Aminoácidos e Proteínas

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01. Quais são as características comuns a todos os aminoácidos?
 Um aminoácido é qualquer molécula que contém simultaneamente grupos
funcionais amina e ácido carbônico Em bioquímica, este termo é
usado como termo curto e geral para referir os aminoácidos alfa:
aqueles em que as funções amino e carboxilato estão ligadas ao mesmo 
carbono. 
02. Que parte dos aminoácidos podem liberar h+ para a ação tamponante dos aminoácidos?
 É a parte da carboxila (-COOH). A parte da amina (NH2) é bastante básica, com seus dois
pares de elétrons livres. Inclusive, os alfa amino-ácidos formam o chamado "zweiterion",
palavra alemã, que significa "íon duplo", com o COO negativo e a NH3 positiva, por causa 
da proximidade entre as duas funções (1,2). O H da carboxila é arrancado pelo N da amina.
03. O que representa o ponto isoelétrico da curva de titulação dos aminoácidos?
 Os aminoácidos tem carga positiva, negativa ou neutra.Por exemplo: 
durante uma titulação de um aminoácido que tenha carga negativa e adicionamos 
íons positivos sobre ele a carga vai se neutralizar e chegar a "0" neste ponto
temos o ponto isoelétrico.
04. Quais são as partes dos aminoacidos envolvidos nas ligaçoes peptídicas? Porque os 
amonoácidos envolvidos em tais ligaões são chamados de resíduos?
 As partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas são os grupamentos 
carboxila e amina. Os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de 
resíduos porque ao formar um peptídeo eles perdem átomos que os caracterizariam 
quimicamente como aminoácidos, e consequentemente não apresentam mais o caráter
duplamente ácido e básico.
05. Folha.
06. 
07. As proteínas tem muitas funções biologicas diferentes. Cite algumas dessas funções 
e exemplifique se possível.
 As proteínas participam de praticamente todos os processos biológicos do corpo humano. 
Por isso, são de máxima importância para os seres vivos. Portanto tem como algumas funções:
 - Construção de novos tecidos do corpo humano.
 - Atuam no transporte de substâncias como, por exemplo, o oxigênio.
 - Atuam no sistema de defesa do organismo, neutralizando e combatendo vírus,
bactérias e outros elementos estranhos. Vale lembrar que os anticorpos são compostos por proteínas.
 - Agem como catalizadoras de reações químicas que ocorrem no organismo 
dos seres humanos. As enzimas exercem esta importante função.
 - Atuam na regulação de hormônios.
 - As proteínas encontradas na membrana plasmática atuam como receptoras, emitindo sinais para 
que a célula possa desempenhar suas funções vitais.
08. Embora as ligações covalentes sejam claramente muito mais fortes, as interações fracas predominam
como forças da estrutura proteíca. Porque?
 As forças covalentes é a que mantém a sequência de aminoácidos na cadeia proteica (estrutura primária). 
Estas ligações são as mais difíceis de romper. 
 Entretanto como as ligações covalentes peptídicas admitem livre rotação, haveria uma certa 
liberdade de estruturas possíveis. Aí é que entram interações mais fracas, como ligações 
de hidrogênio e interações de dipolo elétrico, que dão o formato das proteínas, digamos assim. 
Como estas ligações são mais fracas que as covalentes, podem ser mais facilmente rompidas.
Quando isso ocorre, dizemos que a proteína foi desnaturada.
09. Porque a conformação a-hélice forma-se mais facilmente do que muitas outras conformações?
 Todas as ligações pépticas de uma a-hélice (exceto aquelas próximas às extremidades da estrutura)
formam pontes de hidrogênio intracadeia. Portanto o a-hélice: se forma mais facilmente que qualquer
outra conformação, devido à otimização na formação de pontes de hidrogênio.
10. Quais são as restrições que afetam a estabilidade de uma a-hélice?
 1. Repulsão ou atração eletrostática entre resíduos sucessivos de aminoácidos
com grupamento R carregados.
 2. O volume de aminoácidos adjacentes.
 3. Interações entre grupamentos espaçados a 3 ou 4 resíduos de distância.
 4. Ocorrência de resíduos de prolina e glicina.
 5. Interação entre resíduos de aminoácidos nos finais da hélice e o dipolo elétrico 
inerente à hélice (região amino-terminal: presença de aas carregados negativamente, na região
carboxi-terminal: presença de aas carregados positivamente.
11. Folha.
12. Folha.
13.
14. Defina desnaturação em termos de efeito das estruturas: secundaria, terciaria e quartenaria.
15. Explique as seguites cromatografias: de troca iônica, de afinidade e exclusão molecular, como elas
funcionam.
 - A cromatografia da Troca iónica é uma técnica que seja de uso geral na purificação da biomolécula.
Envolve a separação de moléculas com base em sua carga.É usada para a separação e a purificação biomoléculas 
cobradas tais como polipeptídeos, proteínas, polinucleotido, e ácidos nucleicos.
 - A cromatografia de Afinidade é um processo da separação usado para refinar moléculas ou um grupo
de moléculas que estão em uma mistura bioquímica. O processo é usado frequentemente refinar biomoléculas
podendo igualmente ajudar a remover as substâncias prejudiciais tais como os micróbios patogénicos com os
mesmos princípios.
 - Cromatografia por Exclusão de mleculas serve para medição da massa molecular absoluta, estrutura,
tamanho e conformação de proteínas. É uma é uma técnica cromatográfica que separa as moléculas dissolvidas 
com base no seu tamanho, bombeando-as por colunas especializadas que contêm material de preenchimento microporoso.
16.