Baixe o app para aproveitar ainda mais
Prévia do material em texto
CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS E FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA Profa. Dra Luciana Bastos Rodrigues Estágio 1 produção de acetil-CoA Aminoá cidos Ácidos graxos glicose glicólise Complexo da piruvato desidrogenase Acetil-CoA Estágio 2 oxidação de acetil-CoA Acetil-CoA Transportadores de e- reduzidos Ciclo do ácido cítrico Qual o destino destes transportadores de e-? A fosforilação oxidativa envolve a redução do O2 a H2O com elétrons doados pelo NADH e FADH2. Transportadores de e- reduzidos Estágio 3 transferência de elétrons e fosforilação oxidativa Cadeia respiratória (transferência de elétrons) Quatro complexos proteicos imersos na membrana interna da mitocôndria A fosforilação oxidativa envolve a redução do O2 a H2O com elétrons doados pelo NADH e FADH2. - O complexo I - complexo da NADH-Q oxidoredutase - O complexo II – Succinato-Q oxidorredutase - O complexo III - citocromo C oxidoredutase - O complexo IV - citocromo C oxidase O complexo I é também chamado de complexo da NADH desidrogenase. - Na reação catalisada pelo complexo I, a ubiquinona oxidada (UQ) aceita um íon hidreto (2 e- e um H+) do NADH e um próton da água na matriz. UQ - O complexo II é a enzima succinato desidrogenase. - Os e- alcançam a ubiquinona via complexos I e II. - A ubiquinona reduzida UQH2 funciona como um transportador movél de elétrons e prótons. - O complexo III também é chamado de complexo dos citocromos bc1 (citocromo C redutase). - A UQH2 passa e- ao complexo III, que os passa a uma outra conexão móvel, o citocromo c. - O complexo IV transfere elétrons do citocromo c reduzido ao O2. - Os citocromos são proteínas transportadoras de elétrons que contêm ferro. - O complexo IV é também chamado de citocromo oxidase. -O fluxo de elétrons pelos complexos I, III e IV é acompanhado do fluxo de prótons da matriz para o espaço intermembranas. - A energia de transferência dos elétrons é eficientemente conservada em um gradiente de prótons. GRADIENTE DE CONCENTRAÇÃO DE PRÓTONS ATP A membrana mitocondrial interna separa dois compartimentos de diferentes [H+], resultando em diferenças na concentração química (pH) e distribuição de cargas através da membrana. O resultado é a força próton-motora. A transferência de prótons através da membrana, produz tanto um gradiente químico (pH) como um gradiente elétrico (). A membrana mitocondrial interna é impermeável aos prótons; Os prótons podem reentrar na matriz apenas através de canais próton-específicos (Fo); A força próton-motora, que leva os prótons de volta para a matriz, fornece energia para síntese de ATP, catalizada pelo complexo F1, associado ao Fo. A fosforilação oxidativa tem 3 aspectos importantes: 1. Envolve o fluxo de e- através de uma cadeia de transportadores ligados à membrana; 2. A Energia livre está acoplada ao transporte dos prótons através da membrana interna; 3. O fluxo dos prótons fornece a Energia livre para síntese de ATP, catalisada pela ATP sintase, que acopla fluxo de prótons à fosforilação do ADP. ATP SINTASE Possui dois domínios funcionais: Fo e F1 É um grande complexo enzimático presente na membrana mitocondrial interna. Catalisa a formação de ATP a partir do ADP e Pi acompanhado pelo fluxo de prótons. Fo: é uma proteína integral de membrana; F1: é uma proteína periférica de membrana. - A fosforilação do ADP é acoplada à transferência de elétrons. CONTROLE RESPIRATÓRIO Desacopladores impedem a formação do ATP DESACOPLADORES: são substâncias capazes de dissociar o transporte de elétrons da fosforilação oxidativa. O transporte de elétrons continua e a síntese de ATP pára. Ex.: DNP (Dinitrofenol): associa-se a prótons no exterior da mitocôndria. Impedindo assim a formação do gradiente de prótons, e a energia que seria usada na síntese de ATP é dissipada na forma de calor. A velocidade da CTE aumenta. OLIGOMICINA: É um antibiótico que impede a síntese de ATP. Ação: liga-se ao componente Fo (canal de prótons) da ATP sintase inibe a enzima, que se torna impermeável a prótons. Como os processos de síntese de ATP e da CTE são fortemente acoplados, a interrupção de um deles é de imediato refletida no outro. Ele pára a síntese de ATP e pára o consumo de oxigênio. A membrana mitocondrial interna é impermeável a diversos compostos, inclusive o NADH gerado no citosol, por exe., na glicólise. Como este NADH pode ser reoxidado a NAD+ pelo oxigênio via cadeia respiratória? Utilizando sistemas de transporte!! Lançadeira de glicerol-3-p: Lançadeira de malato- aspartato Lançadeira MALATO/ASPARTATO Fígado, rim, coração Lançadeira Gliceol - 3P Músculo esquelético e cérebro NADQ redutase Complexo I Q Ubiquinol Succinato desidrogenase Complexo II Complexo III Complexo IV Citocromo C NADH H+ H+ H+ H+ H+ NADH NADH NADH NADH NAD+ H+ Q NADQ redutase Complexo I Ubiquinol H+ H+ H+ H+ H+ NAD+ H+ NAD+ NAD+ NAD+ NAD+ Q NADQ redutase Complexo I Ubiquinol H+ H+ H+ H+ H+ H+ Q H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ Q NADQ redutase Complexo I H+ H+ H+ H+ QH2 NADQ redutase Complexo I H+ H+ H+ H+ QH2 H+ H+ H+ H+ QH2 H+ H+ H+ H+ QH2 NADQ redutase Complexo I Succinato desidrogenase Complexo II Q Ubiquinol Succinato COO- | CH2 | CH2 | COO- FAD+ Succinato desidrogenase Complexo II Q Ubiquinol Succinato COO- | CH+ | CH+ | COO- FAD+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ FADH2 FADH2 Succinato desidrogenase Complexo II Q Ubiquinol Fumarato COO- | CH || CH | COO- FADH2 Succinato desidrogenase Complexo II Q Ubiquinol Fumarato COO- | CH || CH | COO- Succinato desidrogenase Complexo II Q Fumarato COO- | CH || CH | COO- Q Q Q Q Succinato desidrogenase Complexo II Fumarato COO- | CH || CH | COO- QH2 FAD+ Succinato desidrogenase Complexo II Fumarato COO- | CH || CH | COO- QH2 FAD+ Fumarato COO- | CH || CH | COO- Fumarato COO- | CH || CH | COO- Fumarato COO- CH CH COO- QH2 Complexo III Citocromo bc1 H+ H+ H+ H+ Citocromo C QH2 H+ H+ H+ H+ Q H+ H+ H+ H+ H2 Q H+ H+ H+ H+ H2 Q H+ H+ H+ H+ H2 Q H+ H+ H+ H+ H2 H+ H+ H+ H+ H2 H+ H+ H+ H2 H+ H+ H+ H2 Complexo IV H+ H+ H+ H+ H2 Complexo IV H+ H+ O O O H2 Complexo IV H+ H+ O O O O O O O H2 H+ H+ O O O O O O O H2 H+ H+ O O O O O O O H2 H+ H+ O O O O O O O H+ H+ O O O O O O O H+ H+ O O O O O O O O OO O O O O H+ H+
Compartilhar