aula 04 - enzimas

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Jannison Ribeiro 
O QUE SÃO 
ENZIMAS? 
Catalisadores biológicos – 
em geral, proteínas. 
 A catálise enzimática das reações é essencial para os sistemas vivos. 
COMO FUNCIONAM AS 
ENZIMAS? 
COMO FUNCIONAM AS 
ENZIMAS? 
Quais as características 
mais importantes das 
enzimas? 
►Alto poder catalítico 
►Alta especificidade 
►Condições limitadas de funcionamento 
 Funcionam em solução aquosa 
 Atividade em temperatura e pH fisiológicos 
 
Quais os componentes básicos 
de uma enzima? 
Proteína 
Apoenzima ou 
Apoproteína 
Holoenzima 
Cofator 
Pode ser: 
 - íon inorgânico (COFATOR) 
 - molécula orgânica (COENZIMA) 
 
Se ligado covalentemente: 
 GRUPO PROSTÉTICO 
 
Definições 
 Cofatores 
 São componentes químicos adicionais 
requeridos para ativar algumas 
enzimas, que podem ser um ou mais 
íons inorgânicos. 
 
Coenzimas 
 Moléculas orgânicas complexas que 
possuem a mesma função de um 
cofator. 
Coenzima Abreviatura Reação
catalisada
Origem
Nicotinamida adenina
dinucleotídio
NAD+ Oxi-redução Niacina ou
Vitamina B3
Nicotinamida adenina
dinucleotídio fosfato
NADP+ Oxi-redução Niacina ou
Vitamina B3
Flavina adenina
dinucleotídio
FAD Oxi-redução Riboflavina ou
Vitamina B2
Definições 
 Cofatores 
 São componentes químicos adicionais 
requeridos para ativar algumas enzimas, que 
podem ser um ou mais íons inorgânicos. 
 
Antigamente Atualmente 
Definições 
Grupo Prostético 
 Coenzima ou íon metálico que está 
covalentemente ligado à parte protéica da 
enzima. 
 
Holoenzima 
 Enzima completa, cataliticamente ativa, 
unida à sua coenzima e/ou cofator. 
 
Apoenzima ou Apoproteína 
 É a parte exclusivamente protéica da 
enzima. 
Definições 
• NEM TODA ENZIMA APRESENTA COFATOR OU GRUPO PROSTÉTICO! 
Como são denominadas as 
enzimas? 
Como são denominadas as 
enzimas? 
► Nomenclatura: 
 
► Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato: 
► * Hidrólise da uréia – UREASE 
► * Hidrólise do amido – AMILASE 
 
► - Nomes arbitrários: 
► * Pepsina, do grego pepsis, “digestão” 
* Tripsina, em parte do grego tryein, “corroer” 
* Lisozima 
 
Como são classificadas as 
enzimas? (IUB) 
Nº CLASSE TIPO DE REAÇÃO CATALISADA 
 
1 OXIDORREDUTASES Transferência de elétrons (oxidação e 
 redução) 
 
2 TRANSFERASES Transferência de grupos funcionais 
 
3 HIDROLASES Clivagem hidrolítica (transferência de 
 grupos funcionais para a água) 
 
4 LIASES Adição de grupos em ligações duplas 
 ou formação de ligações duplas pela 
 remoção de grupos 
 
5 ISOMERASES Transferência de grupos dentro da 
 mesma molécula para formar isômeros 
 
6 LIGASES Formação de ligações C-C, C-S, C-O e 
 C-N, pelo acoplamento da clivagem do 
 ATP com as reações de condensação 
 
Classificação quanto a 
localização da Enzima 
EXOENZIMAS 
 Enzimas que atuam fora das 
células. 
• Atuam na boca – Amilase Salivar 
• Estômago – Pepsina 
• Intestino – Quimotripsina, Tripsina... 
• No sangue – Enzimas Séricas.... 
 
 
ENDOENZIMAS 
 Enzimas que atuam no interior das 
células. 
• Enzimas presentes nos lisossomos; 
• No metabolismo Energético Celular; 
• Construção de Biomoléculas como DNA e 
Proteínas; ... 
 
 
 
EXOENZIMAS e ENDOENZIMAS NO DIAGNÓSTICO 
DE DOENÇAS! 
 
ENZIMAS HEPÁTICAS (Endoenzimas) 
• Alanina aminotranferase; transaminase glutâmica 
pirúvica (ALT, TGP) 
• Aspartato aminotransferase ; transaminase glutâmica 
oxalacética(AST, TGO) 
 
HEPATITES VIRAIS e 
MEDICAMENTOSAS ESTEATOSE HEPÁTICA 
CIRROSE 
CÂNCER DE 
FÍGADO 
EXOENZIMAS e ENDOENZIMAS NO DIAGNÓSTICO 
DE DOENÇAS! 
 
ENZIMAS PANCREÁTICAS E GASTROINTESTINAIS 
(Exoenzimas) 
• LIPASE E AMILASE PANCREÁTICA 
Pancreatite 
Como funciona uma enzima? 
E + S E S P + E 
Como funciona uma enzima? 
► Reações químicas 
 Energia livre (G) 
 Estado inicial  Estado de transição  Estado final 
 Energia de ativação (G*) 
 Variação de energia livre padrão (G0) 
► G0 em pH 7,0 (G0’ ) 
Esse pico de energia representa o estado 
de transição no qual um intermediário 
de alta energia é formado durante a 
conversão do reatante ao produto 
Como funciona uma enzima? 
►Mecanismos de catálise enzimática 
 Sem interferência no equilíbrio 
 Redução da energia de ativação 
 Intermediários 
 Estado inicial  Estado de transição  Estado final 
Especificidade 
 A especificidade de ligação da enzima ao 
substrato depende do arranjo, definido com 
precisão, dos átomos no centro ativo. Para 
adaptar-se ao centro, um substrato tem de 
ter uma forma complementar. 
 
Especificidade 
►Hipótese da “Chave e Fechadura” - Emil Fischer, 
1894 
Especificidade 
►Modelo de encaixe induzido - Koshland, 1958 
Que fatores afetam a atividade enzimática? 
Veloc. 
ºC 
Ponto ótimo 
da reação 
Que fatores afetam a atividade enzimática? 
Que fatores afetam a atividade 
enzimática? 
Que fatores afetam a atividade enzimática? 
Que fatores afetam a atividade enzimática? 
Que fatores afetam a atividade enzimática? 
Que fatores afetam a atividade 
enzimática? 
Que fatores afetam a atividade enzimática? 
Velocidade 
Máxima 
10 
Cinética enzimática 
►Definição 
►Estudo das velocidades de uma reação e suas mudanças em 
resposta a alterações em valores experimentais 
► Efeito da concentração do substrato 
 
E + S E S P + E 
Velocidade de uma reação é o 
número de moléculas de 
substrato convertidas em 
produtos por unidade de 
tempo 
Cinética enzimática 
Velocidade da reação enzimática mediante diferentes concentrações de substrato! 
Inibição Enzimática 
►Inibição Irreversível 
►Inibição Reversível 
 Competitiva 
 Não competitiva 
 
Inibição Enzimática 
►Inibição Reversível 
 Competitiva 
 Não competitiva 
Inibição Enzimática 
►Inibição Irreversível 
► GRANDE ALVO DA PESQUISA 
BIOMÉDICA – TRATAMENTO DE DOENÇAS 
 
Inibição Enzimática 
QUESTÃO DE CONCURSO 
Jannison Ribeiro