Bio aula 4a

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12/04/2010
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Estudo das PROTEÍNAS
Macromoléculas orgânicas mais abundantes e com maior diversidade de funções para a
célula/organismo.
Desempenham diversas funções:
ESTRUTURAL: Dão estrutura a partes da células e de tecidos.
Ex. Estrutura das membranas lipoproteicas. Proteína colágeno que forma os tecidos conjuntivos como
tendões...
MOVIMENTOS: Proteínas do citoesqueleto que auxuliam os movimentos
celeulares. Ex. Actina e miosina dentro da célula muscular...
TRANSPORTE: Proteínas das membranas que transportam nutrientes, e íons
para dentro ou fora da célula. Hemoglobina que transporta o oxigênio...
DEFESA IMUNE: Os anticorpos são proteínas que inativam antígenos.
ENZIMÁTICA: Proteínas que promovem e aceleram as reações químicas
biológicas
HORMONAL: Muitos hormônios são proteínas. Ex. Insulina, glucagon, GH...
etc...
São encontradas principalmente em fontes animais.
Esquemas
São polímeros de aminoácidos
Existem 20 tipos de aminoácidos
diferentes que formam proteínas
Quimicamente são compostos formados pela associação de aminoácidos unidos por ligações
peptídicas.
X LWZY TProteína→→→→
aminoácidos
O que é um aminoácido?
•Molécula que forma a proteína;
•Monômero, cujo polímero é uma proteína;
•Possui uma porção amino (-NH2), um grupo ácido (-COOH) 
e um radical R que varia com o tipo.
Observação
A sequência e o número
de aminoácidos de uma
proteína são
determinados
geneticamente.
Os 20 aminoácidos
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A LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Une o grupo amina de um aminoácido ao grupo carboxila de outro, com liberação de
uma molécula de água. É, portanto, uma condensação.
Veja o esquema:
Aminoácido 1
Aminoácido 2
Os dois aminoácidos foram unidos pela ligação peptídica.
TIPOS DE PROTEÍNAS:
Quanto à estrutura: Primária, secundária, terciária e quaternária.
Quanto à composição: Simples ou conjugada.
Quanto à forma: Globular ou fibrosa.
Proteínas – forma
• globular – grande maioria das proteínas da célula –
relação comprimento:largura menor que 10:1
ex.: hemoglobina, mioglobina, enzimas, proteínas de 
membrana.
• fibrosa – relação comprimento:largura maior que 10:1
adaptadas para função estrutural
ex.: colágeno, queratina, proteína da seda, elastina.
mioglobina
colágeno
aminoácidos
Estrutura primária – sequência de aminoácidos
Estrutura secundária – as fitas de aminoácidos se ligam entre si através de ligações de
hidrogênio, fazendo com que elas se dobrem. Formando duas estruturas: αααα-hélices, e
folhas ββββ-pregueadas.
folhas ββββ -pregueadas
αααα-hélices
folhas ββββ-pregueadas
αααα-hélices
Estrutura terciária – interação entre as αααα-hélices, e folhas ββββ -pregueadas dão origem a um
segundo nível de conformação: formam proteínas globulares pequenas.
Estrutura quaternária – agregados de proteínas globulares.
Ex: hemoglobina
Observação 1:
Estrutura é a conformação que a proteína assume.
Observação 2:
Durante a desnaturação, a proteína perde as estruturas
mais complexas, perdendo também o papel biológico.
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Primária
Secundária
Terciária
Quaternária
Da estrutura simples à mais complexa...
Qual o papel das chaperonas?
Por que o aquecimento é um agente desnaturante?
Quanto à composição: Simples ou conjugada.
Uma proteína simples possui apenas aminoácidos na molécula.
Ex. Colágeno, actina..
Uma proteína conjugada possui aminoácidos e outros elementos.
Ex. Glicoproteínas, lipoproteínas, metaloproteínas...
Célula eucariota
Uma glocoproteína presente na membrana 
celular. Há um polissacarídeo em verde.
AS ENZIMAS:
•Definição:
Proteínas com papel catalisador;
Um catalisador acelera as reações químicas biológicas (metabólicas);
Atuam tanto na síntese quanto na quebra de moléculas;
Obs. Síntese (Anabolismo); Quebra (Catabolismo);
Anabolismo e catabolismo constituem o METABOLISMO.
Propriedades
• PODER CATALÍTICO � as enzimas aceleram as reações químicas que
ocorrem em nosso organismo em milhões de vezes;
• ESPECIFICIDADE � cada enzima catalisa apenas um tipo de reação química,
que envolve um determinado grupo de reagentes (substrato);
• Funcionam em temperatura e pH específicos.
CADEIAS ENZIMÁTICAS – conjunto de enzimas trabalhando em co-operação. O produto de
uma enzima serve como substrato para outra enzima. Reação em cascata ou cadeia
ex.: enzimas da cadeia da respiração celular
ATP (Adenosina trifosfato)
Glicose
Complexo: 
Enzima/Substrato
Enzima
ADP (Adenosina difosfato)
Enzima
Glicose ativada
(ligada ao fosfato)
EXEMPLO DA ATUAÇÃO DE UMA ENZIMA
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Fatores que afetam o funcionamento das enzimas
CO-FATORES E CO-ENZIMAS
Macromoléculas (vitamina B) e íons (Fe2+, Mg2+, Ca2+) indispensáveis para a atividade catalítica da enzima.
Recebem o nome de GRUPAMENTO PROSTÉTICO quando estão fortemente associados à enzima.
MODULADORES
Agentes que se ligam à enzima e modulam a sua atividade – inibição ou ativação da enzima (muitas vezes
são o produto da reação enzimática).
� inibidor competitivo � a molécula que age como inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo.
Quando o inibidor está ligado à enzima, o substrato não pode se ligar e a reação química não é
catalisada.
inibição competitiva
� Inibidor não-competitivo � a molécula que age como
inibidor se liga na enzima em um sítio diferente do sítio
ativo. A ligação do inibidor impede que a reação ocorra
mesmo que o substrato se ligue à enzima.
inibição não-competitiva
• Temperatura e pH – o aumento da temperatura (acima de 60º) e variações grandes de pH
afetam a forma nativa da enzima (desnaturação). A enzima só tem atividade catalítica quando
está na sua forma nativa. As reações enzimáticas são também inibidas por temperaturas muito
baixas (conservação de tecidos/células por congelamento).
Estudo dirigido 3
1. Qual a constituição química básica das proteínas?
2. O que é ligação peptídica? Faça um esquema.
3. Por que a desnaturação proteica afeta sua função biológica?
4. Cite exemplos de aminoácidos que sejam carregados positivamente e 
carregados negativamente. 
5. Cite cinco funções das proteínas. 
6. Qual é o fator que determina a sequência, o número e os tipos de aminoácidos 
que fazem parte de uma dada proteína?
7. Como funcionam e quais os papeis biológicos das enzimas?
8. Explique o que significa inibição competitiva e não competitiva das enzimas.
9. O que são histonas?
10.O que são as chaperonas?