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Proteínas, Carboidratos e Lipídios Proteínas, Carboidratos e Lipídios Proteínas Proteínas Macronutriente orgânico formado por unidades monoméricas de aa’s unidas por ligações peptídicas; São as mais abundantes macromoléculas biológicas, representando principal componente estrutural e funcional de todas as células. DefiniçãoDefinição e funçõese funções Enzimas: catalisam reações químicas (substrato → produto) Miosina Actina Colágeno (25%) Hemoglobina 50% ↑ Desnutrição Enzimas: catalisam reações químicas (substrato → produto) Transporte: Mecanismos de contração Imunoglobulinas e interferons: sistema imune Mecanismo de coagulação Hormônios Regulação da transcrição e tradução gênica - C - COOHNH2 H - - R Determina a identidade e a função do aa Glicina: R = átomo de H Classificação dos aminoácidosClassificação dos aminoácidos De acordo com a cadeia lateral : Apolar: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina e prolina Neutra: serina, treonina, tirosina, asparagina, cisteína e glutamina Ácida: ácido aspártico e glutâmico Básica: histidina, lisina e arginina Proteínas Segundo essencialidade (classificação nutricional|): Essencial (indispensáveis): cadeia de carbono não podem ser sintetizados pelo organismo (obtenção pela dieta); Não essenciais (dispensáveis): podem ser sintetizados pelo organismo a partir de outros aa’s ou metabólitos gerados da glicose e intermediários do Ciclo de Krebs Condicionalmente essenciais (condicionalmente indispensáveis): Sintetizados a partir de outros aa’s e/ou sua síntese é reduzida em condições fisiopatológicas Crianças Proteínas aa’s de cadeia ramificada aa mais abundante no músculo e plasma humano Mais relevante que a glicose como substrato energético dos enterócitos Utilizada por linfócitos e macrófagos para obtenção de energia e biossíntese de macromoléculas Classificação das proteínasClassificação das proteínas Solubilidade: albuminas, globulinas, histonas; Função biológica: enzimas, ptn’s de estoque, ptn’s regulatórias, ptn’s estruturais, ptn’s de proteção , ptn’s de transporte e ptn’s de contração; Forma: globulares e fibrosas; Estrutura tridimensional: 1ária: sequência linear com aa’s unidos por ligações peptídicas, 2ária: arranjo espacial estabilizadas por pontes de hidrogênio; 3ária: arranjo espacial obtido da interação de estrutura regular; 4ária: Interações não covalente de subunidades de polipeptídeos dentro de uma multisubunidade proteica. Proteínas Proteínas Digestão Digestão das proteínasdas proteínas Proteínas contidas na luz do TGI Exógenas: proveniente da dieta (70 a 100g/dia) Endógenas: Secretadas pelo epitélio ou de céls descamadas e de bactéria (35 a 200g/dia) Nas fezes: originadas do cólon (6,25 a 12,5g de PTN – 1 a 2g de N) Proteínas Endopeptidase: Atacam ligações peptídicas interna liberando grandes peptídeos; Exopeptidases: liberam 1 aa em cada reação a partir da carboxila terminal (carboxipeptidase) ou amina terminal (aminopeptidases) X Digestão Digestão das proteínasdas proteínas HCl Pepsinogênio → Pepsina Grds peptídeos + aa’s NaHCO3 secretina ↓↓ pHpH ↑↑ pHpH Quimiotripsinogênio → quimiotripsina Proelsatase → elastase Proteínas CCK Tripsinogênio → Tripsina Procarboxipeptidase A e B → carboxipeptidases Proteases pancreáticas Proenzimas Agentes ativadores Enzima ativa Ações Produtos hidrolíticos Tripsinogênio Endopeptidasetripsina Tripsina Endopeptidase Oligopeptídeos (2 a 6 aa’s) Quimiotripsino gênio Tripsina Quimiotripsina Endopeptidase Oligopeptídeos (2 a 6 aa’s) Proelestase Tripsina Elastase Endopeptidase Oligopeptídeos (2 a 6 aa’s) Procarboxipept idase A e B Tripsina Carboxipeptid ase A e B Exopeptidase Aa’s livres Proteínas 60 - 70% 30% - 40% A hidrólise dos oligopeptídeos é continuada pelas peptidases da borda em escova e pelas do citosol do enterócito A hidrólise dos oligopeptídeos é continuada pelas peptidases da borda em escova e pelas do citosol do enterócito A hidrólise dos oligopeptídeos é continuada pelas peptidases da borda em escova e pelas do citosol do enterócito Absorção Absorção das proteínasdas proteínas Aminopeptidases Dipeptidil aminopeptidases dipeptidases Aa’s + di e tripeptídeos PepT-1 Proteínas O organismo não apresenta um estoque de proteínas nem de aa’s livres, devendo ser suprido pela dieta Balanço nitrogenado Balanço nitrogenado Diferença entre a quantidade de N consumido e excretado no dia .Diferença entre a quantidade de N consumido e excretado no dia . O turnover proteico é necessário para o pool metabólico de aa’s e a capacidade de satisfazer a demanda de aa’s de células e de tecidos quando estes são estimulados a sintetizar novas proteínas Proteínas 1g de N consumido 1g de N consumido na forma de PTNna forma de PTN = 6,25g de PTN= 6,25g de PTN Quantidade de N ingerida esta em equilíbrio com a quantidade excretada N excretado N ingerido Balanço N negativo: Jejum e determinadas condições patológicas N excretado N ingerido Balanço N positivo: Crianças (crescimento); gravidez; realimentação após o jejum Além do quantitativo proteico é importante se atentar a qualidade A ingestão de lipídios e carboidratos possuem um efeito poupador de proteínas Insulina aa’s essenciais No estado de jejum Aumento da degradação de proteínas endógenas Síntese de glicose e corpos cetônicos (catabolismo seletivo) No estado alimentado Produção de energia e precurssores biossintéticos Síntese de compostos N não proteicos Síntese de proteínas plasmáticas e secretória gliconeogênese e cetogênese BiossínteseBiossíntese dosdos aminoácidosaminoácidos Sintetizados a partir de um precursor denominado α-cetoácidos cuja reação é catalisada por enzimas denominadas aminotranferases ou transaminases. MetabolismoMetabolismo dosdos esqueletosesqueletos dede carbonocarbono dede aminoácidosaminoácidos Ciclo da uréia Ciclo da uréia Mecanismo de excreção de nitrogênio. Permite que a amônia, produto de oxidação dos aa’s com efeito neurotóxico, seja transformada em uréia. Processo que ocorre no fígado. Amônia sofre condensação com bicarbonato formando carmaboil-fosfato Origem dos dois átomos de N em cada molécula de uréia: amônia livre e grupo amino do aspartato Reage com ornitina formando citrulina Reação da citrulina com o aspartato resultando em argininossuccinato Clivagem em arginina e fumarato Arginina é hidrolisada para uréia e a ornitina é regenerada ViasVias nãonão proteicasproteicas dede utilizaçãoutilização dodo NN dede aaaa´´ss Aa’s precursores Produto final Triptofano Serotonina Triptofano Ácido nicotínico Tirosina Catecolaminas Tirosina Hormônios tireoidianos Tirosina Melanina Lisina Carnitina Cisteína Taurina Arginina Óxido nítrico Glicina Heme Glicina, arginina, metionina Creatina Glicina, taurina Ácidos biliares Glutamato, cisteína, glicina Glutationa Glutamato, aspartato, glicina Bases dos ácidos nucléicos Recomendações nutricionais Recomendações nutricionais ADULTO RDA: 0,8g PTN/Kg de peso corporal para homens e mulheres OBS. Para atletas de endurance : 1,2 a 1,6g/Kg de PC Para atletas de força: 1,6 a 1,7g/Kg de PC ADULTO RDA: 0,8g PTN/Kg de peso corporal para homens e mulheres OBS. Para atletas de endurance : 1,2 a 1,6g/Kg de PC Para atletas de força: 1,6 a 1,7g/Kg de PC ADULTO RDA: 0,8g PTN/Kg de peso corporal para homens e mulheres OBS. Para atletas de endurance : 1,2 a 1,6g/Kg de PC Para atletas de força: 1,6 a 1,7g/Kg de PC EAR: 47g/diapara homens e 38g/dia para mulheres RDA: 56g/dia para homens e 46g/dia para mulheres 70Kg 57Kg 6,25 Proteínas EAR de nitrogênio: 105mgN ou 0,66g/Kg/dia de PTN GESTANTE 60g PTN/dia (50% alto valor biológico) (Vitolo, 2015) 0,75 – 1g PTN/Kg peso corporal + 6g de PTN/dia (FAO/OMS 1985) ≤15 anos:1,7g PTN/Kg / >15 anos: 1,5g PTN/Kg (ADA 1989) 10 – 15% do VET OBS. Gestações gemelares pedem adicional que pode variar de 20 a 50g PTN/dia (Accioly, 2009; Vitolo, 2015) GESTANTE 60g PTN/dia (50% alto valor biológico) (Vitolo, 2015) 0,75 – 1g PTN/Kg peso corporal + 6g de PTN/dia (FAO/OMS 1985) ≤15 anos:1,7g PTN/Kg / >15 anos: 1,5g PTN/Kg (ADA 1989) 10 – 15% do VET OBS. Gestações gemelares pedem adicional que pode variar de 20 a 50g PTN/dia (Accioly, 2009; Vitolo, 2015) GESTANTE 60g PTN/dia (50% alto valor biológico) (Vitolo, 2015) 0,75 – 1g PTN/Kg peso corporal + 6g de PTN/dia (FAO/OMS 1985) ≤15 anos:1,7g PTN/Kg / >15 anos: 1,5g PTN/Kg (ADA 1989) 10 – 15% do VET OBS. Gestações gemelares pedem adicional que pode variar de 20 a 50g PTN/dia (Accioly, 2009; Vitolo, 2015) Proteínas NUTRIZ 1,1g PTN/Kg de peso desejável + 19g / dia no 1° semestre e 12,5g / dia no 2° semestre (Accioly, 2009) NUTRIZ 1,1g PTN/Kg de peso desejável + 19g / dia no 1° semestre e 12,5g / dia no 2° semestre (Accioly, 2009) NUTRIZ 1,1g PTN/Kg de peso desejável + 19g / dia no 1° semestre e 12,5g / dia no 2° semestre (Accioly, 2009) LACTENTE De 0 – 6 meses: IA = 9,1g/dia ou 1,52g/Kg/dia (Vitolo, 2015) De 7 – 12 meses: RDA = 11g/dia ou 1,2g/Kg/dia (Vitolo, 2015) IA = 14,4g/dia LACTENTE De 0 – 6 meses: IA = 9,1g/dia ou 1,52g/Kg/dia (Vitolo, 2015) De 7 – 12 meses: RDA = 11g/dia ou 1,2g/Kg/dia (Vitolo, 2015) IA = 14,4g/dia LACTENTE De 0 – 6 meses: IA = 9,1g/dia ou 1,52g/Kg/dia (Vitolo, 2015) De 7 – 12 meses: RDA = 11g/dia ou 1,2g/Kg/dia (Vitolo, 2015) IA = 14,4g/dia CRIANÇACRIANÇACRIANÇA Correlação com o leite materno: De 0 – 6: 0,78L/dia de ingestão de LM que apresenta uma [ ] em torno de 11,7g/L de PTN Recomendação ingestão proteica (IOM,2002) Idade Meninos (g/dia) Meninas (g/dia) 0 – 6 M 9,1(1,52g/Kg/dia) 9,1(1,52g/Kg/dia) 7 – 12 M 11(1,2g/Kg/dia) 11(1,2g/Kg/dia) 1 – 3 anos 13(1,05g/Kg/dia) 13(1,05g/Kg/dia) 4 – 8 anos 19(0,95g/Kg/dia) 19(0,95g/Kg/dia) 9 – 13 anos 34(0,95g/Kg/dia) 34(0,95g/Kg/dia) 14 – 18 anos 52(0,85g/Kg/dia) 46(0,85g/Kg/dia) Fontes alimentaresFontes alimentares Qualidade protéica dependerá de: Composição Digestibilidade Biodisponibilidade de aa’s essenciais Ausência de toxicidade Fatores antinutricionais Proteína vegetal possui menor digestibilidade quando comparada a proteína animal (ligação aos CHO das paredes das células) Proteína vegetal possui menor digestibilidade quando comparada a proteína animal (ligação aos CHO das paredes das células) Proteína vegetal possui menor digestibilidade quando comparada a proteína animal (ligação aos CHO das paredes das células) Valor biológico da proteína se dá pelo cômputo de aminoácidos. * aa limitante: aa essencial presente em menor concentração comparada às necessidades humanas Valor biológico da proteína se dá pelo cômputo de aminoácidos. * aa limitante: aa essencial presente em menor concentração comparada às necessidades humanas Valor biológico da proteína se dá pelo cômputo de aminoácidos. * aa limitante: aa essencial presente em menor concentração comparada às necessidades humanas NPU / PDCAAS ... Biodisponibilidade de aa’s associado ao acesso de enzimas a cadeia polipeptídica A desnaturação da proteína promove a linearização da cadeia peptídica aumentando a sua digestibilidade A desnaturação da proteína promove a linearização da cadeia peptídica aumentando a sua digestibilidade A desnaturação da proteína promove a linearização da cadeia peptídica aumentando a sua digestibilidade Quanto maior a cadeia maior o tempo de hidrólise pH, solvente, pressão, irradiação e temperatura Reação de Maillard reduz a disponibilidade doa aa’s promovendo perda de valor biológico Reação de Maillard reduz a disponibilidade doa aa’s promovendo perda de valor biológico Reação de Maillard reduz a disponibilidade doa aa’s promovendo perda de valor biológico Açúcar redutor com aa’s Proteínas Reações com nitritos e aminas: formação de N-nitrosaminas que em altas temperaturas e pH ácido reagem com aa’s Reações com nitritos e aminas: formação de N-nitrosaminas que em altas temperaturas e pH ácido reagem com aa’s Reações com nitritos e aminas: formação de N-nitrosaminas que em altas temperaturas e pH ácido reagem com aa’s prolina, histidina, triptofano, tirosina e cisteína Referências bibliográficas Referências bibliográficas MAHAN, L Kathleen & ESCOTT-STUMP, Sylvia. Alimentos, nutrição & dietoterapia. 11.ed. São Paulo. Roca. 2005. VITOLO, Márcia Regina. Nutrição: da gestação ao envelhecimento. 2.ed. Rio de Janeiro. Rubio. 2015. WELFORT, Virginia Resende Silva & LAMOUNIER, José Alves. Nutrição em pediatria: da neonatologia à adolescência. 2.ed. São Paulo. Manole. 2017. Proteínas da neonatologia à adolescência. 2.ed. São Paulo. Manole. 2017. GUYTON & HALL, Jonh E. Tratado de Fisiologia Médica. 13.ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2017.
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