QUIZ DAS PROTEINAS

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QUIZ DAS PROTEÍNAS
Um aminoácido é composto principalmente por:
Porção amino-terminal e carboxi-terminal
Grupo carboxila e grupo amino
Grupo lateral, grupo R e grupo H
Grupo R, grupo carboxila e grupo heme
Grupo lateral, grupo carboxila e grupo amino
De acordo com suas cadeias laterais, podemos classificar os aminoácidos em:
Apolares, polares ácidos, polares básicos e polares sem carga
Apolares e hidrofóbicos
Hidrofílicos com carga e sem carga
Hidrofílicos básicos e ácidos
Hidrofóbicos e polares sem carga
Considerando apenas os grupos carboxila e amino, em pH fisiológico espera-se que esses grupos estejam:
Protonado e desprotonado, respectivamente
Desprotonado e protonado, respectivamente
Ambos desprotonados
Ambos protonados
NDA
Sobre a ligação peptídica, podemos afirmar:
Ocorre entre qualquer grupo lateral que possa estabelecer ligações de hidrogênio com o grupo lateral do próximo aminoácido
Ocorre entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro aminoácido, estabelecendo uma ligação entre carbono e nitrogênio
Precisa de uma molécula de água para ocorrer
Ocorre entre os grupos laterais ácidos e básicos e é facilmente rompida
Estabelece-se somente em pH ácido
As proteínas podem ser do tipo -hélice ou folha  pregueada, caracterizando que tipo de estrutura protéica?
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Estrutura quaternária
Exemplos de proteínas globulares
A molécula de hemoglobina é um exemplo de estrutura quaternária em proteínas, pois:
São volumosas e possuem importante função biológica
Não são suscetíveis ao processo de desnaturação
Possuem 4 cadeias polipeptídicas diferentes, as quais estão conectadas covalentemente
Suas estruturas  e  estão covalentemente unidas em uma estrutura fibrosa
É formada pela associação de 4 cadeias polipeptídicas, do tipo  e , e que são mantidas unidas por ligações não-covalentes
São exemplos de proteínas fibrosas:
Hemoglobina e queratinas em geral
Imunoglobulina, colágeno e queratina
Colágeno, -queratina e -queratina
Hemoglobina e colágeno
Insulina, hemoglobina e imunoglobulina
Como a desnaturação de proteínas pode ser definida?
Através da quebra das ligações peptídicas, é gerada uma molécula de proteína sem função biológica
É a quebra das interações intramoleculares que geram uma cadeia polipeptídica distendida e, consequentemente, uma molécula não-funcional do ponto de vista biológico
É um processo que só se aplica a enzimas, as quais deixam de catalisar as reações de forma adequada quando sofrem desnaturação
É o superaquecimento de moléculas de proteína que resulta em um aumento da função dessas
Através do desenovelamento da estrutura quaternária, a proteína gerada pode ser reciclada para outras funções menos específicas
Quais as principais ligações não-covalentes que estabilizam as estruturas terciárias e quaternárias?
Ligação covalente coordenada e ligação dissulfeto entre aminoácidos diferentes
Ligação hidrofóbica e ligação covalente entre os grupos amino e carboxila
Ligação covalente dativa e ligação dissulfeto entre aminoácidos diferentes
Ligação de hidrogênio, ligação hidrofóbica e ligação iônica entre os grupos laterais
Ligação de hidrogênio e ligação covalente entre os grupos amino e carboxila
 O que são proteínas conjugadas?
São proteínas que dependem de outras moléculas (conjugadas) para resistir ao processo de desnaturação
São proteínas que apresentam grupos prostéticos, os quais podem ser carboidratos e lipídios, por exemplo.
São proteínas que sofreram desnaturação e perderam parte de sua função biológica
São proteínas que sofreram renaturação de forma espontânea
São proteínas que possuem estrutura quaternária complexa