Aula_Aminoácidos_2014

Prévia do material em texto

Aminoácidos
Estrutura e Função
Aminoácidos
• Grupo carboxila e grupo 
amino ligados à um mesmo 
carbono;
• Diferem nas suas cadeias 
laterais (grupo R);
• O grupo R é responsável 
pelas propriedades do aa:
▫ Tamanho
▫ Carga elétrica
▫ Solubilidade
Estrutura
Aminoácidos Classificação (Grupo R)
Grupo R alifático, Apolares 
e hidrofóbico
• Cadeia lateral de alanina, 
valina, leucina, isoleucina, 
agrupam-se dentro da 
molécula .
• Glicina tem cadeia lateral 
pequena (não participa das 
interações hidrofóbicas).
• Metionina (precursor da 
síntese protéica.
Grupo R Aromático
• Fenilalanina participa de 
interações hidrofóbicas.
• Tirosina pode fazer pontes 
de hidrogênio (-OH).
• Estes aa têm a capacidade 
de absorver luz UV 
(280nm) permitindo sua 
quantificação.
Fenilalanina hidroxilase -
Fenilcetonúria (PKU)
Grupo R não carregados e 
polares
• Solúveis pela capacidade dos 
grupos de formarem pontes de 
hidrogênio com a água.
• Cisteínas formam pontes 
dissulfeto (cistina) 
contribuindo para a estrutura 
3D das proteínas 
Grupo R positivamente 
carregados (básicos) e 
hidrofílicos
Grupo R negativamente 
carregados (ácidos)
Não essenciais Condicionalmente essenciais Essenciais
Alanina Arginina Histidina
Asparagina Glutamina Isoleucina
Aspartato Glicina Leucina
Glutamato Prolina Lisina
Serina Tirosina Metionina
Cisteína Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Modificações pós-traducionais de resíduos dentro da 
proteína 
Parede celular de plantas e colágeno
Miosina 
Protrombina no sangue
4 resíduos de lisina (elastina)
Muito raro
>sp|P0ABQ0|COABC_ECOLI Coenzyme A biosynthesis bifunctional 
protein coaBC OS=Escherichia coli (strain K12)
MSLAGKKIVLGVSGGIAAYKTPELVRRLRDRGADVRVAMTEAAKAFITPLSLQAVSGYPV
SDSLLDPAAEAAMGHIELGKWADLVILAPATADLIARVAAGMANDLVSTICLATPAPVAV
LPAMNQQMYRAAATQHNLEVLASRGLLIWGPDSGSQACGDIGPGRMLDPLTIVDMAVAHF
SPVNDLKHLNIMITAGPTREPLDPVRYISNHSSGKMGFAIAAAAARRGANVTLVSGPVSL
PTPPFVKRVDVMTALEMEAAVNASVQQQNIFIGCAAVADYRAATVAPEKIKKQATQGDEL
TIKMVKNPDIVAGVAALKDHRPYVVGFAAETNNVEEYARQKRIRKNLDLICANDVSQPTQ
GFNSDNNALHLFWQDGDKVLPLERKELLGQLLLDEIVTRYDEKNRR
Peptídeos (polímeros de aminoácidos)
Peptídeos 
• Monômeros de aminoácidos 
ligados por ligação 
peptídica. 
• Ligação entre o grupo 
amino de um ‘aa’ e grupo 
carboxílico de outro com 
liberação de uma molécula 
de água.
• Oligopeptídios: poucos 
resíduos
• Polipeptídios: muitos 
resíduos ligados
Peptidil 
transferase
• A ponta amídica é considerada o início de uma cadeia de peptídeo.
• O arcabouço é rico em grupos carbonila C=O (aceptor de pontes de 
hidrogênio) e grupamentos NH (doador de pontes de hidrogênio).
• As interações promovem ligações entre moléculas estabilizando a 
proteína
Grau de interação com a água 
Hidrofobicidade x Hidrofilicidade
Polipeptídeo não 
enovelado 
Polipeptídeo enovelado
Interação com o ambiente aquoso
Interações “fracas” Intra e/ou Intermoleculares
Estabilidade funcional da biomolécula
Ionização dos aminoácidos
Em solução aquosa os aminoácidos existem como um íon dipolar ou “híbrido” 
(zwitterion): 
1. Pode atuar como um ácido : 
doador de prótons
2. Pode atuar como uma base: 
receptor de prótons
A carga elétrica dos aminoácidos varia com o pH
Pelo menos 2 grupos 
ionizáveis:
Forma Protonada Forma Desprotonada
Glicina
pI = ½ (pK1 +pK2)
Carga líquida negativa 
acima do seu pI
Carga líquida positiva 
abaixo do seu pI
pIs = Média dos pKs dos grupos com o 
mesmo sinal de carga
A carga elétrica total de uma proteína é o somatório das cargas das 
cadeias laterais de seus aminoácidos
pI determinado = o valor de pH onde as proteínas não migram em um 
campo elétrico