Enzimas 2 metabolismo

Prévia do material em texto

Classificar as afirmações seguintes como Verdadeiras ou Falsas. 
 
a. Quando o número de moléculas de substrato for 10 vezes maior do que o número de moléculas 
de enzimas, só será possível encontrar enzimas livres no final da reação. 
b. Uma reação irreversível só termina quando todo o substrato for transformado em produto, 
independente da quantidade de enzima presente. 
c. Ao incubar uma determinada concentração de enzima com uma dada concentração de substrato 
por 20 e 30 minutos, obteve-se 4 e 6 mmols de produto, respectivamente, sendo possível afirmar 
que após 10 minutos foram formados 2 mmols de produto. 
d. Um inibidor competitivo reduz mais a velocidade de formação de produto do que um inibidor 
não-competitivo. 
e. Um inibidor não-competitivo reduz mais a velocidade de formação de produto do que um 
inibidor competitivo. 
f. Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação enzimática. 
g. A velocidade da reação enzimática é proporcional ao tempo de reação. 
h. Supondo uma concentração de substrato infinitamente grande, a velocidade da reação enzimática 
é diretamente proporcional à concentração de enzima. 
i. A velocidade da reação enzimática pode ser expressa em mol de produto/minuto mas não pode 
ser expressa em mmol de produto/litro. 
j. Ao final da reação enzimática, todas as moléculas de enzima encontram-se exatamente na forma 
em que estavam antes do início da reação. 
 
2. A sequência de aminoácidos de uma enzima isolada de um indivíduo apresenta uma diferença em 
relação à sequência normalmente encontrada: a lisina na posição 145 é substituída por glutamato. Que 
hipótese (s) pode (m) ser feita (s) sobre a atividade da enzima alterada? 
 
3. Considerando a reação A → B, não-catalisada, fazer o gráfico da concentração de produto formado em 
função do tempo ([P] × t) e da velocidade da reação em função do tempo (V × t). Assinalar nos gráficos 
os tempos iniciais e finais da reação. Por que se utilizam tempos iniciais para medidas de velocidade de 
reação? 
 
4. Descrever os procedimentos experimentais necessários para a obtenção do gráfico da velocidade da 
reação enzimática S → P em função da concentração do substrato. 
 
5. Fazer os seguintes gráficos: 
 
a. velocidade da reação em função da concentração do complexo enzima-substrato (vo × [ES]). 
b. concentração de ES em função da concentração do substrato ([ES] × [S]); 
c. concentração de ES em função da concentração de enzima ([ES] × [E]); 
d. concentração de enzima livre em função do tempo ([Elivre] × t); 
e. concentração de enzima livre em função da concentração de substrato ([Elivre] × [S]); 
f. velocidade máxima em função da concentração de inibidor não-competitivo (Vmáx × [INC]); 
g. velocidade máxima em função da concentração de inibidor competitivo (Vmáx × [IC]). 
 
6. Indicar a porcentagem de enzima livre (em relação à concentração total de enzima) e de substrato livre 
(em relação à sua concentração inicial) nos pontos A, B, C e D do seguinte gráfico: 
 
	
	
	
7. A velocidade de uma reação, utilizando-se uma concentração de substrato igual a 10−2 M e de enzima 
igual a 0,01 mg/ml é igual a 20 nmols de produto por minuto. Sabendo que o KM da enzima é 10−5 M, 
indicar a: 
 
a. quantidade de produto formado após 5 minutos de reação; 
b. velocidade da reação, usando-se a mesma concentração da enzima e uma concentração de 
substrato igual a 10−5 M; 
c. velocidade da reação, dobrando-se a concentração da enzima. 
 
8. Foram medidas as velocidades de uma reação enzimática em função da concentração de substrato, 
mantendo-se fixos o pH e a temperatura. Que alterações poderiam ter sido introduzidas na experiência 
representada pela curva 1, de modo a obter os resultados expressos pela curva 2 do gráfico a seguir? 
 
 
	
	
9. A reação [Glicose + ATP → Glicose 6-fosfato + ADP] pode ser catalisada por duas isoenzimas: 
hexoquinase e glicoquinase. A partir dos resultados apresentados na tabela a seguir: 
 
a. indicar a enzima que tem maior afinidade pela glicose; 
b. justificar por que as velocidades de reação são diferentes. 
 
 
 
 
 
 
 
10. O gráfico a seguir representa a cinética de uma reação enzimática na presença de um inibidor 
competitivo, não-competitivo e sem inibidores. Os pontos A, B e C das curvas mostram os resultados 
obtidos com três tubos contendo a mesma concentração de substrato e de enzima. Para que pontos — A 
e/ou B e/ou C — são válidas as seguintes afirmações: 
 
a. vo = k2 [ES] 
b. [S] = KM 
c. [ES] > [Elivre] 
d. [S] limitante 
e. vo = Vmáx 
f. vo = k [Etotal] 
g. [Etotal] > [ES] + [Elivre] 
h. [ES] < [Etotal] 
i. [ES] = [Elivre] 
 
	
	
	
	
	
	
	
	
	
11. O gráfico a seguir mostra os resultados obtidos em experiências realizadas com a mesma 
concentração de enzima, na ausência e presença de inibidores. Indicar as porcentagens, em relação ao 
total de enzimas, de: 
 
a. complexo enzima-substrato (ES) correspondentes aos pontos A, B, C, D e F. 
b. enzima livre nos pontos A, B e F.