Aula 6 Aminoácidos, Peptídeos, Proteínas e enzimas KLS 2.0

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Aminoácidos, peptídeos, 
proteínas e enzimas
Disciplina: Ciências Moleculares e 
Celulares
Profa. Mardelene Geísa Gomes 
mardeleneg@pitagoras.com.br
A saúde se inicia na formação fetal, com a detecção de anomalias. Os recém-
nascidos são submetidos a muitos exames, o mais famoso é o teste do pezinho,
com a principal função de identificar a fenilcetonúria e o hipotireoidismo congênito.
Mas qual a necessidade de identificar uma doença como a fenilcetonúria já nos
primeiros dias de vida de uma criança? Pode causar sequelas irreversíveis:
deficiência cognitiva, problemas comportamentais, convulsões, tremores ou
movimentos espasmódicos nos braços e pernas, crescimento atrofiado, retardo
mental, entre outros.
SITUAÇÃO-PROBLEMA 
João é estudante e amigo de Marta. Eles sempre vão juntos à cantina da
instituição de ensino e Marta notou que João só ingere algum alimento depois
de conferir os componentes do produto, que deve ser livre de fenilalanina.
Mas por que João tem essa mania?
Situação da realidade...
Funções das proteínas
Catálise enzimática;
Transporte e armazenamento;
Movimento coordenado;
Sustentação mecânica;
Proteção imunitária;
Controle do crescimento e diferenciação;
Geração e transmissão de impulsos nervoso;
Outras funções
Importância das proteínas
Proteínas são as moléculas biológicas mais abundantes,
ocorrendo em todas as células e em todas as suas partes!
Estrutura- Aminoácidos
Os aminoácidos podem agir como ácidos 
ou bases
Quando um aa é dissolvido em água, ele existe
na solução como um íon dipolar (2 cargas),
chamado “zwitterion”.
Carboxílico
Amina
Radical
Aminoácidos que compõem as proteínas
Cadeia lateral apolar
Aminoácidos que compõem as proteínas
Cadeia lateral polar não carregada
Aminoácidos que compõem as proteínas
Cadeia lateral com grupo positivo (básico)
Aminoácidos que compõem as proteínas
Cadeia lateral com grupo negativo (ácido)
Peptídeos e Proteínas
A ligação peptídica
Níveis de organização estrutural
- Complexidade +
Primária Secundária Terciária Quaternária
Sequência de aas α-hélice Cadeia polipeptídica Subunidade
Simples
Ordem é 
importante
Determina a 
função 
Disp. espacial dos aas
Formas regulares
P.H.
 α- hélice e folhas β
 Complexa -
tridimensional
 Conformação
 Dobras da cadeia
Arranjo final-
domínios
Muito complexa –
tridimensional
Mais de uma 
proteína
Arranjo das 
subunidades
Classificação quanto....
Fibrosas
Cilíndrica
↓ solubilidade
Estruturais (colágeno, queratina, 
miosina
Globulares
Esfera
↑ solubilidade 
Várias funções (enzimas, 
transporte, expressão gênica)
Colágeno
...a forma ....produtos de hidrólise
Simples
Apenas aminoácidos
(albumina; globulina-transporte; queratina)
Conjugadas
Grupos prostéticos
Classe Grupo prostético
Glicoproteína Carboidratos (↓ qdade)
Hemoproteína Heme
Lipoproteína Lipídeos
Metaloproteína Íons metálicos
Mucoproteína Carboidratos (↑ qdade)
Nucleoproteína Ácido nucléico
Fosfoproteína Fosfato
Classificação- Quanto a função 
Enzimas
Transportadoras
Hormônios
Armazenamento
Defesa
Toxinas
Estruturais
Ferritina
Anticorpo
Toxinas
de aranha
Purificação de proteínas
Cromatografia 
Filtração em gel
Eletroforese 
Diálise
Enzimas
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Pepsina
Enzimas participam das vias bioquímicas celulares
• Controle do metabolismo celular
• Permitem resposta e adaptação a um meio em mudança 
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Enzimas
Conceito: proteínas especializadas em catalisar reações
biológicas,
Aumentam a velocidade de uma reação química sem
interferir no processo.
Estão associadas a biomoléculas, devido as suas
extraordinária especificidade e poder catalítico.
Doenças ocorrem quando não funcionam bem.
Modelo de 
encaixe 
induzido
E e S se deformam, para 
otimizar o encaixe
Especificidade enzimática – Modelo do encaixe induzido
Modelos enzimáticos
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Toda enzima é proteína?!
Alguns RNAs funcionam
enquanto enzimas também
Componente químico adicional
necessário para a função
Cofator: íons inorgânicos
Coenzima:moléculas
orgânicas complexas
Se liga muito firmemente:
grupo prostético.
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Enzima completa: holoenzima
Parte protéica: apoenzima ou apoproteína
Enzimas são catalisadores biológicos
E + S ES P + E
Equação geral 
de uma reação 
enzimática
representa o estado de 
transição
Progresso da reação
E
n
er
g
ia
Estado de transição
Reação não 
catalisada
Reação 
catalisada
Energia 
de 
ativação
Substrato (S)
Produto (P)
O catalisador diminui a barreira
energética criando percursos
alternativos da reação para formação
do estado de transição.
Energia de ativação: qdade de
energia que é preciso aos reagentes
para a reação ocorrer
Estado de transição: forma
intermediária, existe somente no alto
da barreira energética. É instável.
Conformação nativa X Desnaturação
Calor
Solventes orgânicos
Ácidos e bases
Íons metálicos
Oxidantes e redutores
Raios X
Algumas enzimas requerem a presença de íons metálicos para que a 
reação catalítica ocorra (Mg, Zn, Fe, Ca, Cu, Mn).
Anidrase carbônica: transporte do CO2 e no
controle do pH do sangue.
Zinco
Propriedades das enzimas
Um ou mais íons inorgânicos ou 
molécula orgânica ou metalorgânica 
complexa (coenzima).
COFATOR
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1.Condições do meio que afetam estabilidade protéica
• pH
• temperatura
2. Tempo da reação
3. Concentração dos reagentes
• a enzima
• o substrato
• co-fatore(s)
%
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pH ótimo=1,3 pH ótimo=6,8 pH ótimo=9,9
100-
50-
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 a
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m
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im
a Temperatura 
ótima
Desnaturação 
térmica da 
proteína
Pouca 
energia para 
a reação 
acontecer
Fatores que afetam a atividade enzimática
Inibidores Irrevesíveis
Ex. Gases tóxicos derivados de Ácidos 
fluor-fosfórico
(HPO2F2, H2PO3F)
organofosforados carbamatos
Sítio ativo da colinesterase
Inibição enzimática
https://agentedenervosvx.files.wordpress.com/201
0/05/ach3.jpg
http://www.ebah.com.br/content/ABAAAAqL4AB/organofo
sforados
Inibição competitiva
Inibidor compete pela ligação ao sítio 
ativo.
A ligação do inibidor altera os 
parâmetros cinéticos, tornando a 
reação mais lenta.
Os inibidores irreversíveis ligam-se 
covalentemente ou destroem grupos 
funcionais da enzima.
Podem ser usados como drogas
Inibição enzimática
Reversível
Agente antibacteriano
natural encontrado nas
lágrimas, saliva, muco e
leite.
Age nos proteoglicanos
presentesnas cápsulas
bacterianas (em especial
das bactérias gram
positivas, como da
família Streptococcus)
Lisozima
Muitos são inibidores de enzimas são usados para tratar doenças; desde as 
dores de cabeça até a AIDS.
Penicilina (Alexander Fleming, 1928): interfere na síntese do peptideoglicano de
bactérias.
Assistam: https://www.youtube.com/watch?v=GRmp4WAPJxw
Medicamentos
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Aminoácidos, Peptídeos, Proteínas e 
Enzimas
Referências
1. De ROBERTIS, E. M. F. & HIB, J. 
Bases da Biologia Celular e Molecular.
3ª ed
2. JUNQUEIRA, L. C. & CARNEIRO, J. 
Biologia Celular e Molecular. 8ª ed. 
2005.
4. CHAMPE, P. C. Bioquímica ilustrada.
3ª ed. Porto Alegre: Artes Médicas. 2006. 
5. LEHNINGER, A. L; NELSON, D. L; 
COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 3ª
ed. 2002. 
6. UCKO, D.A. Química: para as 
Ciências da Saúde, 2ª ed. 1992.