01-Aula-Proteínas

Prévia do material em texto

Universidade Federal de Pelotas
Instituto de Química e Geociências
Departamento de Bioquímica
04
BÁSICA EM IMAGENS
- um guia para a sala de aula
Aminoácidos, peptídeos e 
proteínas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4
Hierarquia estrutural na organização molecular das células
Nível 4:
Célula e 
organelas
Nível 3:
Complexos 
Supramoleculares
Nível 2:
Macromoléculas
Nível 1:
Unidades 
Monoméricas
Proteínas
Celulose
Glicídios
Parede Celular
Cromossomos
Membrana 
Plasmática Aminoácidos
DNA
Nucleotídeos
’Lipídios
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
4. Proteínas
• Conceito
encefalina
canal de K
insulina
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Importância e diversidade funcional
substâncias + abundantes nos seres vivossubstâncias + abundantes nos seres vivos
n Expressão gênica (papel central): a informação contida no DNA é
expressa através das proteínas; 
o Estrutural (plástica): matéria-prima para a construção e reparo das 
biológica”)
estruturas celulares; 
p Dinâmica (“atividade : catálise, transporte, regulação, 
ncia as proteínas de outros componentes celulares (glicídios, lipídios) considerados 
substâncias inertes.
reserva, defesa, etc. 
* difere
natureza protéicanatureza protéica≈70% da MS da célula≈70% da MS da célula
Proteína G
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
©
C
o p
y r
i g
h t
 2
0 0
8
–
C h
a v
e s
 &
 M
e l
l o
- F
a r
i a
s
–
I S
B
N
 9
7 8
- 8
5 -
7 1
9 2
- 3
8 7
- 4
B
Á
S
I
C
A
 
E
M
 
I
M
A
G
E
N
S
 
–
u
m
 
g
u
i
a
p
a
r
a
a
 
s
a
l
a
d
e
 
a
u
l
a
Proteína
n Síntese de 
mRNA no núcleo
o Movimento do 
mRNA para o 
citoplasma
p Síntese 
de proteínas
CITOPLASMA
Polipeptídeo Aminoácidos
Ribossomo
Dogma Central da Biologia Molecular
•
I
m
p
o
r
t
â
n
c
i
a
 
e
 
d
i
v
e
r
s
i
d
a
d
e
 
f
u
n
c
i
o
n
a
l
proteínas
• Importância e diversidade funcional
Dogma central da Biologia Molecular
DNA
RNA
proteína
Transcrição
Tradução
Replicação
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Importância e diversidade funcional
Transcrição
Tradução
Proteína 
Fita molde 
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Exemplos e etimologia da palavra
Insulina
Glutamina sintetase
Hemoglobina
Citocromo c Ribonuclease Lisozima Mioglobina
Imunoglobulina
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
Composição em AA de três proteínas
Nº de AA por molécula de proteína
AA Quimotripsinogênio
(bovino)
Lisozima
(clara de ovo)
Citocromo c
(humano)
Glicina 23 12 13
Alanina 22 12 6
Valina 23 6 3
Leucina 19 8 6
Isoleucina 10 6 8
Metionina 2 2 3
Prolina 9 2 4
Fenilalanina 6 3 3
Triptofano 8 6 1
Serina 28 10 2
Treonina 23 7 7
Asparagina 15 13 5
Glutamina 10 3 2
Tirosina 4 3 5
Cisteína 10 8 2
Lisina 14 6 18
Arginina 4 11 2
Histidina 2 1 3
Aspartato 8 8 3
Glutamato 5 2 8
©
C
o p
y r
i g
h t
 2
0 0
8
–
C h
a v
e s
 &
 M
e l
l o
- F
a r
i a
s
–
I S
B
N
 9
7 8
- 8
5 -
7 1
9 2
- 3
8 7
- 4
B
Á
S
I
C
A
 
E
M
 
I
M
A
G
E
N
S
 
–
u
m
 
g
u
i
a
p
a
r
a
a
 
s
a
l
a
d
e
 
a
u
l
a
•
C
o
m
p
o
s
i
ç
ã
o
proteínas
• Composição
Composição de algumas proteínas
Proteínas
Números de 
aminoácidos
Número de cadeias
polipetídicas
Insulina (bovina) 51 2
Lisozima (clara do ovo) 129 1
Mioglobina (equina) 153 1
Hemoglobina (humana) 574 4
Aspartato
transcarbamoilase (E. coli) 2700 12
RNA polimerase (E. coli) 4100 5
Apoliproteína B (Humana) 4536 1
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
4.1. Classificação
proteínas
a) Quanto à forma
• Globulares
• Fibrosas
• Monoméricas
• Oligoméricas
• Multiméricas
b) Quanto ao n° de cadeias polipeptídicas
mioglobina
• Simples
• Conjugadas
c) Quanto à composição química
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
c) Quanto à composição química – proteínas conjugadas
ClasseClasse AA + ...AA + ... ExemploExemplo
Glicoproteínas Glicídeos proteínas da MP, proteínas 
secretadas
Lipoproteínas Lipídeos
Ácidos graxos
Colesterol
Triacilgliceróis
Fosfolipídios
lipoproteínas de transporte de 
lipídeos no sangue
Nucleoproteínas Ácidos nucléicos ribossomos, nucleossomos,
spliceossomos
Metaloproteínas Fe, Cu, Mn, Mo, Zn ceruloplasminas, prots FS e RSP
Fosfoproteínas Fósforo caseína 
Hemeproteínas Heme hemoglobina, mioglobina
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Nucleoproteínas
Nucleossomo
• DNA
• Histonas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Hemeproteínas
HEME 
• Complexo orgânico
• Anel porfirina + Fe+2
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Classificação - exemplos
Colágeno
Mioglobina
Glicoproteína
Insulina 
Actina
Hemoglobina
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Classificação - exemplos
Caseína
ATP sintase
Albumina
ImunoglobulinaLisozima
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
4.2. Conformação espacial 
conformação espacial que permite a sua funcionalidade
Proteína seqüência de AA
conformação espacial
função
descrita em níveis estruturais de complexidade crescente
didaticamente → 4 níveis estruturais
proteínas
Proteína nativa
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Conformação espacial – Cristais de proteínas
d) Azidomete mio-hemeritatina (verme 
marinho Siphonosoma funafuti)
e) Hemoglobina de lampréia
f) Bacterioclorofila uma proteína 
(Prosthecochloris aestuarii)
a) Azurita (Pseudomonas aeruginosa)
b) Flavodoxina (Desulfovibrio vulgaris)
c) Rubredoxina (Clostridium pasterianum)
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – Cristais de proteínas
proteínas
Representação de preenchimento estereoespacial
de um segmento de alfa-hélice de mioglobina de 
esperma de baleia, determinado por cristalografia
de raios-X.
Fotografia de difração de raio-X de um 
cristal de mioglobina de esperma de 
baleia.
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aulaproteínas
• Conformação espacial – estrutura 1ária
determinada 
geneticamente 
(DNA)
determinada 
geneticamente 
(DNA)
determina a 
função da proteína
(níveis estruturais 
superiores)
determina a 
função da proteína
(níveis estruturais 
superiores)
Ligações: peptídicas 
*posição das cys
Ligações: peptídicas 
*posição das cys
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínasproteínas
• Conformação espacial – estrutura 1ária
RNA
DNA
Thr
Pro Glu
Lys
Thr Lys
Pro
Glu
Glu
Val
A mudança em uma única base leva a uma 
doença chamada anemia falciforme
RNA
DNA
mutado
Hemácia normalsubstituição
Hemácia alterada
determinada 
geneticamente 
(DNA)
determinada 
geneticamente 
(DNA)
determina a 
função da proteína
(níveis estruturais 
superiores)
determina a 
função da proteína
(níveis estruturais 
superiores)
Ligações: peptídicas 
*posição das cys
Ligações: peptídicas 
*posição das cys
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – estrutura 1ária
proteínas
Transcrição
Tradução
Proteína 
Fita molde 
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Cadeia
lateral
Cα
pontes de H entre átomos que participam das ligações peptídicas 
estabilizam a estrutura helicoidal
paralelas ao eixo da cadeia
α - hélices: enrolamento da cadeia ao redor de um eixo
α - hélicesα - hélices
proteínas
• Conformação espacial – estrutura 2ária
cadeias laterais (R) projetadas para fora da hélice
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – estrutura 2ária 
proteínas
α - hélicesα - hélices
Estrutura de uma cadeia polipeptídica em α-hélice, 
estabilizada por pontes de H intra-cadeia
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
α - hélicesα - hélices
Representação de preenchimento estereoespacial de 
um segmento de alfa-hélice de mioglobina de 
esperma de baleia, determinado por cristalografia de 
raios-X.
• Conformação espacial – estrutura 2ária
proteínas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – estrutura 2ária
proteínas
Proteina-Gα - hélicesα - hélices
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – estrutura 2ária
proteínas
folhas β pregueadas: interação lateral de segmentos
- da mesma cadeia 
- de cadeias diferentes
pontes de H entre átomos que participam das ligações peptídicas
perpendiculares ao eixo da cadeia 
Folhas β−pregueadasFolhas β−pregueadas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Folhas β−pregueadasFolhas β−pregueadas
Organização de duas cadeias 
polipeptídicas em folha β-
pregueada, estabilizadas por 
pontes de H inter-cadeias
• Conformação espacial – estrutura 2ária
proteínas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – estrutura 2ária
proteínas
Disposição antiparalela 
das cadeias polipeptídicas
Vista superior
Vista lateral
Folhas β−pregueadasFolhas β−pregueadas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Disposição paralela das 
cadeias polipeptídicas
Vista superior
Vista lateral
• Conformação espacial – estrutura 2ária
proteínas
Folhas β−pregueadasFolhas β−pregueadas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – estrutura 2ária
proteínas
Folhas β−pregueadasFolhas β−pregueadas
IgG
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Mioglobina
• pontes dissulfeto (S-S)
• pontes de H
• forças de Van der Waals
• ligações iônicas
• interações hidrofóbicas
• pontes dissulfeto (S-S)
• pontes de H
• forças de Van der Waals
• ligações iônicas
• interações hidrofóbicas
• Conformação espacial – estrutura 3ária
proteínas
A maioria das proteínas estrutura 3ária globular
Resíduos hidrofóbicos: interior
hidrofílicos: exterior
A maioria das proteínas estrutura 3ária globular
Resíduos hidrofóbicos: interior
hidrofílicos: exterior
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – estrutura 3ária
proteínas
Interações que mantêm a estrutura terciária de proteínas
(1) hidrofóbica
(2) ponte de H 
(3) eletrostática
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – estrutura 3ária
proteínas
Interações que mantêm a estrutura terciária de proteínas
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – estrutura 3ária
proteínas
Ornitina
descarboxilase Ovoalbumina
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – estrutura 3ária
proteínas
Estrutura de raio-X da enzima triose fosfato isomerase (TIM), com 247 
resíduos de aminoácidos, isolada de músculo de frango
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – estrutura 4ária
proteínas
• pontes de H
• forças de Van der Waals
• ligações iônicas
• interações hidrofóbicas
• pontes de H
• forças de Van der Waals
• ligações iônicas
• interações hidrofóbicas
Associação de 2 ou + cadeias polipeptídicasAssociação de 2 ou + cadeias polipeptídicas
Funcionalidade conjunto de todas as subunidadesFuncionalidade conjunto de todas as subunidades
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – resumo
proteínas
Hemoglobina
estrutura 1ária estrutura 2ária
estrutura 3ária
estrutura 4ária
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Conformação espacial – resumo
proteínas
estrutura 1ária estrutura 2ária estrutura 3ária estrutura 4ária
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Folha β
AA (monômero)
Cadeias laterais dos AA
são diferentes em cada um dos 20 AA
Cadeia
polipeptídica
Estrutura 
1ária
Estrutura 
4ária
Estrutura 
3ária
Estrutura 
2ária
α hélice
Ponte de H
Ligação S-S
• Conformação espacial – resumo
proteínas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Ligações iônicas ou eletrostáticas: são o resultado da força de atração entre grupos ionizados de 
carga contrária;
• Ligações ou pontes de hidrogênio: formadas quando um próton (H+) é compartilhado entre dois 
átomos eletronegativos muito próximos. O H+ pode ser partilhado entre átomos de hidrogênio ou de 
oxigênio próximos entre si. São essenciais para o pareamento específico entre as bases de ácidos 
nucléicos, proporcionandoa força que mantém unidas as duas cadeias do DNA e permite a codificação 
específica do DNA em RNA.
• Interações hidrofóbicas: correspondem à associação de grupos não polares, que a fazem de modo 
a excluir o contato com a água. Nas proteínas globulares, as cadeias laterais dos aminoácidos mais 
hidrofóbicos tendem a agregar-se no interior da molécula, e os grupos hidrofílicos sobressaem na 
superfície das mesmas. Os resíduos hidrofóbicos repelem as moléculas de água que envolve a proteína 
e determinam que a estrutura globular torne-se mais compacta. 
• Interações de Van der Waals: só se produzem quando os átomos estão mais próximos. Esta 
proximidade de duas moléculas pode induzir flutuações de carga, produzindo atrações mútuas à curta 
distância. 
A diferença fundamental entre ligações covalentes e não-covalentes está na quantidade de 
energia necessária para romper esta ligação. Em geral as ligações são rompidas pela intervenção de 
enzimas, enquanto as não-covalentes se dissociam com facilidade através de forças físico-químicas.
• Ligações não covalentes de ocorrência em proteínas
Fonte: www.ciagri.usp
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
4.3. Funções e exemplos 
Estrutural Queratina Colágeno (tec. conjuntivo fibroso)
Fibroína Elastina (tec. conjuntivo elástico)
Reguladora Insulina 
Hormônio de crescimento
Repressores
Defesa Anticorpos
Fibrinogênio , Trombina
Toxina botulínica
Veneno de serpentes, apitoxina
Ricina (mamona)
Transporte Hemoglobina
Albumina do soro
Mioglobina
β1-lipoproteína
Contrátil (movimento) Actina
Miosina
Tubulina
Dineína
Reserva (nutritivas) Gliadina (trigo)
Ovoalbumina (ovo)
Caseína (leite)
Ferritina
enzimática (catálise) Ribonuclease, Tripsina
proteínas
©
C
o p
y r
i g
h t
 2
0 0
8
–
C h
a v
e s
 &
 M
e l
l o
- F
a r
i a
s
–
I S
B
N
 9
7 8
- 8
5 -
7 1
9 2
- 3
8 7
- 4
B
Á
S
I
C
A
 
E
M
 
I
M
A
G
E
N
S
 
–
u
m
 
g
u
i
a
p
a
r
a
a
 
s
a
l
a
d
e
 
a
u
l
a
• Função estrutural
A tripla hélice de colágeno
(tropocolágeno)
Micrografia eletrônica de 
fibrilas de colágeno da
pele
Seqüência de aminoácidos da porção C-terminal da região tríplice
hélice da cadeia de colágeno bovino α1(I). 
proteínas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Colágeno
Colágeno
• Cadeia simples 
• Tropocolágeno
• Glicinas centrais 
• Função estrutural
proteínas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Função estrutural - colágeno
Cadeia simples Tropocolágeno Glicinas centrais
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Função estrutural -
α-Queratina
A organização microscópica do fio de cabelo
cabelos, lã, chiffres, unhas, cascos, epiderme
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
α-Queratina
α hélice
Enrolamento de 2 α hélices
Protofilamento
Filamento (4 protofibrilas)
Secção transversal de um fio de cabelo
α hélice
protofilamento
filamento 
intermediário
filamento
enrolamento de
2 α hélices
Mamíferos: cabelos, lã, chiffres, unhas, cascos, 
epiderme
* β-queratina: aves e répteis → penas, escamas
proteínas
• Função estrutural - queratina
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
α-hélices adjacentes
interligações de cistina (dois resíduos de cisteína ligados pelos 
grupos sulfidrílicos) entre α-hélices adjacentes da
α-queratina. Nas queratinas “duras” como aquelas do casco da 
tartaruga, as interligações por resíduos de cistina são muito 
numerosas.
proteínas
• Função estrutural
α-Queratina
Pontes dissulfeto entre α-hélices
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Pontes dissulfeto entre α-hélices
proteínas
• Função estrutural 
α-Queratina
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Cadeia lateral
de Ala
Cadeia lateral
de Gly
proteínas
• Função estrutural
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Fibroína
Ala (-CH3)
Gly (-H)
Cadeia lateral
Ala 
ou 
Ser
Gly
Cadeia lateral
proteínas
• Função estrutural
Fibroína
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
• Função estrutural
proteínas
Glicoproteína
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Calcitonina (metabolismo do Ca++)
Hormônio do crescimento
Glucagon
Insulina
• Função reguladora
proteínas
Hormônios
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
IgG
• Função de defesa
proteínas
Imunoglobulinas
(anticorpos)
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Função de defesa 
Trombina
Mamona
Peptídeos e proteínas 
da Apitoxina
Ricina
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Heme
Hemoglobina
Hemácia
As hemácias 
contêm centenas 
de moléculas de 
hemoglobina que 
transportam O2
O O2 se fixa ao heme 
na hemoglobina
Mioglobina
Hys
• Função de transporte
proteínas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Complexos da Cadeia Transportadora 
de Elétrons
• Função de transporte
proteínas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Função de transporte
Apolipoproteínas
Colesterol Fosfolipídios
TAGs e ésteres 
do colesterol
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Miosina
Tubulina
Dineína
Filamento de Actina
• Função contrátil
proteínas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Caseína
Ovoalbumina
Gliadina
Glutenina
• Função de reserva
proteínas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Função enzimática - catálise
Complexo 
Enzima-
Substrato
o Substrato é
convertido nos 
produtos
Enzima
(sacarase)
Substrato
(sacarose)
nSubstrato se 
liga à enzima
qEnzima 
disponível 
para a 
molécula de 
substrato
pProdutos são 
liberados
Glicose
Frutose
Enzimas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• Função enzimática - catálise
Glutamina sintetase de Salmonella typhimurium
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
4.4. Propriedades 
proteínas
• especificidade
• solubilidade
• desnaturação
• ponto isoelétrico
• tamponamento Proteína G
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a salade aula
Estrutura da Insulina – Cadeias aminoacídicas
Idêntico para vertebrados
Idêntico – bov., suínos e hum.
Mutações hum.A3B10 B24B25
Diferente p/ bov. A8 A10; bov e suíno B30
proteínas
• especificidade
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• especificidade
Seqüências de aminoácidos dos citocromos c de 38 espécies
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Seqüências de aminoácidos dos citocromos c de 38 espécies
proteínas
• especificidade
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Árvore filogenética do citocromo c
proteínas
• especificidade
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• solubilidade
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• solubilidade
• Cadeia simples • Tropocolágeno • Glicinas centrais
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• desnaturação
lisozima
• Proteína nativa
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Estado nativo,
cataliticamente ativo
Adição de uréia 
e 
mercaptoetanol
Remoção de 
uréia e
mercaptoetanol
Estado nativo,
cataliticamente ativo. 
Pontes dissulfeto
corretamente refeitas
Estado desenovelado, inativo. 
Pontes dissulfeto reduzidas 
formando resíduos de Cys
proteínas
• desnaturação
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• desnaturação
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
Estado nativo,
cataliticamente ativo
Adição de uréia 
e 
mercaptoetanol
Remoção de 
uréia e
mercaptoetanol
Estado nativo,
cataliticamente ativo. 
Pontes dissulfeto
corretamente refeitas
Estado desenovelado, inativo. 
Pontes dissulfeto reduzidas 
formando resíduos de Cys
proteínas
• desnaturação
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• ponto isoelétrico
Carga elétrica total Σ cargas dos R dos AAΣ cargas dos R dos AA
PKa
PH do meio
PKa
PH do meio
pI n° cargas + = n° cargas –
molécula e- neutra
n° cargas + = n° cargas –
molécula e- neutra
Proteínas
não pode ser calculado pelos pKas dos AA
↑ n° AA
localização
não pode ser calculado pelos pKas dos AA
↑ n° AA
localização
determinado 
experimentalmente
determinado 
experimentalmente
pH no qual a molécula não migra
qdo. Submetida a um campo e-
pH no qual a molécula não migra
qdo. Submetida a um campo e-
pI's característicospI's característicos refletem proporção AA ác. / AA bas.refletem proporção AA ác. / AA bas.
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
a) amostras diferentes são colocadas 
nos poços ou depressões no topo do 
gel de poliacrilamida. As proteínas 
movem-se para o interior do gel 
quando um campo elétrico é
aplicado.
b) as proteínas podem ser 
visualizadas depois da eletroforese 
pelo tratamento do gel com um 
corante. Cada banda no gel 
representa uma proteína diferente 
(ou uma subunidade protéica).
Sentido da 
migração
Amostra
Eletroforese
• ponto isoelétrico
proteínas
© Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
proteínas
• ponto isoelétrico
Ponto isoelétrico (pI) de algumas proteínas e sua 
composição
em AA ácidos e básicos
AA (%)
Ácidos Básicos
Proteinas pI Asp Glu Arg His Lys
Pepsina 1,0 16,6 11,3 1,0 0,5 0,4 15
Albumina 4,8 10,4 17,4 6,2 3,5 12,3 1,3
Mioglobina 7,0 4,7 8,3 1,9 7,5 12,8 0,6
Citocromo c 10,6 3,6 5,9 2,2 2,5 15,2 0,5
Ác / 
Bas
©Copyright 2008 – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula
pI = 1,0
R ács. >ria dos protonados COOH
poucos desproton. COO-
R básicos (poucos) NH3+
pI = 1,0
R ács. >ria dos protonados COOH
poucos desproton. COO-
R básicos (poucos) NH3+
©
C
o p
y r
i g
h t
 2
0 0
8
–
C h
a v
e s
 &
 M
e l
l o
- F
a r
i a
s
–
I S
B
N
 9
7 8
- 8
5 -
7 1
9 2
- 3
8 7
- 4
B
Á
S
I
C
A
 
E
M
 
I
M
A
G
E
N
S
 
–
u
m
 
g
u
i
a
p
a
r
a
a
 
s
a
l
a
d
e
 
a
u
l
a
+ AA ácidos 
(28%)
- AA básicos (2%)
+ AA ácidos 
(28%)
- AA básicos (2%)
PepsinaPepsina
pI = 10,6
R bás. ½ desprotonados NH2
½ protonados NH3+
R ácidos COO-
pI = 10,6
R bás. ½ desprotonados NH2
½ protonados NH3+
R ácidos COO-
AA básicos (20%)
AA ácidos (10%)
AA básicos (20%)
AA ácidos (10%)
Cit cCit c
•
p
o
n
t
o
 
i
s
o
e
l
é
t
r
i
c
o
pH < pI carga líquida + (COOH e NH3+)
pH > pI carga líquida - (COO- e NH2)
Proteínas
1 pI 14 
ácidas básicas
Proteínas
1 pI 14 
ácidas básicas
pI das proteínas
n° R ács. desprotonados COO- = n° R bás. protonados NH3+
pI das proteínas
n° R ács. desprotonados COO- = n° R bás. protonados NH3+