RESUMO AULA 2

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RESUMO - AULA 2 
As proteínas são moléculas nitrogenadas que exercem diversas funções no 
organismo humano, como função estrutural, transporte de gases, regulação 
metabólica e contração muscular. São estruturas poliméricas, formadas por 
moléculas menores, os aminoácidos. Os aminoácidos apresentam como 
estrutura geral a presença de um grupo amino, um grupo carboxila, um 
hidrogênio e uma cadeia lateral (grupo R), unidos a um carbono denominado 
carbono α. A cadeia lateral difere para cada aminoácido e, dependendo da 
natureza química de suas cadeias laterais, os aminoácidos são agrupados 
como: (1) não-polares e alifáticos; (2) aromáticos; (3) polares descarregados; 
(4) sulfurados; (5) carregados negativamente; (6) carregados positivamente. 
Nas proteínas, os aminoácidos mantêm-se unidos por meio de ligações 
covalentes formadas entre o grupo amino de um aminoácido e um grupo 
carboxila de outro aminoácido, chamadas de ligações peptídicas. Os 
aminoácidos primários são aqueles utilizados na biossíntese de proteínas, 
existindo um conjunto de 20 aminoácidos primários que podem ser utilizados 
para esse propósito. Os aminoácidos não-essenciais são aqueles que nosso 
organismo é capaz de sintetizar em quantidades suficientes para o atendimento 
de nossas necessidades metabólicas. Os aminoácidos essenciais são aqueles 
que não podem ser biossintetizados, devendo portanto ser obtidos pela dieta. 
Um aminoácido não-essencial pode ser condicionalmente essencial em certas 
circunstâncias nas quais a biossíntese se torna insuficiente, como é o caso da 
arginina, um aminoácido não essencial que, no período de crescimento, torna-
se condicionalmente essencial. A sequencia de aminoácidos em uma proteína 
corresponde à sua estrutura primária. A estrutura primária determina a 
estrutura tridimensional de uma proteína, que por sua vez, associa-se à sua 
função no organismo. O conjunto orgânico de aminoácidos (pool de 
aminoácidos) é estabelecido através da ingestão de proteínas dietéticas, pela 
degradação de proteínas corporais e pela biossíntese de aminoácidos não-
essenciais. Os aminoácidos do pool são destinados para vias metabólicas 
como síntese de proteínas e de outros compostos nitrogenados, síntese de 
glucose (glicogeogênese) e outras vias, cujas intensidades estarão na 
dependência das necessidades metabólicas do momento. A taxa de renovação 
Paulo Carvalho de Paula 
Nutricionista e Bioquímico 
proteica (turnover) corresponde ao ciclo de renovação de proteínas gerado pela 
degradação e resíntese de proteínas corporais. Em adultos saudáveis, a 
quantidade total de proteína corporal permanece constante, pois a taxa de 
síntese proteica é apenas suficiente para substituir a proteína que é degradada. 
Os ciclos endógenos de nitrogênio que determinam o balanço nitrogenado do 
corpo são baseados nas taxas de ingestão/excreção de nitrogênio e de 
síntese/degradação de proteínas corporais. Equivalência entre ingestão e 
excreção de nitrogênio e entre síntese e degradação de proteínas corporais 
determinam um balanço nitrogenado nulo. Ingestão de nitrogênio maior que 
sua excreção e síntese de proteínas em taxas maiores que as de degradação 
determinam um balanço nitrogenado positivo. Excreção de nitrogênio e 
degradação de proteínas maiores que a ingestão e síntese, respectivamente, 
geram um balanço nitrogenado negativo. A taxa de renovação das proteínas 
(turnover proteico) varia amplamente, de acordo com o tipo de proteína, 
existindo proteínas de meia-vida de minutos, horas, dias, semanas, meses e 
anos. A degradação de proteínas é realizada por sistemas enzimáticos, 
incluindo o sistema ubiquitina-proteassomo (dependente de ATP) e o sistema 
lisossomal (não dependente de ATP). A digestão das proteínas inicia-se no 
estômago, pela atuação da enzima pepsina. Esta é secretada na forma inativa 
(pepsinogênio), sendo ativada pelo ácido clorídrico presente no suco gástrico. 
É uma endopeptidase, que cliva ligações peptídicas nas quais o grupo 
carbonila é fornecido pelos aminoácidos fenilalanina, tirosina, glutamato ou 
aspartato. Possui atividade ótima em um pH de 2,0 a 3,0, sendo inativa em pH 
acima de 5,0. A digestão ocorrida no estômago pela pepsina acaba por gerar 
polipeptídeos menores, que adentram o intestino delgado. Lá, atuam proteases 
pancreáticas e intestinais. As enzimas do pâncreas são liberadas na primeira 
porção do intestino delgado (duodeno), pela inserção do ducto pancreático 
principal na papila duodenal maior. As enzimas pancreáticas são: tripsina, 
quimotripsina, elastase, carboxipeptidase A e carboxipeptidase B e tais 
enzimas são secretadas na sua forma inativa (tripsinogênio, 
quimotripsinogênio, pró-elastase, pró-carboxipeptidase A e pró-
carboxipeptidase B, respectivamente). A cascata de ativação enzimática das 
enzimas pancreáticas ocorre da seguinte forma: a enteropeptidase, uma 
enzima intestinal de borda em escova, ativa o tripsinogênio em tripsina. A 
tripsina, por sua vez, ativa outras moléculas de tripsinogênio em tripsina, 
ativando também as outras enzimas pancreáticas. Portanto, a tripsina exerce 
um papel fundamental no processo digestório das proteínas, como enzima e 
como ativadora enzimática. A tripsina hidrolisa ligações peptídicas cuja 
carbonila é fornecida por lisina ou arginina. As outras enzimas atuam em 
ligações peptídicas nas quais as carbonilas são fornecidas por outros 
aminoácidos, de tal forma que a digestão de proteínas promovida pelas 
enzimas pancreáticas é bem mais completa quando se compara àquela 
ocorrida no estômago. Dessa digestão resultam dipeptídeos, tripeptídeos e 
aminoácidos livres, podendo também serem formados oligopeptídeos ainda 
maiores. Tais oligopeptídeos são finalmente hidrolisados pelas 
aminopeptidases intestinais de borda em escova, resultando em dipeptídeos, 
tripeptídeos e aminoácidos livres. Os aminoácidos são absorvidos para o 
enterócito principalmente por co-transporte com sódio, no qual o influxo de 
sódio é mantido pela bomba de sódio/potássio ATPásica. A absorção de di e 
tripeptídeos ocorre principalmente pelo co-transporte com prótons H+, sob 
atividade auxiliadora do transportador Na+/H+ e da bomba de sódio/potássio 
ATPase. No enterócito, os di e tripeptídeos absorvidos são hidrolisados por 
peptidases, resultando em aminoácidos livres. Uma alíquota dos aminoácidos é 
utilizada pelo próprio enterócito e a outra é destinada para a veia porta. Os 
aminoácidos saem do enterócito para a veia porta por meio de transporte 
facilitado. Da veia porta, os aminoácidos são direcionados para o fígado, sendo 
captados principalmente por co-transporte aminoácido/Na+. Uma alíquota dos 
aminoácidos é utilizada pelo próprio fígado e outra sai dos hepatócitos, por 
transporte facilitado, adentrando a circulação sistêmica. Então, os aminoácidos 
circulantes são direcionados para os outros tecidos, pelos quais são captados 
através de diversos tipos de sistemas de transporte, dependendo do 
aminoácido em questão.