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* PROTEÍNAS Profª.:Lyliane Martins Campos * PROTEÍNAS As proteínas são consideradas nutrientes importantes devido ao fato de que fornecem os aminoácidos essenciais. São formadas por combinações de 20 aminoácidos em diversas proporções e cumprem diversas funções. * COMPOSIÇÃO Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado. Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas. * ESTRUTURA Os aminoácidos se juntam para formar uma proteína por meio da ligação peptídica que une o grupo carboxílico de um aminoácido ao grupo amino do outro. * * * * * * * * * CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto a Composição: Proteínas Simples: Por hidrólise liberam apenas aminoácidos; Ex.: albuminas, globulinas, glutelinas, prolaminas, albumina do ovo (clara), entre outras. * Composição Proteínas Conjugadas: Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado GRUPO PROSTÉTICO. Ex.: nucleoproteínas: encontrados nos ácidos ribonucleicos (RNA) e desoxirribonucleico (DNA); Mucoproteínas e glicoproteínas: combinam a proteína com polissacarídios complexos (mucina – encontrada nas secreções gástricas e albumina – clara do ovo); Lipoproteínas: encontradas no plasma, que se unem com lipídes, triglicerídios, colesterol e fosfolipídios; Fosfoproteínas: ácido fosfórico forma ligação éster com as proteínas – (caseína do leite); Metaloproteínas: a ferritina, a hemossiderina, e a peroxidase, nas quais os metais ferro, cobre ou zinco estão unidos às proteínas. * Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: Proteínas Monoméricas: Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. Proteínas Oligoméricas: Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. São as proteínas de estrutura e função mais complexas. * Quanto à Forma: Proteínas Fibrosas: De estrutura espacial mais simples. Ex.: Queratina (proteína do cabelo e das unhas); Fibrina (do sangue); Miosina (do músculo); Colágeno (principal componente do tecido conjuntivo). * Quanto à Forma: Proteínas Globulares: De estrutura espacial mais complexa. Ex.: Caseínas do leite; Albumina no ovo; Albuminas e globulinas no sangue, plasma e hemoglobina; Globulinas das sementes (como as dos feijão e da soja). * FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS Estrutural ou plástica São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: - colágeno (constituínte das cartilagens); - actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares); - queratina (principal proteína do cabelo), - fibrinogênio (presente no sangue); - albumina (encontrada em ovos) e outras. * Hormonal Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina que retira a glicose em excesso do sangue (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho). Hormônio do crescimento, corticotrofina, hormônios peptídicos. * Enegética Obtenção de energia a partir dos canais que compõem as proteínas. Durante a fase de crescimento as crianças são especialmente sensíveis às deficiências de nutrientes, sobretudo proteínas. Deficiência de calorias ou proteínas na dieta desvia as proteínas para a função energética, levando à deficiência de crescimento. * Enzimática Enzimas são proteínas capazes de catalisar reações bioquímicas como, por exemplo, as lipases e amilases. As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas. As enzimas reduzem a energia de ativação das reações químicas. A função da enzima depende diretamente de sua estrutura. Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000 enzimas são conhecidas, acreditava-se que cada uma era capaz de catalisar apenas um tipo diferente de reação química, porém novas pesquisas provaram que algumas enzimas podem catalisar diferentes reações químicas. * Condutoras de gases O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina presentes nos glóbulos vermelhos ou hemácias . * Defesa Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas. O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas de defesa, responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e ferimentos. * FONTES ALIMENTARES Origem animal: Carnes, aves, peixes, leite, queijo e ovo; Possuem proteínas de boa qualidade, suficientes para torná-los as melhores fontes de aminoácidos essenciais. Fornecem 65% da proteína consumida. * Origem Vegetal: Leguminosas: feijão, soja, ervilha, grão-de-bico. Fornecem 10 a 30% de proteínas ingeridas. * Cereais Arroz, trigo, milho, etc. Conteúdo proteico: 6 a 15%. * As misturas de cereais com leguminosas (arroz com feijão), ingeridas na mesma refeição e em proporções balanceadas têm tão bom valor nutritivo, do ponto de vista proteico, como as proteínas de origem animal. * VALOR BIOLÓGICO DAS PROTEÍNAS Proteína de alto valor biológico (AVB): Possuem em sua composição aminoácidos essenciais em proporções adequadas. É uma proteína completa. Ex.: proteínas da carne, peixe, aves e ovo. Proteínas de baixo valor biológico (BVB): Não possuem em sua composição aminoácidos essenciais em proporções adequadas. É uma proteína incompleta. Ex.: cereais integrais e leguminosas (feijão, lentilha, ervilha, grão-de-bico, etc.). Proteínas de referência: Possuem todos os aminoácidos essenciais em maior quantidade. Ex.: ovo, leite humano e leite de vaca. * AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS Sua síntese no organismo é inadequada para satisfazer as necessidades metabólicas e devem ser fornecidos como parte da dieta. Treonina, triptofano, histidina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, valina, fenilalanina,arginina. A ausência ou a inadequada ingestão de alguns desses aminoácidos resulta em balanço nitrogenado negativo (perda de N pelo organismo), perda de peso, crescimento menor em crianças e pré-escolares e sintomatologia clínica. * AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS Alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico, glicina, prolina e serina; São igualmente importantes na estrutura proteica, no entanto, se houver deficiência na ingestão de um deles, ele pode ser sintetizado em nível celular a partir de aminoácidos essenciais ou de precursores contendo carbono e nitrogênio. * AMINOÁCIDOS CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS São aqueles que podem ser essenciais em determinada condições clínicas. É o caso de taurina, da cisteína e possivelmente da tirosina que podem ser condicionalmente essenciais em crianças prematuras. * Obs.: Não há reserva de aminoácidos livres no organismo, qualquer quantidade acima das necessidades para a síntese proteica celular e para a dos compostos não-proteicos que contém nitrogênio será metabolizada. * DIGESTÃO, ABSORÇÃO E UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNAS BOCA: tritura os alimentos; ESTÔMAGO: ácido clorídrico desnatura as proteínas e a pepsina inicia a hidrólise; ID: No lúmen intestinal, as enzimas pancreáticas digerem a proteína ingerida (e a endógena); FÍGADO: mantém o balanço dos aminoácidos plasmáticos, sintetiza proteínas essenciais, enzimas, lipoproteinas, albumina e uréia. Converte o esqueletocarbônico do aminoácido em uréia. * DIGESTÃO, ABSORÇÃO E UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNAS SISTEMA CIRCULATÓRIO: sangue, transporta aminoácidos absorvidos e proteínas sintetizadas; RIM: sintetiza uréia do excesso de nitrogênio, eliminando-o pela urina; IG: elimina material não-digerido que pode ser fermentado pela microbiota intestinal. * Os aminoácidos liberados na circulação sistêmica, especialmente os de cadeia ramificada (isoleucina, leucina e valina), são depois metabolizados pelos músculos esqueléticos, pelos rins e por outros tecidos. * NECESSIDADES DIÁRIAS DE PROTEÍNAS 10 a 15% das necessidades energéticas; 1g/Kg de peso por dia; * DEFICIÊNCIA DE PROTEÍNAS As crianças que não consomem proteínas em quantidades adequadas podem ter o desenvolvimento e crescimento comprometidos; Podem adquirir uma forma de desnutrição denominada Kwashiorkor – a qual, extremamente grave, pode levar à morte caso não haja rápida intervenção. * DEFICIÊNCIA DE PROTEÍNAS A criança desnutrida apresenta-se inchada (falta de homeostasia – equilíbrio osmótico entre os diferente fluidos), com lesões na pele e alterações no cabelo (que se torna quebradiço e mais claro); Essa situação, não freqüente em áreas urbanas, é mais comumente encontrada em áreas rurais e nas crianças que recebem alimentação à base de farinha, açúcar e água – o que lhes dá gordura subcutânea, mascarando o quadro de desnutrição e dificultando o diagnóstico. Nos adultos, a deficiência de proteínas pode levar ao emagrecimento e à perda muscular. * Criança com Kwashiorkor * Excesso de proteínas A ingestão de uma quantidade superior às necessidades, além de ser armazenada na forma de gordura, pode sobrecarregar os rins. * OBRIGADA PELA ATENÇÃO!!!
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