1_estrutura_funcao_aminoacidos

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AMINOÁCIDOS E 
PROTEÍNAS –
Estrutura e função
• Unidades fundamentais das proteínas.
• 20 aa proteínas
2,4 x 1018 moléculas
síntese
AMINOÁCIDOS
A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amino
e um grupo carboxila, ambos ligados ao carbono , que é 
também ligado a um H e a uma cadeia lateral R
Variação em estrutura, tamanho e 
carga elétrica - determinam 
diferentes características e a 
identidade do aa
Características estruturais
Com exceção do grupo R, esta estrutura é comum, exceto a prolina
prolina
Assimetria do carbono 
- C -
Carbono 
COO-
Grupo carboxila
H3NGrupo amino
R
Radical ou cadeia lateral
H
Centro ou
carbono quiral
EXCEÇÃO: 
GLICINA (R = H)
Isomeria
Aminoácidos
Moléculas 
assimétricas
Opticamente 
ativas
Moléculas não sobreponíveis = imagens especulares
Fisica e quimicamente indistingüíveis
Giram o plano de luz polarizada em direções opostas 
•Estereoisômeros ou enantiômeros
Isomeria
D-alaninaL-alanina
Ocorrência dos isômeros
H3N- C - H
COO-
R
L-aminoácido
Maioria das 
Proteínas
H - C - NH3 

COO-
R
D-aminoácido
Alguns antibióticos e 
em peptídios presentes 
em bactérias
H3N- C - H
COO-
R
Classificação dos Aminoácidos
De acordo com as propriedades da cadeia 
lateral (grupo R):
POLARIDADE
• Apolares alifáticos e aromáticos
• Polares não carregados
• Carregados negativamente
• Carregados positivamente
Apolares
Polares
AA com Grupos R alifáticos e apolares
Flexibilidade 
Estrutural 
(impedimento 
estérico mínimo)
Cadeias laterais - Promoção de 
interações hidrofóbicas no 
interior da cadeia peptídica
AA com Grupos R aromáticos e apolares
 Cadeias laterais aromáticas
 Não polares – interações hidrofóbicas
 Tirosina e triptofano relativamente + polares que fenilalanina
AA com Grupos R neutro e polares
Grupos funcionais 
capazes de formar 
pontes de H com a 
água (maior 
solubilidade)
Amidas dos aa – Asp 
e Glu
Cisteína
 Facilmente oxidada para formar um aa dimérico, unido
covalementemente: cistina
 Estabilização das estruturas protéicas
AA com Grupos R carregados 
positivamente (básicos)
aa tem grupo R com carga positiva em pH 7
Grupos R carregados 
negativamente (ácidos)
aa tem grupo R com carga negativa em pH 7.
Originam os aa asparagina e glutamina.
Aminoácidos especiais
4-hidroxiprolina (colágeno)
5-hidroxilisina (colágeno)
6-N-metilisina (miosina)
-carboxiglutamato (protrombina)
selenocisteína
Ionização dos Aminoácidos e 
Propriedades Ácido-básicas
Comportamento em meio aquoso e 
propriedades ácido-básicas dos 
aminoácidos
Meio aquoso Ionizados
Agem como ácidos 
ou bases
Forma não iônica Forma Zwitterion
(íons dipolares)
Doador de próton (H+) - ácido
Aceptor de próton (H+) - base
Caráter anfótero 
(anfólitos)
A carga elétrica dos aa varia 
dependendo do pH do meio.
2 grupos ionizáveis:
- COOH; - NH3
+ (protonada) - soluções muito ácidas
-COO-; - NH2 (desprotonada) - soluções muito básicas
Próximo da neutralidade – íon dipolar
ácido neutro alcalino
Curvas de Titulação dos 
Aminoácidos
Representação gráfica do comportamento anfótero dos aa.
Titulação ácido-base envolve a adição ou remoção gradual de
prótons.
Cada molécula de base adicionada resulta na remoção de um
próton de uma molécula do aminoácido.
Titulação da glicina
2 estágios – remoção dos 
prótons da glicina
1° estágio:
pH baixo
Predomínio da 
forma protonada
Ponto médio do primeiro estágio:
[ ] equimolares
+NH3 – CH2 – COOH e 
+NH3 – CH2
– COO-
pH = pKa
pK1 – pKa do 
grupo COOH
Ponto de inflexão:
Remoção do primeiro 
próton já está completa 
e a remoção do segundo 
próton apenas começou
Presente como íon dipolar 
2° estágio:
pH alto
Predomínio da 
forma desprotonada
Ponto médio do segundo estágio:
[ ] equimolares
+NH3 – CH2 – COO
- e NH2 – CH2 –
COO-
pH = pKa
pK2 – pKa do 
grupo NH3
+
Fim da titulação – pH próximo de 12 
(forma totalmente desprotonada)
Fornece a medida quantitativa 
do pKa de cada um dos grupos 
ionizáveis:
-COOH e -NH3
+
Tampão – 2 regiões de poder 
tamponante:
Ao redor de pH 2,34
Ao redor de pH 9,60
COO-
H
H-C-NH3
+ H-C-NH2
COO-
H
COOH
H
H- C - NH3
+
pK1 pK2
Região de 
tamponamento 
devida ao grupo -
COOH 
Região de 
tamponamento 
devida ao grupo -
NH2
Base- capta prótons do meio
Ácido -doa prótons para o meio
As curvas de titulação
também dão informações
sobre a relação entre a carga
elétrica dos aminoácidos e o
pH da solução:
Ponto isoelétrico
igualdade de cargas 
positivas e negativas
=
eletricamente neutro
• É o pH no qual a molécula do aminoácido
apresenta no igual de cargas positivas e
negativas
• Encontra-se eletricamente neutro:
íon dipolar ou zwitterion
Ponto Isoelétrico
O cálculo do pI baseia-se nas formas de
dissociação do aminoácido utilizando os
pKs anterior e posterior à forma isoelétrica
do aminoácido.
Cálculo do pI
Aminoácido Monoaminomonocarboxílico
pI = pK1 + pK2
2
+H3N- C -H
COOH
H
+H3N- C- H
COO-
H
H2N- C- H
COO-
H
Forma
Isoelétrica
pK1 pK2
A+ A-
pI = pK1 + pK2
2
pI = 2,34 + 9,60
2
pI = 5,97
 Ponto 4: [+NH3CHRCOO
-] =
[NH2CHRCOO
-]
 Ponto 5: NH2CHRCOO
- = AA
totalmente desprotonado
Ao titularmos um aminoácido monoamino e monocarboxílico,
temos o seguinte comportamento:
Ponto 1: +NH3CHRCOOH = AA totalmente protonado 
Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = [
+NH3CHRCOO
-] 
Ponto 3: +NH3CHRCOO
- = 
Ponto Isoelétrico
Íon Dipolar ou "Zwitterion". 
1
2
3
4
5
Quando o aminoácido apresenta um grupo
ionizável na cadeia lateral (grupo R), este
aminoácido possui mais um pK:
3 estágios – 3 ionizações possíveis
Terceiro pKa – titulação do grupo R
Ponto Isoelétrico
 Em soluções de pH abaixo do pI aa tem carga positiva.
 Em soluções de pH acima do pI aa tem carga negativa.
 Assim como os aminoácidos, as proteínas apresentam cargas
líquidas dependentes dos valores de pH do meio (acima ou
abaixo dos pIs).
Propriedades ácido-básicas
Em ambiente aquoso somente a histidina tem um grupamento
R (pKa = 6,0) com capacidade tamponante ao redor do pH
fisiológico.
Todos os outros aminoácidos tem os seus valores de pKa
distantes de pH 7,0 para atuarem como tampões fisiológicos
efetivos.
PEPTÍDEOS
Formados pela união de aminoácidos:
LIGAÇÃO 
PEPTÍDICA
Reação de 
condensação
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Propriedades
C N 
H
O
C N+
H
O-
Restrição ao dobramento 
do polímero
C N 
H
O
C N 
H
O
Cα
R2
H
Cα
R1
H
Cα
R3
H
… …
Unidade peptídica
Ressonância: Caráter parcial 
de dupla ligação – dipolo 
elétrico (compartilhamento 
parcial de 2 pares de 
elétrons)
Impossibilidade de rotação 
em torno da ligação 
peptídica – plano rígido –
Pontos de rotação – carbono 
alfa (dobramento da cadeia)
• 2 aminoácidos.....................dipeptídios
• 3 aminoácidos.....................tripeptídios
• 4 aminoácidos................tetrapeptídios
• Até 30 aminoácidos...........oligopeptídeos
• + de 30 aminoácidos........polipeptídios
Cadeia peptídica
(resíduos de aminoácidos)
Peptídeos
Extremidade 
aminoterminal
(N-terminal)
Extremidade 
carboxiterminal
(C-terminal)
Ligações muito estáveis
Gly- Tyr- Ala- LeuSer-
Seril glicil tirosilalanil leucina
Comportamento ácido-básico pode ser predito a partir dos grupos amino e
carboxila terminais e da natureza e n° das cadeias laterais dos aa no
peptídeo.