Estudo Dirigido RESPONDIDO de Bioquímica - Aminoácidos e Proteínas (P1)

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Estudo Dirigido – Aminoácidos e Proteínas
Liste os 20 aminoácidos “padrão” e utilize o código de três letras usado universalmente para abrevia-los.
Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr), Triptosfano (Trp), Serina (Ser), Prolina (Pro), Treonina (Thr), Cisteína (Cys), Aspargina (Asn), Glutamina (Gln), Lisina (Lys), Histidina (His), Arginina (Arg), Aspartato (Asp) e Glutamato (Glu)
O que significa dizer que os “aminoacidos são opticamente ativos”?
Significa que eles podem girar a luz plano polarizada.
Em relação ao aminoácido Valina, qual estrutura é considerada a biologicamente ativa em humanos, L-valina ou D-valina?
As células podem sintetizar especificamente os isômeros L dos aminoácidos, porque os sítios ativos das enzimas são assimétricos, o que leva a estereoespecificidade das reações por eles catalisadas.
O que é “zwitterion”?
São aminoácidos de podem agir como ácido ou base, possui uma carga negativa e uma positiva.
Dê um exemplo de aminoácido básico e um ácido.
Ácido: Glicina; Básico: Arginina
Fale sobre alguns aminoácidos “não-padrão” e suas respectivas funções.
Os aminoácidos padrão são os 20 aminoácidos que tem como função principal a formação de proteínas. Já os aminoácidos não-padrão são aminoácidos são os mais de 300 aminoácidos que não tem como função principal a formação de proteína. Como por exemplo, tem a ornitina e a citrulina que tem função de biossíntese no clico da ureia, a selenocisteina que tem função de síntese proteica. 
Por que aminoácidos são classificados como “anfóteros”?
Porque substâncias anfóteros são substâncias que possuem a natureza de poder agir como ácido ou como base.
Fale sobre os diferentes níveis de organização estrutural das proteínas.
Existe 4 níveis de organização estrutural: primário, secundário, terciário e quaternário. A estrutura primaria é caracterizada pelas ligações peptídicas e dissulfeto entre os resíduos de aminoácidos em uma cadeira polipeptídica e seu elemento mais importante é a sequência de aminoácidos.
A estrutura secundária se caracteriza pelas ligações de hidrogênio que a mantem em espiral, sua conformação é em alfa hélice e beta pregueada.
A estrutura terciaria é formada pelos dobramentos tridimensionais após o enovelamento da secundaria, é nesta estrutura que a proteína exerce a sua função, se ela sair desta estrutura, ela desnatura e perde a função.
A estrutura quaternária é quando uma proteína possui duas ou mais subunidades polipeptídicas, ou seja, por varias estruturas terciarias elas podem ser globulares (forma esférica) ou fibrosas (forma de folhas ou feixes).
Desenhe uma ligação peptídica entre dois aminoácidos hipotéticos.
Diferencie:
Proteína complexa de proteína simples
Proteínas Simples são aquelas que contém apenas resíduos de aminoácidos e nenhum de outro grupo químico. As proteínas complexas são aquelas que contem além dos resíduos de aminoácidos, componentes químicos associados.
Proteína monomérica de proteína oligomérica
Proteína monomérica são aquelas que são formadas apenas por uma cadeia polipeptídica. Já as proteínas oligoméricas são aquelas que possuem duas cadeiras polipeptídicas associadas de forma não covalente.
Qual a relação entre a estrutura de uma proteína e sua função biológica?
A proteína só exerce a sua função quando está na estrutura terciaria, pois assim, a mesma se encontra com sua parte hidrofóbica voltada para dentro e sua parte hidrofílica voltada para fora. Caso a proteína volte a sua estrutura secundária, ela é desnaturada e perde a função.
O que é desnaturação proteica? Comente este processo do ponto de vista estrutural.
A desnaturação é o processo em que a proteína perde a sua função biológica por causa da alteração na sua estrutura, ou seja, o arranjo tridimensional é rompido. A desnaturação pode ocorrer por agentes químicos como o ph e por agentes físicos como a temperatura. 
Cite 3 fatores que levem a estre processo. Explique-os.
Temperatura (calor): cada proteína tem uma temperatura específica de desnaturação, o calor vai afetar as ligações fracas de uma proteína, geralmente as ligações de hidrogênio e vai rompe-las. 
Ph: alterações no ph afetam as cargas liquidas das proteínas provocando repulsão eletrostática e rompimento das ligações de hidrogênio.
Solventes orgânicos: trabalham para romper ligações hidrofóbicas que mantem a estrutura terciaria estável. 
Qual a importância da determinação da estrutura primaria de uma proteína?
A estrutura primaria é a base da identidade de uma proteína. A modificação de apenas um aminoácido altera a estrutura primaria e cria uma proteína diferente. Esta proteína diferente pode ser inativa ou ter outra função biológica.
A substituição de aminoácidos de uma proteína pode alterar sua função biológica? Justifique sua resposta.
Sim, pois ao alterar a estrutura primaria cria-se uma proteína diferente que pode ser inativa ou ter outra função biológica.
Cite 5 funções para as proteínas.
Função enzimática, transportadora, nutritiva, defesa e estrutural
Por que as proteínas são as macromoléculas mais importantes para os indivíduos?
Porque as proteínas participam de praticamente todos os processos biológicos do corpo humano, nem que seja como transportador.
Como sabemos, as proteínas são formadas por aminoácidos e estes por sua vez, são classificados em vários grupos em função do seu radical. Pergunta-se: Como estes aminoácidos estão agrupados na proteína em relação a sua estrutura terciaria?
Pela ligação da carboxila do aminoácido um com a amina do aminoácido dois, nessa junção vai ocorrer a saída de água e vai sobrar um resíduo de duas unidades chamado de dipeptídeo.
Cite e explique os diferentes métodos de separação (purificação) e analise de proteínas.
Cromatografia líquida, gel filtração, cromatografia de troca iônica, cromatografia liquida de fase reserva e cromatografia de afinidade.