Atividade para fixação do Conteúdo

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Atividade para fixação do Conteúdo 
Farmácia Diurno 
 
1. Explique porque a água foi selecionada na evolução como solvente no ambiente 
celular. 
2. Porque o etanol é mais solúvel em água do que o etano? 
3. Explique o comportamento de substâncias anfipáticas em meio aquoso. 
4. Descreva como o tampão bicarbonato lida com uma adição de ácido ao sistema. 
5. Explique o que é capacidade tamponante. 
6. Quais os principais sistemas tampão dos meio intra e extracelulares? 
7. Veja a curva de titulação da glicina, na qual os pontos-chave na titulação são 
designados de I – IV. Para cada uma das afirmativas abaixo, identifique o ponto-
chave correspondente na titulação e justifique sua resposta. 
 
8. Em um pH igual ao pI da alanina, sua carga liquida é zero. Duas estruturas com 
carga liquida zero podem ser desenhadas, mas a forma que predominante da alanina 
em pI é zwiteriônica. 
 
 
Zwiteriônica Não Carregada 
Por que a alanina é predominantemente zwiteriônica ao invés de completamente não 
carregada em seu pI? 
9. A forma do cabelo é determinada em parte pelo conteúdo de pontes dissulfeto na 
queratina. Como podemos introduzir ondulações aos fios de cabelo? 
10. A glicina é um radical de aminoácido muito conservado na evolução das proteinas. 
Por que? 
11. Uma mutação que provoca, no interior de uma proteína, uma troca de alanina para 
valina, leva a inativação da molécula. No entanto, ao realizar uma segunda mutação, 
a) A glicina está predominantemente presente 
como espécie NH3
+ - CH2 – COOH. 
b) Metade dos grupos amino está ionizada. 
c) pH = pKa do grupo carboxil 
d) pH = pKa do grupo amino protonado. 
e) Glicina tem capacidade tamponante 
máxima. 
numa posição diferente, alterando de isoleucina para glicina, a atividade é 
recuperada. Como esta 2ª mutação poderia levar à restauração da atividade? 
12. Proteínas que se estendem de um lado ao outro das membranas biológicas 
geralmente contem α-hélices. Já que o interior das membranas é muito hidrofóbico, 
quais os tipos de aminoácidos estariam nessas hélices? Por que uma α-hélice é 
adequada para existir no ambiente hidrofóbico? 
13. Os reagentes abaixo são frequentemente usados em química de proteínas: 
Ureia 
Mercaptoetanol 
Tripsina 
Ácido perfórmico 
Cloreto da dabsila 
HCl 6N 
Isotiocianato de fenila 
14. A mioglobina é um motivo, um domínio ou uma estrutura tridimensional completa? 
15. Um pesquisador deseja separar 2 peptídeos por cromatografia de troca iônica. No 
pH da fase móvel o peptídeo A tem carga liquida -3 e o peptídeo B tem carga 
liquida +1. Qual peptídeo vai eluir primeiro em uma resina trocadora de cátions? 
Qual vai eluir primeiro em uma resina trocadora de ânions? 
16. Qual o princípio usado na cromatografia de afinidade? 
17. Explicar o significado dos termos pKa e pI, quando aplicados a aminoácidos e 
proteínas. 
18. Descrever os elementos das estruturas primária, secundária, terciária e quaternária 
das proteínas. 
19. Descrever os princípios da cromatografia por filtração em gel, da eletroforese e da 
focalização isoelétrica, e descrever suas aplicações no isolamento e caracterização 
das proteínas. 
20. Explicar o princípio da espectrometria de massas por eletrospray e MALDI-TOF e 
suas aplicações em proteômica. 
Qual é o mais adequado para realizar as seguintes 
tarefas? 
a) Determinação da sequência de um peptídeo. 
b) Identificação do aminoácido N-terminal 
c) Desnaturação reversível de uma proteína sem 
pontes S-S. qual outro reagente seria necessário se 
houvesse pontes S-S? 
d) Hidrolise de ligações peptídicas no lado 
carboxílico de radicais lisina e arginina.