Aula 8 Propriedades funcionais de proteínas 04 10 2017

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05/10/2017
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Profª Manuela Poletto Klein 
manuelap@ufcspa.edu.br; sala 401b
2017/2
QUÍMICA DE ALIMENTOS
AULA 8 – PROPRIEDADES FUNCIONAIS
DAS PROTEÍNAS
Propriedades funcionais das proteínas
As propriedades funcionais das proteínas podem ser
definidas como “propriedades físicas e químicas que
influenciam no comportamento das proteínas em sistemas
alimentícios durante processamento, armazenamento,
preparo e consumo’’ (Kinsella, 1976).
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Propriedades funcionais das proteínas
• Capacidade de hidratação
• Solubilidade
• Propriedades emulsificantes
• Propriedades espumantes
• Propriedades gelificantes
• Propriedades texturizantes
• Formação de massa
Capacidade de hidratação
Hidratação (capacidade de ligação à água)
“Gramas de água ligada por grama de proteína, quando um pó seco
de proteína é equilibrado com vapor d’água com UR% de 90-95%”
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Interações com aminoácidos 
polares não carregados: 2 
mols H2O/mol de aminoácido
Interação com 
aminoácidos carregados: 
6 mols H2O/mol de 
aminoácido
Interação com aminoácidos 
hidrofóbicos: 1 mol H2O/mol de 
aminoácidos
Capacidade de hidratação
Capacidade de hidratação (composição de aminoácidos)
X
Capacidade de retenção de água
(influenciada por fatores ambientais como pH, temperatura e força iônica 
e pela conformação proteica)
Capacidade de hidratação
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Micela de caseína
Capacidade de hidratação teórica é
pequena.
Capacidade de hidratação
experimental das micelas de caseína:
~ 4 mL/g (aprisionamento físico)
Capacidade de hidratação
Fatores que influenciam na capacidade de retenção de 
água:
• pH
• Força iônica (sais)
• Temperatura
• Conformação proteica
Capacidade de retenção de água
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• pH
Efeito da força iônica (concentração de sal) na solubilidade de proteínas.
Fonte: Coelho et. al. Tecnologia Enzimática (2008).
Força iônica
Máximo de 
hidratação
SALTING OUT (1 M)
SALTING IN (<0,2 M)
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Na +
Na +
Na +
Cl -
Cl -
Cl -
Cl -
< 0,2 M
Força iônica
Na +
Na +
Na +
Cl -
Cl -
Cl -
Cl -
Cl -
Na +
Na +
Cl -
Na +
Na +
Cl -
Cl -
Na +
Na +
1 M
Cl -
Força iônica
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Temperatura
T (ºC) Ligações H
Conformação da proteína
Aumento de área superficial = 
capacidade de ligação de água é 10% maior
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Diminuição da capacidade de ligação de água quando:
• Desnaturação levar à agregação das proteínas
Proteínas alimentares desnaturadas geralmente tem a mesma 
capacidade de ligação à água, porém a solubilidade é menor.
Conformação da proteína
Propriedades funcionais das proteínas
• Capacidade de hidratação
• Solubilidade
• Propriedades emulsificantes
• Propriedades espumantes
• Propriedades gelificantes
• Propriedades texturizantes
• Formação de massa
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Solubilidade
Manifestação do equilíbrio termodinâmico entre a proteína e a
água:
Interações hidrofóbicas
Solubilidade
Interações iônicas
Solubilidade
pI
(proteínas de alimentos ~ 4,5)
Fluxograma da produção de proteína isolada de soja
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Força iônica
Temperatura
Solventes orgânicos
(acetona, etanol)
Diminui interação com a água e 
há aumento das forças 
eletrostáticas intra e 
intermoleculares 
Precipitação de proteínas
Solubilidade
Propriedades funcionais das proteínas
• Capacidade de hidratação
• Solubilidade
• Propriedades emulsificantes
• Propriedades espumantes
• Propriedades gelificantes
• Propriedades texturizantes
• Formação de massa
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Propriedades interfaciais 
Proteínas são moléculas anfipáticas;
Migram espontaneamente para uma interface:
• óleo-água
• ar-água
Sem adsorção Adsorção moderada Adsorção + intensa
Propriedades interfaciais 
1º - adsorção:
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Propriedades interfaciais 
2º - reorientação:
Caudas Alças
Trem
Propriedades interfaciais 
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Propriedades interfaciais: emulsificantes 
Produtos do tipo emulsão (proteína tem papel importante):
• Leite
•Gema de ovo
•Leite de coco
•Leite de soja
•Manteiga
•Margarina
•Maionese
•Sorvete
•Salsichas
•Patês
•Linguiças
•Bolos
• pH
• Força iônica
• Temperatura
• Presença de surfactantes
• Açúcares
• Volume da fase oleosa
• Tipo de proteína
Fatores que influenciam a emulsificação
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pH
Maioria das proteínas alimentícias são pouco 
solúveis, pouco hidratadas e desprovidas de forças 
repulsivas eletrostáticas no pI 
Bons emulsificantes quando se distanciam do pI
Fatores que influenciam a emulsificação
Força iônica
Solubilização geralmente aumenta com uma 
concentração baixa de sal
Em emulsões cárneas como linguiças e salsichas, a solubilização 
das proteínas miofibrilares em 0,5 M de NaCl aumenta suas 
propriedades emulsificantes.
Fatores que influenciam a emulsificação
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Presença de surfactantes
• Fosfolipídeos:
• Competem com as proteínas pela adsorção na interface;
• Difundem-se rapidamente;
• Não ocorre reorientação na interface;
• Ex.: MERENGUE
Fatores que influenciam a emulsificação
Conformação proteica
• Desnaturação parcial antes da emulsificação:
• Aumento da flexibilidade e hidrofobicidade superficial
• Desnaturação excessiva:
Solubilidade
Fatores que influenciam a emulsificação
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Produtos tipo espuma:
• cremes batidos
• sorvetes
• bolos
• merengues
• pães
• suflês
• musses
Propriedades interfaciais: formação de espuma
Nicolas Kurti, Professor of Physics at Oxford, famously stated:
‘‘It is a sad reflection on our civilization that while we can and 
do measure the temperature in the atmosphere of Venus, we 
do not know what goes on inside our souffle´s’’
(~1984)
Propriedades interfaciais: formação de espuma
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A formação de bolhas ou o ato de bater ou agitar uma
solução proteica criam espumas estabilizadas por proteínas!
Proteína – propriedade de formar uma película fina e
resistente na interface gás-líquido!
Propriedades interfaciais: formação de espuma
Propriedades interfaciais: formação de espuma
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• pH
• Sais
• Açúcares
• Lipídeos
• Concentração proteica
Fatores que influenciam a formação e estabilidade da espuma
• pH
No pI não há repulsão: 
Interação proteína-proteína favorece formação da película
porém
Proteínas alimentícias são pouco solúveis no pI: pequena 
fração de proteína solúvel participa da formação de espuma
Fatores que influenciam a formação e estabilidade da espuma
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• pH
No pI: espuma estável, mas em pouca quantidade
Fora do pI: espumabilidade alta, mas baixa estabilidade
As proteínas da clara do ovo exibem boas propriedades de 
formação de espuma em pH 8-9 e em seu pI de 4-5.
Adição de cremor de tártaro (bitartarato de K)
Fatores que influenciam a formação e estabilidade da espuma
Depende do tipo de sal e do tipo de proteína
• Proteínas do soro do leite: NaCl diminui estabilidade e
espumabilidade da espuma (efeito salting in)
• Proteínas globulares (albumina do ovo, glúten e
proteínas da soja): aumento de estabilidade e
espumabilidade (neutralização de cargas)
• Sais
Fatores que influenciam a formação e estabilidade da espuma
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Espumabilidade
(aumento da estabilidade das proteínas à desnaturação)
Estabilidade
(viscosidade)
• Açúcares
Fatores que influenciam a formação e estabilidade da espuma
Em [ ] > 0,5% 
Diminuem a formação de espuma poissão 
mais ativos na interface, mas são desprovidos 
de propriedades coesivas e viscoelásticas!
Gema de ovo?
• Lipídeos
Fatores que influenciam a formação e estabilidade da espuma
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• Quanto maior a [proteína], mais firme será a espuma
(bolhas pequenas e alta viscosidade).
• Espumabilidade máxima: 2 % a 8 %
• Concentração de proteínas:
Fatores que influenciam a formação e estabilidade da espuma
Aquecimento da WPI:
70 ºC/1 min
90 ºC/5 min
• Conformação:
Fatores que influenciam a formação e estabilidade da espuma
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Propriedades funcionais das proteínas
• Capacidade de hidratação
• Solubilidade
• Propriedades emulsificantes
• Propriedades espumantes
• Propriedades gelificantes
• Propriedades texturizantes
• Formação de massa
Capacidade de formação de gel (gelificação)
• Gel: fase intermediária entre o sólido e o líquido;
• Composto de polímeros em ligação cruzada por
meio de ligações covalentes ou não covalentes para
a formação de rede capaz de aprisionar a água,
bem como outras substâncias de baixo peso
molecular.
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Gelatina, embutidos cárneos e ovo cozido
Sol GelPró-gel
(desnaturação)
gelificação
T ºC Resfriamento
Capacidade de formação de gel (gelificação)
GÉIS TRANSLÚCIDOS (poucos aminoácidos hidrofóbicos) 
(gelatina)
TIPO COÁGULO – OPACOS (aminoácidos hidrofóbicos)
(géis cárneos, proteínas do leite)
Capacidade de formação de gel (gelificação)
As proteínas podem formar 2 tipos de géis:
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Propriedades funcionais das proteínas
• Capacidade de hidratação
• Solubilidade
• Propriedades emulsificantes
• Propriedades espumantes
• Propriedades gelificantes
• Propriedades texturizantes
• Formação de massa
Propriedades texturizantes
Transformação de uma proteína do estado solúvel (globular) para
o estado insolúvel (fibroso) – desnaturação e crosslinking;
Propriedades esperadas para proteínas texturizadas:
o Mastigabilidade
o Elasticidade
o Maciez
o Suculência
Ex.: proteína texturizada de soja
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Fluxograma de obtenção de proteína texturizada de soja –
extrusão termoplástica:
Alta pressão e T: 
desnaturação e ligações 
cruzadas – proteína 
fibrosa
Propriedades texturizantes
Propriedades funcionais das proteínas
• Capacidade de hidratação
• Solubilidade
• Propriedades emulsificantes
• Propriedades espumantes
• Propriedades gelificantes
• Propriedades texturizantes
• Formação de massa
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Glúten:
Representação da gliadina e glutenina (malha 
de fibras) presentes no glúten
Gliadina: interagem com a 
glutenina por interações não-
covalente, contribuem para a 
viscosidade (natureza hidrofóbica 
e volumosa das prolina);
Subunidades de alto P.M. de 
glutenina: “espinha dorsal” do 
glúten, unidas intercadeias por 
ligações dissulfeto, proporcionam 
elasticidade e força à massa.
Capacidade de formação de massa
Ocorre formação da rede de glúten (desnaturação parcial das
proteínas do glúten):
• Amassamento - forças de tensão e cisalhamento com
absorção de água
• Interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto -- resultando
na formação de polímeros em forma de fio.
Capacidade de formação de massa
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Referências bibliográficas
FENNEMA, O. R.; DAMODARAN, S.; PARKIN, K. L. Química de
Alimentos de Fennema – 4ª ed. - Editora Artmed, 2010.
BOBBIO, F.O.; BOBBIO, P.A. Introdução à química de alimentos. 3.
ed. São Paulo: Varela, 2003. 238p.
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