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Enzimas - Estrutura e Função

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ENZIMAS 
Estrutura e Função 
Conceitos Gerais 
 As enzimas são catalisadores, ou seja, aceleradores de 
reações; 
 
 Os catalisadores biológicos são mais eficientes do que os 
sintéticos ou químicos; 
 
 Reações como digerir alimentos, enviar sinais através dos 
nervos, contrair músculos, processo germinativo, de 
floração e frutificação ocorreriam muito lentamente na 
ausência de catalisadores (enzimas). 
Conceitos Gerais 
 
 Enzimas são proteínas com atividade catalítica*; 
 
 Podem ser intra ou extracelulares; 
 
 As enzimas atuam como reguladoras do metabolismo, 
respondendo a vários sinais metabólicos, mantendo o 
sistema enzimático organizado. 
Atividade catalítica: capacidade de realizar a degradação/hidrólise de substratos. 
Conceitos Gerais 
 Atuam em soluções aquosas ou não e em condições 
brandas de pH e temperatura; 
 
 Apresentam especificidade da reação; 
 
 São consideradas as unidades funcionais do metabolismo 
celular; 
 
 Com exceção das algumas moléculas de RNA, todas as 
enzimas são proteínas. 
Conceitos Gerais 
 A atividade catalítica é sempre perdida quando a enzima 
sofre desnaturação ou dissociação (quebra em 
aminoácidos); 
 
 A manutenção da conformação 1ª, 2ª, 3ª e 4ª são 
essenciais para manter a função catalítica; 
 
 O peso molecular varia entre 12.000 a 1 milhão de KD; 
 
 São biodegradáveis; 
 
Importância das Enzimas 
 Ausência, excesso ou deficiência enzimática podem causar 
doenças genéticas ou condições anormais 
 Galactosemia - galactosidase; 
 Não permitir o ciclo do vegetal – (proteases, lipases, amilases, hexoquinases); 
 
 Diagnósticos de doenças 
 Kits de diagnósticos (farmacêuticos); 
 
 Indústria química e de alimentos 
 Detergentes, couro e etc; 
 Pão, queijo e etc; 
 
 Agricultura 
 Agrotóxicos. 
Enzimas 
Algumas exoenzimas de aplicação industrial. 
 Extremozimas: enzimas de procariotos que 
vivem em ambientes extremos 
Figura 18 – Exemplos de extremozimas. (a) Enzimas ácido-
tolerantes. (b) Enzimas termoestáveis. 
Enzimas em agrotóxicos - inseticidas 
 
 A grande maioria apresenta como mecanismo de ação a inibição da enzima 
acetilcolinesterase; 
 
 
 
 Porém, esse mecanismo de ação implica riscos humanos e animais, além de matar insetos 
benéficos e desejáveis; 
 
 Grandes verbas têm sido empregadas no desenvolvimento de novas moléculas com alta 
seletividade (enzimas) quanto às pragas alvo; 
 
 Substâncias atóxicas aos mamíferos e à maioria dos insetos, mas letais para a praga 
específica a que se destina. 
 
 EX: inseticidas fisiológicos inibidores da síntese de quitina. 
 Atuam somente sobre as lagartas nas plantas pulverizadas, inibindo a ecdise (troca de 
exoesqueleto), sem afetar nenhum outro inseto, nem os adultos dessas pragas ou outras pragas 
que estejam atacando a mesma lavoura ou insetos que habitem as matas próximas. 
Aumenta a produção do neurotransmissor acetilcolina causando morte do 
inseto por asfixia por colapso sináptico 
Vantagens dos catalisadores 
biológicos 
1. Velocidade de reações mais rápidas 
 Aceleram processos reacionais em cerca de 105 à 1017 vezes 
 Fosfoglicomutase – acelera até 1012 
 Urease – acelera a reação até 1014 
 
2. Condições reacionais mais brandas 
 pH, temperatura e pressão; 
 
3. Maior especificidade de reação 
 Substratos e redução de subprodutos; 
 
4. Capacidade de regulação 
 Em resposta às concentrações de substâncias que não os substratos. 
 
5. Atuam em pequenas concentrações 
 10-3 a 10-4 % do catalisador 
 
Nomenclatura 
 Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: 
 Nome Recomendado: utiliza o sufixo "ase" para 
caracterizar a enzima. 
 Ex: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc. 
 
 Nome Sistemático: fornece informações precisas sobre a 
função metabólica da enzima, minimizar ambiguidades; 
 Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase. 
 
 Nome Usual: Consagrados pelo uso. 
 Ex: Tripsina, Pepsina, Ptialina. 
Classificação da Enzimas 
 São classificadas de acordo com: 
 
 A forma de uso (catálise, auxiliar, produto); 
 Origem (intra e extracelular); 
 Modo de ação (endo ou exoenzimas); 
 Reação química catalisada (função). 
 Forma de uso 
 Reação principal; 
 Reações laterais; 
 Á enzima é o produto; 
 
 Origem 
 Intracelulares e extracelulares 
 
 Modo de ação 
 Endoenzimas; 
 Exoenzimas; 
 
 Reação química catalisada 
 Função enzimática 
Classificação da Enzimas 
 São classificadas e denominadas, em geral, de acordo com a natureza 
da reação química que catalisam; 
 
 Existem seis classes principais: 
 Oxidorredutases: reações de oxidação-redução; 
 Transferases: Transferências de grupos funcionais; 
 Hidrolases: Reações de hidrólise; 
 Liases: Adição de grupos em ligações duplas ou formação de 
ligações duplas pela remoção de grupos; 
 Isomerases: Transferência de grupos dentro da mesma molécula 
para formar isômeros; 
 Ligases: Formação de ligações (C-C, C-S, C-O e C-N) pelo 
acoplamento da clivagem do ATP com as reações de condensação. 
 
Classificação da Enzimas 
Classe Enzimas Reação Esquematização 
1) Oxidorredutases Desidrogenases 
e Oxidases 
Reações de 
oxidação e 
redução; 
2) Transferases Quinases e 
Transaminases 
Transferências 
de grupos 
funcionais 
3) Hidrolases Peptidases Reações 
de 
hidrólise 
4) Liases Dehidratases e 
Descarboxilases 
Adição de grupos 
em ligações duplas 
ou formação de 
ligações duplas 
pela remoção de 
grupos; 
5) Isomerases Epimerases Transferência de 
grupos dentro da 
mesma molécula 
para formar 
isômeros 
6) Ligases Sintetases Formação de 
ligaçoes (C-C; C-S; 
C-O; C-N) pelo 
acoplamento da 
clivagem do ATP 
com as reações de 
condensação 
Classificação da Enzimas 
 A cada enzima é assinalado um número classificatório de 4 dígitos: 
 Ex: 
• Enzima: ATP: glicose fosfotransferase 
• Número de classificação (EC): 2.7.1.1 
 
 Onde: 
 Primeiro dígito (2): denota o nome da classe (transferase); 
 Segundo dígito (7): denota a subclasse (fosfotransferase); 
 Terceiro dígito (1): fosfotransferases que trabalham com um grupo 
hidroxila como receptor; 
 Quarto dígito (1): indica ser a D-glicose o receptor do grupos 
fosfato. 
Enzyme Commission 
Cofatores e Coenzimas 
 Cofator: um ou mais íons inorgânicos (Fe2+, Mg2+ e etc ); 
 
 Coenzima: molécula orgânica complexa (metalorgânica); 
 
 Algumas enzimas necessitam dos dois, cofator e coenzima; 
 
 Grupo prostético: uma coenzima ou íon metálico que está 
covalentemente ligado à parte protéica da enzima. 
Cofatores 
Coenzimas 
Haloenzima X Apoenzima 
Sítio Ativo 
 As enzimas são muito específicas para os seus substratos; 
 
 Esta especificidade se deve à existência, na superfície da 
enzima de um local denominado SÍTIO DE LIGAÇÃO DO 
SUBSTRATO; 
 
 O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por 
um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma 
determinada região da molécula, geralmente complementar à 
molécula do substrato; 
Sítio Ativo 
 É no SÍTIO ATIVO que ocorre a reação enzimática; 
 
 O sítio ativo se liga aos substratos por ligações fracas, como as 
eletrostáticas, interações hidrofóbicas, forças de van der Waals e 
ligações hidrogênio; 
 
 Essas últimas reforçam o grau de especificidade entre enzima e 
substrato. 
Alguns Modelos ProcuramExplicar a 
Especificidade Substrato/Enzima 
 Modelo Chave/Fechadura 
Alguns modelos procuram explicar a 
especificidade substrato/enzima 
 Modelo do Ajuste Induzido: Prevê um sítio de ligação não 
totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do 
substrato; a enzima se ajustaria à molécula do substrato na 
sua presença; 
 
 
 A função de um catalisador é aumentar a velocidade de 
uma reação, porém não afetam o equilíbrio da reação; 
 
 
Catálise Enzimática 
E + S <==> [ES] <==> [EP] <==> E + P 
E = enzima 
S = substrato 
ES = complexo enzima-substrato 
P = produto 
Catálise enzimática 
 A quantidade de E livre diminui e a de complexo ES 
aumenta; 
 A quantidade de S diminui e a de P aumenta; 
[P] 
[E] 
[ES] 
[S] 
C
o
n
c
e
n
tr
a
ç
ã
o
 
Andamento da reação 
Catálise Enzimática 
Cinética Enzimática 
• Cinética é os estudo das velocidades de reações e como 
mudam em resposta a diferentes parâmetros experimentais. 
Km = Constante de Michaelis-Menten 
Representa a concentração de substrato 
onde a Vo (velocidade inicial) é a metade 
da Vmax (velocidade máxima). 
 
Vmax = Velocidade máxima 
É atingida quando todas as moléculas 
da enzima estiverem na forma ES 
(complexo enzima-substrato) e a [ ] de E 
for insignificante. 
Cinética Enzimática 
Equação 
de Michaelis-Menten 
Invertendo a Equação de 
Michaelis-Menten 
Equação de 
Lineweaver-Burk 
Cinética Enzimática 
Quanto menor o Km, 
maior a especificidade, 
logo maior será a 
afinidade do substrato 
pela enzima. 
Lineweaver-Burk 
 Concentração do substrato: Excesso de substrato 
também pode agir como um inibir; 
 
 Seleção do substrato: Para cada enzima existe um 
substrato natural correspondente, ou seja, aquele 
substrato que apresenta maior afinidade com a enzima 
(menor Km); 
 
 Concentração de enzima: A velocidade da reação é 
diretamente proporcional à concentração da enzima, 
mantendo-se a concentração de substrato constante. 
 
 
Fatores Externos que influenciam 
as reações enzimáticas 
 Atividade de água: pode alterar a atividade catalítica da 
enzima (reações de esterificação – álcool mais ácido = éster); 
 
 Temperatura: Quanto maior a temperatura, maior a 
velocidade da reação, até se atingir a TEMPERATURA 
ÓTIMA; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por 
desnaturação da molécula; 
 
 pH: existe um pH ÓTIMO, onde a distribuição de cargas 
elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio 
catalítico, é ideal para a catálise. 
Fatores Externos que influenciam as 
reação enzimática 
Influencia do pH na Velocidade 
de uma Reação Enzimática 
Pepsina no estômago, pH ótimo 
próximo de 1,6. 
Glicose-6-fosfatase nos hepatócitos, pH 
ótimo de 7,8. 
Inibição Enzimática 
 Os inibidores enzimáticos são compostos que podem 
diminuir (inibir) ou acelerar (ativar) a atividade de uma 
enzima; 
 A inibição enzimática pode ser: 
 Reversível: Competitiva; 
 Não-competitiva; 
 Incompetitiva. 
 Irreversível: modificação covalente e definitiva no sítio de 
ligação ou no sítio catalítico da enzima. 
Inibição Enzimática 
Reversível Competitiva 
Quando uma determinada molécula de 
estrutura química e espacial análoga ao 
substrato, se liga ao sítio ativo da enzima, 
impedindo o complexo ES. 
Inibição Enzimática 
Reversível Não-Competitiva 
Quando uma determinada molécula se liga 
em um local diferente do sítio ativo da 
enzima, formando o complexo ESI, que não 
afeta a afinidade da enzima e substrato, 
porém, não gera produtos. 
Inibição Enzimática 
Reversível Incompetitiva 
Quando na enzima podem existir dois sítios 
ativos, um para a ligação do substrato e 
outro para o inibidor, formando o complexo 
ES, que gera produtos e o ESI, que não 
gera produtos. 
Regulação Enzimática 
 Todo o organismo deve poder regular as atividades 
enzimáticas das suas enzimas, coordenando assim, seus 
processos metabólicos que podem ocorrer de duas formas: 
 
 Controle da disponibilidade de enzima: dependente da 
velocidade de síntese e degradação; 
 
 Controle da atividade da enzima: dependente de alterações 
estruturais que influenciam a afinidade da ligação enzima-
substrato.

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