ED-Enzimas-Novo

Prévia do material em texto

ENZIMAS – ESTRUTURA E FUNÇÃO 
 
 Enzimas são os catalisadores de sistemas biológicos. São notáveis dispositivos moleculares, que 
determinam o perfil de transformações químicas. Elas também participam na transformação de 
diferentes formas de energia. As características mais impressionantes das enzimas são o seu poder 
catalítico e a sua especificidade. Além disso, a ação de muitas enzimas é regulada de acordo com a 
necessidade do organismo. 
 
 Neste ED propõe-se como modelo de substância catalítica a enzima Xantina Oxidase. Esta enzima 
atua na conversão de xantina em ácido úrico, o qual é enviado para o sistema excretor. O defeito nesta 
enzima provoca, em muitas pessoas, a gota. 
 
ROTEIRO DE ESTUDO 
01. Por que a reação química de conversão de xantina a ácido úrico necessita ser catalisada? 
02. A que classes de compostos pertencem os catalisadores das reações orgânicas? 
03. Compare a reação (xantina  ácido úrico), catalisada e não catalisada, através de um gráfico, indicando 
a energia dos reagentes, energia dos produtos e caminho da reação. 
04. Explique a ocorrência ou não das reações acima, mediante a presença das enzimas envolvidas. 
05. Em uma reação enzimática qualquer, compare as concentrações da enzima com a do substrato de 
acordo com o esquema abaixo: 
 
 
 
Coenzimas – são moléculas orgânicas, não protéicas, de complexidade variada, cuja associação com 
determinadas enzimas é essencial para que a enzima possa exercer seu papel catalítico. Atuam como 
aceptores de átomos ou grupos funcionais retirados do substrato em uma dada reação e como doadores 
destes mesmos grupos ao participarem de uma outra reação. 
 
 
 
 
 
 
 1 
Usar os dados da Tabela 1 para responder as questões de 6 a 11. 
 
Tabela 1. Valores hipotéticos para a velocidade da reação catalisada pela xantina oxidase 
V0 ( moles/ mim ) = Velocidade inicial da reação. ATENÇÃO: A concentração de enzima é fixa. 
 
06. Como varia a velocidade de reação em função da concentração do substrato (xantina)? 
07. Que aspecto teria o gráfico de velocidade de reação (ordenadas) e concentração de xantina (abscissas)? 
08. Por que, apesar do tubo número 9 ter concentração de substrato 5 vezes maior do que a do tubo número 
8, suas velocidades são praticamente iguais? Que velocidade seria esperada para um tubo que contivesse 
xantina em concentração 5,0 x 10
-2
 M? 
09. Qual é o porcentual de enzimas que se apresentam ligadas à xantina no tubo 4? Em que forma 
apresentam-se as enzimas restantes? Se em um tubo, a velocidade de reação for 35 moles/min., qual o 
percentual de enzimas que se encontrariam ligadas à xantina? Sob que formas estariam às enzimas 
restantes? 
10. Qual é a concentração de xantina que produz velocidade de reação igual à metade da velocidade 
máxima? 
11. Se a reação for feita com um substrato pelo qual a enzima tem afinidade maior do que pela xantina, a 
concentração deste substrato que provocaria velocidade igual à metade da velocidade máxima deverá ser 
maior ou menor do que a do tubo 4? 
 
 
CLASSES DE ENZIMAS 
Ligases 
Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já 
existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases. 
Isomerases 
Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As 
Epimerases são exemplos. 
Liases 
Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia 
e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.. 
Oxidorredutases 
São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de 
oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases. 
Transferases 
Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como 
grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as 
Transaminases. 
Hidrolases Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades 
 
 2 
02. ENZIMAS – REGULAÇÃO 
 
ROTEIRO DE ESTUDO 
No tratamento da gota, utiliza-se a droga alopurinol, pois, esse composto é um análogo da hipoxantina. Com 
base nos resultados da tabela abaixo, responda a questão 01. 
 
01. Comparando as fórmulas da hipoxantina e do alopurinol, faça hipóteses para explicar as velocidades 
encontradas nos tubos 1, 2, 3 e 4, 5 da Tabela abaixo. 
 
Considere as reações seguintes, com valores hipotéticos das velocidades, para responder as questões 2 a 
5. 
Reações V0 sem alopurinol V0 com alopurinol V0 com Hg
2+
 
Xantina
 xantina oxidase
 Ácido úrico 
70moles/min 47moles/min 24moles/min 
Frutose 6P 
fosfofrutoquinase
 Frutose1,6-bisP 
100moles/min 100moles/min 50moles/min 
Succinato 
succinato desidrogenase
 Fumarato 
42moles/min 42moles/min 12moles/min 
 
02. Para o tratamento da gota, o alopurinol pode ser substituído por Hg
2+
? Por quê? 
 
03. Demonstre graficamente a curva obtida quando: 
a) adicionado alopurinol em todos os tubos da tabela acima 
b) adicionado Hg
2
 a todos os tubos que originaram os dados da tabela acima. 
04. Grandes aumentos das concentrações de xantina, frutose 6-fosfato e succinato alterariam as velocidades 
de reação medidas em presença de Hg
2
? Por quê? 
05. Explique por que o pâncreas, órgão que sintetiza tripsina, uma enzima que catalisa a hidrólise de 
proteínas, não é digerido por essa enzima. 
 
 3 
 
06. De acordo com esquema abaixo, generalize o mecanismo de ação de compostos que atuam como o 
alopurinol e dos compostos que atuam como o Hg
2+
. 
 
07. Uma solução contém enzimas e seu substrato, mas não ocorre reação. Que hipóteses podem explicar 
este fato? 
08. Dada a via metabólica hipotética: 
 
a) qual o efeito do composto F sobre as duas vias metabólicas? 
b) que tipo de regulação está sendo feita pelo composto F nessas vias metabólicas? 
c) diferenciar uma enzima alostérica de uma enzima michaeliana. 
 
 
09. Conceitue enzimas e explique sua importância para os seres vivos. 
10. Comente sobre a afirmativa: “Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima”. 
(considere as propriedades catalíticas do RNA). 
11. Esquematize uma reação enzimática (de forma simplificada), exemplificando. 
12. Relacione energia de ativação e atuação das enzimas nos organismos vivos. 
13. Conceitue centro ativo e centro alostérico. 
14. Cite a classificação oficial das enzimas. 
15. Faça um comentário sobre a especificidade enzimática e exemplifique. 
16. O que são cofatores enzimáticos? Que tipos existem? Exemplifique. 
17. A propósito das coenzimas NAD, FAD e Co-A: 
 a. Cite sua origem (vitamínica); 
 b. Escreva seu nome por extenso; 
 c. Escreva sua estrutura molecular. 
18. Esquematize (graficamente) e descreva os efeitos do pH, da temperatura , da concentração da 
enzima e da concentração do substrato sobre a atividade enzimática. 
19. O que é KM (Constante de Michaelis – Menten)? Qual o seu significado bioquímico?