Praticamente todas as reações do organismo são catalisadas por enzimas.
Proteínas transportadoras: Podemos encontrar proteínas transportadoras nas membranas plasmáticas e intracelulares de todos os organismos. Elas transportam substâncias como glicose, aminoácidos, etc. através das membranas celulares. Também estão presentes no plasma sanguíneo, transportando íons ou moléculas específicas de um órgão para outro. A hemoglobina presente nos glóbulos vermelhos transporta gás oxigênio para os tecidos. O LDL e o HDL também são proteínas transportadoras.
Proteínas estruturais: As proteínas participam da arquitetura celular, conferindo formas, suporte e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões, que possuem a proteína colágeno.
Proteínas de defesa: Os anticorpos são proteínas que atuam defendendo o corpo contra os organismos invasores, assim como de ferimentos, produzindo proteínas de coagulação sanguínea como o fibrinogênio e a trombina. Os venenos de cobras, toxinas bactérias e proteínas vegetais tóxicas também atuam na defesa desses organismos.
Proteínas reguladoras: Os hormônios são proteínas que regulam inúmeras atividades metabólicas. Entre eles podemos citar a insulina e o glucagon, que possuem função antagônica no metabolismo da glicose.
Proteínas nutrientes ou de armazenamento: Muitas proteínas são nutrientes na alimentação, como é o caso da albumina do ovo e a caseína do leite. Algumas plantas armazenam proteínas nutrientes em suas sementes para a germinação e crescimento.
Proteínas de mobilidade ou contráteis: Algumas proteínas atuam na contração de células e produção de movimento, como é o caso da actina e da miosina, que se contraem produzindo o movimento muscular.
O tamanho das moléculas de proteínas varia muito, de acordo com seu tipo e função. Existem proteínas com uma única cadeia polipeptídica, enquanto existem outras com duas ou mais cadeias, chamadas de proteínas com muitas subunidades, como é o caso da molécula de hemoglobina humana. Essas proteínas podem ter subunidades idênticas e recebem o nome de proteína oligomérica. Cada subunidade é chamada de protômero.
O peso molecular também varia muito de acordo com a proteína. Algumas proteínas, podem ser formadas por grupos diferentes dos aminoácidos. As proteínas que possuem apenas aminoácidos em sua fórmula são chamadas de proteínas simples. As proteínas que contêm outros elementos químicos são chamadas de proteínas conjugadas.
A região da proteína onde está esse elemento é chamada de grupo prostético. É o grupo que classifica as proteínas, por exemplo: proteínas que contêm lipídios são chamadas de lipoproteínas, proteínas que contêm açúcares são chamadas de glicoproteínas entre outras. Pode haver mais de um grupo prostético em uma proteína, e cada um tem a sua função biológica específica.
A seqüência da cadeia de aminoácidos de uma cadeia polipeptídica pode ser determinada. Os polipeptídios pequenos são sequenciados usando procedimentos automatizados. Quando vai se determinar a seqüência de uma cadeia polipeptídica, o primeiro passo consiste em quebrá-la por hidrólise e determinar a composição de aminoácidos e, em seguida, determinar os aminoácidos terminais.
PORFIRINAS 
Há um grupo prostético chamado Heme que consiste em um átomo de ferro ferroso contido no centro de um anel orgânico heterocíclico, chamado tetrapirrol ou PORFIRINA. A presença do ferro ferroso permite a ligação do oxigênio nas células sanguíneas, uma parte dele se liga a um resíduo de histidina na proteína globina e a outra a uma molécula de oxigênio. A hemoglobina possui quatro grupos heme, enquanto a mioglobina apenas um.
As porfirinas são compostos cíclicos formados pela união de quatro anéis pirrólicos ligados através de pontes metenil (metênicas nas porfirinas e metilênicas nos porfirinogênios). Os porfirinogênios não apresentam dupla ligação nas pontes dos ligantes, assim não conferem ressonância ao núcleo e, por esse motivo, são compostos incolores.
 Uma das propriedades das porfirinas é a capacidade de formar complexoscom íons metálicos que se ligam ao hidrogênio dos anéis pirrólicos, na natureza as metaloporfirinas estão conjugadas a proteínas para formar compostos de importância biológica, como as proteínas hemoglobina e mioglobina, os citocromos, além de enzimas como a catalase e a triptofano peroxidase, que catalisa a oxidação do triptofano a formil quinurenina. É sob esta forma que os pigmentos pirrólicos exercem as suas funções mais importantes nos organismos vivos.
ESTRUTURA DAS PORFIRINAS
As porfirinas compõem-se de quatro anéis heterocíclicos ligados entre si por grupos de meteno (-CH=), denominados α, β, γ, δ; aquelas de importância biológica apresentam estrutura assimétrica em relação aos grupos metil e propionil ligados aos hidrogênios em cada um dos anéis pirrólicos.
BIOSSÍNTESE DAS PORFIRINAS
A biossíntese das porfirinas e consequentemente do grupo Heme se inicia na mitocôndria a partir do succinato ativo derivado da coenzima A do ácido succinico proveniente  do ciclo do ácido cítrico que se condensa com moléculas do aminoácido Glicina (o piridoxal fosfato é fundamental na reação, pois é necessário para a ativação da glicina) Há a liberação de uma molécula de CO2 e o produto é o ácido ð-amino-levulínico (ALA), este regula a velocidade da reação, enquanto o heme a inibe por um mecanismo de retroalimentação negativa. A reação é catalisada pela enzima ALA SINTASE.
SUCCINIL-CoA + gli  ácido ð-amino-levulínico (ALA)    
No citosol ocorre a condensação de duas moléculas de ALA em uma reação catalisada pela enzima ALA DESIDRATASE o produto é o porfobilinogênio, este possui um anel pirrol com duas cadeias laterais distintas (ácido acético e propiónico) e é o primeiro precursor do tetrapirrol.
II.        ALA + ALA             H2O + PORFOBILINOGÊNIO
Ainda no citosol há a formação do tripirrilmetano a partir da condensação de três moléculas de porfobilinogênio, seguida pela cisão em um monopirrilmetano e um dipirrilmetano, ambas catalisadas pela enzima UROPORFIRINOGÊNIO SINTASE. A cisão que ocorre nessa etapa é a responsável pela formação de uroporfirinogênio do tipo I ou III. 
A partir da condensação de dois dipirrilmetanos há a formação de um tetrapirrol que pode ser simétrico ou assimétrico, quando se condensam dois componentes com cisão do tipo “A” o resultado é uma porfirina do tipo I; caso a cisão se de entre um componente com cisão em “A” e outro com cisão em “B” resultará em um tipo III. Esse tetrapirrol recebe o nome de UROPORFIRINOGÊNIO (que pode ser do tipo I ou III). A reação é catalisada pela UROPORFIRINOGÊNIO SINTASE.
Os uroporfirinogênios I e III são convertidos em copoprorfirinogênios I e III respectivamente pela descarboxilação de todos os grupos acetatos, que se transformam em substituintes metilados. A reação é catalisada pela UROPORFIRINOGÊNIO-DESCARBOXILASE. O coproporfirinogênio III entra para a mitocôndria onde é convertido em protoporfirinogênio pela ação da enzima COPROPORFIRINOGÊNIO-OXIDASE e, depois, em protoporfirina catalisada pela PROTOPORFIRINOGÊNIO-OXIDASE.  Os porfirinogênios e coproporfirinogênios se auto-oxidam facilmente às porfirinas respectivas para porfirina e coproporfirina respectivamente, essas oxidações são catalisadas em presença de luz e pelas porfirinas que se formam.
 A Xase final da síntese do heme envolve a incorporação do ferro ferroso à protoporfirina, numa reação catalisada pela enzima ferroquelatase. Esta reação ocorre prontamente na ausência de enzimas, mas é muito mais rápida em preparações de tecido, devido à contribuição de enzimas teciduais ativas na catálise da incorporação do ferro. O fato do metabolismo das porfirinas acontecer na mitocôndria e citosol indica que existem na membrana da mitocôndria transportadores para o ALA (que sai) e para o coproporfirinogénio (que entra).
Mutações em qualquer das enzimas que compõe a biossíntese do heme causam tipos de anormalidades específicos classificadas como porfirias de diferentes tipos. Em geral as porfirias causam problemas mentais, fotossensibilidade, formação de bolhas na pele, dores abdominais...
BASES NITROGENADAS 
As bases nitrogenadas são compostos constituídos por anéis levemente alcalinos, que contêm nitrogênio. Juntamente com uma pentose e um fosfato compõem o nucleotídeo, subunidade dos ácidos nucléicos DNA e RNA. São classificadas em dois grupos: purinas e pirimidinas.
As purinas, adenina (A) e guanina (G), são maiores e contém mais de um anel, ao contrário das pirimidinas, citosina (C), uracila (U) e timina (T), que são menores e compostas apenas por um anel. Ambas se combinam especificamente para formar o nucleotídeo, assim, adenina e timina, citosina e guanina, duas purinas e duas pirimidinas, se ligam por meio de pontes de hidrogênio, para formar o DNA, e, nesse mesmo arranjo, substituindo a timina pela uracila, obtêm-se o RNA.
(Fórmulas estruturais planas das cinco bases nitrogenadas. Ilustração: logos2012 / Shutterstock.com)
Os grupos funcionais mais importantes das purinas e purimidinas são os nitrogênios do anel, os grupos carbonilas e amino exocíclicos. As pontes de hidrogênio ocorrem entre os grupos amino e carbonila e permitem uma associação complementar de duas (e ocasionalmente de três ou quatro) fitas de ácidos nucléicos. Os padrões mais importantes de pontes de hidrogênio são aqueles definidos por James D. Watson e Francis Crick em 1953, em que A se liga especificamente a T (ou U) e G se liga a C. Esses dois tipos de pareamentos de bases predominam nas fitas duplas de DNA e RNA, e os tautômeros (isômeros de conversão simples, que se difere entre si apenas pela posição do hidrogênio) são responsáveis por esses padrões. É esse pareamento de bases específico que permite a duplicação da informação genética.
As bases, tanto purinas quanto purimidinas, têm caráter hidrofóbico e são relativamente insolúveis nos pHs próximos à neutralidade das células. Em pHs ácidos ou alcalinos, as bases se tornam carregadas e sua solubilidade na água aumenta. Geralmente se encontram empilhadas (como um empilhamento de moedas), em que os planos de seus anéis se posicionam paralelamente, o que envolve uma combinação de interações van der Walls e dipolo-dipolo entre as mesmas. 
Essas bases possuem uma variedade de propriedades químicas que afetam tanto a estrutura quanto a função dos ácidos nucléicos. As purinas e as pirimidinas comuns no DNA e RNA são moléculas altamente conjugadas, uma propriedade com conseqüências importantes também para a distribuição eletrônica e a absorção dos ácidos nucléicos.
CONCLUSÃO 
Conclui-se que cada um desses assuntos abordados tem funções essenciais para o funcionamento do nosso corpo. Os aminoácidos, por exemplo, são os blocos de construção básicos do corpo. Eles são fontes de energia, como gorduras e hidratos de carbono, é essencial para a cura de feridas e reparação de tecidos, a maioria dos hormônios consistem de aminoácidos, regulam quase todos os processos metabólicos no corpo humano e são primordiais para um corpo saudável. A deficiência de aminoácidos pode revelar-se rapidamente em um sistema imunitário funcionando mal.
Já a proteína pode atuar de inúmeras formas elas constituem cerca de 20% do corpo humano, podem ser formadas por aminoácidos ou por cadeias polipeptídicas e grupo prostético, elas fazem parte da estrutura biológica, de modo que a construção e a manutenção do organismo humano dependem do fornecimento dessas proteínas. As proteínas - enzimas catalisam as reações bioquímicas por exemplo a reação de formação do ácido carbônico que mantém o pH do sangue constante. Também são reguladores do metabolismo como, por exemplo, a insulina é uma proteína sintetizada em nosso organismo e possui como principal função o controle dos níveis de glicose no sangue. Atuam no sistema imunológico na forma de anticorpos, ajuda a prevenir e combater infecções e doenças. 
As porfirinas por sua vez fazem parte da formação das proteínas conjugadas. Por formarem quatro anéis pirrólicos ligados por ligação de metileno,elas facilmente se associam a íons metálicos como o ferro, sendo sua principal função o transporte de elétrons e gases como o O2 e CO2. A principal porfirina é o grupo heme que forma a hemoglobina, a mioglobina (nas quais o Fe2+ tem a função de ligar uma molécula de O2, possibilitando o seu transporte na músculo), citocromos (o grupo heme transporta elétrons), peroxidase, catalase, entre outras. As porfirinas podem se ligar aos íons : ferro, zinco, cob re, cobalto e magnésio. Auxiliam nos processos metabólicos aeróbicos.
As Bases nitrogenadas, são imprescindíveis para a formação do DNA E RNA que fazem com que cada ser humano seja único, é algo essencial para as células e necessariamente para a vida. Elas são cinco e podem ser classificadas em dois tipos: bases púricas - adenina e guanina; bases pirimídicas - citosina, timina e uracila. A diferenciação do RNA e DNA é a uracila e a timina que tem em uma e na outra não. E o RNA E DNA e os aminoácidos auxiliam na síntese proteína.
Portanto cada uma depende da outra, e todos estes processos estão interligados mesmo que indiretamente. 
BIBLIOGRAFIA 
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