Quimica dos aminoacidos

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Química dos 
Aminoácidos 
Química dos Aminoácidos 
Os aminoácidos apresentam um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxila (COOH), com exceção da prolina, que contém um grupo amino (-NH-) no lugar do grupo amino. Em pH fisiológico, esses grupos estão na forma ionizada: -NH3+, -COO- e –NH2-. Os aminoácidos têm uma fórmula básica comum, na qual os grupos amino e carboxila estão ligados ao carbono a, ao qual também se liga um átomo de hidrogênio e um grupo variável chamado cadeia lateral ou grupo R: 
Com exceção da glicina, para a qual o radical R é um átomo de hidrogênio, todos os quatro grupos ligados ao átomo do carbono α dos aminoácidos são diferentes. 
Esta orientação tetraédrica dos 4 diferentes grupos em volta do carbono a confere atividade óptica (a capacidade de produzir rotação do plano da luz polarizada) aos aminoácidos. 
Os aminoácidos com carbono α assimétrico apresentam dois isômeros opticamente ativos; formas D e L 
1). Todas as proteínas encontradas nos seres vivos são formadas por L -aminoácidos. Os D-aminoácidos aparecem somente em certos antibióticos peptídicos e em peptídios componentes da parede de algumas bactérias. 
Equilíbrio Protônico dos Aminoácidos 
Dependendo do pH do meio circundante, um aminoácido pode ter carga positiva, negativa ou zero. 
Os aminoácidos possuem pelo menos 2 grupos ácidos fracos ionizados, um -COOH e um NH3+. Em solução, as 2 formas desses grupos, uma carregada e a outra neutra, existem em equilíbrio protônico: 
R-COOH e R-NH3+ representam as formas protonadas ou ácidas, parceiras nesse equilíbrio, R-COO- e R-NH2 são as bases conjugadas (aceptores de prótons) dos ácidos correspondentes. Não obstante, tanto o R-COOH quanto o R-NH3+ sejam ácidos fracos, o R (COOH) é muitíssimo mais forte do que o R (NH3+). No pH do plasma sangüíneo ou do espaço intracelular (7,4 e 7,1, respectivamente, os grupos carboxílicos existem quase exclusivamente como Íons carboxilato, R-COO-. Nesses mesmos valores de pH, a maioria dos amino grupos estão 
predominantemente na forma associada (protonada), R-NH3+ . 
As espécies iônicas dos aminoácidos predominantes no sangue e na maioria dos tecidos devem ser representadas como indicado na estrutura IA. A estrutura 1B não pode existir em qualquer valor de pH. Em pH suficientemente baixo para protonar o grupo carboxila, o grupo aminoacético, mais fraco também estará protonado. Os valores aproximados dos pKa dos grupos α-carboxila e α-amino de um aminoácido são 2 e 10 respectivamente. Em pH 2 unidades abaixo de seu pKa um ácido está aproximadamente 99% protonado. Se o pH for gradualmente aumentando, o próton do ácido carboxílico será perdido antes do próton do grupo R-NH3+. Em qualquer pH, suficientemente alto, que determine a predominância da base conjugada do aminogrupo não carregado (RNH2), a presença do íon carboxilato (R-COO-) ocorre obrigatoriamente. 
O pH Isoelétrico (pI) 
O pH em que um aminoácido não tem carga efetiva e portanto não se desloca em uma campo elétrico é o pH isoelétrico (pI). 
O pH isoelétrico é o valor médio entre os valores dos pK(s) de cada lado das espécies isoelétricas. Para um aminoácido com somente dois grupos dissociáveis não existe ambiguidade, como é mostrado abaixo no cálculo do pI da alanina. Uma vez que o pK1 (R-COOH) = 2,35 e pK2 (R-NH3+) = 9,69, o pI-I isoelétrico da alanina é : 
Há maior possibilidade de erro no cálculo do pl de um composto com mais 
de 2 grupos dissociáveis. Por exemplo, qual seria o pl do ácido aspártico? 
Para responder essa pergunta, é necessário escrever todas as estruturas iônicas possíveis, do composto considerado, na ordem em que elas ocorrem a medida que partimos da solução fortemente ácida até fortemente básica. 
Em seguida, identifica-se a forma isoiônica, zwitteriônica ou neutra. 
Polaridade dos Aminoácidos 
Os aminoácidos são classificados de acordo com a polaridade do grupo R, em duas grandes categorias: aminoácidos apelares (grupo R hidrofóbico) e aminoácidos polares (grupo R hidrofílico). 
Os aminoácidos apolares têm grupos R constituídos por cadeias orgânicas com caráter de hidrocarbonetos, que não interagem com a água. Pertencem a este grupo: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina e triptofano. 
Os aminoácidos classificados como polares são os que têm nas cadeias laterais grupos com carga elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam interagir com a água. Esses aminoácidos são subdivididos em três categorias, segundo a carga apresentada pelo grupo. R em soluções neutras: aminoácidos básicos, se a carga for positiva; aminoácidos ácidos se a carga for negativa e aminoádos polares sem carga se a cadeia lateral não apresentar carga líquida. 
Os aminoácidos básicos são lisina, arginina e histidina. O valor do pKa do grupo ionizável presente na cadeia lateral de lisina e arginina (pKa = 10,53 e pKa = 12,48, respectivamente) mostra que, em pH neutro, praticamente todos esses grupos estão protonados, Os aminoácidos ácidos são os dicarboxílicos: ácido aspártico e ácido glutâmico. 
Os aminoácidos polares sem carga saõ: serina, treonina e tirosina, com um grupo 
hidroxila (-OH) na cadeia lateral; asparagina e glutamina, com um grupo amida; 
e cisteína, com um grupo sulfidrila (-SH). 
Abreviaturas dos Aminoácidos
Três letras
Uma letra
Referência HARPER 
Exercícios de Fixação
Introdução à Bioquímica Química dos Aminoácidos 
Por que todos aminoácidos (exceto a glicina) apresentam atividade óptica? 
2. Indique a polaridade dos aminoácidos abaixo: 
a) Cisteína 	b) Lisina 	c) Metionina 
3. A estrutura abaixo pode existir como forma protônica de um aminoácido? 
Justifique.
4. Calcular o pl: 
a) Ácido glutâmico 		b) Arginina 
5. Indicar nos aminoácidos, abaixo, qual estrutura protônica deve existir em pH = 9,0 e pH=5,0. Calcular o pl (ponto isoeletrônico): 
ácido aspártico 		b) lisina 			c) cisteína 
 
d) tirosina 		e) histidina 
 
6. Por que podemos dizer, formalmente, que a "Bioquímica pode ser definida como a ciência relacionada com as bases químicas da vida"?
 
7. O que são biopolímeros? Quais são os principais? 
8. Quais as funções desses biopolímeros? 
9. O que difere os lipídeos dos outros biopolímeros?
10. O que caracteriza a água como solvente do organismo? 
11. Comente a importância da Bioquímica na farmacologia. 
12. Como os estudos bioquímicos podem contribuir num diagnóstico? 
13. O que são aminoácidos? 
14. Qual sua importância na Bioquímica celular? 
15. Cite 8 aminoácidos e, se possível, caracterize-os. 
Peptídeos 
São formados por sequência de L- α aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
As ligações peptídicas ocorrem entre o α-amino grupo de um aminoácido com o grupo α- carboxila de um outro aminoácido, envolvendo a remoção de I moi de água. 
- é uma ligação covalente 	
- apresenta uma estrutura planar 
- tem caráter de dupla ligação (C-N) 
- apresenta alto grau de ressonância 
Quando os grupos amino e carboxilíco dos aminoácidos combinam-se para formar as ligações peptídicas, os aminoácidos constituintes são chamados de resíduos de aminoácidos. Um peptídeo consiste ele 2 ou mais resíduos de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Os peptídeos com mais de 10 resíduos de aminoácidos são chamados ele polipeptídios. 
Estrutura dos Peptídeos 
Por convenção, as estruturas dos peptídeos são escritas com o resíduo N- terminal ( o resíduo com o ex-amino grupo livre) à esquerda e com o resíduo C- terminal (o resíduo com o grupo ex-carboxílieo livre) à direita. 
Método simples para escrever a estrutura de um peptídeo. 
Escreva um ziguezague de comprimento arbitrário e acrescente o grupo amino N-terminal: 
(II) Acrescente os grupos ex-carbono, o-carboxílico e o-amino: 
(III) Acrescente os grupos R apropriados e os α-hidrogênios dos átomos de carbonoα:Os ácidos graxos essenciais em humanos são : ácido linoléico(araquidônico)e ácido alfa linolênico. 
A figura abaixo mostra um tripeptídeo formado de alanina, cisteína e valina. Observe que um tripeptídeo possui 3 resíduos e não 3 ligações peptídicas.
A sequência dos aminoácidos determina a estrutura primária de um peptídeo 
A estrutura primária de um polipeptídeo é estabelecida quando se conhece o número, a estrutura e a ordem de todos os seus resíduos de aminoácidos. Os peptídeos são denominados como derivados de seu aminoácido C-terminal. 
As abreviações de Três e Uma Letra são Usadas ara Identificar os Aminoácidos dos Peptídeos 
Visto que os polipeptídeos (proteínas) podem conter 100 ou mais resíduos; abreviações, de três ou uma letra, são usadas para os aminoácidos a fim de representar suas estruturas primárias. A abreviação de 3 letras para os resíduos de aminoácidos unidos por linhas retas representam as ligações peptídicas quando a estrutura primária é claramente conhecida (Fig. I). 
As linhas são omitidas quando a abreviação usada é de uma letra. Quando a dúvida acerca da ordem exata dos resíduos de aminoácidos de uma porção do polipeptídeo, os resíduos questionáveis são colocados entre parênteses, e separados por vírgulas (Fig 2).
Fig.1 _ Uso das abreviações de 3 letras para os resíduos de aminoácidos na representação primária de um hexapeptídeo com glutamato (Glu, E) 110 terminal N e a alanina (Ala, A) no terminal C. 
Fig.2 Um hexapeptídco contendo uma região incerta na estrutura primária (entre parênteses). 
A substituição de um único aminoácido por outro, em uma seqüência linear de 100 ou mais aminoácidos pode reduzir ou abolir a atividade biológica, com consequências potencialmente sérias. Muitos distúrbios metabólicos hereditários podem envolver somente uma alteração desse tipo. 
Glu-Ala-Lys-Gly-Tyr-Ala
E A K G Y A
Glu-Lys-(Ala,Gly,Tyr)-His-Ala
Os Peptídeos são Polieletrólitos cujas Cargas Líquidas 
Dependem do pH do Meio Circundante 
A ligação peptídica (amídica) não apresenta carga em qualquer pl de interesse fisiológico. A formação de peptídeos a partir dos aminoácidos, em pH = 7,4, é portanto acompanhada por perda efetiva de uma carga positiva para cada ligação peptídica formada. Todavia, os peptídeos são moléculas carregadas em pH fisiológico por causa das cargas dos grupos terminais C- e N- e dos grupos funcionais presentes nos resíduos de aminoácidos polares unidos aos átomos do carbono α. 
Muitos Peptídeos Pequenos Possuem Atividade Fisiológica
Animais, plantas e bactérias contêm uma grande variedade de polipeptídeos de baixo peso molecular (3-100 resíduos de aminoácidos), que possuem intensa atividade fisiológica. Alguns, incluindo a maioria dos hormônios polipeptídeos de mamíferos, contêm somente ligações peptídicas formadas entre grupos a-amino e a -carboxila dos 20 L-a-aminoácidos presentes nas proteínas. Não obstante, aminoácidos adicionais ou derivados de aminoácidos proteicos também podem estar presentes nos polipeptídeos. 
Peptídeos com atividade fisiológica: 
1) Glutátion - um tripeptídeo (Glu-Cys-Gly) 
- Necessário à ação de diversas enzimas nas reações de redox.
2) Bradicinina- um nonopeptídeo 
- Polipeptídeo hipotensor (abaixa a pressão arterial) 
- Estimula a musculatura lisa, inibe processos inflamatórios.
 3) Hormônios peptídicos 
- Vasopressina (nonopeptideo) 
- vasoconstritora (eleva pressão sangüínea) - ação antidiurética 
- Oxitocina- estimula a musculutura lisa e a secreção do leite 
4) Insulina - Produzida pelo pâncreas a partir da pró insulina 
Estrutura: 2 cadeias polipeptídicas A (21 resíduos de aa) e B ( 30 res. Aas). 
Ação: diminui a concentração da glicose sanguínea, concentração 
de ácidos graxos e estimula a síntese de proteínas 
Peptídeos com atividade fisiológica: 
5) Glucagon - produzido no pâncreas 
Estrutura: 29 resíduos de aminoácidos
Ação: glicolítica e lipolitica
 
6) Neurotransmissores 
Encefalinas- formadas no Sistema Nervoso Central (S.N.C) 
Ação: induz a analgesia 
7) Antibióticos: sintetizados por fungos.Ex:Gramidicina S,Tirocidina e Penicilina 
Atividade de Bioquímica I 
Utilize o material do xerox ou um livro de Bioquímica 
01 - O que são peptídeos? 
02 - De que maneira ocorre a ligação peptídica? 
03 - A união de 35 resíduos de aminoácidos libera quantas moléculas de água? 
04 - O que diferencia um oligopeptídeo de um dipeptídeo? 
05 – De que forma é montada a estrutura de um dipeptídeo?
06 - Identifique os carbonos α no peptídeo abaixo: 
Obs: Carbono α - tem ligado a ele um grupo amino 8 um carboxílico. 
Atividade de Bioquímica I 
Utilize o material do xerox ou um livro de Bioquímica 
07 - Faça a ligação entre fenilalanina e valina
08 - Monte um pentapeptídeo ( utilize a tabela de aminoácidos). 
09 - Comente sobre os peptídeos hormonais.
10- A estrutura abaixo está correta? Justifique 
Proteínas 
As proteínas são peptídeos de alto peso molecular, formados por uma sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. As proteínas desempenham papel fundamental na função e estrutura celular. 
As proteínas podem ser simples ou conjugadas: 
Proteína simples - formada por aminoácidos 
Proteína conjugada - formada por aminoácidos (grupo proteico) não aminoácido (grupo prostético) 
Exemplos: nucleoproteína - grupo prostético -ácido nucléico 
 lipoproteína - grupo prostético -lipídeos 
Classificação das proteínas 
A - Quanto a função biológica: 
1) enzimas: citocromo C e Tripsina
2) proteínas de reserva: ovoalbumina e caseína3
 proteínas contráteis: miosina e actinina 
4) proteínas de transporte: hemoglobina e mioglobina 
5) protetoras: anticorpos 
6) hormônios : insulina 
7) proteína estrutural: colágeno, queratina
8) Toxinas: ricina (veneno de serpentes)
B - Quanto a forma (características físicas) 
Duas amplas classes de proteínas podem ser distinguidas tendo por base as suas relações axiais (relação entre comprimento e largura): 
1) Proteínas globulares - solúveis em água - apresentam a relação entre os eixos menor que O e geralmente não acima de 3-4 (forma esférica) e são caracterizadas por cadeias polipeptídicas dobradas e enroladas de maneira compacta. Apresentam funções dinâmicas e muito diversificadas, tais como: enzimática, transporte, defesa e hormonal. 
Ex; mioglobina, hemoglobina, enzimas, hormônios... etc. 
2) Proteínas fibrosas - insolúveis em água - apresentam relação entre os eixos superior a 10 (forma alongada) e são caracterizadas por grupos de cadeia polipeptídica enroladas em aspiraI ou hélice com ligações cruzadas por intermédios de pontes dissulfeto bem como ponte de hidrogênio. Apresentam um papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. 
Ex; queratina, colágeno... etc.
C) Quanto ao número de cadeias polipeptídicas 
1) Simples - uma cadeia polipeptídica - citocromo-C 
2) Oligoméricas - 2 ou mais cadeias polipeptídicas -mioglobina
Organização Estrutural 
Aspectos da estrutura proteica são considerados em termos de quatro divisões ou ordens. 
Estrutura Primária - refere-se a sequência de aminoácidos ligados por ligações peptídicas. 
Estabilidade: dada pela ligação peptídica 
Responsável: pela estrutura espacial pela função das proteínas 
 
Estrutura Secundária- São relações no espaço entre os aminoácidos componentes da estrutura primária.
Estabilidade: mantida por pontes de hidrogênio 
Conformações: Propostas por Pauling e Corey; 
1) α-hélice: Nessa estrutura, os grupos R projetam-se para fora do centro da hélice. Existem 3,6 resíduos de aminoácidos por volta da hélice, e a distância percorrida por volta é de 0,54nm. As principais características das a-hélices são: 
As α-hélices são estabilizadas por pontes de hidrogênio, inter-resíduos, formadas entre os átomos de hidrogênio ligados ao N peptídico e O da carbonila do quarto resíduo em linha, no sentido da estrutura primária. Uma α-hélice forma-se espontaneamente pelo fato de sera conformação de menor energia e portanto mais estável para uma cadeia polipeptídica. A hélice é normalmente orientada para a direita. 
Aminoácidos com grupos R volumosos e carregados desestabilizam a α-hélice por ação física ou eletrostática respectivamente. Ex: arginina, aspargina, serina e treonina.
2) folha β- pregueada - Nesta estrutura a cadeia polipeptidica está totalmente estendida 
2 tipos: folha β - pregueada paralela- cadeias polipeptídicas posicionadas na mesma direção. 
folha β - pregueada antiparalela - cadeias polipeptídicas adjacentes dirige-se em posição oposta. 
Enquanto a α-hélice é estabilizada por pontes de hidrogênio entre ligações peptídicas, afastadas de 4 resíduos na estrutura primária, a folha 13 - pregueada é estabilizada por pontes de hidrogênio entre peptídeos de diferentes cadeias na estrutura primária. 
As regiões das cadeias proteicas que não se encontram organizadas como hélices ou folhas pregueadas estão na conformação de enovelamento ao acaso. A palavra "acaso" é inadequada, pois pode sugerir importância biológica menor sendo que as regiões enoveladas ao acaso são de igual importância a α- hélice e β - pregueada. 
Estrutura Terciária - Esta estrutura refere-se ao arranjo global, e interrelações entre as várias regiões dos aminoácidos individuais. 
Estabilidade: mantidas por pontes de hidrogênio; pontes de dissulfeto e ligações iônicas
A diferença da estrutura primária e terciária é que a estrutura terciária considera as relações espaciais entre resíduos de aminoácidos que geralmente, podem estar distanciados quando se considera a estrutura primária. 
Estrutura Quaternária - As proteínas apresentam estrutura quaternária quando são constituídas por 2 ou mais cadeias polipeptídicas. Tais proteínas são denominadas oligoméricas, e as cadeias polipeptídicas individuais das quais são formadas são denominadas protômeros, monômeros ou subunidades . 
Estabilidade: pontes de hidrogênio; ligações eletrostáticas (salinas) 
 
Desnaturação de proteínas 
Fisicamente, a desnaturação pode ser considerada como uma conformação alterada da cadeia polipeptídica, não afetando sua estrutura primária. No caso de um protômero, o processo pode ser representado como apresentado abaixo: 
No caso de uma proteína oligomérica, a desnaturação pode ocasionar a dissociação dos protômeros e ser acompanhada ou não de mudança na conformação dos mesmos. 
A atividade biológica da maioria das proteínas é destruída pela exposição a ácidos ou bases fortes, calor, detergentes iônicos, solventes orgânicos, sais de matais pesados, agitação mecânica, ultrassom, uréia entre outros. 
As proteínas desnaturadas, geralmente são menos solúveis- e frequentemente precipitam de suas soluções. 
 
Atividade de fixação 
1, Faça a ligação peptídica entre a serina e o ácido glutâmico. 
2. Indique a estrutura do seguinte tripeptídeo: 
Glutamina, Serina e Arginina 
3. Defina proteínas simples e proteínas oligoméricas. Como a desnaturação afetaria a organização estrutural destas proteínas? 
4. Comente sobre as quatro divisões da organização estrutural de uma proteína. 
5. O que são peptídeos? 
6. Defina resíduo de aminoácidos. 
7. Qual a diferença entre um oligopeptídeo e um polipeptídeo? 
8. Um polipeptídeo com 42 resíduos de aminoácidos terá quantas ligações peptídicas? 
9. Escreva a estrutura de um peptídeo. 
10. O que determina a estrutura primária de um peptídeo? 
11. Existem peptídeos pequenos com atividade fisiológica? Justifique. 
12. Comente a atividade fisiológica dos peptídeos abaixo: 
a. Glucagon 	b. Oxitocina 	c. Bradicinina 
ENZIMAS 
I. Definição
Proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações sem serem, elas próprias , alteradas nesse processo. Entre as muitas reações biológicas que são energicamente possíveis, as enzimas canalizam seletivamente os reatantes (substratos) para rotas úteis.Assim, as enzimas dirigem todos os eventos metabólicos.
Para agirem, certas enzimas precisam associar-se a um co-fator, que pode ser um íon inorgânico (ferro, cálcio, magnésio ou outros) ou uma molécula orgâni¬ca não-protéica, chamada coenzima. Muitas vitami¬nas atuam como coenzimas. 
É necessária grande quantidade de energia - chamada energia de ativação - para que determinadas reações químicas aconteçam. 
ENZIMAS 
As enzimas diminuem a energia de ativação necessária para que as substâncias reagentes atinjam o estado ativado, e, em consequência, as reações ocorrem com maior velocidade.
As enzimas oferecem aos reagentes - denominados substratos - um sítio tridimensional chamado centro ativo, onde eles se encaixam de modo preciso e específico, atingindo mais facilmente o estado ativado. Por isso, o modelo é conhecido por chave-fechadura. A ligação da enzima ao seu substrato apresenta geralmente elevada especificidade. Alterações da conformação de uma enzima (des¬naturação) podem inativá-la porque deformam o centro ativo, impedindo o encaixe do substrato. 
O substrato encaixa-se no centro ativo da enzima, (b) formando-se um complexo enzima-substrato. O substrato reage e surgem os produtos da reação,(c) O produto desprende-se da enzima, que se torna disponível para catalisar nova reação. 
ENZIMAS 
II. Nomenclatura
Cada enzima recebe dois nomes. O primeiro é seu nome curto ou nome recomendado, normalmente têm o sufixo “ase” unido ao substrato (peptidase), conveniente para o uso no dia-a-dia. O segundo é o nome sistemático, mais completo, o qual é usado quando a enzima deve ser identificada sem ambiguidade.
A União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB) desenvolveu um sistema de nomenclatura no qual as enzimas são divididas em seis classes principais :-
1.Óxido Redutases – responsáveis pela transferência de elétrons, íons hidretos ou átomos de hidrogênio.Ex. desidrogenase, Oxidases, etc
2.Transferases – responsáveis pela transferência de grupos funcionais. Ex. Aminotransferases, Fosfotransferases, etc
3.Hidrolases – responsáveis por reações de hidrólise. Ex. Proteases
4.Liases – responsáveis por adição de duplas, remoção de grupos com formação de instauração. Ex. Aldolases, Desidratases, etc
ENZIMAS 
5. Isomerases - responsáveis por reações de isomerização, transferência de grupos dentro da molécula formando isômeros. Ex. Epimerases
6.Ligases - responsáveis pela formação de ligações : C-C, C-S, C-O, C-N por reação acoplada da hidrólise do ATP.
Indicação de uma enzima :- Ex. glicose fosfotransferase, indicando que ela catalisa a transferência de um grupo fosfato do ATP para a glicose.
III. Propriedades das Enzimas
A. Sítios Ativos ou Centros Ativos
As moléculas de enzimas contêm um bolsão ou fenda especial denominado sítio ativo. Contêm aminoácidos cujas cadeias laterais criam uma superfície tridimensional complementar ao substrato. O sítio ativo liga-se ao substrato, formando um complexo enzima-substrato (ES). 
Esse complexo é convertido em enzima-produto (EP), que subsequentemente dissocia-se em enzima e produto.
B.Eficiência catalítica
A maioria das reações catalisadas por enzimas são altamente eficientes, ocorrendo 103 a 108 vezes mais rápido que as reações não catalisadas. Ti-picamente, cada molécula de enzima é capaz de transformar 100 a 1000 moléculas de substrato em produto a cada segundo. O número de moléculas de substrato convertidas em produto por molécula de enzima é denominado número de turnover.
C.Especificidade
As enzimas são altamente específicas, interagindo com um ou alguns substratos específicos e catalisando somente um tipo de reação química.
Duas características estruturais determinam a especificidade da enzima para seu substrato. Em primeiro lugar o substrato precisa possuir a ligação química específica que pode ser alterada pela enzima e em segundo lugar o substrato precisa ter algum outro grupo funcional, um grupo de ligação que se liga a enzima e coloca a molécula do substrato em uma posição tal que a ligação suscetível esteja localizada corretamente em relação ao local catalítico da enzima.D.Cofatores
Algumas enzimas se associam a um cofator não-proteico que é necessário para a atividade enzimática. Os cofatores comumente encontrados incluem íons metálicos (Zn+2,Fe+2,Cu+,etc) e moléculas orgânicas, conhecidas como coenzimas, que são frequentemente derivadas de vitaminas (NAD+, FAD, coenzima A). Holoenzima refere-se à enzima com seu cofator. Apoenzima refere-se a porção proteica da holoenzima. Na ausência do cofator apropriado, a apoenzima tipicamente não mostra atividade biológica. Um grupo prostético é uma coenzima fortemente ligada que não se dissocia da enzima (biotina).
E.Regulação
A atividade enzimática pode ser regulada, isto é, as enzimas podem ser ativadas ou inibidas de modo que a velocidade de formação do produto responda às necessidades da célula.
F.Localização dentro da célula
Muitas enzimas estão localizadas em organelas específicas dentro da célula. Esta compartimentalização serve para isolar o substrato da reação ou produto de outras reações competitivas, para fornecer um ambiente favorável para a reação e para organizar as milhares de enzimas presentes na célula em rotas úteis.
IV .Fatores que afetam a velocidade de reação
A. Concentração do substrato
A velocidade de uma reação (V) é o número de moléculas de substrato convertidas em produtos, por unidade de tempo, e geralmente é expresso como micromoles de produto formado por minuto. A velocidade de uma reação catalisada por enzimas aumenta conforme a concentração de substrato até atingir uma velocidade máxima (Vmax).
 B. Temperatura
A velocidade de reação aumenta com a temperatura até um pico de velocidade ser atingido. Uma elevação adicional da temperatura resulta em uma redução de reação, como resultado da desnaturação da enzima induzida pela temperatura.
 C. pH
A concentração de H+ afeta a velocidade de várias formas.
- o processo catalítico geralmente requer que enzima e substrato tenham grupos químicos específicos em um estado ionizado ou não-ionizado, de modo a interagir.
-extremos de pH podem levar à desnaturação da enzima.
-o pH no qual a atividade máxima da enzima é atingida difere para cada enzima, e frequentemente reflete a [ H+ ] na qual a enzima funciona no corpo.
V. Inibição da Atividade Enzimática
Qualquer substância que possa diminuir a velocidade de uma reação catalisada por enzima é denominada um inibidor. Os inibidores reversíveis ligam-se às enzimas através de ligações não-covalentes. A diluição do complexo enzima-inibidor resulta na dissociação do inibidor reversivelmente ligado e a recuperação da atividade enzimática. Tipos de inibição:-
A. Inibição Competitiva
Ocorre quando o inibidor liga-se reversivelmente ao mesmo sítio que o substrato normalmente ocuparia e, assim, compete com o substrato por aquele sítio.Ex. malonato compete com a sucinato desidrogenase .
B. Inibição Não-competitiva
Este tipo de inibição é reconhecido por seu efeito característico sobre a Vmax. A inibição não-competitiva ocorre quando o inibidor e substrato ligam-se em diferentes sítios na enzima.
VI. Organização Estrutural das Enzimas
A. Enzimas Monoméricas
 São as enzimas proteolíticas, atuam sobre peptídeos, quebram as ligações peptídicas.
B.Enzimas Oligoméricas
-Isoenzimas- são formas fisicamente distintas de enzimas com a mesma atividade catalítica. Ex:- lactato-desidrogenase, com 5 formas isoméricas.
-Enzimas Alostéricas ou Regulatórias- na célula a maioria das enzimas funciona em cadeias sequenciais chamadas de sistemas multi-enzimáticos em que o produto de uma enzima se torna substrato da próxima. A primeira enzima da sequencia funciona como reguladora da velocidade do sistema todo e é chamada de enzima alostérica ou regulatória.