Resumo INCOMPLETO P1

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Bioquímica – P1 
Ácido fraco: doador de prótons
Base conjugada: aceptor de prótons
Proteínas: formadas por vários aminoácidos ligados entre si
Estrutura básica de um aminoácido:
H
I
 +NH C – COO-
I
 R cadeias laterais 
A polaridade dos grupos R varia de apolar e hidrofóbica a polar e hidrofílica
(Todo aminoácido possui pelo menos dois grupos ionizáveis)
Os grupos amino e caroxila, emconjunto comos grupos ionizáveis R, funcionam como ácidos e bases. São chamados anfotéricos
Pk1 = ácido carboxílico/tendência a dissociar primeiro, pois é mais eletronegativo.
Pk2 = amina/tendencia a dissociar depois, pois é menos eletronegativa.
 pH: sítios do aminoácido cheios I
 pH: primeiradesprotoração (ácido carboxílico) I [H+]
 pH: segunda desprotoração (amina) V
O pH caracteristico no qual a carga elétrica final é zeroé chamado de ponto isoelétrico (pI) 
Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas de modo covalente por meio de uma ligação amida, denominada ligação peptídica.
4 níveis de estruturas proteicas:
Estrutura Primária: sequencia linear de aminoácidos
Estrutura Secundária: ararnjos estaveis dando origem a padroes estruturais 
Estrutura Terciária: aspectos do enovelamento tridimensional de um polipptídeo
Estrutura Quaternária: quando uma proteína tem duas ou mais subunidades polipeptidicas. 
As diferenças nas estruturas primárias formam proteínas diferentes
Os aminoácidos e suas cadeias laterais vão se adaptando ao local onde estão (geralmente aquoso), a parte hidrofobica fica mais a mostra e a hidrofilica menos; isso provoca rearranjos na estrutura. Interação entre as cadeias laterais: ligação de H e de S
 hélice e folha são estruturas secundárias
O arranjo tridimensional de uma proteína é a estrutura terciária
Proteínas fibrosas formadas porum único tipo de estrutura secundária. Proteínas globulares contém diversos tipos de estrutura secundária
Condições diferentes daquelas que a proteína é acostumada podem resultar em mudançasestruturais grandes ou pequenas. A perda da estrutura tridimensional suficiente para causar a perda de função é chamada de desnaturação
Temperatura pode desnaturar: pode interferir nas interações fracas da proteína, como as ligações de H 
pH pode desnaturar: alterar as ionizacões dos grupos
O enovelamento de muitas proteínas necessita de chaperonas, que são proteínas que interagemcom polipeptídeos enovelados parcialmente ou de forma errada. Facilitando oenovelamento correto.
O mal enovelamento pode resultar em doenças
As enzimas são catalizadoras biologicas 
Algumas necessitam de um componente químico adicional denominado cofator, que pode ser um ou mais íons inorgânicos, como por exemplo: Mg2+, Fe2+, Zn2+ ; ou uma molécula orgânica denominada coenzima, como por exemplo: vitaminas.
Uma coenzima ou íon metálico que se ligue a enzima é chamado de grupo prostético
Sítio ativo: local onde o substrato (molécula que a enzima age) se liga a enzima
O catalisador não altera o equilibrio, apenas diminui a energia de ativação, ou seja, diminui a barreira de energia necessária para formar o produto
E + S ES E + P
Cinética enzimática:
[ ] dosubstrato influencia até certo ponto. Ao adicionar muito substrato e não adicionar enzimas, a reação atinge a Vmáx., onde todos os sítios ativos estão acupados (complexo ES).
Km é a quantidade de substrato necessária para que uma enzima atinja a metade da sua V0.
 Km Quantidade de S
Quanto maior o Km, menor a afinidade da enzima com o substrato. (precisa de uma quantidade maior de Km para atingir a Vmáx