Aula 2 Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas

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Aminoácidos e Peptídeos
Salvador – BA
2018
UNIVERSIDADE ESTADUAL DA BAHIA - UNEB
DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS DA VIDA – DCV
CCS018 - BIOQUIMICA 
 Deriva do grego, Protos = “a primeira”
 Macromoléculas mais abundantes das 
células
 São o resultado da expressão gênica
 Diversidade de funções biológicas
Importância
 Subunidades monoméricas 
dos peptídeos e proteínas
 20 AA  ligação covalente
 Combinações diferentes
Aminoácidos
 Todos os aa’s apresentam C com 4 ligantes diferentes
 Exceção: Glicina
Nomenclatura dos aa’s
Glicina
Leucina
Centro 
assimétrico 
ou quiral
Nomenclatura dos aa’s
Os 4 grupos de ligantes diferentes ocupam 2 
arranjos espaciais ou estereoisômeros
Arranjo tetraédrico em torno do átomo de C
2 estereoisômeros (arranjo espacial ≠) ou 2 enantiômeros (isômeros ópticos)
Centro 
assimétrico 
ou quiral
 Baseada na configuração do açúcar de três carbonos, 
o gliceraldeído (Fisher, 1981)
 Posição do grupo amino
Nomenclatura dos aa’s
Levorrotatória (L) – grupo amino a esquerda
Dextrorrotatória (D) – grupo amino a direita
Todas as 
proteínas 
apresentam aa 
na forma L
Ocorrem em 
bactérias e 
alguns 
peptídeos de 
antibióticos
Classificação de aa’s
5 classes 
Baseados nas propriedades dos grupos R
 Polaridade – tendência para interagir com a água em 
pH biológico (7)
 Hidrofóbico, não-polar
 Hidrofílico, polar
 Tamanho do grupo R
 Forma do grupo R
Classificação de aa’s
Grupo R não polar e alifático
Grupo R aromático
Grupo R não-carregado polar
Grupo R positivamente carregados 
Grupo R negativamente carregados 
 Hidrofóbicos
 Tendem a se agrupar dentro das proteínas
 Estabilizam a estrutura proteica por meio de 
interações hidrofóbicas
Grupo R não polar e alifático
Glicina
Cadeia lateral pequena não 
contribui para as interações 
hidrofóbicas
Metionina
Grupamento tioéster com S
Prolina
Possui uma cadeia lateral 
alifática cíclica
Forma rígida  Diminui a 
flexibilidade
 Hidrofóbicos, não polares
 Solubilidade: tirosina e triptofano > fenilalanina
Grupo R aromático
Maior polaridade 
Anel 
indol
 Tirosina e triptofano absorvem luz na região violeta
 Importância para a caracterização de proteínas
Grupo R aromático
Absorbância = c x a x l
 Hidrofílicos
 Grupos funcionais
Grupo R não-carregados polares
Sulfidrila
Amida
Hidroxila
2 CISTEÍNA CISTINA
Grupo R não-carregados polares
oxidação
hidrofóbico
Ponte dissulfeto
hidrofílico
Ligação covalente
 Hidrofílicos
 Maior solubilidade
 Considerados básicos
Grupo R positivamente carregados 
2º Grupo 
amino
Grupo 
guanidino
Grupo 
imidazol
Pequena 
fração está 
carregada 
em pH 7
 Hidrofílicos
 Maior solubilidade
 São considerados ácidos: 2ª carboxila
Grupo R negativamente carregados 
Reação de hidrólise 
Propriedade químicas dos aa’s
Dissolvidos em água (pH neutro) 
 Podem atuar como ANFÓTEROS
 ÁCIDOS
(doador de prótons)
 BÁSICOS
(receptor de prótons)
Propriedade químicas dos aa’s
 Ácido diprótico: 
 aa monocarboxílico completamente protonado
Propriedade químicas dos aa’s
Ácido diprótico
Doador de 
prótons
Base
Receptor de 
prótons
Anfótero
Doador e 
receptor de 
prótons
Peptídeos
20
 Polímeros de aminoácidos
 Unidos por ligação peptídica (reação de condensação)
Peptídeos
 Tamanho da cadeia
 Dipeptídeo – 2 aa
 Tripeptídeo – 3 aa
 Tetrapeptídeo – 4 aa
(...)
 Oligopeptídeo –
pequeno nº de aa 
 Polipeptídeo –
grande nº de aa
Classificação dos peptídeos
Atividades terapêuticas
Processos de defesa de animais, 
microrganismos e plantas.
 Resíduos: unidades de aa dos peptídeos (cada 
extremidade perde átomo de hidrogênio ou a parte 
hidroxila)
Estrutura
N-terminal C-terminal
 GLUCAGON:
 Hormônio pancreático
 Aumenta a glicemia no 
sangue 
 29 resíduos – 1 peptídeo
Peptídeos de importância biológica
 INSULINA:
 Hormônio pancreático
 Reduz a glicemia no sangue
 2 peptídeos
 VASOPRESSINA:
Peptídeos de importância biológica
 OXITOCINA
 9 resíduos
Peptídeos de importância biológica
Proteínas
27
Estrutura x função
28
Estrutura
29
Estrutura primária
 Sequência de aminoácidos  ligações 
peptídicas
 Determinada geneticamente
30
Estrutura Secundária
 Estabilidade  manter a conformação nativa
Conformação x Interações fracas
Ligações dissulfeto
Interações fracas: 
- Pontes de hidrogênio
- Interações iônicas
- Interações hidrofóbicas
Mais fortes
Mais numerosas
Camada de solvatação da água
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Estrutura Secundária
 Interações fracas
Interações 
hidrofóbicas
Interações 
Iônicas
32
Estrutura Secundária
 Solvatação
Molécula 
hidrofóbica
PROTEÍNA
Água
ENTROPIA 
das 
moléculas 
de água
As cadeias laterais de aa hidrofóbicos tendem a se reunir em um 
ambiente interno da proteína, afastando-se da água33
Estrutura Secundária
 Descreve o arranjo espacial dos átomos 
na cadeia principal
34
Estrutura Terciária
• Descreve o arranjo tridimensional de todos os 
átomos em uma proteína
• Diferentes ET  Diferentes funções
1 tipo de ES
Função: 
Estrutural
Fibrosas
>1 tipo de ES
Função: 
Regulatória 
(enzimas)
Globulares
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Estrutura Terciária
Fibrosas
Resistência
Flexibilidade
Insolubilidade 
em água
Unidade 
repetitiva de 
ES 
Concentraçã
o de aa 
hidrofóbicos
Colágeno
Queratina
Fibroina
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Estrutura Terciária
Fibrosas Queratina
• ET – alfa hélice 
superetorcida p/ 
esquerda
• EQ - 2 alfa-hélices 
para direita
• Ricas em resíduos 
hidrofóbicos (Ala, 
Val, Leu, Ile, Met, 
Phe)
• Ligações dissulfeto
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Estrutura Terciária
 Múltiplas cadeias polipeptídicas enovelam-se 
umas sobre as outras
Globulares
Enzimas
Proteínas 
transportadoras
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Proteínas 
regulatórias
Imunoglobulinas
Estrutura Terciária
 Estrutura: 1 peptídeo (153aa), 8 alfa hélices
 Núcleo hidrofóbico (Altamente compactada)  4 
moléculas de água
 Estabilizada por ligações hidrofóbicas reforçadas
 Acesso ao grupo heme é restrito  rapidamente 
oxidados
Globulares
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Protoporfirina
ou grupo heme
Estrutura Terciária
Globulares
40
Além das interações fracas apresentam ligações dissulfeto no seu interior 
(maior estabilidade) devido ao seu pequeno tamanho que expõe mais as 
interações hidrofóbicas
Estrutura Quaternária
Proteína com 
est. 
quaternária
Multímero
Muitas 
subunidades
Oligômero
Poucas 
subunidades
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FUNÇÃO REGULATÓRIA
Estrutura Quaternária
Estabilidade:
Ligações hibrofóbicas
Hemoglobina
Funcionalidade:
Depende da interação das 
subunidades 
Propriedades
 ESPECIFICIDADE
 SOLUBILIDADE
 DESNATURAÇÃO - RENATURAÇÃO
 PONTO ISOELÉTRICO
 TAMPONAMENTO
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Propriedades
 DESNATURAÇÃO
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Alterações no 
meio
Mudanças 
estruturais 
proteicas
Perda de 
função proteica
DETERGENTES
CalorpH
Solventes ogânicos
As ligações 
hidrofóbicas 
são rompidas, 
mas não as 
covalentes!!
Importância e funções
 Estrutural (plástica)  rigidez, 
consistência e elasticidade aos tecidos 
Colágeno
Tecido cartilagenoso 
Actina e miosina 
Fibras musculares
Queratina
Cabelo e unhas
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Importância e funções
 Transportadora
HemoglobinaOxigênio
Apoproteínas
Lipídios
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Importância e funções
 Armazenamento
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Importância e funções
 Defesa
Imunoglobulina 
Anticorpos
Fibrinogênio e trombina
Coagulação
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Importância e funções
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 Enzimática
Fe 3+
Cofator
Ex: Peroxidases
Catalizadores Biológicos