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artigo sobre amaciantes para carnes

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DESAFIOS: Revista Interdisciplinar da Universidade Federal do Tocantins – V. 2 – n. 01. p. 160-174, jul/dez. 2015. 
DOI: http://dx.doi.org/10.20873/uft.2359-3652.2015v2n1p160 
 
[163] 
 
AMACIANTES CÁRNEOS: TIPOS E APLICAÇÃO EM CARNE BOVINA 
 
SOFTENERS MEAT: TYPES AND APPLYING IN BEEF 
 
Amanda Rodrigues Maciel 
Iasmin Souza Silva 
Izabel Bastos Pereira Neta 
Naylla Raiane Silva Rocha 
Ranielle Nascimento Silva 
Vitória Nazaré Costa Seixas 
Universidade do Estado do Pará - UEPA 
 
 
RESUMO 
Nos últimos anos devido ao maior nível de exigência dos consumidores internos estimulados 
pela propaganda de carne de qualidade fez com que o comércio varejista passasse a exigir dos 
frigoríficos o fornecimento de carnes e carcaças que apresentassem certas características 
qualitativas (maciez, suculência e cor). O objetivo do trabalho foi explanar os tipos de 
amaciantes cárneos, que tem eficácia no processo de maciez da carne bovina. Atualmente o 
amaciamento das carnes pode ser feito por amaciantes industrializados, principalmente 
constituídos de papaína. Estes amaciantes industrializados apresentam vantagens de serem 
facilmente encontrados e de custo relativamente baixo, além de fácil utilização. O 
amaciamento enzimático da carne é um resultado da degradação parcial dos componentes da 
carne. A papaína proveniente do mamão, a bromelina proveniente do abacaxi e a ficina 
proveniente do figo possuem efetiva ação amaciante. O rompimento do colágeno ocorre no 
tecido conectivo e nas proteínas contrateis, no qual a papaína, bromelina, tripsina e Rhozyme 
P-11 hidrolisam as proteínas solúveis da carne, mas a bromelina e a ficina degradam o 
colágeno, enquanto a elastina é somente degradada pela papaína e ficina. Conclui-se que 
mecanismos como os amaciantes cárneos são eficientes e capazes de melhorar este atributo, 
sendo auxiliares na obtenção organoléptica de maior influência na carne. É certo ressaltar que 
o mercado varejista atual, vem se policiando com o tipo de produto que compra e que vende, 
pois o consumidor de hoje mostra-se mais exigente em relação a quantidade e qualidade do 
produto que está consumindo. 
 
Palavras-chave: amaciantes cárneos, enzimas, maciez. 
 
ABSTRACT 
In recent years due to the higher demand of domestic consumers encouraged by the quality of 
meat, the marketing has made the retail spend the demand of refrigerators the supply of meat 
and carcasses to submit certain quality characteristics (tenderness, juiciness and color). The 
objective was to explain the types of meat softeners, which is effective in beef tenderness 
process. Currently industrialized softeners mainly consisting of papain can make the softening 
of the meat. These softeners have industrial advantages of being readily available and 
relatively inexpensive, and easy to use. The enzymatic softening of the meat is a result of 
partial degradation of the meat component. The papain from papaya, bromelain from 
pineapple and ficin from fig have effective softener action. Collagen disruption occurs in 
connective tissue and the contractile proteins in which papain, bromelain, trypsin and 
Rhozyme P-11 hydrolyzes the soluble proteins of the meat, but bromelain and ficin degrade 
the collagen while elastin is only degraded by papain and ficin. It follows that mechanisms 
such as meat softeners are efficient and able to improve this attribute, and assists in obtaining 
DESAFIOS: Revista Interdisciplinar da Universidade Federal do Tocantins – V. 2 – n. 01. p. 160-174, jul/dez. 2015. 
DOI: http://dx.doi.org/10.20873/uft.2359-3652.2015v2n1p160 
 
[164] 
 
the greatest influence on the organoleptic meat. Admittedly mentioning that the current retail 
market, has been policing to the type of product they are buying and selling, for today's 
consumer shows up more particular about the quantity and quality of the product they are 
consuming. 
 
Keywords: meat softeners, enzymes, softness. 
 
Recebido em 01/04/2015. Aceito em 06/10/2015. Publicado em 18/01/2016. 
 
INTRODUÇÃO 
 
Em 2003, as exportações brasileiras de carne bovina contribuíram para que o país 
praticamente dividisse a liderança do comércio exportador mundial do produto com a 
Austrália, sendo que as previsões apontam para uma consolidação do Brasil como maior 
exportador mundial de carne bovina, podendo atingir, até 2010, a marca de 2 milhões de 
toneladas exportadas, que equivale a aproximadamente 3 bilhões de dólares (ANUALPEC, 
2004). O efetivo de bovinos foi de 212,798 milhões de cabeças no ano de 2011, ou 1,6% de 
aumento em relação ao registrado em 2010. Este efetivo encontra-se disperso por todo 
território nacional, embora seja encontrado em maior número na região Centro-Oeste do país, 
com 34,1%. Nesse comparativo o crescimento do rebanho bovino ocorreu com maior 
intensidade nas Regiões Norte, Nordeste e Sudeste (IBGE, 2011). Este rebanho representa 
aproximadamente 61% do gado bovino da América do sul (cerca de 332,79 milhões de 
cabeças) e 16% do rebanho mundial (1,22 bilhão de cabeças), segundo as estimativas da 
Organização das Nações Unidas para Alimentação e Agricultura (FAO, 2004). 
Historicamente, a carne dos zebuínos (Bos indicus) era identificada como dura, porque 
esses animais eram criados em pasto e abatidos mais velhos, se comparados com as raças 
precoces de bovinos americanos ou europeus. A menor maciez da carne dos zebuínos também 
era justificada pela alta correlação positiva entre a idade de abate dos animais e o número de 
ligações cruzadas termoestáveis do colágeno dos músculos, favorecendo a dureza da carne, e 
ainda pela menor deposição de gordura na carcaça e ao fato de não apresentar gordura 
intramuscular (marmorização), o que favorecia o resfriamento mais rápido das massas 
musculares, provocava o encurtamento dos sarcômeros (unidades contrácteis dos músculos) e, 
consequentemente endurecimento da carne (Oliveira, 2000). 
Nos últimos anos devido ao maior nível de exigência dos consumidores internos 
estimulados pela propaganda de carne de qualidade fez com que o comércio varejista passasse 
a exigir dos frigoríficos o fornecimento de carnes e carcaças que apresentassem certas 
características qualitativas (maciez, suculência e cor). Quando avaliados parâmetros que 
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[165] 
 
envolvem a qualidade de carne, a maciez é o fator de maior variabilidade, sendo o atributo 
mais desejável pelo consumidor (Lage et al., 2009). 
 As oportunidades de expansão do mercado de carne bovina estão intimamente 
associadas à capacidade competitiva do setor produtivo e, nesse aspecto, a qualidade é ponto 
fundamental. Dentre as características de qualidade da carne bovina, a maciez assume posição 
de destaque, sendo considerada a característica organoléptica de maior influência na aceitação 
da carne por parte dos consumidores. (Paz e Lucharia Filho, 2000; Alves et al., 2005). 
A dureza da carne pode ser dividida em dureza residual, causada pelo tecido 
conjuntivo e outras proteínas do estroma, e dureza de actomiosina, causada pelas proteínas 
miofibrilares. Dentre os fatores que influenciam a maciez da carne, podem ser destacados a 
genética, a raça, a idade ao abate, o sexo, a alimentação, o uso de agentes hormonais (β-
adrenérgicos) e os tratamentos post-mortem. A qualidade final da carne é resultante de tudo o 
que aconteceu com o animal durante toda a cadeia produtiva. Devem-se assegurar 
procedimentos adequados de transporte, armazenamento, manipulação, exposição e preparo 
da carne, a fim de se obter um produtode melhor qualidade (Alves et al., 2005). 
 Advém que fenômeno do encurtamento muscular pelo frio (“cold shortening”) foi a 
primeira revolução na ciência da carne e que a segunda foi a descoberta de que o 
amaciamento muscular acontece devido a proteólise medida pela ação de proteases 
especificas como a calpaína (Taylor, 2003). 
 Diante do exposto, este trabalho tem como objetivo explanar os tipos de amaciantes 
cárneos, que tem eficácia no processo de maciez da carne bovina. 
 
AMACIANTES CÁRNEOS 
 
O amaciamento da carne é um processo que merece grande atenção dos pesquisadores, 
pois atualmente tem crescido a exigência dos consumidores por produtos de qualidade. 
Grande parte do processo de amaciamento da carne post mortem ocorre durante a estocagem 
refrigerada, ou maturação, e consiste na proteólise dos componentes estruturais das proteínas 
miofibrilares presente no tecido muscular (Kirinus et al., 2014). 
Enzimas e preparações enzimáticas, como os amaciantes cárneos são alimentos isentos 
da obrigatoriedade de registro sanitário, desde que previstas em Regulamentos Técnicos 
específicos, inclusive suas fontes de obtenção, e que atendam às especificações estabelecidas 
nestes regulamentos (Brasil, 2010). 
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[166] 
 
Atualmente o amaciamento das carnes pode ser feito por amaciantes industrializados, 
principalmente constituídos de papaína. Estes amaciantes industrializados apresentam 
vantagens de serem facilmente encontrados e de custo relativamente baixo, além de fácil 
utilização (Pedreira, 2001). A carne pode sofrer um amaciamento artificial por ação de uma 
série de ingredientes, como vinagre, suco de limão, sal e enzimas vegetais. A papaína 
proveniente do mamão, a bromelina proveniente do abacaxi e a ficina proveniente do figo 
possuem efetiva ação amaciante (Oliveira et al., 2013). 
Desse modo os principais amaciantes utilizados são a papaína, no qual sua importância 
comercial é devido aos variados usos nas indústrias têxteis, farmacêutica, cosméticas e 
alimentícia (Galindo-Estrella et al., 2009). Essa enzima proteolítica causa hidrólise geral de 
todos os componentes estruturais do músculo da carne bovina. Sua penetração é baixa (de 0,5 
a 2,0 mm), necessitando-se, assim, a perfuração da carne durante sua preparação, para que 
esta enzima penetre mais facilmente na carne. (Flávio et al., 1989). A ficina é uma enzima 
proteolítica obtida do látex de figos imaturos (Ficus carica). Como a papaína, a ficina atua 
sobre as proteínas estruturais da carne (Pedreira, 2001; Velloso, 2003). 
Outro amaciante é o abacaxi, no qual é a principal fonte da enzima proteolítica 
bromelina (França et al., 2009). A presença da enzima bromelina depende da fase de 
crescimento da planta, sendo que ela não é encontrada quando a planta é muito jovem ou 
muito velha. Acredita-se que esta enzima, nestas fases, seja transformada em uma outra 
proteína com função metabólica diferente, como enzima produtora de sabor e aroma (Baldini 
et al., 1993). 
A bromelina tem diversos usos, todos baseados em sua atividade proteolítica. A sua 
importância econômica está relacionada com a produção de fármacos e a sua utilização na 
indústria alimentícia (na clarificação de cervejas, na fabricação de queijos, no amaciamento 
de carnes, no preparo de alimentos infantis e dietéticos, entre outros), no tratamento de 
distúrbios, digestivos, feridas e inflamações, preparo de colágenos hidrolisados, nas indústrias 
têxteis, para amaciamento de fibras e também na produção de detergentes (Baldini et al., 
1993). 
Além dessas técnicas de amaciamento, existe também técnicas como a maturação e a 
marinação que promovem a melhora, principalmente na maciez da carne o que possibilita o 
uso destas técnicas para corrigir esta característica de qualidade. Estas técnicas, além de 
serem extensivamente utilizada na indústria avícola apresentam também a vantagem se serem 
de baixo custo (Komiyama, 2009). 
 
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ATUAÇÃO DAS ENZIMAS 
 
Enzimas são proteínas produzidas por todos os organismos vivos. Elas aceleram as 
reações químicas de forma seletiva como parte do processo essencial da vida, tais como 
digestão, respiração, metabolismo e manutenção de tecidos. Em outras palavras, são 
catalisadores biológicos altamente específicos. As enzimas agem sob condições mais ou 
menos moderadas, o que as tornam catalisadores ideais para utilização na tecnologia de 
alimentos, em que o fabricante pretenda modificar seletivamente matérias-primas 
alimentícias, sem destruir os nutrientes essenciais (Food Ingredientes Brasil, 2011). 
O amaciamento enzimático da carne é um resultado da degradação parcial dos 
componentes da carne, ou seja, o amaciamento ocorre devido modificações na estrutura da 
carne (Pedreira, 2001). 
 As enzimas apresentam a capacidade de reagir com determinados constituintes das 
células, denominados substratos, formando complexos, ou mesmo compostos com ligações 
covalentes; esse fato é denominado atividade biológica. Esta atividade é dependente da 
estrutura da proteína, ou seja, do número de cadeias peptídicas e arranjo dessas cadeias na 
molécula, da natureza do substrato e, ainda, se existir, da natureza do grupo prostético (Food 
Ingredientes Brasil, 2009). 
Os amaciantes vegetais são termoestáveis como a papaína do mamão, a ficina do figo 
e a bromelina do abacaxi. Essas enzimas têm a propriedade de degradar não só as proteínas 
miofibrilares como também apresentam uma atividade colagenolítica elevada (Oliveira, 
2000). As enzimas vegetais quando adicionadas à carne exercem maior efeito de hidrólise 
durante a cocção, por ela ser desnaturada pelo aquecimento. Essas enzimas continuam em 
atividade em 80°C e sofrem inativação em temperaturas mais elevadas (Park e Draetta, 1971). 
O colágeno é uma proteína termolábel, que pela ação do calor experimenta mudanças 
que afetam a qualidade dos produtos cárneos. Apresenta efeito direto sobre a textura da carne, 
atuando diretamente na maciez da carne. A influência na maciez da carne depende da 
quantidade e da qualidade de colágeno, localização no tecido muscular, dimensão (tamanho 
da fibra de colágeno) e tipo de ligação cruzada (solubilidade) dentro dos tipos de colágeno. 
Outros fatores como raça, espécie animal, idade, sexo, etc., também influenciam na estrutura e 
conteúdo de colágeno no músculo (Flores e Bermell, 1988). 
 Quando em cocção, a carne é amaciada devido as elevadas temperaturas afetarem o 
colágeno do Tipo I (encontrado no epimísio), enquanto que o colágeno do Tipo III é menos 
afetado pelo calor. A explicação para esse fenômeno é que, o colágeno do Tipo I apresenta 
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mais ligações cruzadas lábeis ao calor e ao ácido, enquanto que o colágeno do Tipo III 
apresenta ligações dissulfeto intramoleculares, aumentando a estabilidade ao calor das fibras 
(Burson e Hunt, 1986). 
Em estudos a solubilidade do colágeno da carne de animais abatidos aos 1 a 16 
meses, relataram que, conforme se aumenta a temperatura de cozimento da carne, também 
ocorre um aumento da solubilidade da hidroxiprolina, consequentemente, do colágeno. O 
cozimento mais lento resulta em maior solubilidade dessa proteína, oque não ocorre quando o 
cozimento é mais rápido. No mesmo estudo, foi observado que, com aumento da porcentagem 
de colágeno solúvel, houve um decréscimo nos valores de força de cisalhamento (Penfield e 
Meyer, 1975). Nesse mesmo sentido foram encontradas positiva correlação entre força de 
cisalhamento e conteúdo de colágeno total (r=0.72) e conteúdo de colágeno insolúvel (r=0.66) 
(Torrescano et al., 2003). 
 
 
AÇÃO DOS AMACIANTES 
 
 Na indústria alimentícia, as enzimas proteolíticas são largamente utilizadas para o 
amaciamento de carne e clarificação da cerveja (Chambers et. al, 1998). Na industrialização 
do couro, a papaína é empregada no processo de remoção dos pelos e amaciamento do couro, 
agindo na degradação do colágeno (Sasmito et al., 1982). 
 O rompimento ocorre no tecido conectivo e nas proteínas contrateis. A papaína, 
bromelina, ficina (protease do figo), tripsina e Rhozyme P-11 hidrolisam as proteínas solúveis 
da carne, mas a bromelina e a ficina degradam o colágeno, enquanto a elastina é somente 
degradada pela papaína e ficina. A papaína é 2 vezes mais ativa sobre a elastina do que a 
ficina. A ficina também é apontada por atuar rapidamente sobre as proteínas musculares, 
colágeno e elastina, enquanto a papaína tem menor e a bromelina maior efeito sobre o 
colágeno (Park e Draetta, 1971). 
 O amaciamento da carne pelo emprego de enzimas vegetais, bacterianas e fúngicas, 
surge como outra técnica capaz de proporcionar uma melhoria na maciez. Essas enzimas têm 
ação similar às proteases cisteínicas. As enzimas proteolíticas bacterianas e fúngicas atuam 
unicamente sobre as proteínas da fibra muscular, enquanto que as enzimas proteolíticas de 
origem vegetal atuam preferentemente sobre as fibras do tecido conjuntivo. O mesmo afirma 
ainda que estas enzimas não atacam o colágeno nativo, mas sim o colágeno desnaturado pelo 
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cozimento. Dentre as preparações enzimáticas de origem bacteriana e fúngica podem ser 
destacadas a protease 15, rhozima, amilase fúngica e hidrolase D (Oliveira, 2000). 
 A papaína promove a hidrolise das ligações peptídicas das proteínas da carne, 
produzindo um enfraquecimento estrutural proteico. A ação da papaína, sobre as fibras de 
colágeno do tecido conjuntivo e sobre as proteínas miofibrilares do tecido muscular contraído, 
resultando no amaciamento cárneo. (Pedreira, 2001). As aplicações dessas enzimas 
proteolíticas podem ser feitas por imersão dos cortes cárneos em solução, passando a solução 
pela superfície antes do cozimento, com um spray aerossol e injeção diretamente na carne ou 
injeção ante mortem de solução de enzima na veia jugular do animal. O método de aplicação 
dependerá do tipo do corte cárneo e do resultado que se queira alcançar (Pedreira, 2001). 
Após aplicado na carne o produto deve ficar em repouso, por um tempo não superior a 15 
minutos, pois pode haver o rompimento muito intenso das fibras (Pires, 2009). 
A enzima bromelina vem sendo amplamente caracterizada. A bromelina do fruto tem 
uma atividade proteolítica maior que a bromelina do talo em diversos substratos proteicos, e 
sua atividade é máxima em pH 8,0 e temperatura de 70ºC (Rowan, 1990). A temperatura de 
armazenamento ou de exposição de uma enzima também é um fator de extrema importância 
para a manutenção de sua atividade catalítica, já que o calor é um agente desnaturante. Assim 
como o pH, a temperatura pode ser um fator de desnaturação proteica e consequentemente de 
perda da atividade enzimática. Baseando-se nesta possibilidade, a atividade proteolítica da 
enzima bromelina foi testada em diferentes temperaturas. Em estudo feito pode-se notar um 
decréscimo inicial da atividade enzimática entre as temperaturas de 20ºC a 30°C, seguido de 
uma alta taxa de atividade enzimática e um decréscimo praticamente constante com a 
elevação da temperatura até 70°C. A bromelina apresentou temperatura ótima de 40°C, sendo 
que em 70°C a enzima apresentou-se desnaturada. Estudos anteriores a esse relataram a 
temperatura ótima para a bromelina de 60°C sendo que além desta, a enzima apresenta-se 
desnaturada (Rowan et al., 1990, Suh et al., 1992). 
 
RESTRIÇÃO DOS AMACIANTES 
 
Os tecnólogos em alimentos não só precisam saber quais enzimas degradam, 
sintetizam ou interconvertem com o material dos substratos alimentícios, como também 
precisam poder quantificar o quanto de determinada enzima é necessário e em quais 
condições deverá atuar para atingir a máxima eficiência econômica na conversão de material 
DESAFIOS: Revista Interdisciplinar da Universidade Federal do Tocantins – V. 2 – n. 01. p. 160-174, jul/dez. 2015. 
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(Food Ingredientes Brasil, 2011). A substituição da carne de primeira qualidade pelo uso de 
carnes como a paleta, para bifes, requer o emprego de amaciantes naturais. O suco de abacaxi 
na quantidade adequada proporciona maciez às carnes; porém quando em excesso ele pode 
acarretar o rompimento das fibras musculares levando a desintegração da estrutura da carne 
(RIEKES, 2004). 
A cinética enzimática qualitativa e quantitativa mostra que as enzimas se comportam 
de forma previsível em sistemas ideais simples, como os usados para classificar e caracterizar 
as preparações enzimáticas em laboratórios de pesquisa e controle de qualidade. Trabalham de 
forma máxima em valores específicos de pH, temperaturas e concentrações de substrato, de 
acordo com regras bem estabelecidas (FIGURA 1). Em concentrações de substrato fixo, as 
taxas de reação enzimática dependem da concentração da enzima, dependendo da eficiência 
de volume da preparação enzimática específica. Os perfis de temperatura e pH derivados de 
condições de teste simples são geralmente aplicáveis em ambientes alimentícios complexos 
porque são dependentes das propriedades moleculares da proteína da enzima em si e não das 
propriedades do substrato (Food Ingredientes Brasil, 2011). 
 
Figura 1: Efeito do pH, temperatura, concentração da enzima e concentração do substrato sobre a taxa 
inicial de reações catalisadas por enzimas em solução. 
Figure 1: Effect of pH , temperature , enzyme concentration and substrate concentration on the initial 
rate of enzyme catalyzed reactions in solution. 
 
Fonte: Adaptado de Food Ingredients Brasil, 2011. 
 
A definição da relação entre a quantidade de abacaxi a ser utilizado para a quantidade 
de carne a ser preparada é resultado de observações e avaliações feitas, para que a mesma não 
se desmanche. É oriundo também a seleção dos cortes de carnes, no qual através das 
características visuais, é aplicado a solução de abacaxi apenas nos cortes mais duros, como 
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coxão duro, paleta, tatu, uma vez que se for aplicado em cortes macios eles irão se 
desmanchar (RIEKES, 2004). 
 
 
CONSIDERAÇÕES FINAIS 
 
 É conciso que o entendimento da presença e da ação de enzimas apresenta-se como 
ferramenta importante para o entendimento dos mecanismos que condicionam a qualidade da 
carne. Diversos fatores influenciam neste parâmetro, tanto no pré-abate como no pós-morte, o 
que pode provocar variação na maciez. 
 Diante disso, tem-se que mecanismos como os amaciantes cárneos são eficientes e 
capazes de melhorar este atributo, sendo auxiliares na obtenção organoléptica de maior 
influência na carne, a maciez,apresentando vantagens de serem facilmente encontrados tanto 
em escala industrial e natural, constituindo um custo relativamente baixo. 
É certo ressaltar que o mercado varejista atual, vem se policiando com o tipo de 
produto que compra e que vende, pois o consumidor de hoje mostra-se mais exigente em 
relação a quantidade e qualidade do produto que está consumindo. 
 
REFERÊNCIAS 
ALVES, D. D.; GOES B. T. H. R.; M. MANCIO B. A. 2005. Maciez bovina da carne. 
Revista Ciência Animal Brasileira, 6 (3): 135-149. 
ANUALPEC. 2004. Anuário da pecuária brasileira. Disponível em: http://www.informaecon-
fnp.com/publicacoes/anuarios/anualpec. Acesso em: 14/03/2015. 
BALDINI, V.L.S.; IADEROZA, M.; FERREIRA, E.A.H.; SALES, A.M.; DRAETTA, I.S.; 
GIACOMELLI, E.J. 1993. Ocorrência da bromelina em espécies e cultivares de abacaxizeiro. 
Coletânea do Instituto de Tecnologia de Alimentos, 23 (1): 44-55. 
BRASIL, Agência Nacional de Vigilância Sanitária. 2010. Resolução n.27 de 6 de agosto de 
2010. Dispõe sobre as categorias de alimentos e embalagens isentos e com obrigatoriedade de 
registro sanitário. Brasília, 6 de ago. 2010. 
BURSON, D.E.; HUNT, M.C. 1986. Heat-induced changes in the proportion of types I and 
III collagen in bovine Longissimus dorsi. Meat Science, 17: 153-160. 
CHAMBERS, L.; BROWN, A.; PRITCHARD, D. I.; SREEDHARAN, S.; 
BROCKLEHURST, K.; KALSHEKER, N. A. 1998. Enzymatically active papain 
preferentially induces na allergic response in mice. Biochemical and Biphisical Research 
Communications, 253: 837-840. 
FLÁVIO, E.F.; MATOS, D.H.; SILVEIRA, I.L. 1989. Utilização da papaína in natura e 
industrializada, no amaciamento de carne bovina, Oikos, 6 (1): 28-30. 
FLORES, J.; BERMELL, S. 1988. Colágeno: características y propriedades de interés para la 
industria cárnica. Revista Agroquímica Tecnologia Alimentos, 28 (4): 463-472. 
FRANÇA SANTOS, A.; ALVES, R. S.; LEITE, N. S.; FERNANDES, R. P. M. 2009 Estudos 
bioquímicos da enzima bromelina do Ananas comosus(abacaxi). Scientia Plena, 5 (11): 1-6. 
DESAFIOS: Revista Interdisciplinar da Universidade Federal do Tocantins – V. 2 – n. 01. p. 160-174, jul/dez. 2015. 
DOI: http://dx.doi.org/10.20873/uft.2359-3652.2015v2n1p160 
 
[172] 
 
FAO, FOOD AND AGRICULTURE ORGANIZATION OF THE UNITED NATIONS. 
2004. Meat Assessment. Disponível em: 
http//www.fao.org/es/ESC/en/209553/21014/highlight_27269en.html. Acesso em: 14 /mar/ 
2015. 
 
FOOD INGREDIENTS BRASIL. 2009. Enzimas. Disponível em: http://www.revista-
fi.com/materias/113.pdf. Acesso em: 09/ 03/ 2015. 
FOOD INGREDIENTS BRASIL. 2011. Enzimas: Natureza e ação nos alimentos. Disponível 
em: http://www.revista-fi.com/materias/166.pdf. Acesso em: 09/ 03/ 2015. 
GALINDO-ESTRELLA, T.; HERNÁNDEZ-GUTIÉRREZ, R.; MATEOS-DÍAZ, J.; 
SANDOVAL-FABIÁN, G.; CHEL-GUERRERO, L.; RODRÍGUEZ-BUENFIL, I.; 
GALLEGOS-TINTORÉ, S. 2009. Proteolytic activity in enzymatic extracts from Carica 
papayaL. cv. Maradol harvest byproducts. Process Biochemistry, 44 (1): 77-82. 
IBGE, Instituto Brasileiro de Geografia e Estatística. 2011. Produção da Pecuária Municipal. 
Disponível em: 
ftp://ftp.ibge.gov.br/Producao_Pecuaria/Producao_da_Pecuaria_Municipal/2011/ppm2011.pd
f. Acesso em: 13/03/2015. 
KIRINUS, J. K.; FRUET, A. P. B.; TEIXEIRA, C.; DORR, A. C.; NORNBERG, J. L. 2014. 
Aplicação da genética molecular para melhoria da qualidade da carne bovina. Revista 
eletrônica em Gestão, Educação e Tecnologia Ambiental- REGET, 18: 165-174. 
KOMIYAMA, C. M. 2009. Qualidade da carne de matriz pesada em final de ciclo de 
produção e técnicas de agregação de valor. Botucatu, SP. Programa de Pós-graduação. 
Universidade Estadual Paulista - Faculdade de Medicina Veterinária e Zootecnia, 84p. 
LAGE, J. F.; OLIVEIRA, I. M.; PAULINO, P. V. R.; RIBEIRO, F. 2009. Papel do sistema 
calpaína-calpastatina sobre a proteólise muscular e sua relação com a maciez da carne em 
bovinos de corte. Revista eletrônica de veterinária, 10 (12): 1-19. 
OLIVEIRA, A. L. Maciez da carne bovina. 2000. Cadernos Técnicos de Veterinária e 
Zootecnia, (33): 7-18. 
OLIVEIRA, J. D.; SILVA, T. R. S.; CORREIA, M. G. S. 2013. Fatores determinantes da 
qualidade nutricional da carne bovina. Cadernos de Graduação - Ciências Biológicas e da 
Saúde, 1 (16): 37-46. 
PARK, Y. K.; DRAETTA, I. S. 1971. Aplicação de enzimas proteolíticas no amaciamento de 
carne de boi. Revista brasileira de Tecnologia, 2: 125-129. 
PAZ, C.C.P.; LUCHIARI FILHO, A. 2000. Melhoramento genético e diferenças de raças 
com relação à qualidade da carne bovina. Revista Pecuária de Corte (101): 58-63. 
PEDREIRA, A. C. M. S. 2001. Enzimas proteolíticas de plantas usadas no amaciamento da 
carne: bromelina, ficina e papaína. Disponível em: http://www.beefpoint.com.br/radares-
tecnicos/qualidade-da-carne/enzimas-proteoliticas-de-plantas-usadas-no-amaciamento-da-
carne-bromelina-ficina-e-papaina-4977/. Acesso em: 13/03/2015. 
PENFIELD, M.P.; MEYER, B.H. 1975. Changes in tenderness and collagen of beef 
semitendinosusmuscle heated at two rates. Jornal Food Science, Tennessee, 40: 150-154. 
PIRES, D. 2009. Aditivos ingredientes Especial Carnes – Maciez ao alcance de todos. 
Aditivos & Ingredientes. Disponível em: 
http://www.insumos.com.br/aditivos_e_ingredientes/materias/100.pdf. Acesso em: 
09/03/2015. 
RIEKES, B. H. 2004. Qualidade em unidades de alimentação e nutrição: uma proposta 
metodológica considerando aspectos nutricionais e sensoriais. Florianópolis, SC. Dissertação 
de Mestrado. Universidade Federal de Santa Catarina- UFSC, 171 p. 
ROWAN, A. D.; BUTTLE D. J.; BARRET, A. J. 1990. The cysteine proteinases of the 
pineapple plant. Biochemical Journal, (266): 869-875. 
DESAFIOS: Revista Interdisciplinar da Universidade Federal do Tocantins – V. 2 – n. 01. p. 160-174, jul/dez. 2015. 
DOI: http://dx.doi.org/10.20873/uft.2359-3652.2015v2n1p160 
 
[173] 
 
SASMITO, T.; DEMEESTER, J.; BRACKE, M. 1982. Review on the production, properties 
end uses of papain. Pharm. Tidschr. Belg. 59 (2): 149-158. 
SUH, H.J.; LEE, H.; CHO, H.Y.; YANG, H.C. 1992. Purification and characterization of 
bromelain isolated from pineapple. Han'guk Nonghwa Hakhoechi 35: 300-307. 
TAYLOR, R. G. 2003. Meat Tenderness: theory and Practise. Brazilian Jounal off Food 
Technology, 6: 56-66. 
TORRESCANO, G. et al. 2003. Shear values of raw samples of 14 bovine muscles and their 
relation to muscle collagen characteristics. Meat Science, Barking, 64: 85-91. 
VELLOSO, R. 2003. A importância da carne. Revista Superinteressante. Disponível em: 
http://super.abril.com.br/alimentacao/importacia-carne-443889.shtml. Acesso em: 
13/03/2015. 
 
 
 
 
Amanda Rodrigues Maciel 
Acadêmica do departamento de Ciência e Tecnologia de Alimentos da área de Tecnologia de 
Alimentos da Universidade do Estado do Pará (UEPA). 
E-mail: amanda-maciel@outlook.com 
 
Iasmin Souza Silva 
Acadêmica do departamento de Ciência e Tecnologia de Alimentos da área de Tecnologia de 
Alimentos da Universidade do Estado do Pará (UEPA). 
E-mail: iasminsouza.work@gmail.com 
Endereço: Universidade do Estado do Pará, Centro de Ciências Naturais e Tecnologia-
CCNT. Travessa Enéas Pinheiro, 2626, Marco CEP: 66095100 - Belem, PA - Brasil 
 
Izabel Bastos Pereira Neta 
Acadêmica do departamento de Ciência e Tecnologia de Alimentos da área de Tecnologia de 
Alimentos da Universidade do Estado do Pará (UEPA). 
E-mail: izabelbastos@gmail.com 
Endereço: Universidade do Estado do Pará, Centro de Ciências Naturais e Tecnologia-
CCNT. Travessa Enéas Pinheiro, 2626, Marco CEP: 66095100 - Belem, PA - Brasil 
 
Naylla Raiane Silva Rocha 
Acadêmica do departamento de Ciência e Tecnologia de Alimentos da áreade Tecnologia de 
Alimentos da Universidade do Estado do Pará (UEPA). 
E-mail: anny_nota_10@hotmail.com 
Endereço: Universidade do Estado do Pará, Centro de Ciências Naturais e Tecnologia-
CCNT. Travessa Enéas Pinheiro, 2626, Marco CEP: 66095100 - Belem, PA - Brasil 
 
Ranielle Nascimento Silva 
Acadêmica do departamento de Ciência e Tecnologia de Alimentos da área de Tecnologia de 
Alimentos da Universidade do Estado do Pará (UEPA). 
E-mail: ranny_silva@hotmail.com 
Endereço: Universidade do Estado do Pará, Centro de Ciências Naturais e Tecnologia-
CCNT. Travessa Enéas Pinheiro, 2626, Marco CEP: 66095100 - Belem, PA - Brasil 
 
Vitória Nazaré Costa Seixas 
Doutora em Ciência e Tecnologia de Alimentos pela Universidade Federal de Viçosa (UFV) 
em 2014; mestre em Ciência Animal pela Universidade Federal do Pará (2006) e especialista 
em Processamento e controle de qualidade em carne, leite e ovos pela Universidade Federal 
de Lavras (2007). Atualmente é professora da Universidade do Estado do Pará (UEPA) e 
DESAFIOS: Revista Interdisciplinar da Universidade Federal do Tocantins – V. 2 – n. 01. p. 160-174, jul/dez. 2015. 
DOI: http://dx.doi.org/10.20873/uft.2359-3652.2015v2n1p160 
 
[174] 
 
médico veterinário - Secretaria Executiva de Saúde Pública(SESPA), atuando em Vigilância 
Sanitária de alimentos. 
E-mail: medicavet13@yahoo.com.br 
Endereço: Universidade do Estado do Pará, Centro de Ciências Naturais e Tecnologia-
CCNT. Travessa Enéas Pinheiro, 2626, Marco CEP: 66095100 - Belem, PA - Brasil

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