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Aminoácidos Estrutura e Função Aminoácidos • Grupo carboxila e grupo amino ligados à um mesmo carbono; • Diferem nas suas cadeias laterais (grupo R); • O grupo R é responsável pelas propriedades do aa: ▫ Tamanho ▫ Carga elétrica ▫ Solubilidade Estrutura Aminoácidos Classificação (Grupo R) Grupo R alifático, Apolares e hidrofóbico • Cadeia lateral de alanina, valina, leucina, isoleucina, agrupam-se dentro da molécula . • Glicina tem cadeia lateral pequena (não participa das interações hidrofóbicas). • Metionina (precursor da síntese protéica. Grupo R Aromático • Fenilalanina participa de interações hidrofóbicas. • Tirosina pode fazer pontes de hidrogênio (-OH). • Estes aa têm a capacidade de absorver luz UV (280nm) permitindo sua quantificação. Fenilalanina hidroxilase - Fenilcetonúria (PKU) Grupo R não carregados e polares • Solúveis pela capacidade dos grupos de formarem pontes de hidrogênio com a água. • Cisteínas formam pontes dissulfeto (cistina) contribuindo para a estrutura 3D das proteínas Grupo R positivamente carregados (básicos) e hidrofílicos Grupo R negativamente carregados (ácidos) Não essenciais Condicionalmente essenciais Essenciais Alanina Arginina Histidina Asparagina Glutamina Isoleucina Aspartato Glicina Leucina Glutamato Prolina Lisina Serina Tirosina Metionina Cisteína Fenilalanina Treonina Triptofano Valina Modificações pós-traducionais de resíduos dentro da proteína Parede celular de plantas e colágeno Miosina Protrombina no sangue 4 resíduos de lisina (elastina) Muito raro >sp|P0ABQ0|COABC_ECOLI Coenzyme A biosynthesis bifunctional protein coaBC OS=Escherichia coli (strain K12) MSLAGKKIVLGVSGGIAAYKTPELVRRLRDRGADVRVAMTEAAKAFITPLSLQAVSGYPV SDSLLDPAAEAAMGHIELGKWADLVILAPATADLIARVAAGMANDLVSTICLATPAPVAV LPAMNQQMYRAAATQHNLEVLASRGLLIWGPDSGSQACGDIGPGRMLDPLTIVDMAVAHF SPVNDLKHLNIMITAGPTREPLDPVRYISNHSSGKMGFAIAAAAARRGANVTLVSGPVSL PTPPFVKRVDVMTALEMEAAVNASVQQQNIFIGCAAVADYRAATVAPEKIKKQATQGDEL TIKMVKNPDIVAGVAALKDHRPYVVGFAAETNNVEEYARQKRIRKNLDLICANDVSQPTQ GFNSDNNALHLFWQDGDKVLPLERKELLGQLLLDEIVTRYDEKNRR Peptídeos (polímeros de aminoácidos) Peptídeos • Monômeros de aminoácidos ligados por ligação peptídica. • Ligação entre o grupo amino de um ‘aa’ e grupo carboxílico de outro com liberação de uma molécula de água. • Oligopeptídios: poucos resíduos • Polipeptídios: muitos resíduos ligados Peptidil transferase • A ponta amídica é considerada o início de uma cadeia de peptídeo. • O arcabouço é rico em grupos carbonila C=O (aceptor de pontes de hidrogênio) e grupamentos NH (doador de pontes de hidrogênio). • As interações promovem ligações entre moléculas estabilizando a proteína Grau de interação com a água Hidrofobicidade x Hidrofilicidade Polipeptídeo não enovelado Polipeptídeo enovelado Interação com o ambiente aquoso Interações “fracas” Intra e/ou Intermoleculares Estabilidade funcional da biomolécula Ionização dos aminoácidos Em solução aquosa os aminoácidos existem como um íon dipolar ou “híbrido” (zwitterion): 1. Pode atuar como um ácido : doador de prótons 2. Pode atuar como uma base: receptor de prótons A carga elétrica dos aminoácidos varia com o pH Pelo menos 2 grupos ionizáveis: Forma Protonada Forma Desprotonada Glicina pI = ½ (pK1 +pK2) Carga líquida negativa acima do seu pI Carga líquida positiva abaixo do seu pI pIs = Média dos pKs dos grupos com o mesmo sinal de carga A carga elétrica total de uma proteína é o somatório das cargas das cadeias laterais de seus aminoácidos pI determinado = o valor de pH onde as proteínas não migram em um campo elétrico
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