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BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS Prof. Ms. AMINTAS LIRA OBJETIVOS DA AULA • COMPREENDER A ESTRUTURA BÁSICA DE UM AMINOÁCIDO; • CONHECER AS PRINCIPAIS CARACTERÍSTICA E FORMAS DE CLASSIFICAÇÃO DE UM AMINOÁCIDO; • COMPREENDER AS FUNÇÕES ESPECIALIZADAS DE ALGUNS AMINOÁCIDOS ENQUANTO MONÔMEROS E NA CONSTRUÇÃO DE PROTEÍNAS; • ENTENDER O PROCESSO DE FORMAÇÃO E AS PROPRIEDADES DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA. O QUE SÃO AMINOÁCIDOS? OS AMINOÁCIDOS SÃO OS MONÔMEROS QUE IRÃO CONSTITUIR AS PROTEÍNAS. QUANDO ESTÃO CONSTITUÍNDO UMA PROTEÍNA SÃO CONHECIDOS POR RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS. EXISTEM MAIS DE 300 DESCRITOS, MAS APENAS 20 NORMALMENTE CONSTITUEM AS PROTEÍNAS. COMO SÃO OS AMINOÁCIDOS? A cadeia lateral (R) vai diferenciar os AA e determinar as suas particularidades, como tamanho e carga elétrica final, o que influencia, entre outras coisas, a solubilidade do aminoácido em água. ESTRUTURA TEÓRICA COMO SÃO OS AMINOÁCIDOS? ESTRUTURA COMO NORMALMENTE SÃO ENCONTRADOS NOS SERES VIVOS (meio aquoso com pH próximo ao neutro) AMINO CARBOXÍLA QUAIS AS PRINCIPAIS CARACTERÍSTICAS BIOQUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS? 1. SÃO MOLÉCULAS ANFÓTERAS; 2. SÃO ZWITTERIONS OU ÍONS DIPOLARES; 3. SÃO MOLÉCULAS QUIRAIS. O QUE SÃO ANFÓTEROS? ‒ SÃO COMPOSTOS QUE SE COMPORTAM COMO ÁCIDO OU BASE A DEPENDER DO pH DO MEIO; pH ácido pH neutro pH básico ↑[H+] ↓[H+] do grego amphoteroi, ambos. Em meio básico ou neutro se comportam como ácido Em meio ácido ou neutro se comportam como base O QUE SÃO ZWITTERIONS OU ÍONS DIPOLARES? - SÃO COMPOSTOS QUÍMICOS DIPOLARES REAIS; - QUANDO EM MEIO AQUOSO COM pH PRÓXIMO AO NEUTRO APRESENTAM CARGAS ELÉTRICAS REAIS E OPOSTAS; - INDEPENDENTE DO pH DO MEIO TENDEM A SER POLARES E PORTANTO SOLÚVEIS EM ÁGUA (HIDROFÍLICOS) E INSOLÚVEIS EM SOLVENTES ORGÂNICOS (ÉTER, BENZENO, ACETONA). do alemão zwitter, híbrido. O QUE SÃO MOLÉCULAS QUIRAIS? - “SÃO MOLÉCULAS SEMELHANTES ÀS MÃOS!”; - SÃO MOLÉCULAS OPTICAMENTE ATIVAS. do grego cheir, mão. O QUE SÃO MOLÉCULAS QUIRAIS? - SEMELHANÇA DESSAS MOLÉCULAS COM AS MÃOS; OCORREM NA NATUREZA EM DUPLICATA (ENANTIÔMEROS). QUANDO COLOCADAS, AS DUAS “DUPLICATAS”, OU ENATIÔMEROS, UMA EM FRENTE DA OUTRA CADA UMA DELAS É A IMAGEM ESPECULAR DA OUTRA OU SEJA, SÃO COMPLEMENTARES ENTRE SI. SE ESTANDO UMA EM FRENTE A OUTRA UM DOS ENANTIÔMEROS GIRADO 180◦, ELAS DEIXAM DE SER COMPLEMENTARES. QUAL A CONDIÇÃO PARA QUE UMA MOLÉCULA SEJA QUIRAL? - POSSUIR AO MENOS UM CENTRO QUIRAL, O QUAL NORMALMENTE É UM CARBONO ASSIMÉTRICO (TAMBÉM CONHECIDO COMO CARBONO QUIRAL); - NOS AAs O CARBONO CENTRAL (α) É O CENTRO QUIRAL: NO QUE CONSISTE A ATIVIDADE ÓPTICA DE UMA MOLÉCULA QUIRAL? A CAPACIDADE DE ROTACIONAR O PLANO DA LUZ POLARIZADA. NO QUE CONSISTE A ATIVIDADE ÓPTICA DE UMA MOLÉCULA QUIRAL? UM DOS ENANTIÔMEROS TÊM PODER DE ROTAÇÃO EM SENTIDO HORÁRIO (DIREITA): MOLÉCULA DEXTROROTA- TÓRIA(+). ENQUANTO O OUTRO EM SENTIDO ANTI-HORÁRIO (ESQUERDO): MOLÉCULA LEVOROTATÓRIA (-). MOLÉCULA LEVOROTATÓRIA (-) MOLÉCULA DEXTROROTATÓRIA(+) NO QUE CONSISTE A ATIVIDADE ÓPTICA DE UMA MOLÉCULA QUIRAL? ESQUEMA DE UM POLARIZADOR ESQUEMA DE UM POLARIZADOR COMO SÃO OS ENANTIÔMEROS DE UM AMINOÁCIDO? ENANTIÔMEROS Levógiro Dextrógiro do latim laevus, esquerda do latim dexter, direita Gira o plano do feixe de luz polarizada para esquerda Gira o plano do feixe de luz polarizada para a direita O grupo amino fica a esquerda do Cα grupo amino fica a direita do Cα Os resíduos de AAs presentes na grande maioria das proteínas são exclusivamente L-isômeros. Normalmente encontrados em proteínas de microorganismos como constituintes de parede bacteriana (ex.: peptideoglicanos) e antibióticos (ex.: valinomicina e actinomicina). IMPORTANTE CONSTITUEM A GRANDE MAIORIA DAS PROTEÍNAS OS ISÔMEROS LEVÓGIROS SÃO OS ISÔMEROS OPTICOS DE MAIOR RELEVÂNCIA BIOLÓGICA ENTRE OS AAs. TODOS OS AMINOÁCIDOS SÃO QUIRAIS? NÃO, A GLICINA É O ÚNICO AMINOÁCIDO NÃO QUIRAL. POR QUÊ? GLICINA A CADEIA LATERAL É CONSTITUÍDA POR UM ÁTOMO DE “H”, O QUE TORNA O Cα SIMÉTRICO QUAIS OS PRINCIPAIS CRITÉRIOS DE CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS? 1. QUANTO AO TIPO DE ENANTIÔMERO; 2. QUANTO A NECESSIDADE NUTRICIONAL; 3. QUANTO AO DESTINO METABÓLICO; 4. QUANTO A POSIÇÃO DO AMINO NA CADEIA LATERAL DO AAs; 5. QUANTO À NATUREZA QUÍMICA DA CADEIA LATERAL. COMO SÃO OS ENANTIÔMEROS DE UM AMINOÁCIDO? ENANTIÔMEROS Levógiro Dextrógiro do latim laevus, esquerda do latim dexter, direita Gira o plano do feixe de luz polarizada para esquerda Gira o plano do feixe de luz polarizada para a direita O grupo amino fica a esquerda do Cα grupo amino fica a direita do Cα Os resíduos de AAs presentes na grande maioria das proteínas são exclusivamente L-isômeros. Normalmente encontrados em proteínas de microorganismos como constituintes de parede bacteriana (ex.: peptideoglicanos) e antibióticos (ex.: valinomicina e actinomicina). CLASSIFICAÇÃO DOS AAs QUANTO A NECESSIDADE NUTRICIONAL ‒ INDISPENSÁVEIS OU ESSENCIAIS: NÃO SÃO PRODUZIDOS PELO ORGANISMO, OU AO MENOS NÃO EM QUANTIDADE SUFICIENTE PARA ATENDER A DEMANDA ‒ DISPENSÁVEIS OU NÃO ESSENCIAIS: SÃO PRODUZIDOS EM QUANTIDADE SUFICIENTE PELO ORGANISMO ‒ CONDICIONALMENTE INDISPENSÁVEIS: EM CERTAS CONDIÇÕES FISIOLÓGICAS NÃO SÃO PRODUZÍDOS PELO ORGANISMO, OU AO MENOS, NÃO EM QUANTIDADE SUFICIENTE PARA ATENDER A DEMANDA CLASSIFICAÇÃO DOS AAs QUANTO A NECESSIDADE NUTRICIONAL INDISPENSÁVEIS DISPENSÁVEIS CONDICIONALMENTE INDISPENSÁVEIS PRECURSORES DOS CONDICIONALMENTE INDISPENSÁVEIS FENILALANINA ÁC. ASPARTICO ARGININA GLUTAMINA, GLUTAMATO, ASPARTATO HISTIDINA ÁC. GLUTÂMICO CISTEÍNA METIONINA, SERINA ISOLEUCINA ALANINA GLICINA SERINA, COLINA LEUCINA ASPARAGINA GLUTAMINA ÁC. GLUTÂMICO, VALINA LEUCINA LISINA SERINA PROLINA GLUTAMATO METIONINA TIROSINA FENILALANINA TREONINA TRIPTOFANO VALINA CLASSIFICAÇÃO DOS AAs QUANTO A NECESSIDADE NUTRICIONAL ‒ ESSA CLASSIFICAÇÃO PODE VARIAR ENTRE ESPÉCIES; - OS VEGETAIS APRESENTAM TODOS OS 20 AAs COMO NÃO ESSENCIAIS; - AS CONDIÇÕES PARA QUE OS AAs CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS SEJAM ESSENCIAIS SÃO: • ESTRESSE BIOLÓGICO (DOENÇAS, ATIVIDADE FÍSICA INTENSA); • GESTAÇÃO; • LACTAÇÃO; • IDADE. CLASSIFICAÇÃO DOS AAs QUANTO A NECESSIDADE NUTRICIONAL CLASSIFICAÇÃO DOS AAs QUANTO A NECESSIDADE NUTRICIONAL CLASSIFICAÇÃO DOS AAs QUANTO AO DESTINO METABÓLICO - CETOGÊNICOS: CONVERTIDOS EM PRECURSORES DE ÁCIDOS GRAXOS E CORPOS CETÔNICOS. - LEUCINA E LISINA - GLICOGÊNICOS: CONVERTIDOS EM PRECURSORES DE GLICOSE. - HISTIDINA, METIODINA, TREONINA, VALINA, ASPARTATO, GLUTAMATO, ALANINA, ASPARAGINA, SERINA, ARGININA, CISTEÍNA, GLICINA, GLUTAMINA E PROLINA. - GLICOCETOGÊNICOS: COMPORTAM-SE TANTO COMO CETOGÊNICOS, COMO GLICOGÊNICOS - FENILALANINA, TRIPTOFANO, ISOLEUCINA E TIROSINA SÃO TANTO CETOGÊNICOS QUANTO GLICOGÊNICOS. CLASSIFICAÇÃO DOS AAs QUANTO A POSIÇÃO DO(A) AMINO(A) α-LISINA β-LISINA γ-LISINA δ-LISINA Ex.: α-AMINOÁCIDO. AMINA LIGADA AO CARBONO CENTRAL (α). O MESMO CARBONO QUE O ÁCIDO CARBOXÍLICO β, γ (...)-AMINOÁCIDO. A AMINA LIGA-SE A UM CARBONO DA CADEIA LATERAL, O QUAL É DENOMINADO PELA LETRA GREGA CORRESPONDENTE EM RELAÇÃO AO CARBONO CENTRAL (Cα). H- H- H- CLASSIFICAÇÃO DOS AAs QUANTO À NATUREZA QUÍMICA DA CADEIA LATERAL EM pH NEUTRO - AA COM CADEIAS LATERAISAPOLARES - AA COM CADEIAS LATERAIS POLARES SEM CARGA ELÉTRICA REAL - AA COM CADEIAS LATERAIS POLARES ELETRICAMENTE NEGATIVAS (CADEIAS LATERAIS ÁCIDAS) - AA COM CADEIAS LATERAIS POLARES ELETRICAMENTE POSITÍVAS (CADEIAS LATERAIS BÁSICAS) AAs COM CADEIA LATERAL APOLAR EM pH NEUTRO AAs COM CADEIA LATERAL POLAR SEM CARGA ELÉTRICA REAL EM pH NEUTRO AAs COM CADEIA LATERAL POLAR COM CARGA ELÉTRICA REAL POSITIVA EM pH NEUTRO As cadeias laterais apresentam comportamento básico em pH próximo ao neutro AAs COM CADEIA LATERAL POLAR COM CARGA ELÉTRICA REAL POSITIVA EM pH NEUTRO As cadeias laterais apresentam comportamento básico em pH próximo ao neutro AAs COM CADEIA LATERAL POLAR COM CARGA ELÉTRICA REAL NEGATIVA EM pH NEUTRO As cadeias laterais apresentam comportamento ácido em pH próximo ao neutro AAs COM CADEIA LATERAL POLAR COM CARGA ELÉTRICA REAL NEGATIVA EM pH NEUTRO As cadeias laterais apresentam comportamento ácido em pH próximo ao neutro OS AAs SÓ SERVEM PARA CONSTITUIR PROTEÍNAS? NÃO, ELES TAMBÉM ESTÃO RELACIONADOS, DIRETAMENTE OU COMO PRECURSORES, A VÁRIOS PROCESSOS FISIOLÓGICOS COMO: OBTENÇÃO DE ENERGIA, REGULAÇÃO METABÓLICA, NEUROTRANSMISSÃO, DETOXICAÇÃO ENTRE OUTRAS. Ex.: ARGININA PRECURSOR DO ÓXIDO NÍTRICO HISTIDINA PRECURSOR DA HISTAMINA GLUTAMATO NEUROTRNASMISSOR E PRECURSOR DO ÁCIDO Γ-AMINOBUTÍRICO (GABA) TRIPTOFANO PRECURSOR DA SEROTONINA E MELATONINA TIROSINA PRECURSOR DOS HORMÔNIOS TIREOIDIANOS, DAS CATECOLAMINAS (ADRENALINA, NORADRENALIVA, DOPAMINA E LEVODOPA) E MELANINA O QUE É UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA? - LIGAÇÃO COVALENTE QUE UNE DOIS RESÍDUOS DE AAs; - OCORRE ENTRE O “C” DA CARBOXÍLA DE UM RESÍDUO COM O “N” DO AMINO DE OUTRO RESÍDUO. O QUE É UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA? - A SÍNTESE DE UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA É UMA REAÇÃO DE DESIDRATAÇÃO, POIS LIBERA UMA MOLÉCULA DE ÁGUA. O QUE É UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA? - É NORMALMENTE FORMADA NOS RIBOSSOMOS; - TAMBÉM É CONHECIDA COMO LIGAÇÃO AMÍDICA. Amida Isso atribui à ligação simples C – N um carácter parcial de dupla ligação. O C N H O C N H As distâncias interatômicas na ligação peptídica são menores que as de uma ligação amida comum. O QUE É UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA? - ORIGINA EXTREMIDADES N-TERMINAL E C-TERMINAL; - ÁTOMOS QUE PARTICIPAM DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA (H-N-C-O) FORMAM UM PLANO RÍGIDO; - A ROTAÇÃO SÓ É POSSÍVEL AO REDOR DO Cα. O QUE É UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA? - A QUEBRA (LISE) DE UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA É UMA REAÇÃO DE HIDRÓLISE; O QUE SÃO PEPTÍDIOS? - SEQUÊNCIAS CURTAS DE RESÍDUOS DE AAs; - NÃO HÁ UMA DEFINIÇÃO OFICIAL QUANTO AO NÚMERO MÁXIMO DE RESÍDUOS; - SEGUNDO LEHNINGUER PEPTÍDEOS TERIAM PESO MOLECULAR DE ATÉ 10000 DA; - ESSA DEFINIÇÃO BUSCAVA SEPARAR AS MOLÉCULAS QUE POSSUIAM RESÍDUOS DE AAs DEXTRÓGIROS DAS MOLÉCULAS CLASSIFICADAS COMO PROTEÍNAS. O QUE SÃO PEPTÍDIOS? CLASSIFICAÇÃO QUANTO AO NÚMERO DE RESÍDUOS: - OLIGOPEPTÍDEOS - POLIPEPTÍDEOS - POLÍMEROS LINEARES COM MAIS DE 30 RESÍDUOS DE AAS E MENOS DE 10.000 DA DE PESO MOLECULAR. •Dipeptídeos – 2 resíduos de AA; •Tripeptídeos – 3 resíduos de AA; •Tetrapeptídeos – 4 resíduos de AA; •Pentapeptídeos – 5 resíduos de AA; • (...) Até 30 AAs. NOMENCLATURA DE PEPTÍDIOS C-terminal é escrita à direita Para nomear um polipeptídeo, os sufixos (ina, ano, ico ou ato), dos resíduos de AA são alterados para il, menos o resíduo C-terminal C-terminal é escrita à direita N-terminal é escrita à esquerda N-terminal é escrita à esquerda ATIVIDADES EXERCÍCIO: 1. DIFERENCIE AMINOÁCIDO DE RESÍDUO DE AMINOÁCIDO. 2. O QUÊ É E O QUÊ TORNA UMA MOLÉCULA “QUIRAL? 3. QUAL A IMPORTÂNCIA DA CADEIA LATERAL PARA UM AMINOÁCIDO? 4. O QUE É E COMO SE FORMA UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA? 5. QUAL A RELAÇÃO ENTRE ÁCIDO GLUTÂMICO E GLUTAMATO? 6. O QUE SÃO AAs CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS? 7. O TRATAMENTO DA FENILCETONÚRIA PODE CAUSAR CARÊNCIA DE QUAL AMINOÁCIDO E POR QUE? PESQUISA: 1) O QUE É BCAA E PARA QUÊ SERVE? 2) O QUE ASPARTAME, TAGIFOR®, OCITOCINA, VASOPRESSINA, GLUTATIONA, ENCEFALINAS E CARNOSINA TEM EM COMUM? CITE AS PRINCIPAIS FUNÇÕES DE CADA UM DELES. 3) DE ONDE VEM A TAURINA E PARA QUE SERVE?
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