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Exercícios de fixação – AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E ENZIMAS 1. A hemoglobina é um exemplo de que tipo de proteína? ( ) armazenamento ( ) estrutural ( X ) transporte ( ) hormônio 2. Um aminoácido essencial é aquele que: ( X ) deve ser providenciado pela dieta ( ) falta na dieta ( ) é sintetizado no organismo ( ) não existe como zwitterion 3. Na estrutura terciária de proteínas que formam o cabelo, as ligações entre grupos “R” da cisteína são conhecidas como: NÃO HÁ ESTRUTURA TERCIÁRIA NO CABELO. ( ) ligações hidrofóbicas ( ) ligações iônicas ( ) pontes dissulfeto ( ) pontes de H 4. Quando as ligações que formam as estruturas secundária, terciária e quaternária (quando existem) de uma proteína são rompidas por agentes diversos, o processo é conhecido como: ( ) hidrólise ( X ) desnaturação ( ) adição ( ) amidação 5. Classe de enzimas que quebra ligações peptídicas ou glicosídicas com água __HIDROLASES_________________. 6. A parte da enzima que reconhece e liga o substrato é conhecido como _SÍTIO ATIVO__________________ 7. Se um composto é um inibidor competitivo: ( ) ele não compete pelo sítio ativo ( ) a adição de mais substrato não reverte a inibição ( X ) a adição de mais substrato reverte a inibição ( ) ele não tem estrutura similar ao substrato 8. Muitas enzimas requerem cofatores para catalisarem uma reação. Neste caso, a porção protéica de uma enzima é chamada de APOENZIMA, a qual se combina com o cofator para resultar na forma completa e ATIVA da enzima conhecida como HOLOENZIMA. Alguns destes cofatores são íons, como Ca++, Mg++ e K+; outros são moléculas orgânicas denominadas de COENZIMAS. 9. A gelatina é uma proteína derivada de hidrólise parcial do COLÁGENO. Funde-se com o calor e solidifica com o resfriamento. 10. A função de uma enzima é: ( ) abaixar a energia livre dos reagentes. ( X ) diminuir a energia de ativação da reação. ( ) minimizar a diferença entre as energias dos produtos e reagentes. ( ) aumentar a energia de ativação. 11. Qual das seguintes afirmações não é verdadeira em relação às enzimas: ( ) a atividade enzimática é aumentada pelo aumento da temperatura até certo ponto. ( ) altas temperaturas levam à desnaturação protéica. ( ) enzimas têm a atividade aumentada com o aumento do pH. ( X ) enzimas não são afetadas por temperatura, pH e concentração de substrato, mas somente pela concentração da própria enzima. 12. A constante de Michaelis-Menten (Km): ( ) indica a afinidade de uma enzima por um substrato. Se Km é pequeno, então, a enzima tem pouca afinidade pelo substrato. ( X ) indica a afinidade de uma enzima pelo substrato. Se Km é pequeno, então, a enzima tem uma alta afinidade pelo substrato. ( ) indica a velocidade máxima de uma reação para uma enzima. ( ) indica a afinidade de uma enzima pelo substrato. Se Km é alto, então, a enzima tem grande afinidade pelo substrato. 13. Um inibidor competitivo difere de um não competitivo de que forma? TEM ESTRUTURA SEMELHANTE AO SUBSTRATO E LIGA-SE AO SÍTIO ATIVO DA ENZIMA, ENQUANTO O NÃO COMPETITIVO NÃO TEM SEMELHANÇA ESTRUTURAL AO SUBSTRATO E SE LIGA NO SÍTIO ALOSTÉRICO. O INIBIDOR COMPETITIVO AUMENTA O KM, PORÉM, NÃO AFETA A VELOCIDADE MÁXIMA DA REAÇÃO, ENQUANTO O NÃO COMPETITIVO NÃO ALTERA KM, PORÉM, DIMINUI A VELOCIDADE DA REAÇÃO. 14. A inibição irreversível envolve: ( X ) forte ligação covalente entre enzima e inibidor. ( ) a transferência de um próton. ( ) interações de van der waals. ( ) inibição é sempre reversível. 15. As isozimas ou isoenzimas são enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma reação química. Estas enzimas podem mostrar diferentes parâmetros cinéticos ou propriedades de regulação diferentes. A existência das isozimas permite o ajuste do metabolismo para satisfazer as necessidades particulares de um determinado tecido ou etapa de desenvolvimento. Em bioquímica a isoezima é uma variante estreitamente relacionada de uma enzima. As isoenzimas representam enzimas de diferentes genes cujos produtos catalisam a mesma reação. Conforme o trecho acima, seria correto afirmar que isoenzimas: ( ) têm a mesma seqüência de aminoácidos, mas usam diferentes coenzimas. ( X ) têm pequena diferença na seqüência de aminoácidos e podem ter diferenças, como Km, velocidade, etc. ( ) são enzimas diferentes, mas apresentam a mesma afinidade pelo mesmo substrato. ( X ) são produtos de diferentes seqüências de DNA.
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