AULA 2 Aminoácidos

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AULA 2 - Aminoácidos
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1. Introdução
Definição: São compostos orgânicos de função mista, que contém o grupo carboxílico ( - COOH ) e o grupo amino ( - NH2 ).
Fórmula geral: 
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Cada aminoácido consiste de um grupo amino (-NH2) básico (alcalino), um grupo carboxílico (-COOH) ácido e uma cadeia lateral (grupo R), ligados a um átomo de carbono, chamado de carbono alfa. (  ). Esse radical varia de acordo com o aminoácido, ou seja, cada um dos 20 aminoácidos existentes contém seu próprio radical, que pode variar de um simples átomo de hidrogênio (H), como é o caso da glicina, para grupos bem mais complexos.
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Cada variação no número ou na seqüência de aminoácidos produz uma proteína diferente. A situação é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras. Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína diferente.
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Função:
- Construir células e consertar os tecidos, 
- Formar anticorpos para combater as bactérias e vírus; 
- Fazer parte da enzima e do sistema hormonal; 
- Construir nucleoproteínas (RNA e DNA); 
- Transportar oxigênio por todo corpo e participar nas atividades dos músculos. 
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Ação
- Uma vez, na corrente sanguínea, os aminoácidos são rapidamente transportados através do corpo. Um pequeno número deles é utilizado imediatamente, dependendo das necessidades dos vários tecidos nessa ocasião. Num intervalo de tempo equivalente a 10 minutos, todos os aminoácidos são usados na síntese de proteínas ou são armazenados.
- O excesso de aminoácidos é utilizado como parte de energia ou estocado na forma de gordura branca. São estocados principalmente no fígado, mucosa intestinal, sangue ou no interior das células na forma de proteínas intracelulares.
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- Imediatamente após os aminoácidos terem penetrado na corrente sanguínea, suas concentrações se elevam discretamente, devido à rapidez com que são utilizados ou estocados. Durante o período de um dia, os aminoácidos são sistematicamente reconvocados e transportados pelo sangue até os locais onde são requisitados.
- Vários gramas de proteínas são transportados a cada hora na forma de aminoácidos circulantes. O crescimento muscular depende da eficiência com que os aminoácidos atingem os tecidos que necessitam deles.
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2. Histórico 
 • Foram apresentadas muitas teorias para explicar a origem da vida. Algumas propõem que a vida teve origem extraterrestre, algumas acreditam que a vida teve início na atmosfera, e outras defendem que a vida teve sua origem no mar. Porém, a participação dos aminoácidos é citada em todas as teorias sobre a origem da vida. Alguns meteoritos que colidiram com a Terra após longo percurso, originários do canto mais remoto do universo, contém aminoácidos. Vestígios de glicina, alanina, glutamato e -alanina foram detectados em um meteorito que caiu em Murchison (Austrália) em 1969. Os aminoácidos presentes nos meteoritos são considerados vestígios de vida em qualquer lugar do universo. Foi descoberto que o fóssil  trilobita  datado de 500 milhões de anos continha aminoácidos como a alanina. A Ciência continua buscando resposta para este mistério intrigante na origem da vida, através de estudos sobre aminoácidos detectados em fósseis e meteoritos.
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 • Em 1806, foi descoberto na França, o primeiro aminoácido, extraído de talos de aspargo, que recebeu o nome de “asparagina”.
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 • Em 1820, obteve-se o primeiro aminoácido a partir de uma proteína, a gelatina, que recebeu o nome de glicina, por causa do sabor doce. Depois disto, a cisteína e a leucina, foram encontradas no cálculo urinário e nos músculos, respectivamente.
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 • Entre 1820 e 1835 foram obtidos 18 aminoácidos a partir de proteínas. 
 • Em 1866, o glutamato foi isolado por Ritthausen (Alemanha) a partir do glúten, uma proteína da farinha de trigo.
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 • Em 1908, Dr Kikunae Ikeda (Japão) descobriu que o glutamato é o componente Umami (saboroso) da alga marinha. Após ter sido descoberto que os aminoácidos são responsáveis pelo sabor agradável, as diversas propriedades dos aminoácidos foram estudadas a fundo no Japão.
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 • Aproximadamente 500 tipos de aminoácidos foram descobertos na natureza. No entanto, somente 20 (Tabela) atuam como constituintes das proteínas do nosso organismo. Combinações complexas destes 20 tipos resultam em mais de 100 mil tipos de proteínas. Os demais são encontrados como produtos intermediários ou finais de metabolismo.
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Estrutura: 
 A estrutura dos aminoácidos mais comuns pode ser interpretada como derivada da molécula da glicina. Os vários alfa-aminoácidos diferem em qual cadeia lateral (grupo- R) está ligado o seu carbono alfa, e podem variar em tamanho a partir de apenas um átomo de hidrogênio na glicina a um grupo heterocíclico grande como no caso do triptofano 
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3. Nomenclatura
Deve obedecer às regras da IUPAC. Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono do grupo carboxila., ou então, nomear tais carbonos com letras gregas a partir do carbono vizinho da carboxila.
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Ex: 
 - Ác. 2 amino etanóico ou glicina	 
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 - Ác. 2 amino propanóico ou alanina 
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 - Ác. 3 metil 2 amino butanóico ou valina 
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 - Ác. 3 hidroxi 2 amino propanóico ou serina	
 
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 - Ác. 2 amino butanodóico ou ác. aspártico
	 
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 - Ác. 2,6 diamino hexanóico ou lisina 
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Obs: Abreviaturas e símbolos para os aminoácidos de ocorrência mais freqüente:
 O nome de cada aminoácido possui uma abreviatura associada de três letras e um símbolo de uma letra. Os códigos de uma letra são determinados pelas seguintes regras:
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 1) Primeira letra única: Se apenas um aminoácido começa com determinada letra, então aquela letra é utilizada como símbolo.
	Cisteína	=	Cys	=	C
	Histidina	= 	His	=	H
	Isoleucina	=	Ile	=	I
	Metionina	= 	Met	=	M
	Serina	= 	Ser	=	S
	Valina	=	Val	=	V
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 2. Os aminoácidos de ocorrência mais freqüente tem prioridade: Se mais de um aminoácido começam com determinada letra, o aminoácido de ocorrência mais freqüente recebe aquela letra como símbolo.
	Alanina	=	Ala	=	A
	Glicina	=	Gly	=	G
	Leucina	=	Leu	=	L
	Prolina	=	Pro	=	P
	Treonina	=	Thr	=	T
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3. Nomes com sons semelhantes: Alguns símbolos de uma letra soam, em inglês, de forma semelhante ao início do nome do aminoácido que representam.
	Arginina	 = 	Arg	=	R	(“aRginine”)
	Asparagina =	Asn	=	N	(contém N)
	Aspartato =	Asp	=	D	(“asparDic”)
	Glutamato =	Glu	=	E	(“glutEmate”)
	Glutamina =	Gln	=	Q	(“Q-tamine”)
	Fenilalanina =	Phe	=	F	(“Fenylalanine”)
	Tirosina =	Tyr	=	Y	(“tYrosine”)
	Triptofano =	Trp	=	W	(duplo anel na 							 molécula)
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 4. Letra próxima à letra inicial: Para os demais aminoácidos, é atribuído um símbolo de uma letra, tão próxima quanto possível no alfabeto à letra inicial do nome daquele aminoácido. 
	Aspartato ou	= Asx	= B	(próxima de A)
 asparagina
	Glutamato ou	= Glx	= Z
 glutamina
	Lisina			= Lys	= K	(próxima de L)
	Aminoácido		= X
 indeterminado
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4. Classificação
A) Quanto o tipo de cadeia carbônica
- Acíclicos e alifáticos: de cadeias abertas saturadas	
Ex: ácido amino etanóico ou glicina	
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- Heterocíclicos: de cadeias fechadas com heteroátomo
Ex: triptofano 
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- Aromáticos: com anel benzênico
Ex: fenil alanina
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B) Quanto à capacidade de síntese pelo organismo ou classificação nutricional
- Essenciais ou indispensáveis: são aqueles que o organismo (consideradonormalmente, o humano) não é capaz de sintetizar mas são requeridos para o seu funcionamento. O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminoácidos comuns. Tem então de os obter através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em proteínas. Suas fontes são: carne, leite e ovos.
 São em nº de oito: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina.
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- Não essenciais ou dispensáveis: são também necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo a partir de determinados metabolitos. Possuem, em geral, vias de síntese relativamente simples. 
 Ex: 
- o metabolito α-cetoglutarato (intermediário do ciclo dos ácidos tricarboxílicos) é precursor do glutamato, que por sua vez pode dar origem à glutamina, à prolina e à arginina;
- a fenilalanina é precursora da tirosina e da melanina (pigmento da pele e dos cabelos);
- o triptofano é precursor da vitamina B5 e da serotonina (neurotransmissor).
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C) Quanto à cadeia lateral
 - Aminoácidos apolares: Apresentam grupos químicos de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina (que possui um átomo de hidrogénio como cadeia lateral). 
 São também chamados de hidrófobos, isso porque a cadeia lateral apolar, é incapaz de receber ou doar prótons, de participar em ligações iônicas ou formar pontes de hidrogênio. As cadeias laterais podem ser vistas como “oleosas”, ou semelhantes a lipídeos, pela propriedade de promover interações hidrofóbicas
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São eles:
Glicina: H-CH(NH2) -COOH
Alanina: CH3-CH(NH2) -COOH
Leucina: CH3(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH
Valina: CH3-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH
Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH
Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa
Fenilalanina: C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH
Triptofano: R aromático-CH(NH2)-COOH
Metionina: CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
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Glicina ( Gly / G )	 
Alanina ( Ala / A )	
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Leucina ( Leu / L ) 	
Valina ( Val / V ) 
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Isoleucina ( Ile / I )	
Prolina ( Pro / P )
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Fenilalanina ( Phe / F )
	
Triptofano ( Trp / W )
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Metionina ( Met / M )
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 - Aminoácidos polares neutros: Apresentam carga líquida igual a zero em pH neutro, embora as cadeias laterais da cisteína e da tirosina possam perder um prótons em pH alcalino. Cada um dos aminoácidos serina, treonina e tirosina contém um grupo hidroxila polar que pode participar de pontes de hidrogênio. Cada cadeia lateral da asparagina e da glutamina contém um grupo carbonila e um grupo amida, que podem também participar de pontes de hidrogênio.
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 São eles:
Serina: HO-CH2-CH(NH2)-COOH
Treonina: HO-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH
Cisteina: HS-CH2-CH(NH2)-COOH
Tirosina: HO-C6H4-CH2-CH(NH2)-COOH
Asparagina: NH2-CO-CH2-CH(NH2)-COOH
Glutamina: 
			NH2-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
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Serina ( Ser / S ) 	
Treonina ( Thr / T )	 
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Cisteína ( Cys / C )	
Tirosina ( Tyr / Y )
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Asparagina ( Asn / N )	
Glutamina ( Gln / Q )
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 - Aminoácidos ácidos: Esses dois aminoácidos são doadores de prótons. Em pH fisiológico, as cadeias laterais desses aminoácidos estão completamente ionizadas, com um grupo carboxilato carregado negativamente ( - COO- ). Esses aminoácidos são, portanto, denominados aspartato e glutamato, para enfatizar o fato de estarem carregados negativamente em pH fisiológico.
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 São eles:
Ácido aspártico: HCOO-CH2-CH(NH2)-COOH
Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
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Ácido aspártico ( Asp / D )	
Ácido glutâmico ( Glu / E ) 
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 - Aminoácidos básicos: As cadeias laterais desses aminoácidos são aceptoras de de prótons. Em pH fisiológico, as cadeias laterais da lisina e da arginina estão completamente ionizadas, com carga positiva. Em contraste, a histidina é fracamente básica, e, em geral, o aminoácido livre não apresenta carga elétrica em pH fisiológico. Entretanto, quando a histidina encontra-se incorporada em uma proteína, sua cadeia lateral pode apresentar carga positiva ou neutra. Essa é uma propriedade importante da histidina e contribui para o papel que esse aminoácido desempenha no funcionamento das proteínas, tais como a hemoglobina.
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 São eles:
Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Lisina: 
	NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)COOH
Histidina: H-(C3H2N2)-CH2-CH(NH2)-COOH
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Arginina ( Arg / R )	
Lisina ( Lys / K )
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Histidina ( His / H )
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D) Quanto ao destino
 Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amino é excretado do corpo na forma de uréia (mamíferos), amônia (peixes) e ácido úrico (aves e répteis).
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 - Destino cetogênico: Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substância.
 Os aminoácidos que são degradados a acetil-coa ou acetoacetil-coa são chamados de cetogênicos porque dão origem a corpos cetônicos. A sua capacidade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai fazer com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos.
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 - Destino glicogênico: Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica.
 Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio.
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 Obs: Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a leucina e a lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente glicogênicos (lembrando que o corpo pode gerar Acetil-Coa a partir da glicose)..
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5. Síntese
Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo dos ácidos tricarboxílicos ou das via das pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos.
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• Em muitas reações das aminotransferases, o -cetoglutarato é o receptor do grupo amino. O piridoxal fosfato (PLP) é o co-fator de todas as aminotransferases
• As transaminases equilibram os grupos amina entre os -cetoácidos disponíveis 
• Isto permite a síntese de aminoácidos não essenciais utilizando grupos aminas de outros aminoácidos esqueleto de carbono pré-existente
• Embora os N possam ser utilizados para formação de novos aminoácidos, o N deve ser obtido através da alimentação.
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Vias biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles. 
α-cetoglutarato, que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina.
3-fosfoglicerato, de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína.
oxaloacetato, que dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a lisina.
piruvato, que dá origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.
fosfoenolpiruvato e eritrose 4-fosfato, que originam o corismato e este o triptofano, a tirosina e a fenilalanina.
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A) Família do -cetoglutarato
 Forma glutamato → 	
	- glutamina
	- prolina
	- arginina
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Reação Global: 	
1º) -cetoglutarato para glutamina
1 a-cetoglutarato + 2 NH4+ + NADPH + ATP → 
 Glutamina + NADP+ + ADP + Pi
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2º)Síntese da prolina
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3º) Síntese da arginina
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B) Família do 3-fosfoglicerato
 Forma serina → 	
	- glicina
	- cisteína
	
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1º) Síntese de serina e glicina
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2º) Síntese de cisteína
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C) Família do oxaloacetato
 Forma aspartato →	
	- asparagina
	- metionina
	- lisina
	- treonina
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1º) Síntese do aspartato e asparagina: 
 - Ocorre a transaminação do glutamato, ou seja, a transferência do grupo amino do glutamato para o oxaloacetato.
 Oxaloacetato transaminação → Aspartato
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 - Ocorre a amidação com amônio (NH4+) doado pela glutamina.
 Aspartato amidação → Asparagina
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2º) Síntese da metionina
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3º) Síntese da lisina e da treonina
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D) Família do piruvato
	 Forma:	
	- alanina
	- valina
	- leucina
	- isoleucina
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1º) Síntese do alanina: 
 - Ocorre a transaminação do piruvato a partir do glutamato.
 Piruvato transaminação → Alanina
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2º) Síntese do leucina: 
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3º) Síntese da valina e da isoleucina: 
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E) Família do fosfoenolpiruvato e eritrose 4-fosfato
 Forma corismato →	
	- triptofano
	- tirosina
	- fenilalanina
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1º) Síntese do corismato:
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2º) Síntese do triptofano:
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3º) Síntese da tirosina:
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4º) Síntese da fenilalanina:
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6. Obtenção
- Hidrólise de proteínas: As proteínas são moléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas (que ocorre entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas ligações podem ser quebradas por hidrólise produzindo uma mistura complexa de aminoácidos.
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- Métodos sintéticos: 
A) A partir de ácidos alfa halogenados
1º) Alquilação da amônia ( método de Hoffmann ): Consiste na reação de um ácido alfa halogenado com amônia.
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2º) Síntese de Gabriel: Consiste na reação de um ácido carboxílico alfa halogenado com ftalimida potássica, com subseqüente hidrólise.
B) Síntese de Strecker: 
Corresponde a uma síntese cianídrica, é devido a Adolf Strecker e tem como composto de partida um aldeído.
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É constituída por três etapas:
Etapa 1: Aldeído + ácido cianídrico → aldocianidrina ( álcool + nitrilo )
Etapa 2: Cianidrina + amônia → alfaaminonitrilo ( amina + nitrilo )
Etapa 3: Hidrólise do alfaaminonitrilo → alfa aminoácido
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7. Propriedades Físicas
Os alfa aminoácidos são:
- Sólidos e incolores
- Maioria de sabor adocicado, alguns insípidos e outros amargos.
- Solubilidade variável. Exc: glicina = solúvel em água.
- PF e PE altos.
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8. Isomeria
Observando a estrutura da glicina, podemos notar que este é o único aminoácido em que o o C- não é assimétrico. Todos os outros aminoácidos possuem o C- ligado a 4 grupos distintos, logo, este C- é um centro quiral. Devido ao arranjo tetraédrico da estrutura de um aminoácido, os 4 grupos que estão ligados ao C- podem assumir 2 arranjos espaciais distintos, que são imagens espectrais uma da outra e não podem ser superpostas. Estas duas formas são chamadas de enantiômeros ou estereoisômeros.
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Como todas as moléculas com centros quirais são opticamente ativas, é possível classificá-las como D ou L. A classificação enentiomérica dos aminoácidos é baseada na estrutura do gliceraldeído.
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Em um aminoácido, a posição do grupo amino no lado esquerdo ou no lado direito do carbono alfa, determina a designação L ou D. Os aminoácidos que ocorrem em proteínas são todos de forma L. Embora os aminoácidos D ocorram na natureza, mais frequentemente em paredes de células bacterianas e em alguns antibióticos, eles não são encontrados em proteínas.	
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9. Propriedades Químicas
A) Ionização
Os aminoácidos apresentam em sua molécula, o grupo carboxila (ácido ) e o grupo amino (básico). Deste modo quando em solução, ocorre interação intramolecular, originando um sal interno. O sal interno é um íon dipolar, ou seja, apresenta dois pólos, e é denominado “zweitterion”. 
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Comprova-se essa interação intramolecular pelo fato de os aminoácidos serem solúveis em água, insolúveis em solventes orgânicos e terem P.F e P.E altos (características dos sais).
Essa interação explica o caráter anfótero desses compostos, ou seja, eles reagem tanto com ácidos como com bases, originando sais
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Tipos de “zweitterion”: 
1º) Neutro: 
Quando o aminoácido apresenta igual nº de grupos – COOH e – NH2. Assim apresenta o mesmo número de cargas positivas e negativas, portanto é neutro. A solução aquosa de um aminoácido, nessas condições, é uma solução neutra ( pH = 7 ).
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2º) Positivo: 
Quando o aminoácido apresenta mais grupos – NH2 que – COOH. Assim apresenta mais cargas positivas que negativas, portanto é positivo. A solução de um aminoácido, nessas condições, libera íons OH-, e é uma solução básica ( pH maior que 7 ).
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3º) Negativo: 
Quando o aminoácido apresenta mais grupos – COOH que – NH2. Assim apresenta mais cargas nagativas que positivas, portanto é negativo. A solução de um aminoácido, nessas condições, libera íons hidrogênio ou hidroxônio, e é uma solução ácida ( pH menor que 7 ).
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B) Comportamento na eletroforese
Eletroforese é o movimento de migração de agrupamentos eletrizados para um elétrodo em uma solução.
Pode ser chamada de:
- cataforese: movimento de partículas positivas (cátions) para o cátodo (pólo negativo).
- anaforese: movimento de partículas negativas (ânions) para o ânodo (pólo positivo).
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Casos: 
1º) Para “zweitterion neutro”: Não sofre eletroforese, pois o número de cargas positivas e negativas é igual.
- Com adição de ácido: Ocorre uma neutralização da parte negativa, e este se torna positivo. Sofre cataforese, ou seja é atraído pelo cátodo.
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- Com adição de base: Ocorre uma neutralização da parte positiva, e este se torna negativo. Sofre anaforese, ou seja é atraído pelo ânodo.
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2º) Para “zweitterion positivo”: Sofre cataforese, pois sendo positivo é atraído pelo cátodo (pólo negativo).
- Com adição de base: Não ocorre eletroforese, pois haverá uma neutralização.
- Com adição de excesso de base: Sofre anaforerse, porque ficará negativo.
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3º) Para “zweitterion negativo”: Sofre anaforese, pois sendo negativo é atraído pelo ânodo (pólo positivo).
- Com adição de ácido: Não ocorre eletroforese, pois haverá uma neutralização.
- Com adição de excesso de ácido: Sofre cataforese, porque ficará positivo.
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Conclusão: Para qualquer aminoácido, existe uma determinada solução (ácida, básica ou neutra) na qual o zweitteríon fica neutro e, portanto, não há eletroforese.
Ao pH da solução em que o aminoácido não sofre eletroforese damos o nome de pH isoelétrico ( pHi ) ou ponto isoelétrico 
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pHi
Cataforese		pH < pHi
Sem eletroforese	pH = pHi
Anaforese		pH > pHi
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C) Aquecimento
1º) Alfa aminoácidos: Sofrem condensação originando compostos chamados piperazonas, que por redução, produzem piperazinas.
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2º) Beta aminoácidos: Sofrem eliminação de amônia, produzindo ácidos insaturados.
3º) Delta e gama aminoácidos: Sofrem eliminação intramolecular de água, produzindo compostos chamados lactamas.
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D) Reação com ácido nitroso
Por apresentarem o grupo amino, reagem com ácido nitroso produzindo hidroxi-ácidos com liberação de nitrogênio.
A dosagem de aminoácidos no sangue, é feita com base na reação com ácido nitroso (método de Slyke) através da medição de nitrogênio que se forma.
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10. Principaisaa
1) Alanina
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É um aminoácido neutro, não-essencial, cristalino, envolvido no metabolismo do triptofano e da vitamina piridoxina. Na alanina, o alfacarbono é substituído por um grupo levorotatório-metil, o que o torna um dos aminoácidos mais simples em estrutura molecular molecular. É um dos mais empregados na construção de proteínas. 
Possui um papel terapêutico pequeno em seres humanos, apesar de apresentar efeitos de redução de colesterol em ratos. 
Representa cerca de 6% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. 
Fontes: miúdos, tripas e vísceras.
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2) Arginina
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É um aminoácido complexo encontrado na porção ativa (ou catalítica) de proteínas e enzimas, devido à sua cadeia lateral que contém aminas. Contém um grupo guanidina. 
Apesar de ser considerado um aminoácido essencial (que precisa ser obtido através da dieta), é importante apenas durante a juventude. 
Representa cerca de 7% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. 
Fontes: arroz marrom, castanhas, avelãs, pipoca, uvas passas e produtos de trigo integral. 
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3) Asparagina
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O amido-beta derivado do ácido aspártico, é considerada um aminoácido não-essencial. 
Possui uma função importante na biossíntese de glicoproteínas e é também essencial na síntese de um grande número de outras proteínas. 
Representa cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano.
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4) Ácido aspártico
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É um dos dois aminoácidos (sendo o outro o ácido glutâmico) que possui um carboxilato de carga negativa em sua cadeia lateral. Isso proporciona ao ácido aspártico uma carga geral negativa nas concentrações fisiológicas de íons de hidrogênio (a um pH de aproximadamente 7,3). 
Apesar de ser considerado um aminoácido nãoessencial, desempenha um papel vital no metabolismo durante a construção de outros aminoácidos e bioquímicos no ciclo do ácido cítrico. Entre os bioquímicos sintetizados a partir do ácido aspártico estão a asparagina, a arginina, a lisina, a metionina, a treonina, a isoleucina e diversos nucleotídeos. 
Representa cerca de 6% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. 
Fontes: batatas e amendoins.
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5) Cisteína
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É incorporada em proteínas em uma proporção de somente 2,8%, quando comparada a outros aminoácidos, mas sua cadeia lateral tiol única frequentemente afeta a estabilidade tridimensional de enzimas e proteínas. A cadeia lateral também faz parte da química das porções ativas de muitas enzimas. É crítica para o metabolismo de um número de substâncias bioquímicas, como a coenzima A, a heparina, a biotina, o ácido lipóico e a glutationa.
Representa cerca de 1% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. 
Fontes: pescados.
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6) Cistina
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É um aminoácido natural, formado pela dimerização da cisteína em condições oxidantes, que contém ligação entre dois átomos de enxofre, presente na urina e em cálculos vesicais e renais e, sob forma combinada, em proteínas (por exemplo, no cabelo). Assim sendo, a cistina não é considerada um dos 20 aminoácidos. Este produto da oxidação é encontrado em abundância em diversas proteínas, como a queratina capilar, a insulina, e as enzimas digestivas cromotripsinogênio A, papaína e tripsinogênio, onde estabiliza a estrutura terciária destas macromoléculas. 
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7) Ácido glutâmico
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É biossintetizado a partir de um número de aminoácidos, incluindo a ornitina e a arginina. Quando aminado, o ácido glutâmico forma o importante aminoácido glutamina. 
É um dos dois aminoácidos (o outro é o ácido aspártico) que possui uma carga negativa no pH fisiológico. Esta carga negativa torna o ácido glutâmico uma molécula bastante polar e presente no exterior de proteínas e enzimas, onde fica livre para interagir com os meios celulares aquosos que o cercam. 
O glutamato representa cerca de 9% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. É o mais frequente dos 20 aminoácidos na sequência primária das proteínas. 
Fontes: pão e os cereais.
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8) Glutamina
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É um dos 20 aminoácidos geralmente presentes em proteínas animais. Possui um papel importante no metabolismo celular dos animais e é o único aminoácido com a capacidade de atravessar a barreira entre o tecido sanguíneo e o tecido cerebral. Combinados, a glutamina e o ácido glutâmico são de importância vital na regulação dos índices de amônia do organismo. Apesar de ser sintetizada naturalmente no corpo, a glutamina é popularmente vendida como suplemento nutricional para atletas. 
Representa cerca de 9% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano, sendo também o mais abundante dos aminoácidos livres em circulação no sangue.
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9) Glicina
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É o aminoácido mais simples, possui apenas um átomo de hidrogênio em sua cadeia lateral; é o único aminoácido que não é opticamente ativo (já que não possui estereoisômeros). 
É essencial na biossíntese dos ácidos nucléicos, assim como na dos ácidos biliares, porfirinas, fosfatos de creatina e outros aminoácidos. 
Possui propriedades similares às do ácido glutâmico e do ácido γ-aminobutírico no que se refere a inibição de sinais neurotransmissores do sistema nervoso. Possui propriedades antioxidantes.
É o segundo aminoácido mais comum em proteínas; representa cerca de 5% dos aminoácidos das proteínas do 
organismo humano. 
Fontes: cevada, arroz e gelatina 
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10) Histidina
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É um dos aminoácidos básicos (em relação ao pH) devido à sua cadeia lateral aromática de nitrogênio heterocíclico. O radical da histidina consiste em um carbono e um núcleo imidazol, este último formado de três carbonos e dois nitrogênios. As trocas de hidrogênio com o núcleo imidazol acontecem facilmente ao pH fisiológico e a histidina é um radical frequente nas partes catalíticas das enzimas. 
É metabolizado bioquimicamente no neurotransmissor histamina e o conjunto de genes que produz enzimas responsáveis pela biossíntese da histidina é controlado pelo operon histidina. A interrupção da biossíntese da histidina em bactérias é a base do famoso “teste Ames”, utilizado para verificar a mutagenibilidade de vários agentes químicos. 
Representa cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do organismo. 
Fontes: carne, as vísceras e os miúdos. 
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11) Hidroxiprolina
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É derivada do aminoácido prolina e utilizada quase exclusivamente em proteínas estruturais, como o colágeno, tecidos conectivos em animais, e nas paredes celulares de vegetais. Um fato incomum em relação a este aminoácido é que ele não é incorporado no colágeno durante a biossíntese no ribossomo, mas formado a partir da prolina por uma modificação pós-translacional, através de uma reação enzimática de hidroxilação. O colágeno não-hidroxilado é comumente chamado pró-colágeno.
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12) Isoleucina
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É um membro da família de aminoácidos de cadeia lateral alifática, composta por substâncias bioquímicas extremamente hidrofóbicas, que são encontradas primariamente no interior de proteínas e enzimas. O núcleo da isoleucina é o mais hidrófobo de todos os radicais dos aminoácidos das proteínas. Essa hidrofobia permite a formação de ligações fracas (chamadas de ligações hidrófobas) com outros aminoácidos que contribuem na estrutura terciária e quaternária das proteínas. 
Como alguns outros membros desta família (como a valina e a leucina), a isoleucina é um aminoácido essencial que não é sintetizado por tecidos de animais mamíferos. 
Outra propriedade desta classe de aminoácido é o fato de não desempenharem nenhum outro papel biológico além da incorporação em enzimas e proteínas, onde sua função é ajudar a ditar a estrutura terciária das macromoléculas. 
Representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo.*
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13) Leucina
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É um aminoácido hidrofóbico, assim como a isoleucina e a valina, encontrado como elemento estrutural no interior de proteínas e enzimas. Não parece haver nenhuma outra função metabólica para estes aminoácidos, mas eles são essenciais pelo fato de não serem sintetizados em organismos de mamíferos, precisando ser consumidos na dieta. 
Empata com a glicina na posição de segundo aminoácido mais comum em proteínas e enzimas. 
Representa cerca de 8% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. 
Fontes: leite e o milho.
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14) Lisina
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É um aminoácido essencial, com uma carga geral positiva em nível de pH fisiológico, o que a torna um dos três aminoácidos básicos (em relação à sua carga). Este aminoácido polar é encontrado na superfície de enzimas e proteínas, e por vezes aparece nas porções ativas. 
É essencial para o crescimento normal de crianças e para a manutenção do equilíbrio de nitrogênio no adulto.
Representa cerca de 8% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo.
Fontes: carnes, peixe, frango e laticínios. 
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15) Metionina
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É um aminoácido importante que auxilia o início da tradução do RNA mensageiro (O RNA completamente processado constitui o RNA mensageiro). A tradução do RNA mensageiro ocorre no ribossomo, dentro do citoplasma para produzir a proteína, que é codificada na sequência de nucleotídeos, sendo o primeiro aminoácido incorporado na posição terminal-N de todas as proteínas. 
Este aminoácido que contém enxofre também serve de fonte de enxofre para a cisteína em animais e seres humanos. Neste aspecto, a metionina é considerada um aminoácido essencial, ao contrário da cisteína, ou seja, a cisteína é não-essencial desde que a dieta contenha quantidades suficientes de metionina. O grupo metil terminal da cadeia lateral da metionina geralmente participa em reações bioquímicas de transferência de metil, tornando a metionina uma “doadora de metil”. 
Representa cerca de 2% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. 
Fontes: ovos. 
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16) Fenilalanina
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Contém um radical fenil ligado à um grupamento metileno. É um aminoácido essencial, sendo também um dos aminoácidos aromáticos que exibem propriedades de absorção de radiação ultravioleta, com um grande coeficiente de extinção. Esta característica é geralmente empregada como uma ferramenta analítica e serve para quantificar a quantidade de proteína em uma amostra. 
Possui papel-chave na biossíntese de outros aminoácidos e de alguns neurotransmissores. É também o aminoácido aromático mais comum em proteínas e enzimas.
Representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. 
Fontes: pão, ovos, vísceras e miúdos.
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17) Prolina
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É um dos aminoácidos cíclicos alifáticos que são componentes primários da proteína colágeno, o tecido conectivo que liga e sustenta todos os outros tecidos. 
Tem uma cadeia lateral alifática, mas difere dos outros membros do conjunto dos vinte por sua cadeia lateral ser ligada tanto ao nitrogênio, quanto ao átomo de carbono α. A resultante estrutura cíclica influencia fortemente na arquitetura das proteínas. 
É sintetizada a partir do ácido glutâmico, antes de sua incorporação em pró-colágeno, durante a tradução do RNA-mensageiro. Após a síntese daproteína pró-colágeno, ela é convertida em hidroxiprolina por uma modificação pós-tradução. 
Representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. 
Fontes: pão, leite e gelatina.
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18) Serina
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A cadeia lateral metil da serina contém um grupo hidroxila, caracterizando este aminoácido como um dos dois que também são alcoóis. Pode ser considerada como um derivado hidroxilado da alanina. 
Possui um papel importante em uma variedade de caminhos biossintéticos, incluindo os que envolvem pirimidinas, purinas, creatina e porfirinas. 
É encontrada também na porção ativa de uma importante classe de enzimas chamada de “proteases de serina”, que incluem a tripsina e a quimotripsina. Estas enzimas catalisam a hidrólise das ligações peptídicas em polipeptídios e proteínas, uma das principais funções do processo digestivo. 
Representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. 
Fontes: arroz, ovos e leite.
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19) Treonina
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É outro aminoácido que contém álcool. Não pode ser produzido pelo organismo e precisa ser consumido na dieta. Desempenha um papel importante, junto com a glicina e a serina, no metabolismo de porfirina. 
Representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. 
Fontes: ovos. 
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20) Triptofano
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É um aminoácido aromático, essencial, que precisa ser obtido através da alimentação. Possui um anel indólico ligado à um grupamento metileno. A cadeia lateral indol incomum do triptofano é também o núcleo do importante neurotransmissor serotonina, que é biossintetizado a partir do triptofano. A porção aromática do triptofano serve como um marcador ultravioleta para a detecção deste aminoácido, tanto de forma separada, ou incorporado em proteínas e enzimas, através de espectro-fotometria ultravioleta. 
Representa cerca de 1% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo; é o mais raro dos aminoácidos na seqüência primária de nossas proteínas. 
Fontes: ovos e o coco.
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21) Tirosina
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É metabolicamente sintetizada a partir da fenilalanina para virar o derivado para-hidróxi deste importante aminoácido. O anel aromático da tirosina contém uma hidroxila, o que torna a tirosina menos hidrófoba do que a fenilalanina. Este aminoácido hidroxilado participa da síntese de diversas substâncias bioquímicas importantes, incluindo os hormônios da tireóide, os pigmentos biológicos da melanina, e as catecolaminas, uma categoria importante de reguladores biológicos. As trocas de hidrogênio com o núcleo fenol ocorre facilmente e a tirosina é um radical freqüentemente encontrado nas partes catalíticas das enzimas. Muitas reações químicas que colocam em evidência a função fenol das tirosinas servem para dosar as proteínas nos líquidos biológicos. 
Representa cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. 
Fontes: queijos, leite e arroz.
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22) Valina
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É um aminoácido alifático primo da leucina e da isoleucina, tanto em estrutura, como em função. Estes aminoácidos são extremamente hidrofóbicos e são quase sempre encontrados no interior de proteínas. Eles raramente são úteis em reações bioquímicas normais, mas estão relegados à função de determinar a estrutura tridimensional das proteínas devido à sua natureza hidrofóbica. 
Representa cerca de 5% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. 
Fontes: leite e ovos.