Estrutura e Função dos Anticorpos

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Anticorpo é referente à função imune: está se ligando a um antígeno. Imunoglobulina é referente à estrutura química da molécula. Gamaglobulina é uma classe de proteínas que tem determinado peso quando colocada em gel de eletroforese.
No gel de eletroforese, há curvas para albumina e para globulinas, como a alfa, beta e a gama. Diminuição grande na gamaglobulina pode-se dizer que há imunodeficiência, e inversão da albumina com a onda da gamaglobulina (gamaglobulina ficar maior que a albumina) quer dizer que há infecção e produção excessiva de anticorpos.
O anticorpo possui duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, sendo que as extremidades das cadeias é variável para reconhecimento de diferentes antígenos. Ambas cadeias pesadas são exatamente iguais, e as leves também. Elas são arranjadas em domínios, ligados por pontes de hidrogênio. Ela tem um pouco de mobilidade numa parte chamada de dobradiça, para poder ligar à moléculas com diferentes distâncias.
A região variável da molécula pode se ligar à diversos antígenos, incluindo lipídios, ácidos nucleicos ou açúcares, gerando diversidade. A parte constante dá a função biológica da molécula, como ativar o sistema complemento, transferência transplacentária e facilitar a fagocitose.
A porção que se liga ao antígeno é chamada de Fab, e a parte constante é chamada de Fc.
A molécula pode estar livre no sangue, ou na superfície da célula. Estando na superfície da célula, ela possui uma porção hidrofóbica transmembrana, a qual é perdida caso se torne livre.
A conexão antígeno-anticorpo deve ser perfeita, assim como chave-fechadura. A estrutura tridimensional do anticorpo, no espaço entre a cadeia leve e a cadeia pesada, deixa diferentes partes da cadeia fazendo contato com o antígeno. São poucos aminoácidos que fazem ligações com o antígeno.
Fazer uma única ligação com o antígeno (ligação monovalente) leva a uma avidez de interação baixa. Para que essa avidez seja alta, o anticorpo deve se ligar duas vezes ao antígeno (bivalente). O IgM pode fazer pentâmeros, caracterizando uma ligação polivalente e levando à uma avidez mais elevada.
Caso o anticorpo encontre o antígeno em sua estrutura terciária, ele vai pegar patês diferentes de um todo dobrado, logo ele não reconheceria a estrutura primária. Portanto, proteínas desnaturadas não seriam reconhecidas pelo anticorpo para sua estrutura terciária.
Linfócito pré-B começa a rearranjar a cadeia pesada do IgM e forma uma cadeia leve falsa para ser expresso na membrana. Caso ele apresente IgM e IgD, ele se torna maduro e pode ir para o sangue periférico e se aloja em órgãos linfoides secundários. Quando encontra antígeno, ele se torna plasmócito e começa a secretar anticorpos.
IgG, IgA, IgM, IgD e IgE se diferenciam na cadeia pesada, pela sequência de aminoácidos formando a proteína. A cadeia leve só pode variar entre Kappa e Lambda, e elas estão presentes em qualquer uma das Ig. 
A IgM é formada por 5 monômeros de imunoglobulina, formando um pentâmero. Ela possui, também, uma cadeia J, que facilita a ligação entre as moléculas. Esse pentâmero facilita a ativação do sistema complemento. Todas as porções variáveis do pentâmero são iguais.
A IgA é um dímero, também ligada à cadeia J. Ela é uma Ig de secreção, logo ela possui um componente secretório, à qual se liga a cadeia J. Esse componente secretório é produzido pelas células epiteliais da mucosa, após receberem a IgA vinda de um plasmócito intra-epitelial.O componente secretório, alem de promover a secreção da IgA, também à protege da ação proteolítica da mucosa intestinal a qual ela pode estar sujeita.
IgG é a presente em maior quantidade. Apenas IgG e IgM fixam complemento, e apenas IgG faz transferência transplacentária, alem de facilitar a apoptose.
IgG tem quatro subclasses: 1 2 3 e 4. Cada uma delas tem funções diferentes.
O anticorpo IgA impede a adesão de patógeno às mucosas. Ele impede a infecção de uma nova célula por um vírus recém-sintetizado numa célula infectada.