Matriz celular

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Universidade de Brasília – UnB
Disciplina: Citologia 
REVISANDO PARA A PROVA
-Matriz celular
	Chama-se matriz extracelular à massa que une as células dos animais e que é composta de colágeno, proteoglicanos, glicoproteínas e integrinas, segregadas pelas próprias células. Para além de permitir a migração das células durante o desenvolvimento embrionário, esta matriz é também um fator de coesão e de flexibilidade do corpo dos animais.
	A matriz extracelular é uma característica única dos animais – as plantas e outros organismos multicelulares não possuem este elemento estrutural.
São as seguintes, em resumo, as características dos vários constituintes da matriz extracelular:
Os colágenos são proteínas que formam longas cadeias e se enrolam num hélice triplo, resultando em fibras com uma grande força tênsil;
Os proteoglicanos são longas cadeias de polissacarídeos ligados a proteínas, formando igualmente uma massa de grande resistência (a cartilagem é um tecido formado essencialmente por proteoglicanos e colágenos);
As glicoproteínas desenvolvem moléculas ramificadas com uma grande viscosidade, protegendo assim as células, como acontece na clara do ovo;
As integrinas são as moléculas que asseguram a “comunicação” entre as células e entre estas e a matriz extracelular (são glicoproteínas especiais).
	A matriz extracelular é o agrupamento de elementos intercelulares dos organismos multicelulares. Assim, corresponde ao complexo de macromoléculas, dentre elas componentes fibrosos, proteínas e polissacarídeos, que são produzidas, exportadas e complexadas pelas células. Sendo adaptável a depender do tecido em que se localiza.
	Sua variação é responsável, junto aos diferentes tipos de células, pela formação dos diferentes tipos de tecidos, órgãos, e por conseqüência pelos diversos sistemas. Sendo mais abundante nos tecidos conjuntivos, porém apresentado papel de suma importância nos demais tecidos. Como nos epitélios de revestimento que apresentam uma delgada matriz extracelular, denominada lamina basal, situada entre o tecido conjuntivo e as células que se apóia sobre o mesmo.
Várias são as funções da matriz extracelular, nas quais as mais importantes são:
Preencher os espaços não ocupados pelas células;
Resistência aos tecidos;
Meio por onde chegam os nutrientes e sejam eliminados os dejetos celulares;
Ancoragem para as células;
Veiculo de migração das células;
Meio para transporte de sinais intercelulares.
	A matriz extracelular é formada por elementos fluidos e fibrosos. Os fluidos são: as glicosaminoglicanas (polissacarídeos), Polímeros lineares são ramificados de dissacarídeos -polissacarídeos longos, não-flexíveis, com carga negativa elevada. Contribuindo para a resistência as forças de compressão (água); e proteoglicanas (complexos glicoprotéicos), formadas pelas ligações covalentes entre glicosaminoglicanase e uma molécula de proteína. Podendo ser moléculas grandes, agrecana, ou moléculas pequenas. Os fibrosos são: as proteínas estruturais, colágeno ou fibras colágenas, que são fibra flexível e inelástica com grande força de tensão, apresentando diversos tamanhos e formas de organização. Os diversos tipos de colágenos são representados por algarismos romanos, sendo os principais os do tipo I, II, III, IV, V e VII, que são encontrados em maior quantidade no organismo humano; e proteínas adesivas, que são a fibronectina e laminina, ambas glicoproteínas fibrosas. A primeira ajuda as células a aderirem à matriz, encontrada em todos os vertebrados, possuindo vários domínios de ligação para outras moléculas da matriz e para receptores da superfície celular. A derradeira uma glicoproteína grande em forma de cruz composta de 3 cadeias polipeptídicas (A, B1e B2), localizada predominantemente na lâmina basal.
	A matriz extracelular é uma rede estrutural complexa não celular, que rodeia e suporta as células do tecido conjuntivo. São as próprias células do tecido conjuntivo que segregam as diferentes moléculas que constituem a matriz extracelular.
	Para além disso, a matriz extracelular possui características mecânicas e bioquímicas específicas características do tecido no qual está presente.Assim sendo, a razão entre a porção celular do tecido conjuntivo e a matriz extracelular varia consoante o tipo de tecido conjuntivo e define a sua principal função e é uma combinação de colagénio, glicoproteínas não-colagénicas e proteoglicanos.
Além de auxiliar na ligação das células para a formação dos tecidos, a matriz extracelular tem um papel importante no controle do crescimento e na diferenciação celular. Os proteoglicanos, glicosaminoglicanos, proteases e glicosidases desencadeiam eventos de sinalização celular, importantes nas interações célula-célula e célula-matriz, participando deste modo da integridade dos tecidos.
Os proteoglicanos presentes na matriz extracelular realizam várias e importantes funções, nomeadamente a regulação da atividade de moléculas sinalizadoras, o controle do tráfego de células e moléculas, actuam como coreceptores e interagem com proteínas fibrosas da matriz.
	A substância fundamental é a parte da matriz extracelular que ocupa o espaço entre as células e as fibras do tecido conjuntivo. É uma substância viscosa, incolor, com alto teor em água. Não é visível ao microscópio ótico quando corada com hematoxilina e eosina (H&E).
Devido à sua viscosidade, atua como lubrificante e como barreira contra a penetração de microrganismos invasores.
A substância fundamental é constituída essencialmente por três grupos de moléculas:
Proteoglicanos – São compostos por um eixo proteico associado a glicosaminoglicanos. Encontram-se presentes em grânulos citoplasmáticos, na membrana celular ou na matriz extracelular.
Glicoproteínas multiadesivas – São compostas por proteínas ligadas a cadeias de  glícidos.
Glicosaminoglicanos – São polímeros lineares compostos por unidades repetidas de dissacarídeos.
	O componente fibrilar é a parte da matriz extracelular que compreende as fibras de colagénio, as fibras reticulares e as fibras elásticas.  Cada tipo de fibra é composta por longas cadeias polipeptídicas produzidas pelos fibroblastos.
	As diferentes fibras estão presentes em quantidades variáveis dependendo das necessidades funcionais e estruturais do tecido / órgão em questão. As fibras de colagénio e as fibras reticulares são formadas pela proteína colagénio e as fibras elásticas são formadas principalmente pela proteína elastina.
	As fibras de colagénio são o tipo mais abundante de fibras no tecido conjuntivo. Possuem flexibilidade e alta resistência à tração. As fibras ou feixes de colagénio, a fresco têm cor branca e em lâminas coradas com H&E coram de rosa com o corante eosina.
	As fibras de colagénio são compostas por subunidades menores, as fibrilas de colagénio. As fibrilas são estruturas finas e alongadas com diâmetro variável (20 a 90nm), que quando associadas e interligadas por uma substância glicídica, constituem as fibras de colagénio.
	Por sua vez, as fibrilas são compostas por várias moléculas de colagénio (que no espaço extracelular se transforma em tropocolagénio) dispostas paralelamente, com 300nm de comprimento e 1,5 nm de diâmetro. Cada molécula de colagénio é uma hélice tripla composta por três moléculas polipeptídicas interligadas denominadas cadeias α ligadas por pontes de hidrogénio.
	Até à data já foram descritas pelo menos 47 tipos de cadeias α codificadas por diferentes genes, tendo sido categorizados em numeração Romana 28 tipos de colagénio com base na combinação das cadeias α. Por exemplo, as fibras de colagénio de tipo I são as fibras mais numerosas do tecido conjuntivo.
Os diferentes tipos de colagénio, produzidos por diferentes tipos de células, distinguem-se entre si pela composição química, propriedades físicas, morfologia, distribuição nos tecidos e funções. Os principais são os tipos classificados de I a V:
Colagénio do tipo I – 90% do colagénio total do organismo dos mamíferos, formando feixes e fibras muito resistentes. São encontradosnos tendões, ligamentos, cápsula dos órgãos, derme, tecido conjuntivo frouxo, ossos, dentina, etc. É sintetizado pelos fibroblastos, odontoblastos e osteoblastos.
Colagénio do tipo II – encontrado na cartilagem hialina e elástica. Forma fibrilas muito finas e é produzido pelas células cartilaginosas.
Colagénio do tipo III – associado ao tipo I, é o que forma as fibras reticulares. É sintetizado pelos fibroblastos e células reticulares.
Colagénio do tipo IV – não é um constituinte do tecido conjuntivo. Está presente na lâmina basal do tecido epitelial e é sintetizado por células epiteliais.
Colagénio do tipo V – componente das membranas do feto, membranas basais da placenta e pouca quantidade no adulto. Este tipo é pouco conhecido.
	As fibras reticulares fornecem uma rede de suporte para os constituintes celulares dos vários órgãos e tecidos. São particularmente abundantes no músculo liso, em órgãos hematopoiéticos como o baço, gânglio linfático, rim e medula óssea vermelha.
	Constituem uma delicada rede ao redor de células de órgãos parenquimatosos como as glândulas endócrinas e criam uma rede flexível em órgãos que são sujeitos a mudanças fisiológicas de forma ou volume, como artérias, baço, fígado, útero e camadas musculares do intestino.
	As fibras reticulares são formadas predominantemente por colagénio de tipo III associado a um elevado teor de glicoproteínas e proteoglicanos. Tal como nas fibrilas de colagénio, também as fibrilas reticulares são estriadas transversalmente e com um diâmetro de cerca de 20 nm.
	A disposição em rede / malha das fibras reticulares não é visível em lâminas de histologia coradas com H&E, mas pode ser facilmente corada de preto por impregnação com sais de prata para os quais apresentam grande afinidade (argirófilas).
	As fibras elásticas permitem responder ao estiramento e à retração dos tecidos. São tipicamente mais finas do que as fibras de colagénio e a sua disposição é em rede tridimensional ramificada. Coram com eosina, no entanto, são utilizados corantes especiais, como a orceína, para uma melhor distinção destas fibras.
	Contrariamente às fibras reticulares, as fibras elásticas são compostas por dois componentes estruturais: um núcleo central de elastina e um anel de microfibrilas cujo componente principal é a fibrilina. As microfibrilas são formadas primeiro e posteriormente a elastina é depositada na sua superfície. A elastina é a proteína que confere as propriedades de estiramento e de retração das fibras elásticas.
As fibras elásticas são encontradas essencialmente nas artérias elásticas, nos ligamentos vertebrais e na laringe. Caracterizam-se por serem separadas umas das outras, não constituindo feixes, como é o caso das fibras de colagénio.