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ESTUDO DIRIGIDO

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ESTUDO DIRIGIDO - BIOQUÍMICA FARMACÊUTICA
Explique a relação entre ômega -3 e redução da trombogênese.
Por que a aspirina 100mg é utilizada como antiagregante plaquetário?
Descreva 1 dos mecanismos pelo qual os indivíduos diabéticos apresentam pouca responsividade a infecção.
Por que os anestésicos locais não apresentam efeito sobre tecidos inflamados?
R: pela incompatibilidade de pH do tecido inflamado droga anestesia, por que tem ph acido no local inflamado? No local inflamado tem mudança do ph diminuindo liberação e enzimas morte leucócitos essas enzimas trabalham em ph menor liberando AC graxos.
Por que as membranas biológicas apresentam-se como bicamada lipídica com as cabeças voltadas para o meio intra e extra celular respectivamente? Qual a sua composição?
Quais os compostos que passam pelas aberturas das membranas e espaços intermoleculares e quais compostos sofrem permeabilidade seletiva?
Descreva difusão passiva, difusão facilitada, transporte ativo e co-transporte de sódio.
Como as enzimas funcionam?
R: Catalisadores Biológicos que viabilizam a atividade das cels. quebrando ou juntando moléculas para formar novos compostos.
Explique a especificidade enzimática.
R: A enzima possui sitio alvo complementar ao substrato que é distorcido para conformação exata do estado de transição.
Dê um exemplo de:
- enzima que catalisa reações de transferência de elétrons em reações de oxido-redução
R: Desidrogenase e oxidase
- enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como amina e fosfato
R: Quinase e transaminase
- isomerases: enzimas que catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos
R: Epimerases
11. Explique o efeito do pH sobre a velocidade de reação enzimática.
R: Interfere no estado de ionização dos componentes, podendo desconfigurar a forma enzimática perdendo seu efeito.
12. O que ocorre com a velocidade de reação com redução brusca de temperatura (2º C) e elevação (80º C)?
R: Redução: Perde o efeito enzimático desacelera a reação
Elevação: A reação aumenta a tal ponto de desnaturar a proteína.
13. Explique porque em baixas concentrações de substrato a velocidade de reação é de primeira ordem e em altas concentrações é de ordem zero ?
R: Primeira ordem: A vel. da reação é proporcional a conc. de substrato.
Ordem 0: A vel. da reação é independente da concentração de substrato (constante).
14. O que determina a constante de Michaelis-Menten?
R: è a forma de expressar a quantidade de substrato necessária para que a vel. da reação seja a metade da vel. máxima onde:
Quando Km é baixo, pequena quantidade de substrato é usado para a reação atingir metade da vel. Max. Alta afinidade
Quando Km é alto, grande quantidade de substrato é usado para a reação atingir metade da vel. Max. Baixa afinidade
15. Dê exemplos de inibição inespecífica.
Agentes desnaturantes
16. O inibidor específico reduz a atividade enzimática de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas? Dê um exemplo de inibidor irreversível.
R: Acido acetilsalicílico inibe a enzima ciclo-oxigenase
17. Dê um exemplo de inibidor reversível competitivo definindo suas características.
R: 
18. Como funciona o receptor ionotrópico?
R: Sua estrutura pentamérica apresenta dois sítios de ligação para Ach próximo ás subunidades alfa, quando Ach se liga, as subunidades alfa rotacionam fazendo com q tds os segmentos rotacionem e se afastem abrindo o canal permitindo a entrada de sódio que despolariza a célula aumentando o potencial de ação.
20. Como funcionam os receptores acoplados a proteína G estimulatória?
R: O hormônio se liga ao receptor (alfa,beta) adrenergico, uma mudança na parte citoplasmática do receptor ocorre
21. Como ocorre a glicogenólise após a ligação da adrenalina no receptor beta?
22. Relacione teofilina e broncodilatação.
23. Como os fat burners emagrecem?
24. Como a acetilcolina promove secreção de ácido clorídrico?
25. Dê um exemplo de receptor ligado a quinase.

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