Aminoacidos peptideos e proteinas

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Aminoacidos
Quais são as propriedades químicas de uma molécula para ser considerada um aminoácido. 
As propriedades químicas de uma molécula para ser considerada um aminoácido sao a presença de um grupo amina e um grupo carboxila.
Quais são as principais funções dos aminoácidos? 
Formaçao das proteínas, enzimas, função hormonal, neurotransmissores, intermediários metabólicos.
2b (Estudo dirigido do semestre passado) O que são aminoácidos essenciais e não essenciais?
 Aminoacidos essenciais são aqueles que o corpo não produz, E aminoácidos não essenciais são aqueles que conseguimos produzir.
Classifique os aminoácidos de acordo com os seus grupos R. Explique qual a importância dessa classificação no contexto da estrutura de uma proteí
na.
De acordo com os grupos R os aminoácidos podem ser classificados em:
-Apolares de cadeia aliciclica
-Apolares de cadeia Aromatica
-Polares neutros
-Polares carregados positivamente
-Polares carregados negativamente
A importância dessa cadeia lateral sera determinar a estrutura tridimensional da proteína, sua função e solubilidade.
Quais os grupamentos presentes nos aminoácidos que podem exercer ação de ácido e base em solução? Explique a importância dessa propriedade. 
Os grupamentos presentes nos aminoácidos que podem exercer ação de acido são as carboxilas, e que podem exercer função de base são as aminas. Tem importância nas ligações iônicas e interações tridimensionais da proteina
A grande maioria das proteínas em sistemas vivos é constituída de aminoácidos L. Contudo, encontram-se aminoácidos D em alguns oligopeptídeos que constituem as paredes celulares bacterianas. Qual poderia ser a vantagem disso para a bactéria?
Os aminoácidos D dessas bacterias não poderão ser reconhecidas devido a estereoespecificidade da enzima com seu substrato. Logo isso pode gerar uma certa resistência como por exemplo a antibióticos.
Peptideos e proteínas
Explique as diferenças e semelhanças (estruturais) entre peptídeos e proteínas. 
Peptideos são ‘’proteinas pequenas’’ com ate 50 aminoacidos. Proteinas tem geralmente + de 50 aminoacidos. Sua semelhança estrutural esta nos seus componentes e nas ligações entre eles (ligações peptídicas)
Explique a relação entre sequência de aminoácidos, conformação e função de proteínas. Pesquise algum exemplo que doença cujo a alteração na sequência de aminoácidos interfere na função
A estrutura primaria de aminoácidos, ou seja, sua sequencia, é o fator que determinará sua estrutura tridimensional. Consequentemente a conformação tridimensional da proteína depende da sequencia de aminoácidos. A função da proteína esta totalmente vinculada a conformação, uma vez que ela pode ser globular, ou fibrosa, solúvel, ou não. Todos esses fatores influenciam. EX: Anemia falciforme, mudança no aminoácido provoca dificuldade na absorção do cálcio e muda a estrutura da hemácia que fica em forma de foice.
. 4. Explique os níveis estruturais das proteínas e qual é a relação entre eles. Quais tipo de ligações ou interações químicas mantém cada estrutura? 
Estrutura Primaria – Sequencia de aminoácidos em uma proteína. Estabilizado pelas ligações peptídicas (covalentes0
Estrutura Secundaria – arranjo de aminoácidos próximos. Estabilizado por ligações de hidrogênio. Ex: folhas beta e alpha hélice.
Estrutura terciaria- Arranjo tridimensional, interação de aminoácidos distantes. Estabilizadas por: ligações de hidrogênio, ligações iônicas, ponte de dissulfeto, interação hidrofóbica e interação eletrostática.
Estrutura quaternária- pode aparecer ou não, arranjo de cadeias polipeptídicas por interações fracas.
Fale sobre o processo de desnaturação e renaturação de proteínas, relacionando-o com a função das mesmas. Quais agentes podem causar desnaturação e como eles agem? 
O processo de desnaturação ocorre com alterações no ph, temperatura ou influencia dos agentes externos. Esse processo tem a capacidade de clivar algumas interações fracas e mudar a estrutura quaternária, terciaria e as vezes secundaria de uma proteína. Isso leva a perda da função. Pode ser reversível desde que não tenha rompido as ligações peptídicas. Ai ocorre a renaturaçao.
Trace um paralelo entre proteínas globulares e fibrosas (estrutura tridimensional, solubilidade, função). 
Proteinas globulares são geralmente solúveis, esféricas e tem um papel mais funcional intracelular ex hemoglobinas. Proteinas fibrosas são menos solúveis, longas tem função estrutural, ex quitina.
Defina peptídeo e apresente como se forma uma ligação peptídica.
Molecula formada pela união de 2 ou mais aminoácidos. A ligação peptídica se forma quando o grupo carboxila de um aminoácido reage com o grupo amina de outro
Dê alguns exemplos de peptídeos com atividades biológicas.
Insulina e glucagon
 9. Um peptídeo formado por oito aminoácidos tem quantas ligações peptídicas, quantas extremidades N terminal e quantas C terminais? 
a) 5,1,1 
b) 7,1,2
 c) 6,1,1 
d) 7,1,1 
e) 5,2,1 
f) 7, 2,1 
10. A ligação peptídica resulta da união entre o grupo: 
a) carboxila de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.
 b) carboxila de um aminoácido e o grupo amina do outro
. c) amina de um aminoácido e amina do outro.
 d) amina de um aminoácido e radical R do outro.
 e) carboxila de um aminoácido e radical R do outro.
 11. Em relação as hemoglobina, os aminoácidos hidrofílicos se encontraram para dentro ou para fora de sua estrutura?Explique. 
Nas hemoglobinas os aminoácidos hidrofílicos se encontram voltados para o exterior pois tem afinidade com a agua.
12. São tipos de proteína fibrosa e globular respectivamente:
 a) celulose e fibrina
b) hemoglobina e quitina
 c) colágeno e hemoglobina
 d) clorofila e hemoglobina
 e) colágeno e fibrina
 13. Analise a figura a seguir que mostra a mudança da estrutura terciária de uma proteína enzimática, pela modificação das condições às quais ela está exposta. Essa mudança é chamada de:
 a) Saturação e pode ser causada pela alteração do pH do meio.
 b) Renaturação e pode ser causada pela alteração da temperatura do meio.
 c) Desnaturação e pode ser causada pela alteração de temperatura do meio.
 d) Saponificação e pode ser causada pela alteração de pH do meio
 e) Floculação e pode ser causada pela mudança de densidade do meio. 
14. São alimentos ricos em proteínas: 
a) leite, carne e mandioca 
b) leite, carne e trigo 
c) leite, carne e soja 
d) leite, ovo e azeite 
e) leite, soja e farinha de milho 
15. Como as mudanças no pH de uma solução podem alterar a conformação de proteínas?
Mudanças no ph podem clivar as ligações mais fracas, mudando a estrutura quaternária, terciaria e ate secundarias de uma proteína.
 16. Explique o que significa motivo de uma estrutura proteica.
Motivos são pequenas sequencias de aminoácidos que se repetem em proteínas diferentes. São utilizados para identificar regiões funcionais de uma proteinas 
17. Que tipos de interações fracas são comuns nas proteínas? Caracterize cada uma delas.
Ligaçoes iônicas
Ligaões de hidrogênio
Interaçoes eletrostáticas
Intreraçao hidrofóbica
Ponte de dissulfeto 
18. O que é desnaturação proteica? Qual a prova mais importante de que a estrutura terciária de uma proteína globular é determinada por sua sequência de aminoácidos?
Modificaçao da estrutura tridimensional da proteína e perda da sua função. 
 19. Num polipeptídio que possui 84 ligações peptídicas, os respectivos números de: Aminoácidos e de Grupamento(s) Amino-terminal e Grupamento(s) Ácido-terminal são:
 a) 84, 1, 1 
b) 85, 1, 1 
c) 85, 84, 84.
 d) 84, 85, 85 
e) 1, 85, 85 20. 
21. Porque a α-hélice se forma mais facilmente que muitas outras conformações secundárias possíveis?
A aplha hélice se forma mais facilmente do que as outras conformações devido a otimização das suas ligações de hidrogenio
 22. Como são dispostas as ligações de hidrogênio nos arranjos β?
Anti paralelas a espiral, distantes e intercadeia.