Tutoria - 1° Período - 3° Módulo - Metabolismo das proteínas

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Centro Universitário de Mineiros – UNIFIMES
Curso de Medicina
Tutoria 3ª Etapa
		 Unidade III
PROBLEMA 3
DESPORTISTA: “BOMBADONA”
SUMÁRIO
1.2 INTRODUÇÃO	3
1.3 OBJETIVOS DE APRENDIZAGEM	4
1.4 RESPOSTAS E DISCUSSÕES	5
1.5 CONCLUSÃO	21
1.6 REFERÊNCIAS BIBLIOGRAFICAS	22
1.2 INTRODUÇÃO
As proteínas são polímeros de aminoácidos unidos por ligações, denominadas ligações peptídicas, uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida. Além disso, os diferentes grupamentos "R" encontrados nos aminoácidos influenciam na estrutura, na funcionalidade e nas propriedades das proteínas individuais.
Além disso podem atuar como enzimas, catalisando reações químicas, podem transportar pequenas moléculas ou íons; podem ser motoras para auxiliar no movimento em células e tecidos; participam na regulação gênica, ativando ou inibindo; estão no sistema imunológico, entre outras centenas de funções. Praticamente todas as funções celulares necessitam de proteínas para intermediá-las.
Quando ingerimos proteínas, elas são quebradas durante o processo de digestão, e posteriormente, absorvidas pelas nossas células, que novamente as quebram, transformando-as em aminoácidos. Estes aminoácidos serão utilizados pelo nosso corpo onde eles forem mais necessários.
 
1.3 OBJETIVOS DE APRENDIZAGEM
Objetivo geral: 
Compreender as funções orgânicas e a importância das proteínas e aminoácidos.
Objetivos específicos:
Definir e classificar proteínas e aminoácidos.
Descrever o processo e absorção dos aminoácidos.
Descrever o processo de síntese de proteínas.
Processo de degradação e excreção da uréia.
Processo de obtenção de energia a partir da cadeia carbônica (glicogênicos e cetogênicos).
Definir balanço energético nitrogenado.
Discutir o destino dos aminoácidos na formação dos compostos nitrogenados não proteicos.
Discutir o uso de esteróides e anabolizantes para a mudança do corpo e suas consequências para outros órgãos.
RESPOSTAS E DISCUSSÕES
Definir e classificar proteínas e aminoácidos.
As proteínas compõem cerca de três quartos dos sólidos corporais e são essenciais para a regulação e manutenção do organismo. Existe uma grande diversidade de proteínas e respectivas funções, entretanto, todas têm em comum a característica estrutural de serem polímeros lineares de aminoácidos. No organismo humano 20 aminoácidos diferentes combinam-se, por meio de ligações peptídicas, para formar as proteínas corporais, embora, Já tenham sido descritos mais de 300 tipos de aminoácidos na natureza.
 Os aminoácidos são constituídos essencialmente por carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio. Eles apresentam um carbono central ligado a um grupo amina, um hidrogênio, um ácido carboxílico e um radical. É o radical que diferencia um aminoácido do outro e permite a classificação dos mesmos em apolares, polares desprovidos de carga, ácidos e básicos. Aminoácidos apolares são aqueles que apresentam uma cadeia lateral apolar, incapaz de receber ou doar prótons, e consequentemente com caráter hidrofóbico.
 Aminoácidos polares desprovidos de carga elétrica, ou polares neutros, possuem nas cadeias laterais um grupo hidroxila polar capaz de formar ligações de hidrogênio. Já os ácidos são doadores de prótons e portam um grupo carboxilato, e os aminoácidos básicos são positivos e apresentam grupos aminos. 
É importante salientar que os aminoácidos também podem ser classificados de acordo com sua obtenção. Os não essenciais (também denominados dispensáveis) podem ser produzidos nas células humanas, desde que os ingredientes necessários estejam presentes. Dessa forma, são considerados dispensáveis em relação à dieta. Por outro lado, os aminoácidos essenciais (também denominados indispensáveis) não podem ser produzidos pelo corpo. Assim é necessário obtê-los dos alimentos.
 De acordo com a quantidade, o tipo e a ordem que os aminoácidos unem-se são formadas os peptídeos. Dipeptídeos: dois aminoácidos; Tripeptídeos: três aminoácidos; Oligopeptídeos: alguns aminoácidos; Polipeptídeos: vários aminoácidos. As proteínas são polipeptídeos que podem ultrapassar centenas de aminoácidos unidos.
 Estruturalmente as proteínas são divididas em quatro tipos: primária, secundária, terciária e quaternária. A sequência de aminoácidos unidos por ligação peptídica em uma proteína é denominada estrutura primária da proteína. Quando uma ou duas cadeias polipeptídicas começam a interagir por meio de pontes de hidrogênio a configuração espacial delas muda e passam a ser denominadas como estruturas secundárias. A estrutura alfa-hélice acontece quando as pontes de hidrogênio ocorrem a cada quatro aminoácidos em uma mesma cadeia polipeptídica, e a beta-laminar quando a interação se dá entre duas cadeias. 
A estrutura terciária, ou globular, é a forma tridimensional e funcional da maioria das proteínas, ocorre maior interação entre os átomos da cadeia e após os dobramentos proteicos ela apresenta um formato globular. Já a estrutura quaternária, nada mais é do que, a interação entre proteínas terciárias.
 Os dois grandes grupos de proteínas são: as globulares e as fibrosas. As proteínas globulares formam estruturas solúveis em água com formato esferoide, como por exemplo, as enzimas e anticorpos. Já as proteínas fibrosas organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente e são pouco solúveis em água. Podemos ainda considerar as proteínas como simples, conjugadas e derivadas. As proteínas simples apresentam apenas aminoácidos, nas conjugadas, além de aminoácidos, existe um radical de origem não peptídica, que é denominado de grupo prostético, e as conjugadas originam-se da desnaturação ou hidrólise proteica.
Descrever o processo e absorção dos aminoácidos.
No estômago, a presença de HCl desnatura as proteínas, o que favocere a hidrólise. A pepsina, uma protease que age preferencialmente sobre ligações peptídicas formadas pelo aminogrupo de aminoácidos aromáticos, é gerada a partir do zimogênio pepsinogênio através da remoção de 44 aminoácidos da extremidade NH2 terminal. 
Os produtos principais da ação da pepsina são peptídeos grandes e um pouco de aminoácidos. A presença desses produtos estimula a liberação de colecistocinina no duodeno. Colecistocinina e secretina estimulam a secreção do suco pancreático, rico em peptidases na forma de zimogênios. Os polipeptídeos que chegam ao duodeno são degradados por essas enzimas (tripsina, quimiotripsina, carboxipeptidades A e B, elastase), que são ativas em pH neutro e por isso dependem de NaHCO3, também presente no suco pancreático. A maior parte da absorção ocorre por transporte ativo, principalmente no duodeno e jejuno. 
Alguns aminoácidos entram nas células epiteliais por transporte ativo secundário, dependente de Na+, outros são transportados ativamente por eles mesmos. Os dipeptídeos e tripeptídeos podem ser transportados, ainda, por um simporte junto com H+. Os peptídeos são hidrolisados a aminoácidos livres dentro das células epiteliais antes de passarem, por difusão, para a corrente sanguínea. São transportados ao fígado através da veia porta. Apenas, 1% da proteína ingerida é excretada nas fezes. 
Os aminoácidos participarão na construção e manutenção dos tecidos, formação de enzimas, hormônios, anticorpos, no fornecimento de energia e na regulação de processos metabólicos (anabolismo e catabolismo).
Descrever o processo de síntese de proteínas.
A síntese proteica é um fenômeno relativamente rápido e muito complexo que ocorre em quase todos os organismos, e se desenvolve no interior das células. Esse processo tem duas fazes: transcrição e tradução. 
Etapas da expressão gênica ou genética:
Transcrição: Ocorre no interior do núcleo das células e consiste na síntese de umamolécula de RNA mensageiro – RNAm, a partir da leitura da informação contida nos cístron de uma molécula de DNA. Este processo inicia-se pela ligação de complexo enzimático à molécula de DNA, através da RNA-polimerase. A enzima helicase desfaz a dupla hélice, destruindo as ligações de hidrogênio que ligam as bases complementares das duas cadeias, afastando-as. A RNA-polimerase, inicia a síntese de uma molécula de RNAm de acordo com a complementaridade das bases nitrogenadas. Neste processo, as bases pareiam- se em: a adenina do DNA se liga a uracila do RNAm, a timina com a adenina, a citosina com a guanina, e assim sucessivamente, havendo a intervenção da enzima RNA-polimerase. Quando a leitura termina, a molécula de RNAm separa-se da cadeia do DNA, esta restabelece as ligações de hidrogênio e a dupla hélice é reconstituída.
No entanto, nem todas as sequencias de DNA codificam aminoácidos. O RNA sintetizado sofre um processo ou maturação antes de abandonar o núcleo. Algumas porções do RNA transcrito, os íntrons, vão ser removidos e as porções não removidas, os éxons, que ligamse entre si formando um RNAm maturado. O RNA que sofre este processo de exclusão de porções é designado de RNA pré-mensageiro. Sendo assim, no final deste processo, o RNAm é constituído apenas pelas sequencias que codificam os aminoácidos de uma proteína. Podendo assim migrar para o citoplasma, onde vai ocorrer a tradução da ‘’mensagem’’, ou seja, a síntese de proteínas.
Ativação de aminoácidos: 
Nessa etapa, atua o RNA transportador – RNAt, que leva os aminoácidos dispersos no citoplasma até os ribossomos. Em uma das regiões do RNAt está o anticódon, uma sequência de três bases complementares ao códon do RNAm. A ativação dos aminoácidos é dada por enzimas especificas, que se unem ao RNAt, formando o complexo aa-RNAt, dando origem ao anticódon. Sendo assim, para que esse processo ocorra, é preciso haver energia, que é obtida através dos ATPs.
Tradução: 
Este processo, é a segunda parte da síntese proteica e ocorre no citoplasma celular. Nesta fase a mensagem contida no RNAm é decodificada no ribossomo. Sendo assim, participam deste processo:
- O RNAm, que vem do interior do núcleo celular;
- Os Ribossomos;
- O RNAt;
- As enzimas, responsáveis pelo controle das reações de síntese;
- O ATP, que é a fonte de energia para este processo. 
Neste sentido, é importante evidenciar que nas moléculas de RNAt encontram-se as cadeias de ribonucleiotídeos. Estas funcionam como interpretes do códigos do RNAm e das proteínas. Sendo assim, todas as moléculas de RNAm possuem, um condón de iniciação, vários códons que determinam a sequência dos aminoácidos nos polipeptídios e por fim, um codón de terminação, que marca o final da cadeia polipeptídica. Sendo assim, o processo de tradução encerra em três etapas: a inciação, o alongamento e a finalização. 
Sendo na iniciação, onde a subunidade ribossômica menor liga-se à extremidade 5’ do RNAm. Esta, desliza-se ao longo da molécula de RNAm até encontrar o cordão de iniciação, transportando o RNAt ligado a um aminoácido, que irá se ligar ao cordão de iniciação por complementaridade. Ou seja, a subunidade ribossômica maior se liga a subunidade ribossômica menor, sendo que o processo de tradução inicia-se pela metionia – AUG. Já no alongamento, um segundo RNAt transporta um aminoácido especifico. Estabelecendo assim, uma ligação peptídica entre o aminoácido recém chegado e a metionina. O ribossomo avança três bases nitrogenadas ao longo do RNAm no sentido 5’- 3’, repetindo sempre este processo. Sendo que, os RNAt que já se ligaram incialmente, vão se desprendendo do RNAm sucessivamente. Sendo na finalização, a etapa na qual os ribossomos encontram o cordão de finalização, terminando assim o alongamento. Sendo que, quando o último RNAt deixa o ribossomo, as subunidades ribossômicas separam-se podendo ser recicladas e por fim, a proteína é liberada.
 Processo de degradação e excreção da uréia.
A uréia é a forma de excreção de amônia em mamíferos terrestres. A enzima carbamoilfosfato sintetase I (presente na micotôndria e sua atividade depende de N-acetil glutamato) catalisa a condensação da amônia com bicarbonato, para formar carbamoilfosfato. O ciclo da uréia tem início, na mitocôndria, com a condensação da ornitina e do carbamoilfosfato gerando citrulina, que sai da mitocôndria e reage com aspartato gerando argininosuccinato e fumarato. A formação da citrulina é catalisada pela transcarbamoilase, enquanto a argininosuccinato sintetase gera argininosuccinato, que sofre a ação da argininosuccinato liase e produz arginina. Finalmente a arginase transforma arginina em uréia e ornitina. Este último composto volta para a mitocôndria, dando continuidade ao ciclo. Este ciclo requer 4 ATP para excretar duas moléculas de amônia na forma de uréia, através dos rins.
   O ciclo da uréia é o principal mecanismo de eliminação de amônia. Defeito na atividade de enzimas do ciclo causam aumento nos níveis de amônia circulante (hiperamonemia), que gera coma e morte. Deficiência parcial dessas enzimas causam retardamento mental, letargia e vômitos episódicos. Uma explicação para esses distúrbios talvez seja porque níveis altos de amônia favorecem a transformação de alfa-cetoglutarato em glutamato. Isso deve comprometer as reações do ciclo do ácido cítrico gerando uma redução na produção de ATP. Já foram identificados pacientes com deficiência de cada uma das enzimas do ciclo da uréia. O tratamento pode ser feito pela redução na ingestão de aminoácidos, substituindo-os, se necessário, pelos alfa-cetoácidos equivalentes; ou pela remoção do excesso de amônia, através da administração de fármacos que se ligam covalentemente aos aminoácidos e que são excretados através da urina.
Benzoato e fenilacetato são exemplos de fármacos utilizados na eliminação de amônia. Benzoato se liga com a glicina e forma hipurato, enquanto fenilacetato liga-se com a glutamina gerando fenilacetilglutamina. Esses produtos são excretados através da urina.
5. Processo de obtenção de energia a partir da cadeia carbônica (glicogênicos e cetogênicos).
A maioria dos aminoácidos usados pelo organismo para a síntese de proteínas, ou como precursores para outros aminoácidos são obtidos da dieta ou da renovação das proteínas endógenas.
Dependendo do destino destes aminoácidos, eles podem ser classificados como aminoácidos glicogênicos (quando participam da gliconeogênese), cetogênicos (quando geram corpos cetônicos) e glico-cetogênicos (quando a rota metabólica leva à formação de glicose e de corpos cetônicos)
Aminotransferases:
Quando necessário, pode ocorrer a transferência do grupo amino de um aminoácido para um alfa-cetoácido gerando um outro aminoácido e o alfa-cetoácido correspondente. Essa reação é catalisada pelas aminotransferases, também conhecidas como transaminases. Para cada aminoácido existe uma aminotransferase correspondente. A determinação dos níveis séricos das transaminases glutâmico pirúvica (TGP) e glutâmico oxalacética (TGO) é um dado diagnóstico utilizado rotineiramente na confirmação de problemas cardíacos ou hepáticos. A concentração dessas enzimas no plasma é baixa. No entanto, quando ocorre rompimento de tecido - no enfarto do miocárdio, p.e. - a concentração plasmática aumenta, denunciando a lesão.
Estas enzimas têm como coenzima o piridoxal fosfato e transferem o grupamento amino de um aminoácido (alanina, na figura) para o alfa-cetoglutarato gerando glutamato e o alfa-cetoácido (piruvato, na figura) derivado do aminoácido que perdeu o grupamento amino. Essa reação é necessária uma vez que a amônia não pode participar do ciclo da ureia diretamente a partir de qualquer aminoácido, mas pode ser doada pelo glutamato. A reação inversa ocorre quando há necessidade de um determinado aminoácido para a síntese de proteína.
O piridoxal fosfato liga-se às transaminases através de uma ligação aldimina com um resíduo de lisina da cadeia polipeptídica da enzima.
Glutamato desidrogenase:
No fígado, essaenzima está localizada na mitocôndria, onde têm início as reações do ciclo da ureia. A enzima catalisa a incorporação de amônia, como grupo amino, no alfa-cetoglutarato gerando glutamato e utiliza NADPH como coenzima, envolvendo consumo de ATP. A reação reversa é catalisada pela mesma enzima utilizando NAD como coenzima.
Glutamina sintetase e glutaminase:
Amônia livre é tóxica e é, preferencialmente, transportada no sangue, na forma de grupos amino ou amida, incorporados em aminoácidos. Glutamina representa cinquenta por cento desses aminoácidos circulantes. A produção de glutamina é catalisada pela glutamina sintetase utiliza glutamato e amônia como substrato. A remoção da amônia - na reação reversa - é feita pela glutaminase.
L-Aminoácido oxidase:
Muitos aminoácidos sofrem a ação da L-aminoácido oxidase. A enzima tem flavina mononucleotídeo (FMN) como coenzima e gera, além de amônia e alfa-cetoácido, peróxido de hidrogênio.
6. Definir balanço energético nitrogenado.
	A avaliação do metabolismo proteico de um indivíduo pode ser feita através do seu balanço de nitrogênio, a medida mais comumente utilizada para este fim. O balanço de nitrogênio é a diferença entre a quantidade de nitrogênio ingerido e a quantidade de nitrogênio excretado. A excreção se dá, fundamentalmente, através da ureia eliminada na urina (em média 90%) e de proteínas presentes nas fezes (10%), derivada de proteínas não digeridas, da descamação da mucosa intestinal e também da flora intestinal. Vias minoritárias de excreção, como a transpiração, crescimento de cabelos e unhas e descamação da pele, não são computadas no cálculo do balanço nitrogenado. Em um indivíduo com dieta adequada, a eliminação equivale a ingestão e o balanço de nitrogênio é igual a zero; diz-se, então, que o estado é de equilíbrio nitrogenado. Quando aumenta o conteúdo proteico da dieta oferecida a um indivíduo em equilíbrio nitrogenado, após um período de adaptação, aumenta também a excreção de nitrogênio: a ingestão aumentada é compensada por uma maior eliminação de nitrogênio, permanecendo a condição de equilíbrio, embora com valores absolutos maiores. O conteúdo proteico de um indivíduo adulto não pode, portanto, ser aumentado com a dieta. O excesso de proteínas ingerida é armazenado como triacilgliceróis. O balanço nitrogenado negativo ocorre quando a eliminação de nitrogênio é maior do que a ingestão. As condições que acarretam o balanço de nitrogênio negativo são, além do jejum, dietas pobres em proteínas ou contendo apenas proteínas de baixo valor biológico e dietas pobres em carboidratos. Diversas condições patológicas, como diabetes, câncer, infecções e situações de perda significativa de tecidos, como queimaduras graves, cirurgias, etc., também provocam o balanço negativo. Deve-se notar que são bastante particulares as situações em que se estabelece um balanço de nitrogênio positivo, ou seja, excreção menor do que ingestão. Balanços positivos são verificados apenas quando há aumento real do conteúdo proteico por formação efetiva de tecido, como durante o crescimento, gravidez, lactação e convalescença.
7. Discutir o destino dos aminoácidos na formação dos compostos nitrogenados não proteicos.
	A partir dos aminoácidos, também é possível a produção de outros compostos como o anel porfirínico do grupo Heme e as bases nitrogenadas. 
As Bases Nitrogenadas são de essencial importância para o organismo, pois são constituintes do DNA e RNA celular. Estas, são constituídas a partir de anéis alcalinos e, podem, também, ser oriundas da ingesta de alimentos. São divididas em dois grupos: Púricas e Pirimídicas. 
	Como exemplo de bases nitrogenadas púricas temos: adenina e guanina, formadas por dois anéis alcalinos. Como exemplo de bases pirimídicas, temos: citosina, timina e uracila, formadas por apenas um anel alcalino. 
Já o grupo Heme é composto por um anel porfirínico. O plano de seu sistema é responsável pela ligação do átomo de ferro ferroso na molécula. Tal fato, contribui para a manutenção da instabilidade da molécula, o que facilita, por fim, a realização de trocas e o transporte de substâncias gasosas, como o O2 e o CO2. 
Na imagem acima tem-se o grupo heme composto pela molécula anelada de porfirina e o ferro em sua região central. 
	A formação da bilirrubina depende da biossíntese e degradação dos grupos heme, presentes principalmente nas hemácias. A maior parte dos grupos heme provém das hemácias senescentes, que são capturadas pelo sistema retículo endotelial e sofrem degradação enzimática. No organismo humano cerca de 1 a 2 milhões de hemácias são destruídas por hora, gerando 6 gramas de hemoglobina para degradação e posterior formação de 300 miligramas de bilirrubina por dia. A hemoglobina é degradada em globina e grupos heme, onde a primeira é quebrada e transformada em aminoácidos para reutilização no organismo e, o segundo é fagocitado principalmente no fígado, baço e medula óssea, até a formação de bilirrubina. O átomo de ferro é carreado pela ferritina na circulação sanguínea e reutilizado para formação de outros grupos heme. A degradação do heme ocorre com a abertura do anel de tetrapirrol da porfirina pela ação da enzima heme oxigenase, onde há quebra da ponte metenil entre os pirróis I e II. Nesta reação ocorrem duas oxigenações e o NADPH, com seu poder redutor, libera Fe2+, CO e biliverdina, um pigmento verde. Tem sido estimado que mais de 86% do monóxido de carbono endógeno é derivado da quebra enzimática do heme, e a quantidade de monóxido de carbono respiratório tem sido usada como um mensurador indireto da produção de bilirrubina. Logo, através da enzima biliverdina redutase ocorre a formação de bilirrubina. Essa enzima adiciona um hidrogênio fornecido pelo NADPH reduzindo a dupla ligação entre os pirróis III e IV. O pigmento amarelo formado será carreado até o fígado pela albumina, onde será posteriormente conjugado e excretado. 
O grupo heme é produzido em todos os tecidos animais, principalmente na medula óssea e fígado. A existência deste composto é importante para o transporte de oxigênio, pois está presente principalmente na hemoglobina (80%), mioglobina e enzimas (catalase, citocromo P450 e peroxidases). Existem alterações genéticas na biossíntese do heme que podem levar ao acúmulo de intermediários da via, causando uma série de doenças conhecidas como porfirias. Esses 4 defeitos genéticos causam, por exemplo, aumento na atividade da ALA sintetase ou uma diminuição na atividade da uroporfirinogênio I sintetase, originando a porfiria aguda intermitente (mais comum), que é diagnosticada pelo aumento da excreção do porfobilinogênio na urina. 
A degradação dos aminoácidos é importante para fornecer intermediários e precursores do ciclo do ácido cítrico, sendo então metabolizados a CO2 e H2O ou utilizados na gliconeogênese. Estes intermediários são: piruvato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, oxaloacetato, acetil-CoA e acetoacetato. De acordo com a via catabólica, os aminoácidos podem ser divididos em glicogênicos e cetogênicos.
Aminoácidos glicogênicos: são precursores da glicose, ou seja, se degradam em um dos cinco primeiros intermediários citados acima.
Aminoácidos cetogênicos: podem ser convertidos em ácidos graxos ou corpos cetônicos, sendo degradados a acetil-CoA ou acetoacetato. 
	Existem cinco aminoácidos que são ditos glicocetogênicos, pois podem atuar das duas maneiras: triptofano, fenilalanina, tirosina, treonina e isoleucina. 
Os aminoácidos alanina, cisteína, glicina, serina e treonina são degradados produzindo piruvato. O triptofano, por ser degradado produzindo alanina, pode ser incluído neste grupo. A alanina sofre uma reação de transaminação com o α-cetoglutarato liberando o piruvato. A cisteína é degradada por meio de duas etapas: remoção do átomo de enxofre e transaminação. A serina é convertida em piruvato pela ação da serina desidratase. 
Já a glicina possui três vias de degradação, sendo que somente a via da conversão da glicina em serina pela adiçãode um grupo hidroximetila pela serina hidroximetiltransferase leva à produção do piruvato. A treonina possui duas vias de degradação, a via que leva ao piruvato envolve a conversão da treonina em glicina em dois passos pela ação da enzima treonina desidrogenase. 
O acetil-CoA é o produto final da degradação dos aminoácidos triptofano, lisina, fenilalanina, tirosina, leucina, isoleucina e treonina. Alguns destes aminoácidos resultam em acetoacetil-CoA, que então é convertido a acetil-CoA. Muitas das reações envolvidas nestas vias são semelhantes às etapas de oxidação de ácidos graxos. Em especial, dois aminoácidos devem ser destacados para esta via catabólica. O primeiro é o triptofano, que durante sua degradação produz precursores importantes para a biossíntese de diferentes biomoléculas, como o NAD (nicotinamida adenina dinucleotídeo) e a serotonina. O segundo é a fenilalanina, já que defeitos genéticos em seu processo de degradação levam a doenças hereditárias como a fenilcetonúria e retardo mental, além de ser precursora dos hormônios adrenalina, noradrenalina e dopamina, e do pigmento melanina. 
Os aminoácidos prolina, glutamato, glutamina, arginina e histidina são convertidos a α- cetoglutarato. Já a metionina, a isoleucina, a treonina e a valina são degradadas produzindo succinil-CoA, através de reações de transaminação e descarboxilação. Em geral o processo catabólico é realizado no fígado, porém isto não ocorre para os aminoácidos leucina, isoleucina e valina, já que estes possuem cadeias laterais ramificadas. A oxidação destes três aminoácidos ocorre no tecido muscular, no adiposo, no renal e no cerebral. Estes órgãos possuem uma aminotransferase específica não disponível no fígado. 
O conjunto enzimático que participa destas reações é chamado de complexo da desidrogenase dos α-cetoácidos de cadeia lateral ramificada, regulado por modificações covalentes de acordo com o conteúdo de aminoácidos presente na nossa dieta. 
O oxaloacetato é formado pela degradação dos aminoácidos asparagina e aspartato. A asparagina é convertida em aspartato pela ação da asparaginase, e o aspartato sofre uma reação de transaminação com o α-cetoglutarato para produzir o oxaloacetato (e glutamato).
8. Discutir o uso de esteróides e anabolizantes para a mudança do corpo e suas consequências para outros órgãos.
A utilização de esteroides anabolizantes causa, além dos efeitos anabólicos, diversos efeitos colaterais em diferentes órgãos do sistema. O sistema anabólico do esteroide afeta o corpo, alterando o processo natural de formação muscular. O segredo para formar o músculo é a síntese proteica e o reparo celular. O músculo esquelético é composto de longas cadeias fibrosas que contém proteínas e feixes com milhares de fibras que formam o músculo em si, quando um atleta faz um exercício pesado à estrutura é danificada e surgem microfissuras nas fibras musculares. 
O próprio corpo repara naturalmente os danos causados por esses exercícios intensos, recuperando as fibras rompidas e o resultado é um músculo maior e mais forte que o anterior, sendo que a cada nova sessão de exercícios o atleta ganha volume, força e velocidade. Com os esteroides os reparos acontecem muito mais rapidamente e como consequência a pessoa pode se exercitar com mais frequência e intensidade, pois terá uma recuperação muscular mais eficiente. O usuário de esteroides consegue ainda desenvolver músculos maiores do que normalmente o faria, caso não fizesse uso destas drogas. 
Destaca-se ainda que, os efeitos anabólicos geram retenção de nitrogênio, um componente básico da proteína, promovendo o crescimento e o desenvolvimento da massa muscular por uma melhor utilização das proteínas ingeridas. O principal culpado pelos efeitos colaterais provocados pelo uso de esteroides anabólicos é um hormônio denominado dihidrotestosterona (DHL). Dentre os efeitos colaterais de curto e longo prazo, destacam-se a acne, dor de cabeça, queda de cabelo, oleosidade cutânea, impotência e insônia, que não são consideradas ameaças à vida, mas podem ser psicologicamente preocupantes. 
Por outro lado, efeitos colaterais de longo prazo como a hipertrofia prostática, hepatotoxidade, hipertensão, lesões (já que os tendões e os ligamentos não acompanham o crescimento dos músculos), doenças infecciosas, como HIV e hepatite (adquiridas pelo compartilhamento eventual de seringas) não devem ser ignorados. O desenvolvimento dessas enfermidades dependerá da quantidade de esteroide utilizado e da predisposição de cada um em desenvolver tais efeitos colaterais Nos adolescentes pode acarretar puberdade acelerada, pelo o fechamento precoce das epífises ósseas, causando baixa estatura e levando a um crescimento raquítico, acne, calvície precoce e policitemia exacerbada da apneia do sono. 
Tais efeitos colaterais variam de individuo para individuo, do tipo de esteroide consumido, do tempo de uso, de fatores genéticos. Por fim, pode ocasionar o desenvolvimento extremo das características sexuais secundárias, denominado de hipervirilização. Já em homens, o uso dessas substâncias pode levar à redução da produção de espermatozoides e à infertilidade (por atrofia dos testículos), e ainda pode elevar o risco de câncer de próstata, em homens predispostos a esse tipo de tumor e o surgimento de ginecomastia. Isto ocorre devido ao excesso do anabolizante, que é convertido no corpo em hormônio feminino (estradiol), agindo também no tecido mamário masculino, fazendo-o aumentar de volume e tornar-se, por vezes bem volumoso e doloroso. 
Verifica-se também risco de doença coronariana pela mudança do perfil sanguíneo de colesterol que tem como efeito o aumento de LDL (mau colesterol) e a diminuição de HDL (bom colesterol). Outros efeitos de grande importância associados ao uso destas substâncias são tumores hepático e aumento do risco de “peliosis helpatis”, uma forma rara de hepatite, caracterizada pela formação de cistos repletos de sangue dentro do fígado, a qual pode se fatal. Em mulheres, os anabolizantes podem causar aumento do tamanho do clitóris, interrupção do ciclo menstrual, além de poder causar diminuição dos seios, acne, queda de cabelo, geralmente engrossamento da voz, e surgimento de pelos em quantidade excessiva e em áreas aonde apenas homens têm pelos, como na face e tórax. 
Como as mulheres produzem normalmente pouca testosterona, o uso de anabolizante pode ter efeito masculinizante quando utilizado por longo prazo, podendo ser devastador para a saúde. Além de poder causar um ciúme patológico, extrema irritabilidade e raiva incontroláveis que podem levar a episódios violentos. Além de distorções de julgamento relacionadas com sentimentos de invencibilidade, distração, confusão mental e esquecimentos. Podem, ainda, desenvolver uma grave patologia denomina de vigorexia ou transtorno dismórfico corporal.
CONCLUSÃO
Foi concluido no seguinte relatório a obtenção de proteínas para as diversas funções do organismo. Foi discutido e esclarecido a classificação e síntese de proteínas, armazenamento de aminoácidos, excreção da amônia em forma de ureia, processo de energia através da cadeia carbônica, balanço energético nitrogenado.
Além dos riscos da ingestão exagerada de componentes proteicos, como anabolizantes e esteróides.
1.6 REFERÊNCIAS BIBLIOGRAFICAS
[1] NELSON, David L.; COX, Michael M. Lehninger: Princípios de Bioquímica. 5
ed. São Paulo. Editora Sarvier. 2011
[2] GUYTON, A.C. Tratado de fisiologia médica 11 eds. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2006
[3] SANCHES, J.A.G; NARDY, M.B.C.N; STELLA, M.B. Bases da bioquímica e tópicos de biofísica. 1 ed. Rio de Janeiro Guanabara Koogan 2012
[4] Acessos online:
- http://bdm.unb.br/bitstream/10483/5848/1/2013_EddieAlfonsoAlmarioOviedo.pdf
- http://www.musclemass.com.br/musclepedia/sintese-de-proteinas/
- https://www.ufpe.br/biolmol/Genetica-Medicina/sintese_proteica.htm
- http://www2.iq.usp.br/docente/nadja/QBQ3401_aula6.pdf
- https://www.ufrgs.br/lacvet/restrito/pdf/heme_luciele.pdf19