AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 5l09

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 5l09 
Aminoácidos: 
Só existem 20 aminoácidos proteinogênicos 
Estrutura geral de um aminoácido: 
 
Cadeia principal dos aminoácidos (não varia): 
Carbono central: com exceção do aminoácido glicina é um carbono quiral. 
Carboxila 
Amina: no Ph do sangue, está protonada 
Hidrogênio 
Cadeia lateral (o que varia): 
Radical, com exceção da glicina onde o radical é um hidrogênio. 
É o que define as propriedades físico-químicas do aminoácido 
Dependendo do aa, a cadeia lateral também pode conter um grupamento 
ionizável ex- amina na forma protonada ou desprotonada, o que define é o pH 
Grupamentos em que os aminoácidos proteinogênico estão divididos: 
Aminoácidos não polares= grupamentos alifáticos. Ex- glicina, alanina, valina, 
leucina, isoleucina, metionina (apresenta átomo de enxofre na cadeia lateral). 
Não se dissolvem em solução aquosa. 
Aminoácidos polares não carregados = serina, treonina, tirosina, cisteina, 
glutamina. 
Aminoácidos que tem cadeias laterais fenólicas= fenilalanina, tirosina e o 
triptofano 
Aminoácidos polares carregados positivamente em Ph fisiológico = lisina, 
arginina e histidina (os 3 na forma protonada) 
Aminoácidos polares carregados negativamente em Ph fisiológico = aspartato 
ou glutamato 
A carga negativa ou positiva em ph sanguíneo/celular vai ser importante para 
as interações das proteínas que possuem esse aminoácido. *Toda vez que 
uma proteína tiver um aminoácido carregado significa que ela tem função 
eletrostática *Proteína carregada positivamente, colocada em ph ácido, 
protonação não altera muito mas em ph básico ela perde os ácidos, sua carga 
muda. 
Em geral, todas as proteínas apresentam aa de todas essas classes porém 
algumas predominam mais do que outras. 
Ex- proteínas estruturais, que não são solúveis em água, são ricas em aa 
apolares 
Aminoácidos aromáticos são bem característicos por possuírem anéis 
benzênicos, muito presentes em estruturas especializadas como os hormônios 
e os neurotransmissores. *Ex- fenilalanina muito importante na síntese de 
neurotransmissores 
Aminoácidos polares vão estar muito presente em proteínas solúveis em água 
Ex- albumina. 
Aminoácidos carregados não serão tão abundantes nas estruturas das 
proteínas mas vão ter funções pontuais 
Aminoácidos incomuns(permanentemente modificados por grupamentos 
químicos)= são modificados (por hidroxilação) ex- hidróxi-prolina. Esses tipos 
de aminoácido estão presente em estruturas como o colágeno. Essa presença 
é essencial e esses aa não podem ser trocados, caso sejam a proteína perde a 
sua função. *Proteína conjugada são formadas por esses aa modificados 
permanentemente ex:glicoproteínas (associadas a carboidratos 
permanentementes), fosfoproteínas 
Ex- selênio aminoácidos (dão origem as selênios proteínas): selênio é um 
átomo presente em poucos alimentos como as castanhas, nozes e etc. Selênio 
tem papel anti-oxidativo pois modifica aa que vão fazer parte de duas enzimas 
anti-oxidantes, toda enzima é proteína. Sem selênio essas enzimas protetoras 
do DNA e de outros componentes celulares, contra o dano oxidativo causado 
pelas espécies reativas de oxigênio/radicais livres, não funcionam 
Existe a possibilidade de em uma proteína o aa seja modificado 
transitoriamente para que ela possa exercer sua função naquele momento 
(regular as funções das proteínas). Dentro de uma proteína o aminoácido pode 
ser fosforilado/desfosforilado, metilado/desmetilado, adenilado/desadenilado 
Ex- Existem enzimas que só estão na forma ativa se determinados aa 
estiverem fosforilados. Quando ocorre a desfosforilação volta para a forma 
inativa. Principalmente as enzimas sofrem essa regulação. 
Aminoácidos não proteinogênicos= Ornitina e citrolina, fazem parte do ciclo da 
ureia que ocorre no fígado, vai ser importante para desintoxicar o organismo de 
bases nitrogenadas/formas nitrogenadas decorrente do metabolismo de 
proteínas. 
Todos os aminoácidos podem ser titulados pois eles tem pelo menos dois 
grupamentos ionizáveis: amina e o grupamento carboxílico, se a cadeia lateral 
vai ser ionizável ou não depende do aminoácido. 
 
 
 
Pk1= pka da carboxila 
Pk2 = pka do grupamento amina 
Além de definir a região de tamponamento o pk1 significa que 50% da carboxila 
ta na forma protonada e 50% tá na forma desprotonada pois não deu tempo de 
desprotonar tudo, a medida que se adiciona base ao sistema a carboxila perde 
próton pro meio porque o Ph está aumentando. A medida que se adiciona 
base, toda a carboxila vai sendo desprotonada. No final da região de 
tamponamento a carboxila está totalmente desprotonada *Ph fisiológico a 
carboxila estará desprotonada sempre. 
Quando se continua aumentando o Ph a amina vai se desprotonar também. 
*Amina da glicina começa a perder próton em 8,60, em 9,6 amina está 50% 
desprotonada e 50% protonada, 10,6 totalmente desprotonada 
Ao final da titulação estará todo mundo desprotonada 
Titulação de aminoácido tem duas regiões razoavelmente resistentes a 
variações do Ph, regiões em torno do pka (pk1 e pk2) desses grupamentos 
ionizáveis. 
Ponto isoelétrico(Pi) = Nesse ponto a carga elétrica liquida do aminoácidoé 
igual a 0. Somatório das cargas elétricas vai ser 0. Ph em que a molécula está 
com sua carga liquida igual a zero 
 
Glutamato = AA carregado negativamente em ph fisiológico mas em ph muito 
baixo ele está protonado. Então o glutamato tem 3 grupos ionizáveis já que 
conta com a cadeia lateral. 
Primeiro grupo a se desprotonar é SEMPRE a carboxila da cadeia principal 
(Pk1) 
Pk2 = pka da amina da cadeia principal 
pKr = pka da carboxila da cadeia lateral. Começa a desprotonar em 3,25 (a da 
cadeia principal já desprotonou toda) 
PI entre o Pk1 e Pkr 
Regiões ionizáveis = são reguladas por Ph e também contribuem para 
manutenção do mesmo. 
Ligações peptídicas: Interação dos aa 
Extremamente forte 
Acontece nos ribossomos pois é onde ocorre a tradução (síntese de proteínas 
a partir dos RNAm) 
Condensação de 2 aa que para acontecer tem que haver saída de 3 átomos: 
hidroxila da carboxila da cadeia principal e hidrogênio da amina, liberando 
assim uma molécula de água 
Ocorrem sempre entre átomos da cadeia principal 
Ligação peptídica também é uma ligação amida 
Proteínas são formadas a partir de ligações peptídicas entre os aa, formando 
sempre uma estrutura linear 
Proteínas/peptídeos são sempre estruturas lineares portanto sempre vai haver 
uma extremidade amino terminal (contém grupamento amina da cadeia 
principal) e uma extremidade carboxi terminal (contem a carboxila da cadeia 
principal) 
 
Diferença entre peptídeos (ex: TSH) e proteínas = peso molecular. Peptídeos 
são polímeros de aminoácidos de baixo peso molecular. 
Proteínas: 
As proteínas podem ser formadas unicamente por aminoácidos mas em alguns 
casos vão apresentar aminoácidos permanentemente modificados, essas 
proteínas são chamadas de proteínas conjugadas/precisam de outras 
partículas *aminoácidos modificados pra funcionares *ex- glutationa-
peroxidade, glicoproteínas, fosfoproteínas e etc. Sem essas partículas a 
proteína não será sintetizada, carência das proteínas. 
Funções: hormônios (maioria é peptídeo e proteínas. Insulina não é uma 
proteína conjugada, ou seja, só tem aminoácidos), enzimas (toda enzima é 
uma proteína), defesa (anti-corpos), estruturais (sustentação de tecidos ex- 
colágeno, elastina), contráteis (permitem contração muscular ex- actina), 
motoras (movimentação celular), transporte (ex- hemoglobina) 
Estrutura conformacional das proteínas: Complexidade estrutural proteica é 
dividida em quatro níveis = 
Est. Primária = Defini todas as outras, fundamentalmente é a sequência de aa 
em uma proteína. Essa estrutura quando se enrola, ficando tridimensional, 
defini os outros níveis estruturais *associação de estruturas primárias 
diferentes gerando estrutura secundária. Sequência de aa unidos por ligações 
peptídicas que formam cadeias polipeptídicas. Bidimensional, plana e rígido 
Est. Secundárias= Arranjo espacial local dos aminoácidos dos polipeptídeos. É 
formada a partir de ligações entre as cadeias laterais de aa próximos entre si. 
Principal ligação responsável por essa estrutura é a de hidrogênio. 
Pode ter uma estrutura helicoidal. A cada 3,4 resíduos de aa na estrutura α-
hélice tem uma torção promovida pela ponte de hidrogênio. Maior parte de aa 
que formam a α-hélice é apolar logo ela será uma estrutura apolar 
 
Além da α-hélice, existe um segundo tipo de estrutura secundária: folha β-
pregueada. Proteínas com esse tipo de estrutura se organizam como folhas de 
papel com pregas. Os tipos de folha β-pregueada são: anti-paralelas (pontes de 
hidrogênio ocorrem entre vértices opostos da estrutura) e paralelas (vértices se 
coincidem). Também são hidrofóbicas por ser formada por aa apolares. Essas 
estruturas são encontradas em diversas proteínas de membrana para interagir 
com as cadeias hidrocarbonadas dos lipídios 
 
Colágeno é um outro tipo de estrutura secundária que não é uma alfa-hélice, 
nem uma folha-beta-pregueada, é uma estrutura única e específica, é formada 
por 3 cadeias polipeptídicas, formado por 3 polipeptídeos alfas repetidos, cada 
polipeptídeo alfa é formado por uma sequência repetitiva de glicina-aa qualquer 
-prolina ou glicina-aa qualquer–hidroxi-prolina. Existem vários tipos mas em 
geral eles tem mais glicina 
 
Est. Terciárias = Arranjo tridimensional da proteína entre aa distantes entre si. 
Existem áreas dentro dessas estruturas que preservam a estrutura secundária. 
*est secundária e terceárias coexistem 
Proteínas com estrutura terciárias são globulares, hidrofílicas (praticamente 
mesma proporção de aa polares e apolares. Pra organizar isso de forma que a 
estrutura total seja hidrofílica é necessário que os aa apolares sofram atrações 
hidrofóbicas e sejam empurrados para o interior da proteína) e a maior parte 
das proteínas nas células e fora delas apresentam estrutura terciária 
 
Est. Quaternárias = Diferentes peptídeos/proteínas (estrutura primária distintas) 
unidos, se combinam para formar essa estrutura. Resultado da união entre 
proteínas diferentes. Ex – hemoglobina, formada por 4 subunidades 2 alfas e 2 
betas, cada estrutura alfa e beta tem estruturas terciárias, união entre as quatro 
que forma a quaternária. 
 
*Estruturas tridimensionais são resultantes de ligações entre as cadeias laterais 
Ligações responsáveis pelas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias 
(entre cadeias laterias): 
Lig de hidrogênio 
Lig dipolo-dipolo (entre os aa apolares)Atrações hidrofóbicas (entre os aa apolares) 
Forças eletrostáticas (entre os aa carregados) 
Lig de Wander Walls (acontecem entre todos os átomos, mais fracas) 
Lig dissufeto (ocorre entre os átomos de enxofre. Única covalente da lista, forte 
como a ligação peptídica. Queratina rica nesse tipo de ligação) 
Classificação em fibrosa e globular: 
Proteína fibrosa = alongada geralmente só tem estrutura secundária em sua 
formação. Geralmente estruturais ex- queratina, colágeno 
Proteína globular = esférica 
 
 
Existe uma relação de dependência entre a estrutura e a função da proteína, 
caso haja a mudança dessa estrutura e função também muda. Várias doenças 
genéticas causadas por problemas na forma da proteína. Maioria das proteínas 
mal dobradas são consequências de doenças genéticas, mudança de forma, 
proteína não apresenta sua função normal. 
Polimorfismo: Diferentes proteínas dentro de uma mesma espécie, tem que ser 
compatíveis com a vida, gera diferenças externas e metabólicas. Diversidade 
genética que gera a diversidade proteica. Maioria das estruturas primárias são 
conservadas nas proteínas da mesma espécie. 
O dobramento da proteína é tão importante que passa por um padrão de 
qualidade do RNAm, complexo das chaperonas (cilindro por onde as proteínas 
dobradas passam e eventualmente são ajustadas pelas chaperonas), caso não 
tenha solução mesmo com as chaperonas a proteína é enviada para o sistema 
proteossomo (cilindros que degradam essas proteínas através de enzimas). 
Quando a proteína consegue escapar dos controles de qualidade são formado 
os príons(“proteínas que escaparam”). Além de serem mal dobradas, interagem 
com outras proteínas boas alterando-as também. 
Existe um processo de desdobramento das proteínas que pode ser causado 
por desnaturação 
Fatores desnaturantes: 
Aumento de temperatura, solventes orgânicos, ácidos e bases forte, 
detergentes, metais pesados, radiação, ureia e etc. 
Desnaturação = perda da forma nativa da proteína (forma que a proteína 
apresenta sua conformação termodinamicamente favorável). 
Mudança de conformação é diferente de desnaturação (perda total de 
estrutura)