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FESCG - FACULDADE ESTÁCIO DE SÁ DE CAMPO GRANDE - MS
WELITON DA SILVA
SUMARA 
RELATÓRIO DA AULA 
Campo Grande – MS
MAIO 2015
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WELITON DA SILVA
SUMARA 
RELATÓRIO DE BIOQUÍMICA
Relatório apresentado como requisito para avaliação da disciplina de Bioquímica do 3º semestre do curso de farmácia da FESCG. 
 sob a orientação do Professora: Rosemary 
 
Campo Grande – MS
MAIO - 2015
sumário
1 INTRODUÇÃO........................................................................................................03
2 MATERIAIS UTILIZADOS......................................................................................04
3 PROCEDIMENTOS RESULTADOS.......................................................................05 
5 REFERENCIAS.......................................................................................................08
1- INTRODUÇÃO 
COMPORTAMENTO ELETROQUÍMICO DO FERRO EM SOLUÇÕES DE ACETATO E BENZOATO DE SÓDIO NA PRESENÇA DE CLORETOS. Luís R. B. Hölzle, Denise S. Azambuja. (Departamento de FísicoQuímica, Instituto de Química, UFRGS). O comportamento eletroquímico do Fe em soluções de sais orgânicos tem sido estudado objetivando sua aplicação tecnológica como inibidores de corrosão. Usando eletrodo rotatório e voltametria cíclica estudou-se a dissolução do Fe em pH 6 em sistemas contendo xM de acetato e yM de benzoato de sódio, tal que x+y=1M na presença de 0,1M NaCl. O voltamograma do Fe nestes sistemas, obtido a 10mV/s, apresenta na zona de dissolução ativa dois picos anódicos, sendo que o potencial e a corrente dos mesmos dependem da concentração dos componentes da mistura inibidora. A varredura no sentido catódico dos potenciais mostra um pico de reativação anódica nas soluções com baixa concentração de benzoato (y0,3M. Na região de altos sobrepotencioais anódicos ocorre a formação de pites, cuja intensidade depende da concentração de ambos os sais, verificando-se que a medida que a concentração de benzoato aumenta, diminui a corrosão localizada. Os valores do potencial de rompimento do filme passivo (EB) se deslocaram para valores mais positivos com o aumento da concentração de benzoato, sendo que este efeito é mais acentuado a altas velocidades de varredura de potencial.(FAPERGS, CNPq)
2- Materiais
Pipetas de 2 ml.
Pipeta Pasteur.
Peras de borracha
Tubos de ensaio longo
Tubos de centrífuga, 
Estantes
Banho Maria a 100°C
Pinça de madeira
Centrífuga
Solução de proteína (albumina) a 10%, pesar 10 g de clara do ovo e homogeneizar com 100 mL de água;
Solução fisiológica (NaCl 0,9%) – Pesar 0,9 g de NaCl e dissolver em 100 mL de água deionizada. 
Solução de Hidróxido de sódio a 10% - Pesar 10 g de NaOH e dissolver em 100mL de água deionizada.
Solução de sulfato de amônio 2 ml.
Solução de H2O destilada 4 ml.
Solução de biureto:
3- PROCEDIMENTOS E RESULTADOS
 3.1 DESNATURAÇÃO TÉRMICA
Em tubo de ensaio, colocar 2,0 ml da solução de proteínas (ovoalbumina). Aquecer até fervura (ou no máximo até 8 minutos). 
Resultados: Devido ao calor desnaturou a proteína, ou seja coagulo.
Observamos a formação de coágulo brando de proteína desnaturada.
Explicação: O calor desnatura (precipita) as proteínas, transformando-as em proteínas que são insolúveis por modificação na sua estrutura.
Centrifugamos por 3min, contudo não foi possível fazer a separação do sobrenadante. 
Adicionamos 1,0mL de biureto no sobrenadante e agitamos, seu resultado ficou roxo, com isso concluímos que a substancia havia grande quantidade de proteínas.
 
3.2 DESNATURAÇÃO ÁCIDA
Em  tubo colocou 2,0 ml da solução de proteínas (ovoalbumina) e levou-se a centrífuga.
Adicionamos 1,0 ml de ácido tricloroacético a 10%. 
Resultados: Na centrifuga houve (separação) retiramos com a pepita pasteur o resíduo e acrescentamos no tubo precipitado adicionamos 2,0ml de salina. Observamos que ela não coagulou ficando com uma coloração branca. Em outro tubo inserimos 1ml de biureto e sua coloração ficou roxa, por conta da proteína.
Explicação: Os ácidos fortes desnaturam (precipitam) as proteínas, transformando-as em meta proteínas que são solúveis.
3.3 DESNATURAÇÃO POR SAIS
Havia 02 tubos de ensaio.
No 1° foi adicionado 2 ml de clara de ovo e 2 ml de sulfato de amônio, feito isso vamos hominiza-lo.
Observação: A proteína com a presença de sal precipitou (homogeneizou).
Levamos o tubo para centrifuga e após deixarmos por 3 minutos, ao retirarmos visualizamos que havia uma separação onde constava o sobrenadante e o precipitado (parte concentrada), retiramos então o sobrenadante e ficou apenas o precipitado. Adicionamos 4 ml de H2O destilado e agitamos.
Observação: A proteína solubilizou-se e entrou em seu estágio inicial, ou seja, se dissolveu e ficou transparente, restaurou-se.
No 2° tubo deixamos o sobrenadante e adicionamos 01 ml de Biureto, ao homogeniza-lo veio a se tornar roxo.
Observação: Devido o contato do biureto à substância e sua coloração ter ficado roceada, podemos concluir que havia proteína na substância.
4- CONCLUSÃO
 No 1° experimento com base ao comportamento das proteínas em altas temperaturas: esse experimento pode observar a diferença de coloração devido à presença de proteínas e a desnaturação delas.
No 2° experimento; foi adicionado ácido tricloroacético a 10% e logo depois de centrifugado, retiramos um liquido sobrenadante e inserimos a salina e o biureto.
No precipitado inserido a salina não houve diferenciação de solução. Quando inserido o biureto, podemos perceber a coloração roxa e a presença da proteína.
No 3° experimento podemos concluir que com a solubilidade e a homogeneização do sulfato de amônio houve uma separação de substâncias (proteínas e______________). Sendo ela a adição de água se solubilizou e à adição de biureto tivemos a transparência de proteínas. 
5- REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
Disponível em: http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_proteinas/precipitacao_proteinas.htm
Acesso em: 15/03/2015;
Disponível em: http://www.ebah.com.br/content/ABAAABGBsAK/desnaturacao-proteina-com-enfase-no-ovo
Acesso em: 15/03/2015.
Disponível em http://www.infoescola.com/bioquimica/tecnicas-de-desnaturacao-de-proteinas/
Acesso em: 15/3/2015
Disponível em http://proteinafametro2013.blogspot.com.br/2013/05/desnaturacao-das-proteinas.html
Disponível em: http://wikiciencias.casadasciencias.org/wiki/index. php/Desnatura%c3%a7%c3%a3o