BIOQUÍMICA II 06 - Aminoácidos (Arlindo Netto)

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Arlindo Ugulino Netto – BIOQUÍMICA II – MEDICINA P2 – 2008.1 
 
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FAMENE 
NETTO, Arlindo Ugulino. 
BIOQUÍMICA 
 
AMINOÁCIDOS 
(Profº. Homero Perazzo) 
 
 Para a química, um aminoácido é qualquer molécula 
que contém simultaneamente grupos funcionais amina e ácido 
carboxílico. Para a bioquímica, esta classificação é usada como 
termo curto e geral para referir os aminoácidos alfa: aqueles em 
que as funções amino e carboxilato estão ligadas ao mesmo 
carbono (ver OBS4). 
 Existem cerca de 20 aminoácidos codificados pelo DNA, 
possuindo inúmeras funções importantes ao organismo. Os 
aminoácidos têm funções relacionadas ao fornecimento de 
energia, além de ter função estrutural na formação de proteínas 
e outras substâncias (como os hormônios). Os aminoácidos 
podem ser metabolizados pela via gliconeogênica para sintetizar 
glicose quando necessária ao organismo. 
 Os aminoácidos são monômeros das proteínas: a partir 
da junção de mais de 100 moléculas de aminoácidos por 
ligações peptídicas, tem-se uma proteína. 
 
 
CLASSIFICAÇÃO 
Os aminoácidos podem ser classificados quanto a sua disposição nutricional, quanto ao radical e quanto ao seu 
destino. 
 
CLASSIFICAÇÃO NUTRICIONAL 
 1. Aminoácidos não-essenciais 
Os aminoácidos não-essenciais são aqueles que o próprio corpo humano pode sintetizar. São eles: alanina, 
asparagina,cisteína, glicina, glutamina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, tirosina, ácido aspártico, ácido 
glutâmico. 
 
 2. Aminoácidos essenciais 
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são 
somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, 
lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina. 
 
CLASSIFICAÇÃO QUANTO AO RADICAL 
 A classificação quanto ao radical pode ser feita em: 
 
 1. Aminoácidos apolares (hidrofóbico): Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos 
modificados, exceto a glicina. São radicais hidrófobos. Quando esses aminoácidos são utilizados na síntese de uma 
proteína, eles ficam voltados para dentro da cadeia fornecendo estabilidade a ela. 
Glicina: H- CH (NH2) - COOH 
Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH 
Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH 
Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH 
Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH 
Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa 
Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH 
Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH 
Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH 
 
OBS1: O aminoácido mais simples é a glicina, que possui apenas um H como radical, 
mostrando-se apolar por ser um aminoácido pequeno. 
OBS2: A prolina possui uma estrutura diferenciada dos demais aminoácidos: ela é um 
iminoácido (possui o grupo imino: -NH) que, quando entra na cadeia da proteína, 
muda a direção da estrutura em 180º devido a configuração dos grupos amino e 
carboxila em sua estrutura (ver figura ao lado). 
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 2. Aminoácidos polares neutros (hidrofílicos): Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio. 
Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH 
Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH 
Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH 
Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH 
Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH 
Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH 
 
 3. Aminoácidos básicos (R positivo): Apresentam radicais com o grupo amino com caráter básico pois são 
capazes de receber eletrons. São hidrófilos. 
Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH 
Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH 
Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH 
 
 4. Aminoácidos ácidos (R negativo): Apresentam radicais com grupo carboxílico e são capazes de doar 
prótons.São hidrófilos. 
Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH 
Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH 
 
OBS3: Um erro na codificação das proteínas pode causar doenças graves. Por exemplo, erros na codificação genética 
para a cadeia β-hemoglobina, o glutamato pode deixar de ser produzido, sendo substituido por valina, causando anemia 
falsiforme. 
OBS4: Aminoácido alfa: São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R é um radical 
orgânico. No aminoácido glicina o radical é o elemento H. O carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 ou 
alfa. 
 
 
NOMENCLATURA E SIMBOLOGIA OFICIAL DOS AMINOÁCIDOS 
Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono 
da carboxila, seguindo a seguinte regra: 
ÁCIDO – 2 – AMINO + nº do carbono onde está o radical + NOME DO RADICAL + CADEIA PRINCIPAL + OICO 
 
OBS5: Com o passar dos anos, a necessidade de proteínas diminui, diminuindo a necessidade de aminoácidos também. 
 
 
 
 
 
 
 
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Nomenclatura e estruturas retiradas do Wikipédia. Disponível em: 
Arlindo Ugulino Netto – BIOQUÍMICA II – MEDICINA P2 – 2008.1 
 
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<http://pt.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido> Acesso em: 19 de abril de 2008. 
 
TRANSFORMAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 Os aminoácidos, diferentemente do que se pensa, não são necessários apenas para a produção de proteínas. 
Alguns aminoácidos sofrem transformação por ação de enzimas para participar, por exemplo, na síntese de hormônios e 
substâncias necessárias ao corpo, como neurotransmissores. 
 
TRANSFORMAÇÃO DA FENILALANINA 
 
• A adrenalina é um neurotransmissor derivado da 
transformação do aminoácido fenilalanina. Ele 
estimula a glicogenólise (para disponibilizar uma 
maior demanda de energia), lipólise e ação do 
músculo cardíaco da seguinte maneira: 
� Efeito inotrópico positivo: aumenta a força 
da contração cardíaca. 
� Efeito cronotrópico positivo: aumenta a 
freqüência dos batimentos. 
 
• A fenilcetonúria é uma doença que resulta da 
deficiência da enzima fenilalanina hidroxilase 
(presente no fígado). Esta enzima é responsável 
por transformar o aminoácido fenilalanina em um 
outro aminoácido chamado tirosina. A tirosina, por 
sua vez, transforma-se em substâncias 
importantes para o funcionamento cerebral 
chamadas de neurotransmissores (como a 
dopamina e a noradrenalina). Em outras palavras, 
a fenilcetonúria é uma doença resultante da 
dificuldade para metabolização (“quebra”) do 
aminoácido fenilalanina. Além desses 
neurotransmissores, a fenilalanina é convertida 
em melanina. Por esta razão, indivíduos com 
fenilcetonúria apresentam distúrbios neurológicos, 
falta de pigmentação da pele, déficit mental e 
baixo QI. 
 
• Com o defeito da fenilalanina hidroxilase, há um 
acúmulo de fenilalanina no sangue. Esse excesso 
faz com que a fenilalanina seja convertida pelas 
enzimas ALT ou AST em fenilpiruvato, e este em 
fenilactato e fenilacetato (que dão à urina um 
“cheiro de rato” característico) e NH2 (que entra no 
ciclo da uréia). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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TRANSFORMAÇÃO DO ÁCIDO GLUTÂMICO 
 
 GLUTAMATO
DESCARBOXILASE
(Ac. GLUTÂMICO / GLUTAMATO) (Ácido -aminobutírico / GABA)γ 
 
 O GABA é um neurotransmissor de inibição (inclusive, usado como calmante na farmacologia), que permite a 
entrada de cloro na célula pós-sináptica, hiperpolarizando a célula e retardando de forma brusca o impulso nervoso. 
 
TRANSFORMAÇÃO DO TRIPTOFANO 
• A serotonina é um neurotransmissor derivado de transformações do 
triptofano. Ela exerce múltiplas funções em nosso organismo como: 
regulação do humor, trânsito intestinal,ansiedade, ritmo sono/vigília. Além 
disso, as plaquetas produzem serotonina para regular a homeostase. 
 
• O excesso de fenilalanina bloqueia a enzima 5-OH-triptofano 
descarboxilase, gerando carência de serotonina. A falta desse transmissor 
causa depressão, irritabilidade, hiperatividade. A esses sintomas, associam-
se os da carência da fenilalanina hidroxilase. 
 
• A melatonina é um neuro-hormônio que controla os ciclos circadianos 
(apresenta como função regular o sono). Este hormônio aumenta de 
concentração na falta de luz, sendo produzido pela retina e pela glândula 
pineal (localizada no epitálamo). Na presença de luz, entretanto, é enviada 
uma mensagem neuro-endócrina que bloqueia sua formação. Portanto, a 
secreção dessa substância é quase que exclusivamente determinada por 
estruturas fotossensíveis (principalmente à noite). Logo, a pouca 
luminosidade, a grande exposição ao Sol, banhos quentes e dietas ricas 
em carboidratos estimulam a produção de melatonina. Assim como 
acontece com a serotonina, a Melatonina também é produzida a partir de 
um aminoácido chamado Triptofano, normalmente obtido por uma 
alimentação equilibrada. Dessa forma a sequência seria o Triptofano se 
transformar em Serotonina, e esta em Melatonina. É por isso que a 
concentração de Serotonina fica aumentada na glândula pineal durante o 
dia, enquanto há luz, inversamente ao que ocorre com a Melatonina. 
 
• Uma pessoa sob estresse produz normalmente mais adrenalina e cortisol. 
Para cada molécula de adrenalina formada, quatro moléculas de Radicais 
Livres irão ser produzidas e, com isto, aumentam as probabilidades de 
lesão celular. Além disso, a adrenalina e o cortisol induzem a formação de 
uma enzima – a Triptofano pirolase – capaz de destruir o Triptofano antes 
que este atinja a Glândula Pineal. Com isto, nem a Melatonina é fabricada 
e nem a Serotonina (o que pode gerar compulsão ao hidrato de carbono, 
com tendência a aumento de peso e depressão). 
 
• A melatonina é uma substância anti-radical livre, portanto, antioxidante. Ela 
é capaz de atravessar a barreira hematoencefálica (membrana que protege 
o cérebro), portanto, capaz de desempenhar funções em nível neuronal. 
Essa ação é de fundamental importância na proteção dos neurônios contra 
as lesões dos radicais livres. O tecido cerebral é muito mais suscetível à 
ação dos radicais livres que qualquer outra parte do organismo e, na 
medida em que os níveis de Melatonina vão caindo, pode haver um 
concomitante declínio na função cerebral. As desordens do sono podem 
ser também um dos efeitos do decréscimo da Melatonina. Com o 
envelhecimento a glândula pineal funcionaria menos e haveria uma queda 
na produção da Melatonina. Isso acaba fazendo com que alguns pacientes 
idosos reclamem da qualidade do sono ou de insônia, porém, pode ser que 
durmam com facilidade quando não deveriam, durante o dia, assistindo 
televisão, por exemplo. 
 
 
 
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OBS6: As proteínas da dieta são degradadas na digestão, somando 
cerca de 25% de aminoácidos do pool (concentração total) do 
organismo, enquanto o restante (75%) é produzido por proteínas 
endógenas. Quando o aminoácido não é utilizado pelo organismo, 
ele não é armazenado (diferente do que ocorre com a glicose � 
glicogênio; e os lipídios � tecido adiposo). Ele será catabolizado de 
tal forma que a cadeia de carbonos é separada do grupo amino 
(NH2). Esse grupo amino pode ser excretado entrando no ciclo da 
uréia, bem como pode produzir quitina, glicosaminoglicanos, bases 
nitrogenadas, glicolipidios, etc. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
OBS7: Destino dos produtos dos aminoácidos: os aminoácidos ainda podem ser classificados em dois grupos, 
dependendo do destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de uréia 
(mamíferos), amônia (peixes) e ácido úrico (Aves e répteis). 
• Destino cetogênico. Ocorre quando o álcool resultante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do 
Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substância. Os aminoácidos que são degradados a 
acetil-CoA ou acetoacetil-CoA são chamados de cetogênicos porque dão origem aos corpos cetônicos. A sua 
capacidade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que 
faz com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos. 
• Destino glicogênico. Ocorre quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica. Os 
aminoácidos que são degradados a piruvato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato ou oxaloacetato são 
denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose, porque esses 
intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio. Do 
conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a leucina e a lisina. A 
fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os aminoácidos 
restantes (14) são estritamente glicogênicos. 
 
 
TRANSAMINAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 Transaminação consiste na transferência do grupo amino 
de um aminoácido para o α-cetoglutarato (proveniente do Ciclo 
de Krebs) por meio da ação de uma enzima transaminase, 
formando assim, um novo aminoácido e um α-ceto-ácido (como o 
piruvato). 
 
OBS8: O glutamato é o principal receptor do grupo amino dos 
aminoácidos. 
 
 
 
 
 
Concentração de Melatonina (mg/dl) 
 FASE 
Faixa etária 
DIURNA NOTURNA 
Pré-pubedade 21,5 97,5 
Audulta 18,2 77,2 
Senil 16,2 36,2 
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Ex1: Transaminação da alanina. Ex²: Transaminação do Glutamato. 
 
-Cetoglutarato
Glutamato
Alanina
Transaminase
Glutâmico Pirúvica
 (TGP ou ALT)
 
OxaloacetatoGlutamato
Transaminase
Glutâmico Oxalacética
 (TGO)
-Cetoglutarato
Aspartato
 
 
 
OBS8: As mesmas transaminases que transformam um aminoácido em glutamato, convertem este em aspartato, 
enquanto a glutamato desidrogenase retira o grupo amino do glutamato para ser excretado. 
OBS9: Essas transaminações ocorrem em diversos tecidos, porém, acontecem com maior frequência no fígado. Por isso 
que a ALT (TGP) e AST (TGO) são considerados marcadores hepáticos, pois qualquer lesão que acometa as células 
hepáticas, faz com que essas enzimas não funcionem adequadamente e passem a se concentrar no sangue, sendo 
assim, de fácil identificação laboratorial. 
OBS10: Enquanto que a ALT e a AST medem a função da bateria enzimática hepática, a medição sanguínea da 
albumina e o tempo de protrombina são responsáveis por avaliar a função hepática. A fosfatase alcalina e gama-
GT, por sua vez, são marcadores que indicam lesão canalicular (geralmente estão aumentadas em causas obstrutivas). 
 
DESAMINAÇÃO DO GLUTAMATO 
 O glutamato é importante por ser o principal receptor do grupo amônia dos aminoácidos degradados ou 
transaminados. Por isso que ele é tido como um reservatório de amônia que cederá o grupo amino para ser 
transformado em uréia, produto mais excretável pelo corpo. 
 
GLUTAMATO GLUTAMATO
DESIDROGENASE
α−cetoglutarato + NH 3
+ NH4 
+ URÉIA
FÍGADO
 
 
 Nos outros tecidos, a NH4
+ (amônia), por ser altamente tóxica ao sangue, é incorporada ao glutamato, formando 
glutamina, para que este transporte até o fígado a amônia que será convertida em uréia excretável (o rim também possui 
a enzima glutaminase, que separa o glutamato da amônia). 
 
GLUTAMATO
 GLUTAMINA
 SINTETASE
GLUTAMINA + ADPNH + ATP4 
++ GLUTAMINASE GLUTAMATO +
NH 4 
+
 
 
OBS11:Hiperamonemia ocasiona encefalopatia. A presença exagerada de amônia faz com que muito glutamato seja 
utilizado, o que exige grandes concentrações disponíveis do α-cetoglutarato. Tal fato faz com que o Ciclo de Krebs 
realize a função de transportar essa amônia, diminuindo assim o rendimento energético mitocondrial, o que representa 
um estado de emergência para o tecido cerebral, principalmente. 
OBS12: Além disso, o glutamato é um precursor do neurotransmissor inibidor-GABA, que será produzido em grande 
escala. Isso impede a chegada adequada dos impulsos nervosos ao cérebro, podendo causar o coma.