Bioquímica - vitaminas, proteinas e enzimas

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Aminoácidos
	São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) e, em alguns casos, pode conter enxofre (S), como a cistina.
	Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa (todas as partes se ligam a ele) e um grupo R (responsável pela diferenciação dos aminoácidos).
Observações:
- São usados para a síntese de proteínas;
- Somente L-aminoácidos constituem as proteínas;
- Quase todos possuem configuração S;
- pH básico: total desprotonação (Carboxila desprotonada COO-);
- pH neutro: Zwitterion (íon dipolar);
- pH ácido: total protonação (amina protonada NH3+).
Titulação de um aminoácido monoamino e monocarboxílico:
- Ponto 1: aminoácido totalmente protonado;
- Ponto 2: aminoácido totalmente protonado = aminoácido Zwitterion
- Ponto 3: ponto isoelétrico (íon dipolar/Zwitterion);
- Ponto 4: aminoácido Zwitterion = aminoácido totalmente desprotonado;
- Ponto 5: aminoácido totalmente desprotonado.
Aminoácidos Essenciais: São aqueles que não são sintetizados pelos humanos, e devem ser absorvidos através de alimentos. São eles: Fenilalanina (Phe), Valina (Val), Triptofano (Tpr), Treonina (Thr), Lisina (Lis), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile) e Metionina (Met).
Aminoácido Naturais: Produzidos pelo organismo. São eles: Glicina (Gli), Tirosina (Tir), Alanina (Ala), Arginina (Arg), Serina (Ser), Histidina (His), Cisteína (Cis), Asparagina (Asn), Ácido Glutâmico (Glu), Glutamina (Gln), ácido Aspártico (Asp) e Prolina (Pro).
Aminoácidos Apolares: Possuem radical “R” geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogênio (grupamentos alquila – proveniente dos alcanos).
Aminoácidos polares não carregados: Possuem radicais “R” contendo hidroxilas, sulfidrilas e agrupamentos amida.
Aminoácidos polares (carregados +): básicos.
Aminoácidos polares (carregados -): ácidos.
Proteínas
Funções:
- Catalizadores;
- Transportam e armazenam outras moléculas;
- Produção de novos tecidos;
- Proteção imunológica (anticorpos);
- Estrutural (geram movimento, apoio mecânico, elasticidade e resistência);
- Transmitem impulsos nervosos;
	- Regulam hormônios (controlam o crescimento);
	- Composição de vários fluídos (leite materno, esperma e muco);
	- Geram energia quando ingeridas por alimentos;
	- MP como receptoras (emitem sinais para as células).
Quanto a função, as proteínas são classificadas em:
- Regulatórias: Não realizam transformações químicas e sim regulam as atividades de outras proteínas. Ex.: Insulina (regula o metabolismo da glicose).
- Transportadoras: Transportam substâncias. Ex.: Hemoglobina (transporta CO2).
- Armazenamento: Proteínas usadas como reservatório de aminoácidos.
- Contráteis e móveis: Promovem movimentos na célula. Ex.: Miosina (responsável pela contração muscular).
- Estruturais: Responsáveis pelas estruturas biológicas. Ex.: Queratina (fibrosa insolúvel).
- Protetoras: imunoglobinas ou anticorpos.
- Exóticas: Proteínas anti-congelamento que ocorrem no sangue de peixes árticos e antárticos.
- Enzimas: Corresponde à maior classe de proteínas. São substancias que catalisam reações acelerando sua taxa em até 1016 vezes. São específicas em função e quanto a reação metabólica.
Ligações Peptídicas: ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o grupo carbóxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, liberando uma molécula de água. Isto é, uma reação de síntese por desidratação que ocorre entre moléculas de aminoácidos. 
Classificação dos peptídeos:
- Quando o número de aminoácidos é até 12, são classificadas em dipeptídeo, tripeptídeo, etc.
- Cadeias com 12 a 20 aminoácidos são denominadas oligopeptídeos.
- Cadeias maiores são chamadas de polipeptídios.
Estruturas da proteína:
Estrutura primária: ligações covalentes unem os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
- Alto potencial de formação de ligações de hidrogênio.
- A ligação peptídica é rígida e plana devido ao considerável caráter de ligações duplas.
Estrutura secundária: são os arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos, dando origem a padrões estruturais recorrentes.
- Alfa-hélices.
- Folhas beta (folha β pregueada).
- Volta beta.
- Alça ômega.
Estrutura terciária: descreve todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
- Tridimensional.
- Forças de Van der Waals.
Estrutura quaternária: é quando uma proteína possui uma ou mais subunidades polipeptídicas.
- Mantidas por interações não covalentes ou por pontes de enxofre.
Desnaturação: Pequenas alterações no meio em que se localiza a proteína podem resultar em alterações estruturais, que poderá levar à uma deficiência no seu funcionamento.
- Perda irreversível/reversível da estrutura espacial da proteína, causada, por exemplo, por calor e agentes químicos.
Enzimas
Proteínas que possuem a função de diminuir a energia de ativação de uma reação ao mesmo tempo em que se aumenta a velocidade da mesma, sem que o produto final seja alterado ou que ela seja consumida, o que facilita para que ela trabalhe por várias vezes seguidas, podemos classificar essas biomoléculas de acordo com os vários critérios pelos quais elas estão envolvidas:
Hidrolases: são aquelas enzimas que se associam as moléculas de água para promoverem a quebra das ligações covalentes, como a peptidases e quimotripsinas;
Ligases: são responsáveis por formar novas moléculas através da união de duas pré-existentes, como a sintetases;
Oxidoredutases: são responsáveis por efetuar a transferência de elétrons, o que podemos definir como oxi-redução. Ex.: Desidrogeneses;
Transferases: são aquelas enzimas que possuem como finalidade realizar a translocação de grupos funcionais como grupamento amina, carbonila, carboxila, fosfato, de uma molécula para outra. Ex.: Quinase;
Liases: atuam na remoção de moléculas de água, gás carbônico e amônia, a partir da ruptura de ligações covalentes. Ex.: Descarboxilase;
Isomerases: responsáveis por mediar a conversão de substâncias isoméricas, sejam eles geométricos ou ópticos. Ex.: Epimerases.
Centro ativo: é a região da enzima que se liga ao substrato e que contém os aminoácidos que geram e quebram ligações.
Modelos de ligação: Chave-fechadura: o substrato tem formato correspondente ao centro ativo; Encaixe-induzido: o centro ativo assume a forma correspondente após a ligação do substrato.
Inibição de enzimas: pode acontecer por pequenas moléculas ou por íons. Sendo um excelente mecanismo de controle em sistemas biológicos.
- Inibição irreversível: o inibidor se dissocia lentamente da enzima.
- Inibição reversível: o inibidor se dissocia rapidamente da enzima.
- Inibição competitiva: o inibidor se assemelha ao substrato, ligando-se ao centro ativo e impedindo a ligação do substrato.
- Inibição não competitiva: o inibidor e substrato ligam-se a enzima, diminuindo a frequência de conversão do substrato em produto.
Vitaminas
São compostos orgânicos e nutrientes essenciais de que o organismo necessita em quantidades limitadas. Um determinado composto químico orgânico é denominado vitamina quando o organismo não consegue sintetizar esse composto em quantidades suficientes, pelo que tem que ser obtido através da dieta.
Classificação das vitaminas: são classificadas como hidrossolúveis ou lipossolúveis, dependendo do meio em que se dissolvem, água ou lipídios.
Hidrossolúveis: dissolvem-se facilmente em água e, em geral, são rapidamente excretadas pelo corpo. No entanto, uma vez que estas proteínas não são armazenadas com facilidades, é importante que sejam ingeridas de forma consistente. Das 13 vitaminas encontradas nos seres humanos, nove são hidrossolúveis, sendo elas as 8 vitaminas B e a vitamina C.
Lipossolúveis: são vitaminas absorvidas no trato intestinal com a ajuda de lipídeos. Estas vitaminas são mais facilmente armazenadas no corpo, pelo que é mais provável causarem hipervitaminose do que as proteínas hidrossolúveis.Das 13 vitaminas existentes no corpo humano, quatro são lipossolúveis, são elas: vitamina A, vitamina D, vitamina E e vitamina K.