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PROTEÍNAS
Profª.:Lyliane Martins Campos
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PROTEÍNAS
As proteínas são consideradas nutrientes importantes devido ao fato de que fornecem os aminoácidos essenciais.
São formadas por combinações de 20 aminoácidos em diversas proporções e cumprem diversas funções.
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COMPOSIÇÃO
Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.
Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas.
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ESTRUTURA
Os aminoácidos se juntam para formar uma proteína por meio da ligação peptídica que une o grupo carboxílico de um aminoácido ao grupo amino do outro.
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto a Composição: 
Proteínas Simples: Por hidrólise liberam apenas aminoácidos;
Ex.: albuminas, globulinas, glutelinas, prolaminas, albumina do ovo (clara), entre outras.
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Composição
Proteínas Conjugadas: Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado GRUPO PROSTÉTICO.
Ex.: nucleoproteínas: encontrados nos ácidos ribonucleicos (RNA) e desoxirribonucleico (DNA);
Mucoproteínas e glicoproteínas: combinam a proteína com polissacarídios complexos (mucina – encontrada nas secreções gástricas e albumina – clara do ovo);
 Lipoproteínas: encontradas no plasma, que se unem com lipídes, triglicerídios, colesterol e fosfolipídios;
Fosfoproteínas: ácido fosfórico forma ligação éster com as proteínas – (caseína do leite);
Metaloproteínas: a ferritina, a hemossiderina, e a peroxidase, nas quais os metais ferro, cobre ou zinco estão unidos às proteínas. 
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Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
Proteínas Monoméricas: Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas: Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. São as proteínas de estrutura e função mais complexas. 
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Quanto à Forma:
Proteínas Fibrosas: De estrutura espacial mais simples.
Ex.: Queratina (proteína do cabelo e das unhas);
Fibrina (do sangue);
Miosina (do músculo);
Colágeno (principal componente do tecido conjuntivo).
 
 
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Quanto à Forma:
Proteínas Globulares: De estrutura espacial mais complexa. 
Ex.: Caseínas do leite;
Albumina no ovo;
Albuminas e globulinas no sangue, plasma e hemoglobina;
Globulinas das sementes (como as dos feijão e da soja).
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FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Estrutural ou plástica
São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. 
São proteínas estruturais: 
 - colágeno (constituínte das cartilagens);
 - actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares);
 - queratina (principal proteína do cabelo),
 - fibrinogênio (presente no sangue);
 - albumina (encontrada em ovos) e outras.
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Hormonal
Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina que retira a glicose em excesso do sangue (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho).
Hormônio do crescimento, corticotrofina, hormônios peptídicos. 
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Enegética
Obtenção de energia a partir dos canais que compõem as proteínas.
 Durante a fase de crescimento as crianças são especialmente sensíveis às deficiências de nutrientes, sobretudo proteínas. 
Deficiência de calorias ou proteínas na dieta desvia as proteínas para a função energética, levando à deficiência de crescimento. 
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Enzimática
Enzimas são proteínas capazes de catalisar reações bioquímicas como, por exemplo, as lipases e amilases. 
As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas.
As enzimas reduzem a energia de ativação das reações químicas. 
A função da enzima depende diretamente de sua estrutura.
 Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. 
Mais de 2000 enzimas são conhecidas, acreditava-se que cada uma era capaz de catalisar apenas um tipo diferente de reação química, porém novas pesquisas provaram que algumas enzimas podem catalisar diferentes reações químicas.
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Condutoras de gases 
O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina presentes nos glóbulos vermelhos ou hemácias . 
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Defesa
Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas.
O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas de defesa, responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e ferimentos.
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FONTES ALIMENTARES
Origem animal:
Carnes, aves, peixes, leite, queijo e ovo;
Possuem proteínas de boa qualidade, suficientes para torná-los as melhores fontes de aminoácidos essenciais. 
Fornecem 65% da proteína consumida.
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Origem Vegetal:
Leguminosas: feijão, soja, ervilha, grão-de-bico.
Fornecem 10 a 30% de proteínas ingeridas.
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Cereais
Arroz, trigo, milho, etc.
Conteúdo proteico: 6 a 15%.
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As misturas de cereais com leguminosas (arroz com feijão), ingeridas na mesma refeição e em proporções balanceadas têm tão bom valor nutritivo, do ponto de vista proteico, como as proteínas de origem animal. 
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VALOR BIOLÓGICO DAS PROTEÍNAS
Proteína de alto valor biológico (AVB): Possuem em sua composição aminoácidos essenciais em proporções adequadas. É uma proteína completa. Ex.: proteínas da carne, peixe, aves e ovo.
Proteínas de baixo valor biológico (BVB): Não possuem em sua composição aminoácidos essenciais em proporções adequadas. É uma proteína incompleta. Ex.: cereais integrais e leguminosas (feijão, lentilha, ervilha, grão-de-bico, etc.).
Proteínas de referência: Possuem todos os aminoácidos essenciais em maior quantidade. Ex.: ovo, leite humano e leite de vaca.
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AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
Sua síntese no organismo é inadequada para satisfazer as necessidades metabólicas e devem ser fornecidos como parte da dieta.
Treonina, triptofano, histidina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, valina, fenilalanina,arginina.
A ausência ou a inadequada ingestão de alguns desses aminoácidos resulta em balanço nitrogenado negativo (perda de N pelo organismo), perda de peso, crescimento menor em crianças e pré-escolares e sintomatologia clínica. 
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AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS
Alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico, glicina, prolina e serina;
São igualmente importantes na estrutura proteica, no entanto, se houver deficiência na ingestão de um deles, ele pode ser sintetizado em nível celular a partir de aminoácidos essenciais ou de precursores contendo carbono e nitrogênio. 
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AMINOÁCIDOS CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS
São aqueles que podem ser essenciais em determinada condições clínicas.
É o caso de taurina, da cisteína e possivelmente da tirosina que podem ser condicionalmente essenciais em crianças prematuras.
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Obs.: Não há reserva de aminoácidos livres no organismo, qualquer quantidade acima das necessidades para a síntese proteica celular e para a dos compostos não-proteicos que contém nitrogênio será metabolizada. 
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DIGESTÃO, ABSORÇÃO E UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNAS
BOCA: tritura os alimentos;
ESTÔMAGO: ácido clorídrico desnatura as proteínas e a pepsina inicia a hidrólise;
ID: No lúmen intestinal, as enzimas pancreáticas digerem a proteína ingerida (e a endógena);
FÍGADO: mantém o balanço dos aminoácidos plasmáticos, sintetiza proteínas essenciais, enzimas, lipoproteinas, albumina e uréia. Converte o esqueletocarbônico do aminoácido em uréia.
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DIGESTÃO, ABSORÇÃO E UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNAS
SISTEMA CIRCULATÓRIO: sangue, transporta aminoácidos absorvidos e proteínas sintetizadas;
RIM: sintetiza uréia do excesso de nitrogênio, eliminando-o pela urina;
IG: elimina material não-digerido que pode ser fermentado pela microbiota intestinal. 
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Os aminoácidos liberados na circulação sistêmica, especialmente os de cadeia ramificada (isoleucina, leucina e valina), são depois metabolizados pelos músculos esqueléticos, pelos rins e por outros tecidos. 
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NECESSIDADES DIÁRIAS DE PROTEÍNAS
10 a 15% das necessidades energéticas;
1g/Kg de peso por dia;
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DEFICIÊNCIA DE PROTEÍNAS
As crianças que não consomem proteínas em quantidades adequadas podem ter o desenvolvimento e crescimento comprometidos;
Podem adquirir uma forma de desnutrição denominada Kwashiorkor – a qual, extremamente grave, pode levar à morte caso não haja rápida intervenção.
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DEFICIÊNCIA DE PROTEÍNAS
A criança desnutrida apresenta-se inchada (falta de homeostasia – equilíbrio osmótico entre os diferente fluidos), com lesões na pele e alterações no cabelo (que se torna quebradiço e mais claro);
 Essa situação, não freqüente em áreas urbanas, é mais comumente encontrada em áreas rurais e nas crianças que recebem alimentação à base de farinha, açúcar e água – o que lhes dá gordura subcutânea, mascarando o quadro de desnutrição e dificultando o diagnóstico. 
Nos adultos, a deficiência de proteínas pode levar ao emagrecimento e à perda muscular. 
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Criança com Kwashiorkor
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Excesso de proteínas
A ingestão de uma quantidade superior às necessidades, além de ser armazenada na forma de gordura, pode sobrecarregar os rins. 
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OBRIGADA PELA ATENÇÃO!!!

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