RESUMÃO DA APROVAÇÃO PROTEÍNAS%2c AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS

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RESUMÃO DA APROVAÇÃO – AMINOÁCIDOS, 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
Marcus Felipe O. B. Alencar – mfebar@icloud.com - @fpbarros88 
 
AMINOÁCIDOS 
 
 O TERMO RESÍDUO DE AMINOÁCIDO SE REFERE A PERDA DE ÁGUA QUANDO 
UM AMINOÁCIDO SE LIGA A OUTRO (LIGAÇÃO PEPTÍDICA) 
 O PRIMEIRO AMINOÁCIDO DESCOBERTO FOI A ASPARAGINA. 
 TODOS OS 20 AMINOÁCIDOS SÃO α-aminoácidos PORQUE TEM UM GRUPO 
CARBOXILA E UM GRUPO AMINO LIGADOS AO CARBONO α (CARBONO 
QUIRAL) 
 O QUE DIFERENCIA OS AMINOÁCIDOS SÃO AS SUAS CADEIAS LATERAIS 
(GRUPOS R) 
o VARIAM EM ESTRUTURA, TAMANHO E CARGA ELÉTRICA. INFLUENCIAM 
A SOLUBILIDADE EM ÁGUA. 
 A ESTRUTURA GERAL DOS AMINOÁCIDOS É: 
 
 
 SOMENTE A GLICINA NÃO APRESENTA ESSA ESTRUTURA. 
o NO LUGAR DO GRUPO R EXISTE OUTRO ÁTOMO DE HIDROGÊNIO. 
 
 OS AMINOÁCIDOS POSSUEM 2 ESTEREOISÔMEROS POSSÍVEIS 
(ENANTIÔMEROS) -> L / D 
 OS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS EM PROTEÍNAS SÃO ESTEREOISÔMEROS L. 
 OS AMINOÁCIDOS SÃO CLASSIFICADOS QUANTO A SUA POLARIDADE 
(TENDENCIA EM REAGIR COM A ÁGUA): 
o GRUPOS R APOLARES (ALIFÁTICOS): HIDROFÓBICOS 
o GRUPOS R AROMÁTICOS: HIDROFÓBICOS 
o GRUPOS R POLARES SEM CARGA: HIDROFÍLICOS 
o GRUPOS R COM CARGAS POSITIVAS: + HIDROFÍLICOS (BÁSICOS) 
o GRUPOS R COM CARGA NEGATIVA: ÁCIDOS 
 LIGAÇÕES DISSULFETOS ENTRE AMINOÁCIDOS DO TIPO CIS SERVEM PARA 
ESTABILIZAR A ESTRUTURA DE MUITAS PROTEÍNAS (LIG. COVALENTE) 
 O TRIPTOFANO, A TIROSINA E A FENILALANINA ABSORVEM A LUZ 
ULTRAVIOLETA. 
o A FORTE ABSORBÂNCIA DE LUZ É USADA POR PESQUISADORES 
PARA CARACTERIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS! 
 A ADIÇÃO DE GRUPOS FOSFORIL, METIL, ACETIL, ADENILIL, ADP-RIBOSIL OU 
OUTROS GRUPOS A RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICOS PODE 
AUMENTAR OU DIMINUIR A ATIVIDADE DE UMA PROTEÍNA. 
 AMINOÁCIDOS PODEM AGIR COMO ÁCIDOS E BASES FRACOS QUANDO 
APRESENTAM GRUPOS R IONIZÁVEIS. 
 ZWITTERÍON É UM AMINOÁCIDO SEM UM GRUPO R IONIZÁVEL, DISSOLVIDO 
EM ÁGUA COM PH NEUTRO QUE PODE AGIR COMO ÁCIDO (DOADOR DE 
PRÓTONS) OU BASE (RECEPTOR DE PRÓTONS). 
o SÃO CHAMADOS DE “ANFOTÉRICOS” OU “ANFÓLITOS” 
o –COOH (CARBOXILA): COMPORTA-SE COMO ÁCIDO. 
o –NH2 (AMINA): COMPORTA-SE COMO BASE. 
 A TITULAÇÃO ÁCIDO-BASE ENVOLVE A ADIÇÃO OU REMOÇÃO GRADUAL DE 
PRÓTONS. 
 
 
 O PKa É UMA MEDIDA DA TENDÊNCIA DE UM GRUPO DOAR UM PRÓTON, 
COM ESSA TENDÊNCIA DIMINUÍNDO 10 VEZES À MEDIDA QUE O PKa 
AUMENTA EM UMA UNIDADE. 
 O AMBIENTE QUÍMICO AFETA O PKa DE UM GRUPO FUNCIONAL. 
 CURVAS DE TITULAÇÃO PODEM INFORMAR A CARGA ELÉTRICA DOS 
AMINOÁCIDOS. 
 GRUPOS COM CARGAS OPOSTAS DIMINUEM O PKa, PELA ESTABILIZAÇÃO DO 
ZWITTERION. 
 O PKa NORMAL PARA A CARBOXILA É DE CERCA DE 4,8. 
 O PKa NORMAL PARA UM GRUPO AMINO É DE 10.6. 
 ÁTOMOS DE OXIGÊNIO ELETRONEGATIVOS NA CABOXILA PUXAM OS ELÉTRONS 
PARA LONGE DO GRUPO AMINO, REDUZINDO O PKa. 
 PONTO ISOELÉTRICO (PI): É O VALOR DE PH ONDE O AMINOÁCIDO OU UMA 
PROTEÍNA, APRESENTA CARGA ELÉTRICA IGUAL A ZERO. 
 
 
PEPTÍDEOS 
 
 SÃO BIOMOLÉCULAS FORMADAS PELA LIGAÇÃO DE DOIS OU MAIS 
AMINOÁCIDOS ATRÁVÉS DE LIGAÇÕES PÉPTIDICAS, ESTABELECIDAS ENTRE UM 
GRUPO AMINA DE UM AMINOÁCIDO, E UM GRUPO CARBOXILA DO OUTRO 
AMINOÁCIDO. 
o 2 AMINOÁCIDOS: DIPEPTÍDEO 
o 3 AMINOÁCIDOS: TRIPEPTÍDEO 
o 4 AMINOÁCIDOS: TETRAPEPTÍDEO 
o POUCOS AMINOÁCIDOS: OLIGOPEPTÍDEO 
o ATÉ 100 AMINOÁCIDOS: POLIPEPTÍDEO 
 AS PROTEÍNAS SÃO DIFERENTES DOS POLIPEPTÍDEOS PORQUÊ TEM MILHARES 
DE AMINOÁCIDOS E MASSA MOLECULAR ACIMA DE 10.000. 
 
 
 
 LIGAÇÕES PEPTÍDICAS OCORREM ENTRE DOIS AMINOÁCIDOS, COM REMOÇÃO 
DE UMA MOLÉCULA DE ÁGUA. (DESIDRATAÇÃO) 
o OCORRE ENTRE O GRUPO CARBOXILA DE UM AMINOÁCIDO E O GRUPO 
AMINO DE OUTRO. 
o É DO TIPO TRANS. 
o RÍGIDA E PLANAR. 
 O RESÍDUO DE AMINOÁCIDO NA EXTREMIDADE COM UM GRUPO α-AMINO 
LIVRE É CHAMADO DE RESÍDUO AMINOTERMINAL (OU N-TERMINAL); O 
RESÍDUO NA OUTRA EXTREMIDADE, QUE TEM UM GRUPO CARBOXILA LIVRE, É 
O RESÍDUO CARBOXITERMINAL (C-TERMINAL). 
 A EXTREMIDADE AMINOTERMINAL É LOCALIZADA À ESQUERDA E A 
EXTREMIDADE CARBOXITERMINAL À DIREITA. A SEQUÊNCIA É LIDA DA 
ESQUERDA PARA A DIREITA, COMEÇANDO COM A EXTREMIDADE 
AMINOTERMINAL. 
 
 OLIGOPEPTÍDEOS COM ATIVIDADE BIOLÓGICA: 
o INSULINA: ABSORÇÃO CELULAR DE GLICOSE 
AMINOTERMINAL CARBOXITERMINAL 
o GLUCAGON: AÇÃO OPOSTA À INSULINA 
o OCITOCINA: CONTRAÇÃO UTERINA NO PARTO. 
o BRADICININA: INIBE A REAÇÃO INFLAMATÓRIA NOS TECIDOS. 
o ASPARTAME: CORANTE ARTIFICIAL. 
 
PROTEÍNAS 
 
 AS PROTEÍNAS SÃO AS MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS MAIS 
ABUNDANTES QUE OCORREM EM TODAS AS CÉLULAS. 
 SÃO INSTRUMENTOS MOLECULARES QUE EXPRESSAM A INFORMAÇÃO 
GENÉTICA. 
 AS PROTEÍNAS COMPÕEM A ESTRUTURA DE DIVERSOS ORGANISMOS: 
o ENZIMAS 
o HORMÔNIOS 
o ANTICORPOS 
o TRANSPORTADORES 
o FIBRAS MUSCULARES 
o PENAS 
o TEIAS DE ARANHA 
o PROTEÍNAS DO LEITE 
o ANTIBIÓTICOS 
 
 SÃO CONSTITUÍDAS POR UM CONJUNTO DE 20 AMINOÁCIDOS. 
 OS AMINOÁCIDOS QUE FORMAM AS PROTEÍNAS SE LIGAM DE MODO 
COVALENTE (+ ESTABILIDADE!) 
 
 SÃO MACROMOLÉCULAS COMPOSTAS BASICAMENTE POR CADEIAS 
LINEARES DE AMINOÁCIDOS. 
 FUNÇÕES: 
o CATÁLISE ENZIMÁTICA 
o TRANSPORTE E ESTOQUE 
o MOVIMENTO 
o SUPORTE MECÂNICO 
o PROTEÇÃO IMUNE 
o SINALIZAÇÃO INTRA E EXTRACELULAR 
 A GRANDE VARIEDADE FUNCIONAL ESTÁ RELACIONADA COM AS 
DIFERENTES ESTRUTURAS TRIDIMENSIONAIS DAS PROTEÍNAS. 
 
 
 
 PROTEÍNAS CONJUGADAS SÃO AQUELAS QUE CONTÉM OUTROS GRUPOS 
QUÍMICOS ALÉM DOS AMINOÁCIDOS. 
o A PARTE NÃO AMINOÁCIDO É CHAMADA DE GRUPO PROSTÉTICO. 
o EXEMPLO DE PROTEÍNAS CONJUGADAS: 
o LIPOPROTEÍNAS 
o GLICOPROTEÍNAS 
o METALOPROTEÍNAS 
o FOSFOPROTEÍNAS 
o HEMOPROTEÍNAS 
 CÁLCULO DO NÚMERO DE AMINOÁCIDOS DE UMA PROTEÍNA: 
o MASSA MOLECULAR / 110 
 
 A FUNÇÃO DE UMA PROTEÍNA DEPENDE DE SUA SEQUÊNCIA DE 
AMINOÁCIDOS. 
 PROTEÍNAS POLIMÓRFICAS: SÃO AQUELAS QUE POSSUEM VAIRAÇÕES NAS 
SEQUÊNCIAS DE AMINOÁCIDOS NA POPULAÇÃO HUMANA. 
 PROTEÍNAS DOBRADAS EM QUALQUER UMA DE SUAS CONFORMAÇÕES 
FUNCIONAIS, SÃO CHAMADAS DE PROTEÍNAS NATIVAS. 
 AS CONFORMAÇÕES QUE EXISTEM EM DETERMINADAS CONDIÇÕES SÃO 
AQUELAS TERMODINAMICAMENTE MAIS ESTÁVEIS (ENERGIA DE GIBBS 
MENORES). 
 LIGAÇÕES N-Cα E Cα-C PODEM GIRAR PARA DEFINIR OS ÂNGULOS DIEDROS 
φ E ψ, RESPECTIVAMENTE. 
 
 CONFORMAÇÕES MAIS ESTÁVEIS DE UMA PROTEÍNA: 
o ESTABILIZADA POR INTERAÇÕES FRACAS 
o LIGAÇÕES DISSULFETO 
o LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO 
o INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS E IÔNICAS 
 
 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS: 
o PRIMÁRIA: SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS 
 
o SECUNDÁRIA: LIGAÇÕES ENTRE O H DO GRUPO AMINO + 
OXIGÊNIO DO GRUPO C=O. ESTÁVEIS. 
 α-HÉLICE 
 CONFORMAÇÕES- β 
 VOLTA- β 
o TERCIÁRIA: LIGAÇÕES DE ENXOFRE (PONTES DISSULFETO). 
o QUATERNÁRIAS: UNIÃO DE VÁRIAS ESTRUTURAS TERCIÁRIAS. 
 
 INTERAÇÕES ENTRE CADEIAS LATERAIS DOS AMINOÁCIDOS PODEM 
ESTABILIZAR OU DESESTABILIZAR A ESTRUTURA α -HELICE. 
 
 
 
 RESTRIÇÕES QUE INFLUENCIAM A ESTABILIDADE DE UMA α -HELICE: 
o A TENDÊNCIA INTRÍNSECA DE UM RESÍDUO DE AMINOÁCIDO DE 
FORMAR UMA HÉLICE A; 
o AS INTERAÇÕES ENTRE OS GRUPOS R, ESPECIALMENTE AQUELES 
ESPAÇADOS POR TRÊS (OU QUATRO) AMINOÁCIDOS; 
o OS VOLUMES DE GRUPOS R ADJACENTES; 
o A OCORRÊNCIA DE RESÍDUOS PRO E GLY; 
o INTERAÇÕES ENTRE OS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS DAS 
EXTREMIDADES DO SEGMENTO HELICOIDAL E O DIPOLO ELÉTRICO 
INERENTE DA HÉLICE α. 
 NA CONFORMAÇÃO β, O ESQUELETO DA CADEIA POLIPEPTÍDICA ESTÁ 
ESTENDIDO EM FORMA DE ZIGUE-ZAGUE, EM VEZ DE EM ESTRUTURA 
HELICOIDAL. 
o APARÊNCIA PREGUEADA DA FOLHA 
o LIG. DE HIDROGÊNIO SÃO FORMADAS DENTRO DA FOLHA. 
o AS CADEIAS POLIPEPTIDICASPODEM SER TANTO PARALELAS 
QUANTO ANTI-PARALELAS. 
o OS GRUPOS R DOS AMINOÁCIDOS ADJACENTES SE PROJETAM DA 
ESTRUTURA EM ZIGUE-ZAGUE EM DIREÇÕES OPOSTAS, CRIANDO UM 
PADRÃO ALTERNADO. 
 VOLTAS β SÃO COMUNS EM PROTEÍNAS. 
o É UMA VOLTA DE 180° QUE ENVOLVE 4 RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS. 
o ESTABILIZADAS POR LIG. DE HIDROGÊNIO ENTRE AMINOÁCIDOS 
PRÓXIMOS. 
 MOTIVO OU ENOVELAMENTO É UM PADRÃO DE ENOVELAMENTO 
IDENTIFICÁVEL, ENVOLVENDO DOIS OU MAIS ELEMENTOS DA ESTRUTURA 
SECUNDÁRIA E A CONEXÃO ENTRE ELES. 
o O ENOVELAMENTO DE MUITAS PROTEÍNAS NECESSITA DE 
CHAPERONAS. 
 
 
 DOMÍNIO É UMA PARTE DA CADEIA POLIPEPTÍDICA QUE É 
INDEPENDENTEMENTE ESTÁVEL OU PODE SE MOVIMENTAR COMO UMA 
ENTIDADE ISOLADA EM RELAÇÃO AO RESTO DA PROTEÍNA. 
o SÃO AUTÔNOMOS FUNCIONALMENTE. 
o SÃO COMBINAÇÕES DE MOTIVOS. 
o PROTEÍNAS PEQUENAS TEM 1 DOMÍNIO (A PROPRIA PROTEÍNA) 
 
 INTERAÇÕES QUE ESTABILIZAM A ESTRUTURA TERCIÁRIA: 
o COORDENAÇÃO POR ÍON METÁLICO 
o INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS 
o PONTES DISSULFETO 
o ATRAÇÃO ELETROSTÁTICA 
o LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO ENTRE GRUPOS R 
 
 A AUSÊNCIA DE ESTRUTURA NATIVA PODE LEVAR A AUSÊNCIA DE FUNÇÃO. 
 
QUESTÃO 
DE 
PROVA 
 PROTEÍNAS FIBROSAS: CADEIAS EM ARRANJO DE FOLHAS OU FEIXES; 
CONSISTEM PRINCIPALMENTE DE UM ÚNICO TIPO DE ESTRUTURA 
SECUNDÁRIA, FORNECEM SUPORTE, FORMA E PROTEÇÃO EXTERNA AOS 
VERTEBRADOS. 
 
 PROTEÍNAS GLOBULARES: CADEIAS ENOVELADAS EM FORMAS ESFÉRICAS 
OU GLOBULARES, COSTUMA CONTER DIVERSOS TIPOS DE ESTRUTURAS 
SECUNDÁRIAS; FUNÇÕES DE ENZIMAS E PROTEÍNAS REGULATÓRIAS. 
 
 DESNATURAÇÃO: PERDA DE ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL SUFICIENTE 
PARA CAUSAR A PERDA DE FUNÇÃO. 
o AGENTES DESNATURANTES: CALOR, PH, SOLVENTES ORGÂNICOS, 
DETERGENTES. 
o A DESNATURAÇÃO FREQUENTEMENTE LEVA À PRECIPITAÇÃO DE 
PROTEÍNAS. 
 RENATURAÇÃO: OCORRE QUANDO CERTAS PROTEÍNAS GLOBULARES 
REASSUMEM SUAS ESTRUTURAS NATIVAS E SUAS ATIVIDADES BIOLÓGICAS 
AO RETORNAREM ÀS CONDIÇÕES NAS QUAIS A CONFORMAÇÃO NATIVA É 
ESTÁVEL.