PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS DE OXIGÊNIO

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PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS DE OXIGÊNIO
Beatriz Silva Barbosa
Hudson Batista da Silva
Pâmella da Silva Campos
Universidade Federal de Juiz de Fora
BQU049-Química Biológica
Proteína
PROTEÍNA (do grego PROTEIOS–de primeira importância)
Funções das Proteínas
ESTRUTURAL
TRANSPORTE
MOVIMENTO
ARMAZENAMENTO
HORMÔNIO 
PROTEÇÃO 
ENZIMA
Funções das Proteínas
ESTRUTURAL
MOVIMENTO
ARMAZENAMENTO
HORMÔNIO 
PROTEÇÃO 
ENZIMA
TRANSPORTE
Colágeno: 
ossos, tendões, cartilagem
Queratina:
Cabelo, pele, unha e penas
Funções das Proteínas
ESTRUTURAL
MOVIMENTO
ARMAZENAMENTO
HORMÔNIO 
PROTEÇÃO 
ENZIMA
TRANSPORTE
Miosina e Actina:
 Contrações musculares
Funções das Proteínas
ESTRUTURAL
MOVIMENTO
ARMAZENAMENTO
HORMÔNIO 
PROTEÇÃO 
ENZIMA
TRANSPORTE
Caseina: leite. 
Albumina: ovos
Funções das Proteínas
ESTRUTURAL
MOVIMENTO
ARMAZENAMENTO
HORMÔNIO 
PROTEÇÃO 
ENZIMA
TRANSPORTE
Insulina:
Regula a glicose no sangue
Somatotropina:
Regula o crescimento
Ocitocina:
Estimula as contrações em mulheres durante o parto
Funções das Proteínas
ESTRUTURAL
MOVIMENTO
ARMAZENAMENTO
HORMÔNIO 
PROTEÇÃO 
ENZIMA
TRANSPORTE
Imunoglobulinas:
estimulam a imunidade
Funções das Proteínas
ESTRUTURAL
MOVIMENTO
ARMAZENAMENTO
HORMÔNIO 
PROTEÇÃO 
ENZIMA
TRANSPORTE
Sucrase:
Catalisa a hidrólise da sacarose
Pepsina:
Catalisa a hidrólise de proteínas
Funções das Proteínas
ESTRUTURAL
MOVIMENTO
ARMAZENAMENTO
HORMÔNIO 
PROTEÇÃO 
ENZIMA
TRANSPORTE
Hemoglobina:
 transporta o oxigênio 
Lipoproteinas:
Transportam lipídios
Transporte de Oxigênio
HEMATOSE:
mecanismo de trocas gasosas que ocorre nos alvéolos pulmonares
Hemiproteinas
Fazem parte da família das proteínas globulares.
são constituídas por um grupo prostético: o heme e por uma parte proteica, a globina. 
São responsáveis por diversos tipos de atividade catalítica e desempenham várias funções nos sistemas biológicos
Proteínas globulares são caracterizadas por terem a cadeia polipeptídica enrolada de forma esférica ou globular possuindo vários tipos de estruturas secundárias
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Hemiproteinas
A Mioglobina (Mb) e a Hemoglobina (Hb) são hemeproteínas e fazem parte da família das proteínas globulares.
Mb
Hb
Hemiproteínas
HEMOGLOBINA (Hb):
Está contida no interior das hemácias.
Função:  Transporte de O2 no sangue
  Transporte de CO2 e íons hidrogênio (H+)
MIOGLOBINA (Mb):
Está localizada no tecido muscular esquelético e cardíaco.
Função:  Reserva de oxigênio
  Transporte de O2 no músculo
Bia
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Grupo Heme
 O grupo prostético heme confere a estas proteínas uma cor característica, e é constituído por uma parte orgânica e um átomo de ferro, no estado ferroso [Fe(II)].
Bia
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 O heme consiste numa estrutura tetrapirrólica, na qual os quatro anéis pirrólicos se encontram ligados por pontes de metano tendo à periferia 4 radicais metilo, 2 radicais vinilo e 2 radicais proprionilo em arranjos diferentes. O Fe(II) encontra-se no centro2.
Heme (Fe-protoporfirina IX)
Grupo Heme
a protoporfirina IX é um dos isómeros do grupo heme hudson
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 Este grupo é essencialmente plano, ligeiramente dobrado. 
A 5ª e a 6ª ligação coordenadas do Fe(II) estão estabelecidas com dois ligandos adicionais, localizados acima e abaixo do plano do heme
Grupo Heme
5ª ligação está ligada ao azoto imidazólico do resíduo de histidina e a 6ª ligação coordenada está livre no estado não oxidado ou Desoxi, e ocupada pelo oxigénio no estado oxigenado ou Oxi
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ESTADOS DE OXIDAÇÃO DO FERRO:
1. Estado Ferroso (Fe2+): 
 ferro-mioglobina ou ferro-hemoglobina
 Capaz de se ligar ao O2
2. Estado Férrico (Fe3+): 
 ferri-mioglobina ou meta-mioglobina
 Não se liga ao O2
Grupo Heme
MIOGLOBINA E HEMOGLOBINA
HUDSON
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 Proteína extremamente compacta, que se encontra nas células dos músculos dos animais vertebrados, tendo como função principal armazenar e facilitar o transporte de oxigênio nos músculos.
Mioglobina - Estrutura e Funções
É abundante nos músculos dos mamíferos marinhos como a baleia e o golfinho conferindo cor marron avermelhado.
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Encontra-se no músculo cardíaco e músculo esquelético dos mamíferos e aumenta a solubilidade efetiva do oxigênio no músculo, atuando como um reservatório de oxigênio.
Mioglobina - Estrutura e Funções
Quando a disponibilidade de oxigênio é limitada a mioglobina libera oxigênio necessário à contração do músculo esquelético e cardíaco.
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Modelos da estrutura terciária da mioglobina. (A) Salientando o grupo heme a vermelho
(Adaptado de Ordway e Garry, 2004);
Mioglobina - Estrutura e Funções
A mioglobina é formada por uma única cadeia polipeptídica de 153 resíduos de aminoácidos e um grupo prostético heme.
A capacidade da Mb se ligar ao oxigênio, depende da presença do heme.sendo que na Mb o grupo heme é muito menos susceptível à oxidação, porque duas moléculas de mioglobina não se conseguem associar para formar um complexo heme-O2-heme.
Mioglobina - Estrutura e Funções
A formação deste complexo heme-O2-heme está estereoquímicamente impedida
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 A ligação reversível do O2 à mioglobina (Mb) é descrita por uma equação de equilíbrio
 a constante de dissociação (K) para essa equação é:
 K = [Mb][O2 ] / [Mb O2 ]
Mioglobina - Estrutura e Funções
 Mb + O2 ↔ Mb O2 
Estudos recentes revelaram também a importância da Mb como moduladora das funções cardíacas. Sendo produzida nas células do músculo cardíaco e nas fibras oxidativas dos músculos esqueléticos. Colocam a Mb como uma hemeproteína multifuncional que participa em diversas funções fisiológicas.
Mioglobina - Estrutura e Funções
HUDSON
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Hemoglobina - Estrutura e Funções
Presente nos eritrócitos (hemácias);
 
Pigmento presente no sangue
 responsável por transportar o oxigênio
 constituída por quatro cadeias polipeptídicas
 
 
Quando a disponibilidade de oxigênio é limitada a mioglobina libera oxigênio necessário à contração do músculo esquelético e cardíaco.
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Hemoglobina - Estrutura e Funções
estrutura quaternária da hemoglobina muda acentuadamente pela oxigenação;
 
As propriedades da cadeia α isolada são muito parecidas com as da mioglobina.
 
Quando a disponibilidade de oxigênio é limitada a mioglobina libera oxigênio necessário à contração do músculo esquelético e cardíaco.
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Também participa do processo de transporte de nutrientes a todas as células do corpo
 
Para se combinarem com o oxigênio, os eritrócitos precisam contê-lo em quantidade suficiente de ferro presentes no organismo.
A deficiência de ferro no organismo leva a um quadro conhecido como anemia
Quando a disponibilidade de oxigênio é limitada a mioglobina libera oxigênio necessário à contração do músculo esquelético e cardíaco.
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A deficiência de ferro no organismo leva a um quadro conhecido como anemia
Quando a disponibilidade de oxigênio é limitada a mioglobina libera oxigênio necessário à contração do músculo esquelético e cardíaco.
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Hemoglobina - Estrutura e Funções
A hemoglobina é capaz de transportar oxigênio numa quantidade superior a vinte vezes seu volume. 
Porém, quando se une ao monóxido de carbono, ela perde sua capacidade de combinar-se com o oxigênio
Quando a disponibilidade de oxigênio é limitada a mioglobina libera oxigênio necessário à contração do músculo esquelético e cardíaco.
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Hemoglobina - Estrutura e Funções
 
O tempo médio de vida dos glóbulos vermelhos é de aproximadamente 120 dias, após este período, eles se degeneram no baço ou no sistema circulatório 
O ferro se reintegra nos novos eritrócitos (glóbulos vermelhos) que se formam na medula óssea;
Quando a disponibilidade de oxigênio é limitada a mioglobina libera oxigênio necessário à contração do músculo esquelético e cardíaco.
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Hemoglobina - Estrutura e Funções
Os hematomas são formados pelo escape de eritrócitos
aos tecidos. Isto geralmente ocorre pelo rompimento de um ou mais vasos sanguíneos quando na ocorrência de alguma lesão. 
A degradação da hemoglobina se converte em pigmentos biliares, e, estes, são responsáveis pela coloração amarelada dos hematomas.
Curiosidade 
Quando a disponibilidade de oxigênio é limitada a mioglobina libera oxigênio necessário à contração do músculo esquelético e cardíaco.
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Referencias Bibliográficas
“Transporte de oxigênio no sangue”; Portal Educação. Disponivel em: <https://www.portaleducacao.com.br/conteudo/artigos/veterinaria/transporte-de-oxigenio-no-sangue/21377>
“Estrutura da hemoglobina”; Disponivel em: <http://medicina.med.up.pt/bcm/trabalhos/2006/aminhaproteinafavorita/estrutura.htm>
“Proteínas”; Portal São Franciso. Disponivel em: <http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/proteínas>
SANTOS, Vanessa Sardinha dos. "Hematose"; Brasil Escola. Disponível em <http://brasilescola.uol.com.br/biologia/hematose.htm>. 
“Hemoglobina”; Toda Biologia. Disponivel em: <http://www.todabiologia.com/anatomia/hemoglobina.htm>
Imagem: A verdade sobre o transporte de oxigênio Disponivel em: <http://biomedlpresenha.blogspot.com.br/>
RIBEIRO, Krukemberghe Divino Kirk da Fonseca. “Hematose”; Mundo Educação. Disponível em: <http://mundoeducacao.bol.uol.com.br/biologia/hematose.htm>