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Microsoft PowerPoint Aula 3 Nut e Metab

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Proteínas, Carboidratos e Lipídios Proteínas, Carboidratos e Lipídios 
Proteínas Proteínas 
 Macronutriente orgânico formado por unidades monoméricas de aa’s
unidas por ligações peptídicas;
 São as mais abundantes macromoléculas biológicas, representando 
principal componente estrutural e funcional de todas as células.
DefiniçãoDefinição e funçõese funções
Enzimas: catalisam reações químicas (substrato → produto) 
Miosina 
Actina
Colágeno (25%)
Hemoglobina 
50%
↑ Desnutrição
Enzimas: catalisam reações químicas (substrato → produto) 
Transporte: 
Mecanismos de contração
Imunoglobulinas e interferons: sistema imune
Mecanismo de coagulação
Hormônios
Regulação da transcrição e tradução gênica
- C - COOHNH2
H 
-
-
R Determina a identidade e a função do aa
Glicina: R = átomo de H 
Classificação dos aminoácidosClassificação dos aminoácidos
 De acordo com a cadeia lateral :
Apolar: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina e 
prolina
Neutra: serina, treonina, tirosina, asparagina, cisteína e glutamina 
Ácida: ácido aspártico e glutâmico
Básica: histidina, lisina e arginina
Proteínas
 Segundo essencialidade (classificação nutricional|):
Essencial (indispensáveis): cadeia de carbono não podem ser sintetizados pelo 
organismo (obtenção pela dieta);
Não essenciais (dispensáveis): podem ser sintetizados pelo organismo a partir de 
outros aa’s ou metabólitos gerados da glicose e intermediários do Ciclo de Krebs 
Condicionalmente essenciais (condicionalmente indispensáveis): Sintetizados a partir 
de outros aa’s e/ou sua síntese é reduzida em condições fisiopatológicas 
Crianças 
Proteínas
aa’s de cadeia 
ramificada 
aa mais abundante no músculo e plasma 
humano
Mais relevante que a glicose como substrato 
energético dos enterócitos
Utilizada por linfócitos e macrófagos para 
obtenção de energia e biossíntese de 
macromoléculas 
Classificação das proteínasClassificação das proteínas
 Solubilidade: albuminas, globulinas, histonas;
 Função biológica: enzimas, ptn’s de estoque, ptn’s regulatórias, ptn’s
estruturais, ptn’s de proteção , ptn’s de transporte e ptn’s de contração; 
 Forma: globulares e fibrosas;
 Estrutura tridimensional: 1ária: sequência linear com aa’s unidos por 
ligações peptídicas, 2ária: arranjo espacial estabilizadas por pontes de 
hidrogênio; 3ária: arranjo espacial obtido da interação de estrutura regular; 
4ária: Interações não covalente de subunidades de polipeptídeos dentro de 
uma multisubunidade proteica. 
Proteínas
Proteínas
Digestão Digestão das proteínasdas proteínas
Proteínas contidas na luz do TGI
Exógenas: proveniente da dieta (70 a 100g/dia) 
Endógenas: Secretadas pelo epitélio ou de céls descamadas e de 
bactéria (35 a 200g/dia)
Nas fezes: originadas do cólon (6,25 a 12,5g de PTN – 1 a 2g de N)
Proteínas
 Endopeptidase: Atacam ligações peptídicas interna liberando grandes 
peptídeos;
 Exopeptidases: liberam 1 aa em cada reação a partir da carboxila terminal 
(carboxipeptidase) ou amina terminal (aminopeptidases) 
X
Digestão Digestão das proteínasdas proteínas HCl
Pepsinogênio → Pepsina 
Grds peptídeos + aa’s
NaHCO3 secretina
↓↓ pHpH
↑↑ pHpH
Quimiotripsinogênio → quimiotripsina
Proelsatase → elastase
Proteínas
CCK
Tripsinogênio → Tripsina 
Procarboxipeptidase A e B → carboxipeptidases
Proteases pancreáticas
Proenzimas Agentes ativadores Enzima ativa Ações 
Produtos 
hidrolíticos
Tripsinogênio Endopeptidasetripsina Tripsina Endopeptidase
Oligopeptídeos
(2 a 6 aa’s)
Quimiotripsino
gênio Tripsina Quimiotripsina Endopeptidase
Oligopeptídeos
(2 a 6 aa’s)
Proelestase Tripsina Elastase Endopeptidase
Oligopeptídeos
(2 a 6 aa’s)
Procarboxipept
idase A e B Tripsina
Carboxipeptid
ase A e B Exopeptidase Aa’s livres
Proteínas
60 - 70%
30% - 40%
A hidrólise dos oligopeptídeos é continuada pelas 
peptidases da borda em escova e pelas do 
citosol do enterócito
A hidrólise dos oligopeptídeos é continuada pelas 
peptidases da borda em escova e pelas do 
citosol do enterócito
A hidrólise dos oligopeptídeos é continuada pelas 
peptidases da borda em escova e pelas do 
citosol do enterócito
Absorção Absorção das proteínasdas proteínas
Aminopeptidases
Dipeptidil aminopeptidases
dipeptidases
Aa’s + di e tripeptídeos
PepT-1
Proteínas
O organismo não apresenta um estoque 
de proteínas nem de aa’s livres, 
devendo ser suprido pela dieta 
Balanço nitrogenado Balanço nitrogenado 
Diferença entre a quantidade de N consumido e excretado no dia .Diferença entre a quantidade de N consumido e excretado no dia .
O turnover proteico é necessário para o pool metabólico de aa’s e a capacidade de 
satisfazer a demanda de aa’s de células e de tecidos quando estes são 
estimulados a sintetizar novas proteínas 
Proteínas
1g de N consumido 1g de N consumido 
na forma de PTNna forma de PTN
= 6,25g de PTN= 6,25g de PTN
Quantidade de N ingerida esta em equilíbrio com a quantidade 
excretada 
N excretado
N ingerido
Balanço N negativo: Jejum e determinadas condições patológicas
N excretado
N ingerido
Balanço N positivo: Crianças (crescimento); gravidez;
realimentação após o jejum
Além do quantitativo proteico é importante se atentar a qualidade
A ingestão de lipídios e carboidratos possuem um efeito poupador de proteínas
Insulina 
aa’s essenciais 
No estado de jejum
Aumento da degradação de proteínas 
endógenas
Síntese de glicose e corpos 
cetônicos (catabolismo seletivo)
No estado alimentado
Produção de energia e 
precurssores biossintéticos
Síntese de compostos N não 
proteicos
Síntese de proteínas plasmáticas e 
secretória 
gliconeogênese e cetogênese
BiossínteseBiossíntese dosdos aminoácidosaminoácidos
Sintetizados a partir de um precursor denominado α-cetoácidos cuja
reação é catalisada por enzimas denominadas aminotranferases ou
transaminases.
MetabolismoMetabolismo dosdos esqueletosesqueletos dede carbonocarbono dede aminoácidosaminoácidos
Ciclo da uréia Ciclo da uréia 
Mecanismo de excreção de nitrogênio. Permite que a amônia, produto
de oxidação dos aa’s com efeito neurotóxico, seja transformada em uréia.
Processo que ocorre no fígado.
Amônia sofre condensação com bicarbonato formando carmaboil-fosfato
Origem dos dois átomos de N em cada molécula de uréia: amônia livre e grupo amino do aspartato
Reage com ornitina formando citrulina
Reação da citrulina com o aspartato resultando em argininossuccinato
Clivagem em arginina e fumarato
Arginina é hidrolisada para uréia e a ornitina é regenerada 
ViasVias nãonão proteicasproteicas dede utilizaçãoutilização dodo NN dede aaaa´´ss
Aa’s precursores Produto final 
Triptofano Serotonina
Triptofano Ácido nicotínico 
Tirosina Catecolaminas 
Tirosina Hormônios tireoidianos 
Tirosina Melanina 
Lisina Carnitina
Cisteína Taurina
Arginina Óxido nítrico
Glicina Heme
Glicina, arginina, metionina Creatina
Glicina, taurina Ácidos biliares 
Glutamato, cisteína, glicina Glutationa
Glutamato, aspartato, glicina Bases dos ácidos nucléicos 
Recomendações nutricionais Recomendações nutricionais 
ADULTO
RDA: 0,8g PTN/Kg de peso corporal para homens e mulheres 
OBS. Para atletas de endurance : 1,2 a 1,6g/Kg de PC
Para atletas de força: 1,6 a 1,7g/Kg de PC
ADULTO
RDA: 0,8g PTN/Kg de peso corporal para homens e mulheres 
OBS. Para atletas de endurance : 1,2 a 1,6g/Kg de PC
Para atletas de força: 1,6 a 1,7g/Kg de PC
ADULTO
RDA: 0,8g PTN/Kg de peso corporal para homens e mulheres 
OBS. Para atletas de endurance : 1,2 a 1,6g/Kg de PC
Para atletas de força: 1,6 a 1,7g/Kg de PC
EAR: 47g/diapara homens e 38g/dia para mulheres
RDA: 56g/dia para homens e 46g/dia para mulheres
70Kg 
57Kg
6,25
Proteínas
EAR de nitrogênio: 105mgN ou 0,66g/Kg/dia de PTN 
GESTANTE 
60g PTN/dia (50% alto valor biológico) (Vitolo, 2015)
0,75 – 1g PTN/Kg peso corporal + 6g de PTN/dia (FAO/OMS 1985)
≤15 anos:1,7g PTN/Kg / >15 anos: 1,5g PTN/Kg (ADA 1989)
10 – 15% do VET 
OBS. Gestações gemelares pedem adicional que pode variar de 20 a 50g
PTN/dia (Accioly, 2009; Vitolo, 2015)
GESTANTE 
60g PTN/dia (50% alto valor biológico) (Vitolo, 2015)
0,75 – 1g PTN/Kg peso corporal + 6g de PTN/dia (FAO/OMS 1985)
≤15 anos:1,7g PTN/Kg / >15 anos: 1,5g PTN/Kg (ADA 1989)
10 – 15% do VET 
OBS. Gestações gemelares pedem adicional que pode variar de 20 a 50g
PTN/dia (Accioly, 2009; Vitolo, 2015)
GESTANTE 
60g PTN/dia (50% alto valor biológico) (Vitolo, 2015)
0,75 – 1g PTN/Kg peso corporal + 6g de PTN/dia (FAO/OMS 1985)
≤15 anos:1,7g PTN/Kg / >15 anos: 1,5g PTN/Kg (ADA 1989)
10 – 15% do VET 
OBS. Gestações gemelares pedem adicional que pode variar de 20 a 50g
PTN/dia (Accioly, 2009; Vitolo, 2015)
Proteínas
NUTRIZ
1,1g PTN/Kg de peso desejável + 19g / dia no 1° semestre e 12,5g / dia 
no 2° semestre (Accioly, 2009)
NUTRIZ
1,1g PTN/Kg de peso desejável + 19g / dia no 1° semestre e 12,5g / dia 
no 2° semestre (Accioly, 2009)
NUTRIZ
1,1g PTN/Kg de peso desejável + 19g / dia no 1° semestre e 12,5g / dia 
no 2° semestre (Accioly, 2009)
LACTENTE
De 0 – 6 meses: IA = 9,1g/dia ou 1,52g/Kg/dia (Vitolo, 2015)
De 7 – 12 meses: RDA = 11g/dia ou 1,2g/Kg/dia (Vitolo, 2015)
IA = 14,4g/dia 
LACTENTE
De 0 – 6 meses: IA = 9,1g/dia ou 1,52g/Kg/dia (Vitolo, 2015)
De 7 – 12 meses: RDA = 11g/dia ou 1,2g/Kg/dia (Vitolo, 2015)
IA = 14,4g/dia 
LACTENTE
De 0 – 6 meses: IA = 9,1g/dia ou 1,52g/Kg/dia (Vitolo, 2015)
De 7 – 12 meses: RDA = 11g/dia ou 1,2g/Kg/dia (Vitolo, 2015)
IA = 14,4g/dia 
CRIANÇACRIANÇACRIANÇA
Correlação com o leite materno: 
De 0 – 6: 0,78L/dia de ingestão de LM que apresenta uma [ ] em torno de 11,7g/L de PTN
Recomendação ingestão proteica (IOM,2002)
Idade Meninos (g/dia) Meninas (g/dia)
0 – 6 M 9,1(1,52g/Kg/dia) 9,1(1,52g/Kg/dia)
7 – 12 M 11(1,2g/Kg/dia) 11(1,2g/Kg/dia)
1 – 3 anos 13(1,05g/Kg/dia) 13(1,05g/Kg/dia)
4 – 8 anos 19(0,95g/Kg/dia) 19(0,95g/Kg/dia)
9 – 13 anos 34(0,95g/Kg/dia) 34(0,95g/Kg/dia)
14 – 18 anos 52(0,85g/Kg/dia) 46(0,85g/Kg/dia)
Fontes alimentaresFontes alimentares
Qualidade protéica dependerá de:
Composição
Digestibilidade
Biodisponibilidade de aa’s essenciais
Ausência de toxicidade
Fatores antinutricionais
Proteína vegetal possui menor digestibilidade quando comparada a proteína 
animal (ligação aos CHO das paredes das células)
Proteína vegetal possui menor digestibilidade quando comparada a proteína 
animal (ligação aos CHO das paredes das células)
Proteína vegetal possui menor digestibilidade quando comparada a proteína 
animal (ligação aos CHO das paredes das células)
Valor biológico da proteína se dá pelo cômputo de aminoácidos. 
* aa limitante: aa essencial presente em menor concentração comparada às 
necessidades humanas 
Valor biológico da proteína se dá pelo cômputo de aminoácidos. 
* aa limitante: aa essencial presente em menor concentração comparada às 
necessidades humanas 
Valor biológico da proteína se dá pelo cômputo de aminoácidos. 
* aa limitante: aa essencial presente em menor concentração comparada às 
necessidades humanas 
NPU / PDCAAS ...
Biodisponibilidade de aa’s associado ao acesso de enzimas a cadeia polipeptídica
A desnaturação da proteína promove a linearização da cadeia peptídica 
aumentando a sua digestibilidade
A desnaturação da proteína promove a linearização da cadeia peptídica 
aumentando a sua digestibilidade
A desnaturação da proteína promove a linearização da cadeia peptídica 
aumentando a sua digestibilidade
Quanto maior a cadeia maior o tempo de 
hidrólise
pH, solvente, pressão, irradiação e 
temperatura
Reação de Maillard reduz a disponibilidade doa aa’s promovendo perda de valor 
biológico
Reação de Maillard reduz a disponibilidade doa aa’s promovendo perda de valor 
biológico
Reação de Maillard reduz a disponibilidade doa aa’s promovendo perda de valor 
biológico
Açúcar redutor com aa’s
Proteínas
Reações com nitritos e aminas: formação de N-nitrosaminas que em altas 
temperaturas e pH ácido reagem com aa’s
Reações com nitritos e aminas: formação de N-nitrosaminas que em altas 
temperaturas e pH ácido reagem com aa’s
Reações com nitritos e aminas: formação de N-nitrosaminas que em altas 
temperaturas e pH ácido reagem com aa’s
prolina, histidina, triptofano, tirosina e 
cisteína
Referências bibliográficas Referências bibliográficas 
MAHAN, L Kathleen & ESCOTT-STUMP, Sylvia. Alimentos, nutrição & dietoterapia.
11.ed. São Paulo. Roca. 2005.
VITOLO, Márcia Regina. Nutrição: da gestação ao envelhecimento. 2.ed. Rio de
Janeiro. Rubio. 2015.
WELFORT, Virginia Resende Silva & LAMOUNIER, José Alves. Nutrição em pediatria:
da neonatologia à adolescência. 2.ed. São Paulo. Manole. 2017.
Proteínas
da neonatologia à adolescência. 2.ed. São Paulo. Manole. 2017.
GUYTON & HALL, Jonh E. Tratado de Fisiologia Médica. 13.ed. Rio de Janeiro:
Elsevier, 2017.

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