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Aminoácidos e Proteínas
Professora Marina Neves Delgado 
• Unidade básica que formam as proteínas ou
polipeptídeos.
• Alguns são bioativos, mesmo quando isolados da
estrutura protéica: hormônios, precursores de
neurotransmissores, etc.
Aminoácido
• Grupo Amina (NH3)
• Grupo carboxila ( COOH)
• Carbono a
• Cadeia lateral (R)
Estrutura Geral do Aminoácido
Por causa dessa estrutura química, o aminoácido pode 
ter cargas diferentes em determinado pH.
Existem dois critérios básicos:
• Polaridade da cadeia lateral, i. e. natureza polar ou 
apolar de R.
• Presença de grupo acídico ou básico na cadeia lateral.
Classificação dos Aminoácidos
Influenciam as propriedades dos aminoácidos
1. Aminoácidos com cadeias laterais apolares.
2. Aminoácidos com cadeias laterais polares. 
eletricamente neutras.
3. Aminoácidos com cadeias laterais com grupo 
carboxila.
4. Aminoácidos com cadeias laterais básicas.
5. Aminoácidos incomuns. 
Classificação dos Aminoácidos
Aminoácidos incomuns:
Ocorrem em algumas proteínas;
São derivados de aminoácidos comuns;
São produzidos pela modificação do aminoácido 
parental depois que a proteína é sintetizada.
Ex: hidroxiprolina - prolina - e hidroxilisina - lisina-
(colágeno)
tiroxina - tirosina (hormônio da tireóide)
• Ligação covalente entre o grupo a-carboxila de um 
aminoácido e o grupo a-amina de outro 
aminoácido. 
• Perde-se uma molécula de água no processo.
• Resíduos de aminoácidos permanecem ligados 
após a síntese por desidratação. 
Ligação Peptídica
Exemplo de oligopeptídeo
Exemplo de oligopeptídeo
• Em uma proteína há mais de cem aminoácidos 
unidos.
Ligação Peptídica
• Proteínas são cadeias longas de resíduos de
aminoácidos unidos por ligação peptídica com um
grupo amina com nitrogênio carregado
opositivamente em uma extremidade e um grupo
carboxila carregado negativamente na outra
extremidade.
Proteína
• A sequência de aminoácidos é essencial para a
forma tridimensional da proteína e
consequentemente para a sua função.
“Fale pouco. Faça muito.” = “Faça pouco. Fale muito.”
• A sequência representa a mensagem do gene! A
sequência determina exatamente como a proteína
irá se dobrar em uma conformação tridimensional
para executar sua exata função bioquímica.
Proteína
Estrutura primária
Sequência de 
aminoácidos
Função
Forma tridimensional
Anemia falciforme
• Estrutura primária: ordem na qual os aminoácidos
estão ligados por ligação peptídica.
• Estrutura secundária: arranjo espacial dos átomos
do esqueleto peptídico. Tal arranjo é dependente
da pontes de hidrogênio formadas entre amida e
grupo carbonila do esqueleto peptídico.
• Estrutura terciária: arranjo espacial de todos os
átomos da proteína, incluindo a cadeia lateral e ou
grupo prostético.
• Estrutura quartenária: arranjo tridimensional da
subunidades de uma proteína, quando elas
existirem.
Estruturas das Proteínas
• Estrutura primária: ordem na qual os aminoácidos
estão ligados por ligação peptídica.
Estruturas das Proteínas
Estruturas das Proteínas
• Estrutura secundária: arranjo espacial dos átomos
do esqueleto peptídico. Tal arranjo é dependente
da pontes de hidrogênio formadas entre amida e
grupo carbonila do esqueleto peptídico.
• Estrutura terciária: arranjo espacial de todos os
átomos da proteína, incluindo a cadeia lateral e ou
grupo prostético.
Estruturas das Proteínas
• Estrutura quartenária: arranjo tridimensional das
subunidades (cadeias) de uma proteína, quando
elas existirem.
Estruturas das Proteínas
• Estrutura secundária: arranjo espacial do esqueleto
protéico devido a existência das pontes de
hidrogênio.
Detalhamento da Estrutura Secundária
a-hélice
b-pregueada
a-hélice:
Pontes de hidrogênios paralelas ao eixo da hélice. 
1. Proteínas podem ter quantidades variáveis de a-
hélice. 
2. Alguns fatores desestruturam a a-hélice:
• Repulsão eletrostática das cadeias laterais.
• Repulsão estérica (densidade) de cadeias laterais 
volumosas. 
b-pregueada:
Pontes de hidrogênios perpendiculares aà cadeia 
proteica. 
1. Esqueleto peptídico quase estendido. 
2. Pontes de hidrogênios formadas entre diferentes 
cadeias ou entre diferentes partes de uma mesma 
cadeia dobrada sobre si mesma. 
Estrutura Supersecundária
a-hélice e b-pregueada combinadas de diversas formas 
à medida que uma cadeia polipeptídica dobra sobre si 
mesma. 
Ex: bab, aa, motivos (estrutura supersecundária de 
repetição)
• Estrutura terciária: arranjo espacial de todos os
átomos da proteína, incluindo a cadeia lateral e ou
grupo prostético.
Detalhamento da Estrutura Terciária
 Pontes de 
hidrogênio,
 Atrações 
hidrostáticas,
 Interações 
hidrofóbicas
 Ligações 
dissulfetos (aa
de Cys)
Para identificar a forma 
3D da proteína:
* Cristalografia por raios X
Por que as proteínas se dobram?
O dobramentos das proteínas dependem de ligações 
não covalentes entre os átomos.
Estrutura secundária: pontes de hidrogênio entre N da 
amida e O do grupo carbonila da cadeia peptídica.
Estrutura terciária : pontes de hidrogênio, atrações 
hidrostáticas, interações hidrofóbicas e ligações 
dissulfetos (aa de Cys) entre todos os átomos da 
proteína, inclusive da cadeia lateral
Chaperonas
Desnaturação e Renaturação
O desdobramentos das proteínas é a desnaturação.
A recuperação da estrutura tridimensional desfeita 
(ocorre em condições experimentais) é a renaturação. 
Calor
pH
Detergentes
Proteínas Globulares e Fibrosas
Esqueleto protéico dobra 
sobre si mesmo para 
produzir uma forma esférica 
ou estrutura compacta. São 
solúveis em água. 
Esqueleto protéico linear, 
formando uma ou mais 
fibra. São insolúveis em 
água.