Aula 04 Bioquimica enzimas

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SDE0024 – BIOQUIMICA 
Aula 04: ENZIMAS 
AULA 04: ENZIMAS 
Bioquímica 
Enzimas 
• São um grupo de substâncias orgânicas com atividade intra ou extracelular 
Bioquímica 
Histórico 
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• Sabia- se que entre o final do século XVII e início do século XVIII: 
- As secreções estomacais eram capazes de digerir a carne. 
- A conversão de amido a açúcares pela saliva. 
- Mecanismos desconhecidos! 
Bioquímica 
Histórico 
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• Década de 50 ( ± 1850) Louis Pasteur 
concluiu que : açúcar álcool pela levedura e 
era catalisada por “fermentos” . 
 
• FERMENTAÇÃO: “fermentos” foram 
posteriormente chamados de enzimas. 
Bioquímica 
• No início do século XX : 75 enzimas foram isoladas. 
• Atualmente: + 2000 enzimas são conhecidas. 
Histórico 
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Bioquímica 
Classificação 
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N° classe TIPO DE REAÇÃO CATALISADA 
1 Oxirredutases Reações de transferência de e- 
2 Transferases Reações de transferência de grupos 
3 Hidrolases Reações de hidrólise 
4 Liases Adição de grupos com ligas duplas ou remoção 
de grupos com a formação de ligas duplas. 
5 Isomerases Transferência de grupos na mesma molécula 
para formar isômeros. 
6 Ligases Formação de ligações: C-C, C- S, C –O, C- N, 
pelo acoplamento da clivagem do ATP. 
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Oxirredutases 
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• Transferência de e-. 
Bioquímica 
Transferases 
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• Transferência de grupos. 
Bioquímica 
Hidrolases 
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• Reações de hidrólise. 
Bioquímica 
Liases 
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• Adição ou remoção de grupos de H2O, NH4+, CO2. 
Bioquímica 
Isomerases 
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• Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros. 
Bioquímica 
Ligases 
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• Reações de síntese com consumo de ATP. 
Ex: Piruvato carboxilase 
Bioquímica 
 Propriedades das enzimas 
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• Têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua 
presença, dificilmente aconteceriam. 
 VELOCIDADE 
 
 ENERGIA DE ATIVAÇÃO 
Bioquímica 
Energia de ativação 
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Bioquímica 
Enzimas 
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• Em sistemas vivos, a maioria das reações bioquímicas dá-se em vias 
metabólicas. 
Bioquímica 
Componentes da reação enzimática 
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Bioquímica 
Ligação da enzima ao substrato 
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• 2 modelos propostos: 
• Chave- fechadura. 
• Encaixe induzido. 
Bioquímica 
Ligação da enzima ao substrato 
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Bioquímica 
Modelo encaixe induzido 
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Bioquímica 
Resumindo 
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Bioquímica 
Cofator 
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• Compostos não proteicos adicionais que permitem algumas proteínas 
desenvolverem sua atividade completa. 
Bioquímica 
Cofator 
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• Cofatores inorgânicos. 
Cu2+ Citocromo oxidase 
Fe2+ ou Fe3+ 
Citocromo oxidase, catalase, 
peroxidase 
K+ Piruvato quinase 
Mg2+ 
Hexoquinase, glicose-6-fosfatase, 
piruvato quinase 
Mn2+ Arginase, ribonucleotídeo redutase 
Mo Dinitrogenase 
Ni+2 Urease 
Se Glutationa peroxidase 
Zn2+ 
Anidrase carbônica, desidrogenase 
alcoólica, carboxipeptidase A e B 
Bioquímica 
Coenzima 
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• Cofatores orgânicos. 
• A parte proteica de uma enzima 
chama-se apoenzima. 
• Conjunto completo de apoenzima e 
coenzima chama-se holoenzima. 
Bioquímica 
Cinética enzimática 
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• É o estudo do mecanismo pelo qual 
as enzimas ligam substratos e os 
transformam em produtos. 
Bioquímica 
Fatores que interferem na velocidade das reações enzimáticas 
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• Fatores externos 
• Temperatura 
• pH 
• Fatores internos 
• [ ] de substrato 
• [ ] de enzima 
• Presença de inibidores 
Bioquímica 
Ph x Atividade enzimática 
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Bioquímica 
pH X Atividade enzimática 
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Bioquímica 
Substrato x atividade enzimática 
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Bioquímica 
Enzima x Atividade enzimática 
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Bioquímica 
Inibição enzimática 
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• Inibidores competitivos. 
• Inibidores não competitivos. 
Bioquímica 
Regulação enzimática 
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• Modulação alostérica : 
retroinibição. 
• Modulação covalente: 
fosforilização inativa. 
Bioquímica 
Isoenzimas 
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• São enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que 
catalisam a mesma reação química. 
• Isoformas: variantes estreitamente relacionadas 
Bioquímica 
Enzimas no diagnóstico clínico 
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Bioquímica 
Enzimas no diagnóstico clínico 
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• Champe,P.C.; Harvey, R.A.; Ferrier, D.R. 
Bioquímica ilustrada, 4ª ed,2009. (MATERIAL 
DIDÁTICO) 
• Lehninger, A. Princípios de Bioquímica, 5ª 
ed, 2011. 
Bioquímica 
Referências 
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AVANCE PARA FINALIZAR 
A APRESENTAÇÃO.